జీవ సంశ్లేషణ (Biosynthesis)

From LTRC
Revision as of 12:59, 8 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Biosynthesis” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)

biochemistry జీవ సంశ్లేషణ (Biosynthesis) అనేది జీవసంబంధమైన సందర్భాలలో జరిగే రసాయన సంశ్లేషణ. ఇది తరచుగా పోషకాలుగా గ్రహించబడిన (లేదా గతంలో జీవ సంశ్లేషణ ద్వారా మార్చబడిన) రసాయన పదార్థాలు ఎంజైమ్ సబ్‌స్ట్రేట్లుగా పనిచేసే బహుళ-దశల, enzyme-ఉత్ప్రేరక ప్రక్రియలను సూచిస్తుంది, ఇక్కడ జీవి ద్వారా సరళమైన లేదా మరింత సంక్లిష్టమైన ఉత్పత్తులుగా మార్పిడి జరుగుతుంది. జీవ సంశ్లేషణ మార్గాలకు ఉదాహరణలలో amino acids, lipid membrane భాగాలు మరియు nucleotideల ఉత్పత్తి, అలాగే అన్ని రకాల జీవసంబంధమైన macromolecules, మరియు acetyl-coenzyme A, adenosine triphosphate, nicotinamide adenine dinucleotide మరియు metabolismకు అవసరమైన ఇతర కీలక మధ్యంతర మరియు లావాదేవీల అణువుల ఉత్పత్తి ఉన్నాయి. అందువల్ల, జీవ సంశ్లేషణలో, సరళమైన నుండి సంక్లిష్టమైన వరకు అనేక రకాల సమ్మేళనాలు ఇతర సమ్మేళనాలుగా మార్చబడతాయి, కాబట్టి ఇది సంక్లిష్ట అణువుల (macromoleculesతో సహా) anabolism మరియు catabolism (నిర్మాణం మరియు విచ్ఛిన్నం) రెండింటినీ కలిగి ఉంటుంది. జీవ సంశ్లేషణ ప్రక్రియలు తరచుగా metabolic pathwayల చార్టుల ద్వారా సూచించబడతాయి. ఒక నిర్దిష్ట జీవ సంశ్లేషణ మార్గం ఒకే కణ organelleలో (ఉదా. mitochondrial fatty acid synthesis మార్గాలు) ఉండవచ్చు, మరికొన్ని కణ అవయవాలు మరియు నిర్మాణాల శ్రేణిలో ఉన్న ఎంజైమ్‌లను కలిగి ఉంటాయి (ఉదా. గ్లైకోసైలేటెడ్ కణ ఉపరితల ప్రోటీన్ల జీవ సంశ్లేషణ).

జీవ సంశ్లేషణ యొక్క అంశాలు

జీవ సంశ్లేషణ యొక్క అంశాలలో ఇవి ఉన్నాయి: ప్రీకర్సర్ సమ్మేళనాలు, chemical energy (ఉదా. ATP), మరియు coenzymes (ఉదా. NADH, NADPH) అవసరమయ్యే ఉత్ప్రేరక ఎంజైమ్‌లు. ఈ అంశాలు మాక్రోమోలిక్యూల్స్ కోసం బిల్డింగ్ బ్లాక్‌లైన monomersను సృష్టిస్తాయి. కొన్ని ముఖ్యమైన జీవ మాక్రోమోలిక్యూల్స్: proteins, ఇవి peptide bonds ద్వారా అనుసంధానించబడిన amino acid మోనోమర్‌లతో కూడి ఉంటాయి, మరియు DNA అణువులు, ఇవి phosphodiester bonds ద్వారా అనుసంధానించబడిన న్యూక్లియోటైడ్‌లతో కూడి ఉంటాయి.

రసాయన చర్యల లక్షణాలు

జీవ సంశ్లేషణ రసాయన చర్యల శ్రేణి కారణంగా జరుగుతుంది. ఈ చర్యలు జరగడానికి, కింది అంశాలు అవసరం:[1]

  • ప్రీకర్సర్ సమ్మేళనాలు: ఈ సమ్మేళనాలు ఒక చర్యలో ప్రారంభ అణువులు లేదా సబ్‌స్ట్రేట్లు. వీటిని ఒక నిర్దిష్ట రసాయన ప్రక్రియలో reactantsగా కూడా చూడవచ్చు.
  • Chemical energy: రసాయన శక్తిని అధిక శక్తి అణువుల రూపంలో చూడవచ్చు. శక్తిపరంగా ప్రతికూల చర్యలకు ఈ అణువులు అవసరం. అంతేకాకుండా, ఈ సమ్మేళనాల hydrolysis చర్యను ముందుకు నడిపిస్తుంది. ATP వంటి అధిక శక్తి అణువులలో మూడు phosphates ఉంటాయి. తరచుగా, హైడ్రోలిసిస్ సమయంలో టెర్మినల్ ఫాస్ఫేట్ విడిపోయి మరొక అణువుకు బదిలీ చేయబడుతుంది.
  • ఉత్ప్రేరకాలు: ఇవి ఉదాహరణకు metal ions లేదా coenzymes కావచ్చు మరియు ఇవి చర్య రేటును పెంచడం మరియు activation energyని తగ్గించడం ద్వారా చర్యను ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి.

సరళమైన అర్థంలో, జీవ సంశ్లేషణలో జరిగే చర్యలు కింది ఆకృతిని కలిగి ఉంటాయి:[2]

Reactant →[enzyme] Product

ఈ ప్రాథమిక సమీకరణం యొక్క కొన్ని వైవిధ్యాలు, వీటిని తర్వాత మరింత వివరంగా చర్చిస్తాము:[3]

  1. సాధారణంగా బహుళ-దశల ప్రతిచర్య మార్గంలో భాగంగా ఇతర సమ్మేళనాలుగా మార్చబడే సరళమైన సమ్మేళనాలు. ఈ రకమైన చర్యకు రెండు ఉదాహరణలు nucleic acidల నిర్మాణం మరియు ట్రాన్స్‌లేషన్కు ముందు tRNA యొక్క ఛార్జింగ్ సమయంలో జరుగుతాయి. ఈ దశల్లో కొన్నింటికి రసాయన శక్తి అవసరం:
    {Precursor molecule}+ATP <=> {product AMP} + PP_i
  2. కోఫ్యాక్టర్ల సహాయంతో ఇతర సమ్మేళనాలుగా మార్చబడే సరళమైన సమ్మేళనాలు. ఉదాహరణకు, phospholipidల సంశ్లేషణకు ఎసిటైల్ CoA అవసరం, అయితే మరొక పొర భాగం, sphingolipidల సంశ్లేషణకు sphingosine వెన్నెముకను ఏర్పరచడానికి NADH మరియు FADH అవసరం. ఈ ఉదాహరణల కోసం సాధారణ సమీకరణం:
    {Precursor molecule} + {Cofactor} →[enzyme] {macromolecule}
  3. మాక్రోమోలిక్యూల్‌ను సృష్టించడానికి కలిసే సరళమైన సమ్మేళనాలు. ఉదాహరణకు, fatty acidలు కలిసి ఫాస్ఫోలిపిడ్‌లను ఏర్పరుస్తాయి. క్రమంగా, ఫాస్ఫోలిపిడ్‌లు మరియు cholesterol నాన్-కోవాలెంట్ పద్ధతిలో పరస్పర చర్య జరిపి lipid bilayerను ఏర్పరుస్తాయి. ఈ చర్యను ఈ క్రింది విధంగా చిత్రీకరించవచ్చు:
    {Molecule 1} + {Molecule 2} → {macromolecule}

లిపిడ్

అనేక క్లిష్టమైన మాక్రోమోలిక్యూల్స్ సరళమైన, పునరావృత నిర్మాణాల నమూనాలో సంశ్లేషణ చేయబడతాయి.[4] ఉదాహరణకు, లిపిడ్ల యొక్క సరళమైన నిర్మాణాలు fatty acids. ఫ్యాటీ యాసిడ్లు hydrocarbon ఉత్పన్నాలు; అవి carboxyl group "హెడ్" మరియు హైడ్రోకార్బన్ చైన్ "టెయిల్"ను కలిగి ఉంటాయి.[4] ఈ ఫ్యాటీ యాసిడ్లు పెద్ద భాగాలను సృష్టిస్తాయి, ఇవి లిపిడ్ బైలేయర్‌ను ఏర్పరచడానికి నాన్-కోవాలెంట్ పరస్పర చర్యలను కలిగి ఉంటాయి.[4] ఫ్యాటీ యాసిడ్ గొలుసులు పొర లిపిడ్ల యొక్క రెండు ప్రధాన భాగాలలో కనిపిస్తాయి: phospholipids మరియు sphingolipids. మూడవ ప్రధాన పొర భాగం, cholesterol, ఈ ఫ్యాటీ యాసిడ్ యూనిట్లను కలిగి ఉండదు.[5]

యూకారియోటిక్ ఫాస్ఫోలిపిడ్లు

ఇవి కూడా చూడండి: Phospholipid#Phospholipid synthesis అన్ని biomembraneల పునాది ఫాస్ఫోలిపిడ్ల యొక్క bilayer నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటుంది.[6] ఫాస్ఫోలిపిడ్ అణువు amphipathic; ఇది hydrophilic ధ్రువ హెడ్ మరియు hydrophobic నాన్-పోలార్ టెయిల్‌ను కలిగి ఉంటుంది.[4] ఫాస్ఫోలిపిడ్ హెడ్స్ ఒకదానితో ఒకటి మరియు జల మాధ్యమాలతో పరస్పర చర్య చేస్తాయి, అయితే హైడ్రోకార్బన్ టెయిల్స్ నీటికి దూరంగా మధ్యలో తమను తాము అమర్చుకుంటాయి.[7] ఈ పరస్పర చర్యలు అయాన్లు మరియు అణువులకు అడ్డంకిగా పనిచేసే బైలేయర్ నిర్మాణాన్ని నడిపిస్తాయి.[8]

వివిధ రకాల ఫాస్ఫోలిపిడ్లు ఉన్నాయి; తదనుగుణంగా, వాటి సంశ్లేషణ మార్గాలు భిన్నంగా ఉంటాయి. అయితే, ఫాస్ఫోలిపిడ్ సంశ్లేషణలో మొదటి దశ endoplasmic reticulum మరియు outer mitochondrial membrane వద్ద phosphatidate లేదా diacylglycerol 3-phosphate ఏర్పడటం.[7] సంశ్లేషణ మార్గం క్రింద ఉంది:

ఈ మార్గం గ్లిసరాల్ 3-ఫాస్ఫేట్‌తో ప్రారంభమవుతుంది, ఇది acyl coenzyme A అందించిన ఫ్యాటీ యాసిడ్ గొలుసును చేర్చడం ద్వారా lysophosphatidateగా మార్చబడుతుంది.[9] అప్పుడు, లైసోఫాస్ఫాటిడేట్ రెండవ ఎసిైల్ CoA ద్వారా అందించబడిన మరొక ఫ్యాటీ యాసిడ్ గొలుసును చేర్చడం ద్వారా ఫాస్ఫాటిడేట్‌గా మార్చబడుతుంది; ఈ దశలన్నీ గ్లిసరాల్ ఫాస్ఫేట్ acyltransferase ఎంజైమ్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి.[9] ఫాస్ఫోలిపిడ్ సంశ్లేషణ ఎండోప్లాస్మిక్ రెటిక్యులంలో కొనసాగుతుంది, మరియు జీవ సంశ్లేషణ మార్గం నిర్దిష్ట ఫాస్ఫోలిపిడ్ యొక్క భాగాలను బట్టి మారుతుంది.[9]

స్ఫింగోలిపిడ్లు

ఫాస్ఫోలిపిడ్ల మాదిరిగానే, ఈ ఫ్యాటీ యాసిడ్ ఉత్పన్నాలు ధ్రువ హెడ్ మరియు నాన్-పోలార్ టెయిల్స్‌ను కలిగి ఉంటాయి.[5] ఫాస్ఫోలిపిడ్ల వలె కాకుండా, స్ఫింగోలిపిడ్లు sphingosine వెన్నెముకను కలిగి ఉంటాయి.[10] స్ఫింగోలిపిడ్లు eukaryotic కణాలలో ఉంటాయి మరియు central nervous systemలో ప్రత్యేకంగా సమృద్ధిగా ఉంటాయి.[7] ఉదాహరణకు, sphingomyelin నరాల ఫైబర్స్ యొక్క myelin sheathలో భాగం.[11]

స్ఫింగోలిపిడ్లు స్ఫింగోసిన్ వెన్నెముక యొక్క అమైనో సమూహానికి జోడించబడిన ఫ్యాటీ యాసిడ్ గొలుసును కలిగి ఉన్న ceramideల నుండి ఏర్పడతాయి. ఈ సెరామైడ్లు స్ఫింగోసిన్ యొక్క acylation నుండి సంశ్లేషణ చేయబడతాయి.[11] స్ఫింగోసిన్ కోసం జీవ సంశ్లేషణ మార్గం క్రింద ఉంది:

చిత్రం సూచించినట్లుగా, స్ఫింగోసిన్ సంశ్లేషణ సమయంలో, palmitoyl CoA మరియు serine ఒక condensation reactionకు లోనవుతాయి, ఇది 3-డీహైడ్రోస్ఫింగనైన్ ఏర్పడటానికి దారితీస్తుంది.[7] ఈ ఉత్పత్తి అప్పుడు డైహైడ్రోస్పింగోసిన్‌ను ఏర్పరచడానికి తగ్గించబడుతుంది, ఇది FAD ద్వారా oxidation reaction ద్వారా స్ఫింగోసిన్‌గా మార్చబడుతుంది.[7]

కొలెస్ట్రాల్

ఈ lipid sterols అని పిలువబడే అణువుల తరగతికి చెందినది.[5] స్టెరాల్స్ నాలుగు ఫ్యూజ్డ్ రింగులను మరియు ఒక hydroxyl groupను కలిగి ఉంటాయి.[5] కొలెస్ట్రాల్ ఒక ముఖ్యమైన అణువు. ఇది లిపిడ్ పొరల భాగం మాత్రమే కాకుండా, cortisol, testosterone, మరియు estrogenతో సహా అనేక steroid హార్మోన్లకు పూర్వగామిగా కూడా పనిచేస్తుంది.[12]

కొలెస్ట్రాల్ acetyl CoA నుండి సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది.[12] మార్గం క్రింద చూపబడింది:

మరింత సాధారణంగా, ఈ సంశ్లేషణ మూడు దశల్లో జరుగుతుంది, మొదటి దశ cytoplasmలో జరుగుతుంది మరియు రెండవ మరియు మూడవ దశలు ఎండోప్లాస్మిక్ రెటిక్యులంలో జరుగుతాయి.[9] దశలు క్రింది విధంగా ఉన్నాయి:[12]

1. isopentenyl pyrophosphate సంశ్లేషణ, కొలెస్ట్రాల్ యొక్క "బిల్డింగ్ బ్లాక్"
2. ఆరు ఐసోపెంటెనైల్ ఫాస్ఫేట్ అణువుల కండెన్సేషన్ ద్వారా squalene ఏర్పడటం
3. అనేక ఎంజైమ్ చర్యల ద్వారా స్క్వాలీన్ కొలెస్ట్రాల్‌గా మార్పిడి

న్యూక్లియోటైడ్లు

nucleotideల జీవ సంశ్లేషణలో సబ్‌స్ట్రేట్‌లను మరింత సంక్లిష్టమైన ఉత్పత్తులుగా మార్చే ఎంజైమ్-ఉత్ప్రేరక చర్యలు ఉంటాయి.[1] న్యూక్లియోటైడ్లు DNA మరియు RNA యొక్క బిల్డింగ్ బ్లాక్‌లు. న్యూక్లియోటైడ్లు RNAలో ribose చక్కెర మరియు DNAలో deoxyribose చక్కెర నుండి ఏర్పడిన ఐదు-సభ్యుల రింగ్‌తో కూడి ఉంటాయి; ఈ చక్కెరలు glycosidic bondతో purine లేదా pyrimidine బేస్‌కు మరియు చక్కెర యొక్క 5' స్థానంలో phosphate సమూహానికి అనుసంధానించబడి ఉంటాయి.[13]

ప్యూరిన్ న్యూక్లియోటైడ్లు

DNA న్యూక్లియోటైడ్లు adenosine మరియు guanosine గ్లైకోసైడిక్ బాండ్‌తో రైబోస్ చక్కెరతో అనుసంధానించబడిన ప్యూరిన్ బేస్‌ను కలిగి ఉంటాయి. RNA న్యూక్లియోటైడ్లు deoxyadenosine మరియు deoxyguanosine విషయంలో, ప్యూరిన్ బేస్‌లు గ్లైకోసైడిక్ బాండ్‌తో డీఆక్సిరైబోస్ చక్కెరతో అనుసంధానించబడి ఉంటాయి. DNA మరియు RNA న్యూక్లియోటైడ్లపై ఉన్న ప్యూరిన్ బేస్‌లు చాలా ఏకకణ జీవులలో ఉండే పన్నెండు-దశల ప్రతిచర్య యంత్రాంగంలో సంశ్లేషణ చేయబడతాయి. ఉన్నత eukaryotes పది ప్రతిచర్య దశలలో ఇలాంటి reaction mechanismను ఉపయోగిస్తాయి. ప్యూరిన్ బేస్‌లు phosphoribosyl pyrophosphate (PRPP)ని inosine monophosphate (IMP)గా మార్చడం ద్వారా సంశ్లేషణ చేయబడతాయి, ఇది ప్యూరిన్ బేస్ జీవ సంశ్లేషణలో మొదటి కీలక మధ్యంతర అణువు.[14] IMP యొక్క తదుపరి ఎంజైమ్ మార్పు న్యూక్లియోటైడ్ల యొక్క అడెనోసిన్ మరియు గ్వానోసిన్ బేస్‌లను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.

  1. ప్యూరిన్ జీవ సంశ్లేషణలో మొదటి దశ condensation reaction, ఇది glutamine-PRPP amidotransferase ద్వారా నిర్వహించబడుతుంది. ఈ ఎంజైమ్ glutamine నుండి PRPPకి amino groupను బదిలీ చేస్తుంది, 5-phosphoribosylamineను ఏర్పరుస్తుంది. కింది దశకు ATP నుండి phosphate సమూహాన్ని చేర్చడం ద్వారా glycine యొక్క యాక్టివేషన్ అవసరం.
  2. GAR సింథటేస్[15] PRPPపై యాక్టివేట్ చేయబడిన గ్లైసిన్ యొక్క కండెన్సేషన్‌ను నిర్వహిస్తుంది, glycineamide ribonucleotide (GAR)ను ఏర్పరుస్తుంది.
  3. GAR transformylase GAR యొక్క అమైనో సమూహానికి formyl groupను జోడిస్తుంది, ఫార్మైల్ గ్లైసినామైడ్ రైబోన్యూక్లియోటైడ్ (FGAR)ను ఏర్పరుస్తుంది.
  4. FGAR అమిడోట్రాన్స్‌ఫరేస్[16] FGARకు నైట్రోజన్ సమూహాన్ని చేర్చడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ఫార్మైల్ గ్లైసినామిడిన్ రైబోన్యూక్లియోటైడ్ (FGAM)ను ఏర్పరుస్తుంది.
  5. FGAM సైక్లేస్ రింగ్ క్లోజర్‌ను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ఇందులో నీటి అణువును తొలగించడం జరుగుతుంది, 5-సభ్యుల imidazole రింగ్ 5-aminoimidazole ribonucleotide (AIR)ను ఏర్పరుస్తుంది.
  6. N5-CAIR సింథటేస్ carboxyl సమూహాన్ని బదిలీ చేస్తుంది, మధ్యంతర N5-కార్బాక్సిఅమినోఇమిడాజోల్ రైబోన్యూక్లియోటైడ్ (N5-CAIR)ను ఏర్పరుస్తుంది.[17]
  7. N5-CAIR మ్యుటేస్ కార్బాక్సిల్ ఫంక్షనల్ సమూహాన్ని పునర్వ్యవస్థీకరిస్తుంది మరియు దానిని ఇమిడాజోల్ రింగ్‌పైకి బదిలీ చేస్తుంది, carboxyamino- imidazole ribonucleotide (CAIR)ను ఏర్పరుస్తుంది. AIR నుండి CAIR ఏర్పడే రెండు దశల యంత్రాంగం ఎక్కువగా ఏకకణ జీవులలో కనిపిస్తుంది. ఉన్నత యూకారియోట్లు AIR కార్బాక్సిలేస్ ఎంజైమ్‌ను కలిగి ఉంటాయి,[18] ఇది కార్బాక్సిల్ సమూహాన్ని నేరుగా AIR ఇమిడాజోల్ రింగ్‌కు బదిలీ చేస్తుంది, CAIRను ఏర్పరుస్తుంది.
  8. SAICAR సింథటేస్ aspartate మరియు ఇమిడాజోల్ రింగ్ యొక్క జోడించిన కార్బాక్సిల్ సమూహం మధ్య peptide bondను ఏర్పరుస్తుంది, N-succinyl-5-aminoimidazole-4-carboxamide ribonucleotide (SAICAR)ను ఏర్పరుస్తుంది.
  9. SAICAR లైయేస్ జోడించిన ఆస్పార్టేట్ యొక్క కార్బన్ అస్థిపంజరాన్ని తొలగిస్తుంది, అమైనో సమూహాన్ని వదిలివేస్తుంది మరియు 5-aminoimidazole-4-carboxamide ribonucleotide (AICAR)ను ఏర్పరుస్తుంది.
  10. AICAR ట్రాన్స్‌ఫార్మైలేస్ AICARకు కార్బొనిల్ సమూహాన్ని బదిలీ చేస్తుంది, N-formylaminoimidazole- 4-carboxamide ribonucleotide (FAICAR)ను ఏర్పరుస్తుంది.
  11. చివరి దశలో IMP సింథేస్ ఎంజైమ్ ఉంటుంది, ఇది ప్యూరిన్ రింగ్ క్లోజర్‌ను నిర్వహిస్తుంది మరియు ఇనోసిన్ మోనోఫాస్ఫేట్ మధ్యంతర అణువును ఏర్పరుస్తుంది.[5]

పిరిమిడిన్ న్యూక్లియోటైడ్లు

గ్లైకోసైడిక్ బాండ్ ద్వారా రైబోస్ చక్కెరతో అనుసంధానించబడిన ఇతర DNA మరియు RNA న్యూక్లియోటైడ్ బేస్‌లు thymine, cytosine మరియు uracil (ఇది RNAలో మాత్రమే కనిపిస్తుంది). Uridine monophosphate జీవ సంశ్లేషణలో మైటోకాన్డ్రియల్ ఇన్నర్ మెంబ్రేన్లో ఉన్న ఎంజైమ్ మరియు cytosolలో ఉన్న మల్టీఫంక్షనల్ ఎంజైమ్‌లు ఉంటాయి.[19]

  1. మొదటి దశలో carbamoyl phosphate synthase ఎంజైమ్ glutamineను CO2తో ATP ఆధారిత చర్యలో కలిపి carbamoyl phosphateను ఏర్పరుస్తుంది.
  2. Aspartate carbamoyltransferase కండెన్స్ కార్బమోయిల్ ఫాస్ఫేట్‌ను ఆస్పార్టేట్‌తో కలిపి యురిడోసక్సినేట్‌ను ఏర్పరుస్తుంది.
  3. Dihydroorotase రింగ్ క్లోజర్ను నిర్వహిస్తుంది, ఇది నీటిని కోల్పోయే చర్య, dihydroorotateను ఏర్పరుస్తుంది.
  4. Dihydroorotate dehydrogenase, మైటోకాన్డ్రియల్ ఇన్నర్ మెంబ్రేన్‌లో ఉంది,[19] డైహైడ్రోరోటేట్‌ను orotateగా ఆక్సీకరణం చేస్తుంది.
  5. ఒరోటేట్ ఫాస్ఫోరైబోసిల్ హైడ్రోలేస్ (OMP పైరోఫాస్ఫోరైలేస్) ఒరోటేట్‌ను PRPPతో కండెన్స్ చేసి orotidine-5'-phosphateను ఏర్పరుస్తుంది.
  6. OMP decarboxylase ఒరోటిడిన్-5'-ఫాస్ఫేట్‌ను UMPగా మార్చడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.[20]

యురిడిన్ న్యూక్లియోటైడ్ బేస్ సంశ్లేషణ చేయబడిన తర్వాత, ఇతర బేస్‌లు, సైటోసిన్ మరియు థైమిన్ సంశ్లేషణ చేయబడతాయి. సైటోసిన్ జీవ సంశ్లేషణ అనేది UMPని UTPగా మార్చడంを含む రెండు-దశల చర్య. UMPకి phosphate చేర్చడం kinase ఎంజైమ్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది. CTP synthase ఎంజైమ్ తదుపరి చర్య దశను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది: గ్లుటామైన్ నుండి యురిడిన్‌కు amino groupను బదిలీ చేయడం ద్వారా UTPని CTPగా మార్చడం; ఇది CTP యొక్క సైటోసిన్ బేస్‌ను ఏర్పరుస్తుంది.[21] UTP + ATP + glutamine ⇔ CTP + ADP + glutamate చర్యను వివరించే యంత్రాంగం క్రింద ఉంది:

సైటోసిన్ అనేది DNA మరియు RNA రెండింటిలోనూ ఉండే న్యూక్లియోటైడ్. అయితే, యురాసిల్ RNAలో మాత్రమే కనిపిస్తుంది. అందువల్ల, UTP సంశ్లేషణ చేయబడిన తర్వాత, అది DNAలో చేర్చబడటానికి deoxy రూపంలోకి మార్చబడాలి. ఈ మార్పిడిలో ribonucleoside triphosphate reductase ఎంజైమ్ ఉంటుంది. రైబోస్ చక్కెర యొక్క 2'-OHను తొలగించే ఈ చర్య చక్కెరతో అనుసంధానించబడిన బేస్‌ల ద్వారా ప్రభావితం కాదు. ఈ నాన్-స్పెసిఫిసిటీ రైబోన్యూక్లియోసైడ్ ట్రైఫాస్ఫేట్ రిడక్టేజ్‌ను అన్ని nucleotide triphosphatesను ఇలాంటి యంత్రాంగం ద్వారా deoxyribonucleotideగా మార్చడానికి అనుమతిస్తుంది.[21]

యురాసిల్‌కు భిన్నంగా, థైమిన్ బేస్‌లు ఎక్కువగా DNAలో కనిపిస్తాయి, RNAలో కాదు. కణాలు సాధారణంగా RNAలో రైబోస్ చక్కెరలతో అనుసంధానించబడిన థైమిన్ బేస్‌లను కలిగి ఉండవు, కాబట్టి కణాలు డీఆక్సిరైబోస్-లింక్డ్ థైమిన్‌ను మాత్రమే సంశ్లేషణ చేస్తాయని సూచిస్తున్నాయి. thymidylate synthetase ఎంజైమ్ dUMP నుండి dTMP వరకు థైమిన్ అవశేషాలను సంశ్లేషణ చేయడానికి బాధ్యత వహిస్తుంది. ఈ చర్య dTMPని ఉత్పత్తి చేయడానికి dUMP యొక్క యురాసిల్ బేస్‌పై methyl సమూహాన్ని బదిలీ చేస్తుంది.[21] థైమిడైలేట్ సింథేస్ చర్య, dUMP + 5,10-methylenetetrahydrofolate ⇔ dTMP + dihydrofolate, కుడివైపు చూపబడింది.

DNA

eukaryotic మరియు prokaryotic DNA సంశ్లేషణ మధ్య వ్యత్యాసాలు ఉన్నప్పటికీ, కింది విభాగం రెండు జీవులచే భాగస్వామ్యం చేయబడిన DNA ప్రతిరూపణ యొక్క ముఖ్య లక్షణాలను సూచిస్తుంది.

DNA phosphodiester bonds ద్వారా అనుసంధానించబడిన nucleotideలతో కూడి ఉంటుంది.[4] DNA సంశ్లేషణ, ఇది న్యూక్లియస్లో జరుగుతుంది, ఇది ఒక సెమీకన్సర్వేటివ్ ప్రక్రియ, అంటే ఫలిత DNA అణువు మాతృ నిర్మాణం నుండి అసలు స్ట్రాండ్‌ను మరియు కొత్త స్ట్రాండ్‌ను కలిగి ఉంటుంది.[22] DNA సంశ్లేషణ DNA polymerases కుటుంబం ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, వీటికి నాలుగు డీఆక్సిన్యూక్లియోసైడ్ ట్రైఫాస్ఫేట్లు, ఒక టెంప్లేట్ స్ట్రాండ్, మరియు న్యూక్లియోటైడ్‌లను చేర్చడానికి ఉచిత 3'OH ఉన్న ప్రైమర్ అవసరం.[23]

DNA ప్రతిరూపణ జరగడానికి, helicases అని పిలువబడే ఎంజైమ్‌ల ద్వారా రెప్లికేషన్ ఫోర్క్ సృష్టించబడుతుంది, ఇవి DNA హెలిక్స్‌ను విప్పుతాయి.[23] రెప్లికేషన్ ఫోర్క్ వద్ద Topoisomeraseలు DNA విప్పడం వల్ల కలిగే సూపర్ కాయిల్స్ను తొలగిస్తాయి, మరియు సింగిల్-స్ట్రాండెడ్ DNA బైండింగ్ ప్రోటీన్లు ప్రతిరూపణకు ముందు రెండు సింగిల్-స్ట్రాండెడ్ DNA టెంప్లేట్‌లను స్థిరీకరిస్తాయి.[13]

DNA సంశ్లేషణ RNA polymerase primase ద్వారా ప్రారంభించబడుతుంది, ఇది ఉచిత 3'OHతో RNA ప్రైమర్‌ను తయారు చేస్తుంది.[23] ఈ ప్రైమర్ సింగిల్-స్ట్రాండెడ్ DNA టెంప్లేట్‌కు జోడించబడుతుంది, మరియు DNA పాలిమరేస్ న్యూక్లియోటైడ్‌లను చేర్చడం ద్వారా గొలుసును పొడిగిస్తుంది; DNA పాలిమరేస్ కొత్తగా సంశ్లేషణ చేయబడిన DNA స్ట్రాండ్‌ను ప్రూఫ్ రీడ్ కూడా చేస్తుంది.[23]

DNA పాలిమరేస్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపడిన పాలిమరైజేషన్ చర్య సమయంలో, పెరుగుతున్న గొలుసు యొక్క 3'OH ద్వారా డీఆక్సిన్యూక్లియోసైడ్ ట్రైఫాస్ఫేట్ యొక్క లోపలి భాస్వరం అణువుపై nucleophilic attack జరుగుతుంది; ఇది కొత్త న్యూక్లియోటైడ్‌ను జోడించే మరియు pyrophosphateను విడుదల చేసే ఫాస్ఫోడైస్టర్ బ్రిడ్జ్ ఏర్పడటానికి దారితీస్తుంది.[9]

ప్రతిరూపణ సమయంలో రెండు రకాల స్ట్రాండ్‌లు ఏకకాలంలో సృష్టించబడతాయి: లీడింగ్ స్ట్రాండ్, ఇది నిరంతరంగా సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది మరియు రెప్లికేషన్ ఫోర్క్ వైపు పెరుగుతుంది, మరియు లాగింగ్ స్ట్రాండ్, ఇది Okazaki fragmentsలో విచ్ఛిన్నంగా తయారు చేయబడుతుంది మరియు రెప్లికేషన్ ఫోర్క్‌కు దూరంగా పెరుగుతుంది.[22] ఒకాజాకి ఫ్రాగ్మెంట్స్ నిరంతర స్ట్రాండ్‌ను ఏర్పరచడానికి DNA ligase ద్వారా covalently అనుసంధానించబడతాయి.[22] అప్పుడు, DNA ప్రతిరూపణను పూర్తి చేయడానికి, RNA ప్రైమర్‌లు తొలగించబడతాయి, మరియు ఫలిత ఖాళీలు DNAతో భర్తీ చేయబడతాయి మరియు DNA లైగేస్ ద్వారా అనుసంధానించబడతాయి.[22]

అమైనో ఆమ్లాలు

ప్రధాన వ్యాసం: Amino acid synthesis ప్రోటీన్ అనేది peptide bondల ద్వారా అనుసంధానించబడిన amino acidల నుండి తయారైన పాలిమర్. ప్రకృతిలో 300 కంటే ఎక్కువ అమైనో ఆమ్లాలు ఉన్నాయి, వాటిలో ఇరవై రెండు మాత్రమే, proteinogenic amino acids అని పిలువబడతాయి, ప్రోటీన్ కోసం బిల్డింగ్ బ్లాక్‌లు.[24] కేవలం green plants మరియు చాలా microbes మాత్రమే అన్ని జీవులకు అవసరమైన 20 ప్రామాణిక అమైనో ఆమ్లాలను సంశ్లేషణ చేయగలవు. Mammalలు ఇరవై ప్రామాణిక అమైనో ఆమ్లాలలో పదింటిని మాత్రమే సంశ్లేషణ చేయగలవు. ఇతర అమైనో ఆమ్లాలు, పెద్దలకు valine, methionine, leucine, isoleucine, phenylalanine, lysine, threonine మరియు tryptophan మరియు శిశువులకు histidine, మరియు arginine ఆహారం ద్వారా పొందబడతాయి.[25]

అమైనో ఆమ్ల ప్రాథమిక నిర్మాణం

ప్రామాణిక అమైనో ఆమ్లాల సాధారణ నిర్మాణంలో ప్రైమరీ అమైనో సమూహం, carboxyl group మరియు α-కార్బన్కు జోడించబడిన functional group ఉంటాయి. వివిధ అమైనో ఆమ్లాలు ఫంక్షనల్ సమూహం ద్వారా గుర్తించబడతాయి. α-కార్బన్‌కు జోడించబడిన మూడు వేర్వేరు సమూహాల ఫలితంగా, అమైనో ఆమ్లాలు అసమాన అణువులు. అన్ని ప్రామాణిక అమైనో ఆమ్లాల కోసం, glycine మినహా, α-కార్బన్ ఒక chiral center. గ్లైసిన్ విషయంలో, α-కార్బన్ రెండు హైడ్రోజన్ అణువులను కలిగి ఉంటుంది, తద్వారా ఈ అణువుకు సమరూపతను జోడిస్తుంది. proline మినహా, జీవితంలో కనిపించే అన్ని అమైనో ఆమ్లాలు L-isoform కన్ఫర్మేషన్‌ను కలిగి ఉంటాయి. ప్రోలిన్ α-కార్బన్‌పై అమైనో సమూహంతో రింగ్‌ను ఏర్పరిచే ఫంక్షనల్ సమూహాన్ని కలిగి ఉంటుంది.[24]

నైట్రోజన్ మూలం

అమైనో ఆమ్ల జీవసంశ్లేషణలో ఒక ప్రధాన దశ α-కార్బన్‌పై నైట్రోజన్ సమూహాన్ని చేర్చడం. కణాలలో, నైట్రోజన్ సమూహాలను చేర్చడానికి రెండు ప్రధాన మార్గాలు ఉన్నాయి. ఒక మార్గంలో glutamine oxoglutarate aminotransferase (GOGAT) అనే ఎంజైమ్ ఉంటుంది, ఇది glutamine యొక్క amide అమైనో సమూహాన్ని తొలగించి, దానిని 2-oxoglutarate పైకి బదిలీ చేస్తుంది, తద్వారా రెండు glutamate అణువులను ఉత్పత్తి చేస్తుంది. ఈ ఉత్ప్రేరక చర్యలో, గ్లుటామైన్ నైట్రోజన్ వనరుగా పనిచేస్తుంది. ఈ చర్యను వివరించే చిత్రం కుడివైపున ఉంది.

అమైనో ఆమ్లాల α-కార్బన్‌పై నైట్రోజన్‌ను చేర్చడానికి మరొక మార్గంలో glutamate dehydrogenase (GDH) అనే ఎంజైమ్ ఉంటుంది. GDH ammoniaను 2-oxoglutarate పైకి బదిలీ చేసి గ్లుటమేట్‌ను ఏర్పరచగలదు. అంతేకాకుండా, glutamine synthetase (GS) అనే ఎంజైమ్ అమ్మోనియాను గ్లుటమేట్ పైకి బదిలీ చేసి గ్లుటామైన్‌ను సంశ్లేషణ చేయగలదు, తద్వారా గ్లుటామైన్‌ను తిరిగి నింపుతుంది.[26]

గ్లుటమేట్ అమైనో ఆమ్ల కుటుంబం

glutamate అమైనో ఆమ్ల కుటుంబంలో గ్లుటమేట్ అమైనో ఆమ్లం నుండి ఉద్భవించే అమైనో ఆమ్లాలు ఉంటాయి. ఈ కుటుంబంలో గ్లుటమేట్, glutamine, proline, మరియు arginine ఉన్నాయి. ఈ కుటుంబంలో α-ketoglutarate నుండి ఉద్భవించే lysine అనే అమైనో ఆమ్లం కూడా ఉంది.[27]

గ్లుటమేట్ మరియు గ్లుటామైన్ జీవసంశ్లేషణ పైన చర్చించిన నైట్రోజన్ సమీకరణలో కీలకమైన దశ. GOGAT మరియు GDH ఎంజైమ్‌లు nitrogen assimilation చర్యలను ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి.

బ్యాక్టీరియాలో, glutamate 5-kinase ఎంజైమ్ ATP నుండి ఫాస్ఫేట్ సమూహాన్ని గ్లుటమేట్‌పైకి బదిలీ చేయడం ద్వారా ప్రోలిన్ జీవసంశ్లేషణను ప్రారంభిస్తుంది. తదుపరి చర్యను pyrroline-5-carboxylate synthase (P5CS) అనే ఎంజైమ్ ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ఇది L-గ్లుటమేట్ 5-ఫాస్ఫేట్ యొక్క ϒ-carboxyl సమూహం యొక్క క్షయకరణాన్ని (reduction) ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది. దీని ఫలితంగా గ్లుటమేట్ సెమీఆల్డిహైడ్ ఏర్పడుతుంది, ఇది స్వయంచాలకంగా సైక్లైజ్ అయ్యి పైరోలిన్-5-కార్బాక్సిలేట్‌గా మారుతుంది. పైరోలిన్-5-కార్బాక్సిలేట్, పైరోలిన్-5-కార్బాక్సిలేట్ రిడక్టేజ్ (P5CR) ఎంజైమ్ ద్వారా మరింత క్షయకరణం చెంది ప్రోలిన్ అమైనో ఆమ్లాన్ని ఇస్తుంది.[28]

బ్యాక్టీరియాలో ఆర్జినిన్ జీవసంశ్లేషణ యొక్క మొదటి దశలో, గ్లుటమేట్ N-α స్థానంలో ఎసిటైల్-CoA నుండి ఎసిటైల్ సమూహాన్ని బదిలీ చేయడం ద్వారా acetylated చేయబడుతుంది; ఇది స్వయంచాలక సైక్లైజేషన్‌ను నిరోధిస్తుంది. N-acetylglutamate synthase (గ్లుటమేట్ N-ఎసిటైల్ ట్రాన్స్‌ఫరేజ్) ఎంజైమ్ ఎసిటైలేషన్ దశను ఉత్ప్రేరకపరచడానికి బాధ్యత వహిస్తుంది. తదుపరి దశలను N-acetylglutamate kinase, N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, మరియు acetylornithine/succinyldiamino pimelate aminotransferase ఎంజైమ్‌లు ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి మరియు ఇవి N-ఎసిటైల్-L-ఆర్నిథిన్‌ను ఇస్తాయి. ఎసిటైల్ ఆర్నిథిన్ యొక్క ఎసిటైల్ సమూహం acetylornithinase (AO) లేదా ornithine acetyltransferase (OAT) ఎంజైమ్ ద్వారా తొలగించబడుతుంది, మరియు ఇది ornithineను ఇస్తుంది. అప్పుడు, citrulline మరియు argininosuccinate ఎంజైమ్‌లు ఆర్నిథిన్‌ను ఆర్జినిన్‌గా మారుస్తాయి.[29]

రెండు విభిన్న లైసిన్ జీవసంశ్లేషణ మార్గాలు ఉన్నాయి: డైఅమినోపిమెలిక్ యాసిడ్ మార్గం మరియు α-aminoadipate pathway. ఈ రెండు సంశ్లేషణ మార్గాలలో అత్యంత సాధారణమైనది డైఅమినోపిమెలిక్ యాసిడ్ మార్గం; ఇది లైసిన్‌ను ఇవ్వడానికి ఆస్పార్టేట్‌కు కార్బన్ సమూహాలను చేర్చే అనేక ఎంజైమాటిక్ చర్యలను కలిగి ఉంటుంది:[30]

  1. Aspartate kinase ఆస్పార్టేట్‌ను ఫాస్ఫోరైలేట్ చేయడం మరియు ఆస్పార్టైల్ ఫాస్ఫేట్‌ను ఉత్పత్తి చేయడం ద్వారా డైఅమినోపిమెలిక్ యాసిడ్ మార్గాన్ని ప్రారంభిస్తుంది.
  2. Aspartate semialdehyde dehydrogenase ఆస్పార్టైల్ ఫాస్ఫేట్ యొక్క NADPH-ఆధారిత క్షయకరణాన్ని ఉత్ప్రేరకపరిచి ఆస్పార్టేట్ సెమీఆల్డిహైడ్‌ను ఇస్తుంది.
  3. 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase β-ఆస్పార్టైల్-4-సెమీఆల్డిహైడ్‌కు pyruvate సమూహాన్ని చేరుస్తుంది, మరియు ఒక నీటి అణువు తొలగించబడుతుంది. ఇది cyclizationకు కారణమవుతుంది మరియు (2S,4S)-4-hydroxy-2,3,4,5-tetrahydrodipicolinateను ఇస్తుంది.
  4. 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase (2S,4S)-4-hydroxy-2,3,4,5-tetrahydrodipicolinate యొక్క NADPH ద్వారా క్షయకరణాన్ని ఉత్ప్రేరకపరిచి Δ'-piperideine-2,6-dicarboxylate (2,3,4,5-tetrahydrodipicolinate) మరియు H2Oను ఇస్తుంది.
  5. Tetrahydrodipicolinate acyltransferase ఎసిటైలేషన్ చర్యను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ఇది రింగ్ ఓపెనింగ్‌కు దారితీస్తుంది మరియు N-acetyl α-amino-ε-ketopimelateను ఇస్తుంది.
  6. N-succinyl-α-amino-ε-ketopimelate-glutamate aminotransaminase ట్రాన్స్‌అమినేషన్ చర్యను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ఇది N-acetyl α-amino-ε-ketopimelate యొక్క కీటో సమూహాన్ని తొలగించి, దాని స్థానంలో అమైనో సమూహాన్ని చేర్చి N-succinyl-L-diaminopimelateను ఇస్తుంది.[31]
  7. N-acyldiaminopimelate deacylase N-succinyl-L-diaminopimelate యొక్క డీఎసైలేషన్‌ను ఉత్ప్రేరకపరిచి L,L-diaminopimelateను ఇస్తుంది.[32]
  8. DAP epimerase L,L-diaminopimelateను meso రూపంలోకి మార్చడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.[33]
  9. DAP decarboxylase కార్బాక్సిల్ సమూహాన్ని తొలగించడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ఇది L-lysineను ఇస్తుంది.

సెరిన్ అమైనో ఆమ్ల కుటుంబం

serine అమైనో ఆమ్ల కుటుంబంలో: సెరిన్, cysteine, మరియు glycine ఉన్నాయి. చాలా సూక్ష్మజీవులు మరియు మొక్కలు methionineను సంశ్లేషణ చేయడానికి అవసరమైన సల్ఫర్‌ను సిస్టీన్ అమైనో ఆమ్లం నుండి పొందుతాయి. అంతేకాకుండా, సెరిన్ నుండి గ్లైసిన్‌గా మార్పు చెందడం వల్ల మిథియోనిన్ మరియు histidine జీవసంశ్లేషణకు అవసరమైన కార్బన్‌లు లభిస్తాయి.[27]

సెరిన్ జీవసంశ్లేషణ సమయంలో,[34] phosphoglycerate dehydrogenase ఎంజైమ్ 3-phospho-D-glycerateను ఆక్సీకరణం చేసి 3-phosphonooxypyruvateను ఇచ్చే ప్రారంభ చర్యను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.[35] తదుపరి చర్యను phosphoserine aminotransferase ఎంజైమ్ ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ఇది గ్లుటమేట్ నుండి అమైనో సమూహాన్ని 3-phosphonooxypyruvate పైకి బదిలీ చేసి L-phosphoserineను ఇస్తుంది.[36] చివరి దశను phosphoserine phosphatase ఎంజైమ్ ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ఇది L-phosphoserineను డీఫాస్ఫోరైలేట్ చేసి L-serineను ఇస్తుంది.[37]

గ్లైసిన్ జీవసంశ్లేషణకు రెండు తెలిసిన మార్గాలు ఉన్నాయి. ethanol మరియు acetateను ప్రధాన కార్బన్ వనరుగా ఉపయోగించే జీవులు glycineను సంశ్లేషణ చేయడానికి glyconeogenic మార్గాన్ని ఉపయోగిస్తాయి. గ్లైసిన్ జీవసంశ్లేషణ యొక్క మరొక మార్గం glycolytic మార్గం అని పిలువబడుతుంది. ఈ మార్గం glycolysis యొక్క మధ్యంతరాల నుండి సంశ్లేషణ చేయబడిన సెరిన్‌ను గ్లైసిన్‌గా మారుస్తుంది. గ్లైకోలిటిక్ మార్గంలో, serine hydroxymethyltransferase ఎంజైమ్ సెరిన్‌ను గ్లైసిన్‌గా విడగొట్టడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది మరియు సెరిన్ యొక్క విడగొట్టబడిన కార్బన్ సమూహాన్ని tetrahydrofolate పైకి బదిలీ చేసి, 5,10-methylene-tetrahydrofolateను ఏర్పరుస్తుంది.[38]

సిస్టీన్ జీవసంశ్లేషణ అనేది అకర్బన sulfurను చేర్చడాన్ని కలిగి ఉండే రెండు-దశల చర్య. సూక్ష్మజీవులు మరియు మొక్కలలో, serine acetyltransferase ఎంజైమ్ acetyl-CoA నుండి ఎసిటైల్ సమూహాన్ని L-సెరిన్ పైకి బదిలీ చేయడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరిచి O-acetyl-L-serineను ఇస్తుంది.[39] తదుపరి చర్య దశ, O-acetyl serine (thiol) lyase ఎంజైమ్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడి, O-acetyl-L-serine యొక్క ఎసిటైల్ సమూహాన్ని సల్ఫైడ్‌తో భర్తీ చేసి సిస్టీన్‌ను ఇస్తుంది.[40]

ఆస్పార్టేట్ అమైనో ఆమ్ల కుటుంబం

aspartate అమైనో ఆమ్ల కుటుంబంలో: threonine, lysine, methionine, isoleucine, మరియు ఆస్పార్టేట్ ఉన్నాయి. లైసిన్ మరియు ఐసోలీసిన్ యొక్క కార్బన్ అస్థిపంజరంలో కొంత భాగం pyruvate నుండి ఉద్భవించినప్పటికీ, అవి ఆస్పార్టేట్ కుటుంబంలో భాగంగా పరిగణించబడతాయి. మిథియోనిన్ విషయంలో, మిథైల్ కార్బన్ సెరిన్ మరియు సల్ఫర్ సమూహం నుండి ఉద్భవిస్తుంది, కానీ చాలా జీవులలో, ఇది సిస్టీన్ నుండి ఉద్భవిస్తుంది.[27]

ఆస్పార్టేట్ జీవసంశ్లేషణ అనేది ఒకే ఎంజైమ్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడే ఒక దశ చర్య. aspartate aminotransferase ఎంజైమ్ ఆస్పార్టేట్ నుండి అమైనో సమూహాన్ని α-ketoglutarate పైకి బదిలీ చేయడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరిచి గ్లుటమేట్ మరియు oxaloacetateను ఇస్తుంది.[41] ఆస్పరాజిన్ అనేది ఆస్పార్టేట్‌పై అమైనో సమూహాన్ని ATP-ఆధారితంగా చేర్చడం ద్వారా సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది; asparagine synthetase గ్లుటామైన్ లేదా కరిగే అమ్మోనియా నుండి నైట్రోజన్‌ను ఆస్పార్టేట్‌కు చేర్చడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరిచి ఆస్పరాజిన్‌ను ఇస్తుంది.[42]

లైసిన్ యొక్క డైఅమినోపిమెలిక్ యాసిడ్ జీవసంశ్లేషణ మార్గం ఆస్పార్టేట్ అమైనో ఆమ్ల కుటుంబానికి చెందినది. ఈ మార్గంలో ఆస్పార్టేట్‌ను లైసిన్‌గా మార్చే తొమ్మిది ఎంజైమ్-ఉత్ప్రేరక చర్యలు ఉంటాయి.[43]

  1. Aspartate kinase డైఅమినోపిమెలిక్ యాసిడ్ మార్గంలో ప్రారంభ దశను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ATP నుండి phosphorylను ఆస్పార్టేట్ యొక్క కార్బాక్సిలేట్ సమూహంపైకి బదిలీ చేయడం ద్వారా, ఇది ఆస్పార్టైల్-β-ఫాస్ఫేట్‌ను ఇస్తుంది.[44]
  2. Aspartate-semialdehyde dehydrogenase ఆస్పార్టైల్-β-ఫాస్ఫేట్ యొక్క dephosphorylation ద్వారా క్షయకరణ చర్యను ఉత్ప్రేరకపరిచి ఆస్పార్టేట్-β-సెమీఆల్డిహైడ్‌ను ఇస్తుంది.[45]
  3. Dihydrodipicolinate synthase ఆస్పార్టేట్-β-సెమీఆల్డిహైడ్‌ను పైరువేట్‌తో సంక్షేపణ చర్య ద్వారా డైహైడ్రోడిపికోలినిక్ యాసిడ్‌ను ఇచ్చేలా ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.[46]
  4. 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase డైహైడ్రోడిపికోలినిక్ యాసిడ్ యొక్క క్షయకరణాన్ని ఉత్ప్రేరకపరిచి టెట్రాహైడ్రోడిపికోలినిక్ యాసిడ్‌ను ఇస్తుంది.[47]
  5. Tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase సక్సినైల్-CoA నుండి సక్సినైల్ సమూహాన్ని టెట్రాహైడ్రోడిపికోలినిక్ యాసిడ్ పైకి బదిలీ చేయడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరిచి N-succinyl-L-2,6-diaminoheptanedioateను ఇస్తుంది.[48]
  6. N-succinyldiaminopimelate aminotransferase గ్లుటమేట్ నుండి అమైనో సమూహాన్ని N-succinyl-L-2,6-diaminoheptanedioate పైకి బదిలీ చేయడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరిచి N-succinyl-L,L-diaminopimelic acidను ఇస్తుంది.[49]
  7. Succinyl-diaminopimelate desuccinylase N-succinyl-L,L-diaminopimelic acid నుండి ఎసైల్ సమూహాన్ని తొలగించడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరిచి L,L-diaminopimelic acidను ఇస్తుంది.[50]
  8. Diaminopimelate epimerase L,L-diaminopimelic acid యొక్క α-కార్బన్ యొక్క విలోమాన్ని ఉత్ప్రేరకపరిచి meso-diaminopimelic acidను ఇస్తుంది.[51]
  9. Siaminopimelate decarboxylase లైసిన్ జీవసంశ్లేషణలో చివరి దశను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ఇది meso-diaminopimelic acid నుండి కార్బన్ డయాక్సైడ్ సమూహాన్ని తొలగించి L-lysineను ఇస్తుంది.[52]

ప్రోటీన్లు

ప్రోటీన్ సంశ్లేషణ ట్రాన్స్‌లేషన్ అనే ప్రక్రియ ద్వారా జరుగుతుంది.[53] ట్రాన్స్‌లేషన్ సమయంలో, mRNA అని పిలువబడే జన్యు పదార్థాన్ని ribosomes చదివి ప్రోటీన్ polypeptide గొలుసును ఉత్పత్తి చేస్తాయి.[53] ఈ ప్రక్రియకు transfer RNA (tRNA) అవసరం, ఇది ఒక చివర amino acidsను బంధించడం ద్వారా మరియు మరొక చివర mRNAతో సంకర్షణ చెందడం ద్వారా అడాప్టర్‌గా పనిచేస్తుంది; tRNA మరియు mRNA మధ్య జతకట్టడం వల్ల సరైన అమైనో ఆమ్లం గొలుసుకి జోడించబడుతుందని నిర్ధారించబడుతుంది.[53] ప్రోటీన్ సంశ్లేషణ మూడు దశల్లో జరుగుతుంది: ఇనిషియేషన్ (ప్రారంభం), ఎలాంగేషన్ (పొడిగింపు), మరియు టెర్మినేషన్ (ముగింపు).[13] ప్రోకారియోటిక్ (ఆర్కియల్ మరియు బ్యాక్టీరియల్) ట్రాన్స్‌లేషన్ eukaryotic translation కంటే భిన్నంగా ఉంటుంది; అయితే, ఈ విభాగం ప్రధానంగా రెండు జీవుల మధ్య ఉన్న సారూప్యతలపై దృష్టి పెడుతుంది.

అదనపు నేపథ్యం

ట్రాన్స్‌లేషన్ ప్రారంభం కావడానికి ముందు, ఒక నిర్దిష్ట అమైనో ఆమ్లాన్ని దాని సంబంధిత tRNAకి బంధించే ప్రక్రియ జరగాలి. tRNA ఛార్జింగ్ అని పిలువబడే ఈ చర్యను aminoacyl tRNA synthetase ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.[54] ఒక నిర్దిష్ట tRNA సింథటేజ్ ఒక ప్రత్యేక అమైనో ఆమ్లాన్ని గుర్తించడానికి మరియు ఛార్జ్ చేయడానికి బాధ్యత వహిస్తుంది.[54] అంతేకాకుండా, tRNA మరియు దాని సంబంధిత అమైనో ఆమ్లం మధ్య సరైన బంధాన్ని నిర్ధారించడానికి ఈ ఎంజైమ్‌కు ప్రత్యేక వివక్షత ప్రాంతాలు (discriminator regions) ఉన్నాయి.[54] అమైనో ఆమ్లాన్ని దాని సంబంధిత tRNAకి చేర్చడానికి మొదటి దశ అమైనోఎసిల్-AMP ఏర్పడటం:[54]

{Amino acid} + ATP <=> {aminoacyl-AMP} + PP_i

దీని తర్వాత అమైనోఎసిల్ సమూహాన్ని అమైనోఎసిల్-AMP నుండి tRNA అణువుకు బదిలీ చేయడం జరుగుతుంది. ఫలితంగా వచ్చే అణువు aminoacyl-tRNA:[54]

{Aminoacyl-AMP} + tRNA <=> {aminoacyl-tRNA} + AMP

ఈ రెండు దశల కలయిక, రెండూ అమైనోఎసిల్ tRNA సింథటేజ్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడతాయి, పెరుగుతున్న పాలీపెప్టైడ్ గొలుసుకి అమైనో ఆమ్లాలను జోడించడానికి సిద్ధంగా ఉన్న ఛార్జ్డ్ tRNAను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.

అమైనో ఆమ్లాన్ని బంధించడంతో పాటు, tRNAలో anticodon అని పిలువబడే మూడు న్యూక్లియోటైడ్ యూనిట్ ఉంటుంది, ఇది mRNAపై codons అని పిలువబడే నిర్దిష్ట న్యూక్లియోటైడ్ త్రికాలతో base pair అవుతుంది; కోడాన్‌లు ఒక నిర్దిష్ట అమైనో ఆమ్లాన్ని ఎన్కోడ్ చేస్తాయి.[55] రైబోజోమ్ ప్రోటీన్ సంశ్లేషణకు కేంద్రంగా పనిచేస్తుంది కాబట్టి ఈ సంకర్షణ సాధ్యమవుతుంది. రైబోజోమ్ మూడు tRNA బంధన సైట్‌లను కలిగి ఉంటుంది: అమైనోఎసిల్ సైట్ (A సైట్), పెప్టిడైల్ సైట్ (P సైట్), మరియు ఎగ్జిట్ సైట్ (E సైట్).[56]

mRNA ట్రాన్స్‌క్రిప్ట్‌లో అనేక కోడాన్‌లు ఉన్నాయి, మరియు ఒక అమైనో ఆమ్లం ఒకటి కంటే ఎక్కువ కోడాన్‌ల ద్వారా పేర్కొనబడటం చాలా సాధారణం; ఈ దృగ్విషయాన్ని degeneracy అని పిలుస్తారు.[57] మొత్తం మీద, 64 కోడాన్‌లు ఉన్నాయి, వీటిలో 61 కోడాన్‌లు 20 అమైనో ఆమ్లాలలో ఒకదానిని కోడ్ చేస్తాయి, మిగిలిన కోడాన్‌లు గొలుసు ముగింపును పేర్కొంటాయి.[57]

దశలవారీగా ట్రాన్స్‌లేషన్

ముందుగా పేర్కొన్నట్లుగా, ట్రాన్స్‌లేషన్ మూడు దశల్లో జరుగుతుంది: ఇనిషియేషన్, ఎలాంగేషన్, మరియు టెర్మినేషన్.

దశ 1: ఇనిషియేషన్ (ప్రారంభం)

ఇనిషియేషన్ దశ పూర్తికావడం కింది మూడు సంఘటనలపై ఆధారపడి ఉంటుంది:[13]

1. mRNAకి రైబోజోమ్‌ను రిక్రూట్ చేయడం

2. రైబోజోమ్ యొక్క P సైట్‌లోకి ఛార్జ్డ్ ఇనిషియేటర్ tRNAను బంధించడం

3. mRNA యొక్క స్టార్ట్ కోడాన్‌తో రైబోజోమ్‌ను సరిగ్గా అమర్చడం

దశ 2: ఎలాంగేషన్ (పొడిగింపు)

ఇనిషియేషన్ తర్వాత, యాంటీకోడాన్:కోడాన్ సంకర్షణల ద్వారా పాలీపెప్టైడ్ గొలుసు పొడిగించబడుతుంది, రైబోజోమ్ పాలీపెప్టైడ్ గొలుసుకి అమైనో ఆమ్లాలను ఒక్కొక్కటిగా జోడిస్తుంది. అమైనో ఆమ్లాల సరైన జోడింపును నిర్ధారించడానికి కింది దశలు జరగాలి:[58]

1. రైబోజోమ్ యొక్క A సైట్‌లోకి సరైన tRNAను బంధించడం

2. A సైట్‌లోని tRNA మరియు P సైట్‌లోని tRNAకి జోడించబడిన పాలీపెప్టైడ్ గొలుసు మధ్య peptide bond ఏర్పడటం

3. tRNA-mRNA కాంప్లెక్స్‌ను మూడు న్యూక్లియోటైడ్ల ద్వారా ట్రాన్స్‌లోకేషన్ లేదా ముందుకు జరపడం

ట్రాన్స్‌లోకేషన్ E సైట్‌లోని tRNAను "బయటకు పంపుతుంది" మరియు tRNAను A సైట్ నుండి P సైట్‌లోకి మారుస్తుంది, తద్వారా మరొక అమైనో ఆమ్లాన్ని జోడించడానికి వచ్చే tRNA కోసం A సైట్‌ను ఖాళీగా ఉంచుతుంది.

దశ 3: టెర్మినేషన్ (ముగింపు)

ట్రాన్స్‌లేషన్ యొక్క చివరి దశ stop codon A సైట్‌లోకి ప్రవేశించినప్పుడు జరుగుతుంది.[1] అప్పుడు, కింది దశలు జరుగుతాయి:

1. release factorల ద్వారా కోడాన్‌లను గుర్తించడం, ఇది P సైట్‌లో ఉన్న tRNA నుండి పాలీపెప్టైడ్ గొలుసు యొక్క hydrolysisకు కారణమవుతుంది[1]

2. పాలీపెప్టైడ్ గొలుసు విడుదల[57]

3. భవిష్యత్ ట్రాన్స్‌లేషన్ ప్రక్రియల కోసం రైబోజోమ్ యొక్క విడదీయడం మరియు "రీసైక్లింగ్"[57]

ట్రాన్స్‌లేషన్‌లో కీలక పాత్రధారుల సారాంశ పట్టిక కింద ఇవ్వబడింది:

ట్రాన్స్‌లేషన్‌లో కీలక పాత్రధారులు ట్రాన్స్‌లేషన్ దశ ప్రయోజనం
tRNA సింథటేజ్ ఇనిషియేషన్ ముందు tRNA ఛార్జింగ్‌కు బాధ్యత వహిస్తుంది
mRNA ఇనిషియేషన్, ఎలాంగేషన్, టెర్మినేషన్ ప్రోటీన్ సంశ్లేషణకు టెంప్లేట్; అమైనో ఆమ్లాలను ఎన్కోడ్ చేసే కోడాన్‌లు అని పిలువబడే ప్రాంతాలను కలిగి ఉంటుంది
tRNA ఇనిషియేషన్, ఎలాంగేషన్, టెర్మినేషన్ రైబోజోమ్ సైట్లు A, P, Eలను బంధిస్తుంది; పెరుగుతున్న పాలీపెప్టైడ్ గొలుసులో సరైన అమైనో ఆమ్లం చేర్చబడిందని నిర్ధారించడానికి యాంటీకోడాన్ mRNA కోడాన్‌తో బేస్ పేర్ అవుతుంది
రైబోజోమ్ ఇనిషియేషన్, ఎలాంగేషన్, టెర్మినేషన్ ప్రోటీన్ సంశ్లేషణను నిర్దేశిస్తుంది మరియు పెప్టైడ్ బంధం ఏర్పడటాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది

మాక్రోమోలిక్యూల్ లోపంతో సంబంధం ఉన్న వ్యాధులు

జీవసంశ్లేషణ మార్గాలలో లోపాలు మాక్రోమోలిక్యూల్స్ యొక్క తప్పుగా ఏర్పడటం లేదా క్రియాత్మక అణువుల తక్కువ ఉత్పత్తి వంటి హానికరమైన పరిణామాలను కలిగిస్తాయి. ఈ అసమర్థతల వల్ల కలిగే అంతరాయాలను వివరించే ఉదాహరణలు కింద ఉన్నాయి.

ఇవి కూడా చూడండి

సూచనలు

  1. ↑ 1.0 1.1 1.2 1.3 Alberts, Bruce. (2008). "Molecular Biology of the Cell". Garland Science. ISBN 978-0-8153-4105-5.
  2. ↑ Zumdahl, Steven S. Zumdahl, Susan A.. (2008). "Chemistry". Cengage Learning. ISBN 978-0-547-12532-9.
  3. ↑ (2013). "Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level". Wiley. ISBN 978-0-470-54784-7.
  4. ↑ 4.0 4.1 4.2 4.3 4.4 Lodish, Harvey. (2007). Molecular cell biology. W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4366-8.
  5. ↑ 5.0 5.1 5.2 5.3 5.4 Cox, David L. Nelson, Michael M.. (2008). Lehninger principles of biochemistry. W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-7108-1.
  6. ↑ Hanin, Israel. (2013). "Phospholipids: Biochemical, Pharmaceutical, and Analytical Considerations". Springer. ISBN 978-1-4757-1366-4.
  7. ↑ 7.0 7.1 7.2 7.3 7.4 Vance, Dennis E.. (2008). "Biochemistry of lipids, lipoproteins and membranes". Elsevier. ISBN 978-0-444-53219-0.
  8. ↑ Katsaras, J.. (2001). "Lipid bilayers: structure and interactions; with 6 tables". Springer. ISBN 978-3-540-67555-6.
  9. ↑ 9.0 9.1 9.2 9.3 9.4 Stryer, Jeremy M. Berg; John L. Tymoczko; Lubert. (2007). "Biochemistry". Freeman. ISBN 978-0-7167-8724-2.
  10. ↑ Gault, CR. (2010). "Sphingolipids as Signaling and Regulatory Molecules". 688 1–23. ISBN 978-1-4419-6740-4. doi:10.1007/978-1-4419-6741-1_1.
  11. ↑ 11.0 11.1 Siegel, George J.. (1999). "Basic neurochemistry: molecular, cellular and medical aspects". Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0-397-51820-3.
  12. ↑ 12.0 12.1 12.2 Harris, J. Robin. (2010). "Cholesterol binding and cholesterol transport proteins: structure and function in health and disease". Springer. ISBN 978-90-481-8621-1.
  13. ↑ 13.0 13.1 13.2 13.3 Watson, James D.. (2007). "Molecular biology of the gene". Benjamin Cummings. ISBN 978-0-8053-9592-1.
  14. ↑ Kappock, TJ. (October 2000). "Modular evolution of the purine biosynthetic pathway.". Current Opinion in Chemical Biology. 4 (5) 567–72. doi:10.1016/s1367-5931(00)00133-2.
  15. ↑ Sampei, G. (October 2010). "Crystal structures of glycinamide ribonucleotide synthetase, PurD, from thermophilic eubacteria.". Journal of Biochemistry. 148 (4) 429–38. doi:10.1093/jb/mvq088.
  16. ↑ Hoskins, AA. (Aug 17, 2004). "The formylglycinamide ribonucleotide amidotransferase complex from Bacillus subtilis: metabolite-mediated complex formation.". Biochemistry. 43 (32) 10314–27. doi:10.1021/bi049127h.
  17. ↑ Mueller, EJ. (Mar 1, 1994). "N5-carboxyaminoimidazole ribonucleotide: evidence for a new intermediate and two new enzymatic activities in the de novo purine biosynthetic pathway of Escherichia coli.". Biochemistry. 33 (8) 2269–78. doi:10.1021/bi00174a038.
  18. ↑ Firestine, SM. (Oct 4, 1994). "Reactions catalyzed by 5-aminoimidazole ribonucleotide carboxylases from Escherichia coli and Gallus gallus: a case for divergent catalytic mechanisms.". Biochemistry. 33 (39) 11927–34. doi:10.1021/bi00205a031.
  19. ↑ 19.0 19.1 Srere, PA. (1987). "Complexes of sequential metabolic enzymes.". Annual Review of Biochemistry. 56 (1) 89–124. doi:10.1146/annurev.bi.56.070187.000513.
  20. ↑ Broach, edited by Jeffrey N. Strathern, Elizabeth W. Jones, James R.. (1981). The Molecular biology of the yeast Saccharomyces. Cold Spring Harbor Laboratory. ISBN 978-0-87969-139-4.
  21. ↑ 21.0 21.1 21.2 O'Donovan, GA. (September 1970). "Pyrimidine metabolism in microorganisms.". Bacteriological Reviews. 34 (3) 278–343. doi:10.1128/MMBR.34.3.278-343.1970.
  22. ↑ 22.0 22.1 22.2 22.3 Geer, Gerald Karp; responsible for the revision of chapter 15 Peter van der. (2004). "Cell and molecular biology: concepts and experiments". J. Wiley & Sons. ISBN 978-0-471-65665-4.
  23. ↑ 23.0 23.1 23.2 23.3 Griffiths, Anthony J. F.. (1999). Modern genetic analysis. Freeman. ISBN 978-0-7167-3118-4.
  24. ↑ 24.0 24.1 Wu, G. (May 2009). "Amino acids: metabolism, functions, and nutrition.". Amino Acids. 37 (1) 1–17. doi:10.1007/s00726-009-0269-0.
  25. ↑ Mousdale, D. M.. (1991). "Target Sites for Herbicide Action". 29–56. ISBN 978-1-4899-2435-3. doi:10.1007/978-1-4899-2433-9_2.
  26. ↑ Miflin, B. J.. (1977). "Amino Acid Metabolism". Annual Review of Plant Physiology. 28 299–329. doi:10.1146/annurev.pp.28.060177.001503.
  27. ↑ 27.0 27.1 27.2 Umbarger, HE. (1978). "Amino acid biosynthesis and its regulation.". Annual Review of Biochemistry. 47 (1) 532–606. doi:10.1146/annurev.bi.47.070178.002533.
  28. ↑ Pérez-Arellano, I. (March 2010). "Pyrroline-5-carboxylate synthase and proline biosynthesis: from osmotolerance to rare metabolic disease.". Protein Science. 19 (3) 372–82. doi:10.1002/pro.340.
  29. ↑ Xu, Y. (March 2007). "Surprising arginine biosynthesis: a reappraisal of the enzymology and evolution of the pathway in microorganisms.". Microbiology and Molecular Biology Reviews. 71 (1) 36–47. doi:10.1128/MMBR.00032-06.
  30. ↑ MetaCyc: L-lysine biosynthesis I.
  31. ↑ PETERKOFSKY, B. (May 1961). "N-Succinyl-L-diaminopimelic-glutamic transaminase.". The Journal of Biological Chemistry. 236 (5) 1432–8. doi:10.1016/S0021-9258(18)64192-4.
  32. ↑ KINDLER, SH. (December 1960). "N-Succinyl-L-2,6-diaminopimelic acid deacylase.". The Journal of Biological Chemistry. 235 3532–5. doi:10.1016/S0021-9258(18)64502-8.
  33. ↑ Born, TL. (October 1999). "Structure/function studies on enzymes in the diaminopimelate pathway of bacterial cell wall biosynthesis.". Current Opinion in Chemical Biology. 3 (5) 607–13. doi:10.1016/s1367-5931(99)00016-2.
  34. ↑ Escherichia coli K-12 substr. MG1655. serine biosynthesis.
  35. ↑ Bell, JK. (Mar 30, 2004). "Multiconformational states in phosphoglycerate dehydrogenase.". Biochemistry. 43 (12) 3450–8. doi:10.1021/bi035462e.
  36. ↑ Dubnovitsky, AP. (January 2005). "Enzyme adaptation to alkaline pH: atomic resolution (1.08 A) structure of phosphoserine aminotransferase from Bacillus alcalophilus.". Protein Science. 14 (1) 97–110. doi:10.1110/ps.041029805.
  37. ↑ Wang, W. (Jan 10, 2001). "Crystal structure of phosphoserine phosphatase from Methanococcus jannaschii, a hyperthermophile, at 1.8 A resolution.". Structure. 9 (1) 65–71. doi:10.1016/s0969-2126(00)00558-x.
  38. ↑ Monschau, N. (May 1, 1997). "Identification of Saccharomyces cerevisiae GLY1 as a threonine aldolase: a key enzyme in glycine biosynthesis.". FEMS Microbiology Letters. 150 (1) 55–60. doi:10.1111/j.1574-6968.1997.tb10349.x.
  39. ↑ Pye, VE. (Sep 24, 2004). "The structure and mechanism of serine acetyltransferase from Escherichia coli.". The Journal of Biological Chemistry. 279 (39) 40729–36. doi:10.1074/jbc.M403751200.
  40. ↑ Huang, B. (May 2005). "The active site of O-acetylserine sulfhydrylase is the anchor point for bienzyme complex formation with serine acetyltransferase.". Journal of Bacteriology. 187 (9) 3201–5. doi:10.1128/JB.187.9.3201-3205.2005.
  41. ↑ McPhalen, CA. (Sep 5, 1992). "Domain closure in mitochondrial aspartate aminotransferase.". Journal of Molecular Biology. 227 (1) 197–213. doi:10.1016/0022-2836(92)90691-C.
  42. ↑ Larsen, TM. (Dec 7, 1999). "Three-dimensional structure of Escherichia coli asparagine synthetase B: a short journey from substrate to product.". Biochemistry. 38 (49) 16146–57. doi:10.1021/bi9915768.
  43. ↑ Velasco, AM. (October 2002). "Molecular evolution of the lysine biosynthetic pathways.". Journal of Molecular Evolution. 55 (4) 445–59. doi:10.1007/s00239-002-2340-2.
  44. ↑ Kotaka, M. (Oct 20, 2006). "Structures of R- and T-state Escherichia coli aspartokinase III. Mechanisms of the allosteric transition and inhibition by lysine.". The Journal of Biological Chemistry. 281 (42) 31544–52. doi:10.1074/jbc.M605886200.
  45. ↑ Hadfield, A. (Jun 18, 1999). "Structure of aspartate-beta-semialdehyde dehydrogenase from Escherichia coli, a key enzyme in the aspartate family of amino acid biosynthesis.". Journal of Molecular Biology. 289 (4) 991–1002. doi:10.1006/jmbi.1999.2828.
  46. ↑ Mirwaldt, C. (Feb 10, 1995). "The crystal structure of dihydrodipicolinate synthase from Escherichia coli at 2.5 A resolution.". Journal of Molecular Biology. 246 (1) 227–39. doi:10.1006/jmbi.1994.0078.
  47. ↑ Cirilli, M. (Sep 16, 2003). "The three-dimensional structures of the Mycobacterium tuberculosis dihydrodipicolinate reductase-NADH-2,6-PDC and -NADPH-2,6-PDC complexes. Structural and mutagenic analysis of relaxed nucleotide specificity.". Biochemistry. 42 (36) 10644–50. doi:10.1021/bi030044v.
  48. ↑ Beaman, TW. (Jan 21, 1997). "Three-dimensional structure of tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase.". Biochemistry. 36 (3) 489–94. doi:10.1021/bi962522q.
  49. ↑ Weyand, S. (Mar 30, 2007). "The three-dimensional structure of N-succinyldiaminopimelate aminotransferase from Mycobacterium tuberculosis.". Journal of Molecular Biology. 367 (3) 825–38. doi:10.1016/j.jmb.2007.01.023.
  50. ↑ Nocek, BP. (Apr 2, 2010). "Structural basis for catalysis by the mono- and dimetalated forms of the dapE-encoded N-succinyl-L,L-diaminopimelic acid desuccinylase.". Journal of Molecular Biology. 397 (3) 617–26. doi:10.1016/j.jmb.2010.01.062.
  51. ↑ Pillai, B. (Nov 23, 2007). "Dynamics of catalysis revealed from the crystal structures of mutants of diaminopimelate epimerase.". Biochemical and Biophysical Research Communications. 363 (3) 547–53. doi:10.1016/j.bbrc.2007.09.012.
  52. ↑ Gokulan, K. (May 16, 2003). "Crystal structure of Mycobacterium tuberculosis diaminopimelate decarboxylase, an essential enzyme in bacterial lysine biosynthesis.". The Journal of Biological Chemistry. 278 (20) 18588–96. doi:10.1074/jbc.M301549200.
  53. ↑ 53.0 53.1 53.2 Weaver, Robert F.. (2005). Molecular biology. McGraw-Hill Higher Education. ISBN 978-0-07-284611-9.
  54. ↑ 54.0 54.1 54.2 54.3 54.4 Cooper, Geoffrey M.. (2000). The Cell: A Molecular Approach. ASM Press. ISBN 978-0-87893-106-4.
  55. ↑ Jackson, R.J.. (February 2010). "The mechanism of eukaryotic translation initiation and principles of its regulation". Molecular Cell Biology. 10 (2) 113–127. doi:10.1038/nrm2838.
  56. ↑ Green, Rachel. (1997). "Ribosomes and Translation". Annu. Rev. Biochem.. 66 679–716. doi:10.1146/annurev.biochem.66.1.679.
  57. ↑ 57.0 57.1 57.2 57.3 (1977). Molecular Mechanisms of Protein Biosynthesis. Academic Press. ISBN 978-0-12-744250-1.
  58. ↑ Frank, J. (September 2007). "The process of mRNA–tRNA translocation". PNAS. 104 (50) 19671–19678. doi:10.1073/pnas.0708517104.
  59. ↑ 59.0 59.1 59.2 Bandeali, Salman J.. (30 November 2013). "Novel Therapies for Treating Familial Hypercholesterolemia". Current Atherosclerosis Reports. 16 (1) 382. doi:10.1007/s11883-013-0382-0.
  60. ↑ 60.0 60.1 60.2 Kang, Tae Hyuk. (9 October 2013). "The Housekeeping Gene Hypoxanthine Guanine Phosphoribosyltransferase (HPRT) Regulates Multiple Developmental and Metabolic Pathways of Murine Embryonic Stem Cell Neuronal Differentiation". PLOS ONE. 8 (10). doi:10.1371/journal.pone.0074967.
  61. ↑ 61.0 61.1 61.2 Walport, Ken Murphy, Paul Travers, Mark. (2011). "Janeway's Immunobiology". Taylor & Francis. ISBN 978-0-8153-4243-4.
  62. ↑ 62.0 62.1 Hughes, edited by Donald C. Lo, Robert E.. (2010). "Neurobiology of Huntington's disease: applications to drug discovery". CRC Press/Taylor & Francis Group. ISBN 978-0-8493-9000-5.
  63. ↑ Biglan, Kevin M.. (26 June 2009). "Motor abnormalities in premanifest persons with Huntington's disease: The PREDICT-HD study". Movement Disorders. 24 (12) 1763–1772. doi:10.1002/mds.22601.

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Biosynthesis” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Biosynthesis ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=జీవ_సంశ్లేషణ_(Biosynthesis)&oldid=3987"