Aspergillus fumigatus

From LTRC
Revision as of 10:40, 6 October 2026 by Digantasen (talk | contribs) (ইংরেজি উইকিপিডিয়ার “Aspergillus fumigatus” নিবন্ধের বাংলা অনুবাদ)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
তথ্যছক
genus Aspergillus
species fumigatus
authority Fresenius 1863
synonyms Neosartorya fumigata
O'Gorman, Fuller & Dyer 2008

Aspergillus fumigatus হলো Aspergillus গণের অন্তর্ভুক্ত এক প্রজাতির ছত্রাক। এটি রোগপ্রতিরোধ ক্ষমতা হ্রাস পাওয়া ব্যক্তিদের মধ্যে রোগ সৃষ্টিকারী অন্যতম সাধারণ Aspergillus প্রজাতি।

Aspergillus fumigatus হলো প্রকৃতিতে ব্যাপকভাবে বিস্তৃত এক প্রকার মৃতজীবী ছত্রাক। এটি সাধারণত মাটি এবং পচনশীল জৈব পদার্থে, যেমন—কম্পোস্ট স্তূপে পাওয়া যায়, যেখানে এটি কার্বন এবং নাইট্রোজেন চক্রে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।[1] এই ছত্রাকের কলোনিগুলো conidiophore থেকে হাজার হাজার ক্ষুদ্র ধূসর-সবুজ কোনিডিয়া (২–৩ μm) উৎপন্ন করে, যা সহজেই বাতাসে ছড়িয়ে পড়ে। দীর্ঘ সময় ধরে মনে করা হতো যে, A. fumigatus কেবল অযৌন প্রজননই করে, কারণ এর মিলন বা মিয়োসিস প্রক্রিয়া কখনো দেখা যায়নি। ২০০৮ সালে, ফ্রেসেনিয়াসের প্রাথমিক বর্ণনার ১৪৫ বছর পর, এটি প্রমাণিত হয় যে A. fumigatus-এর একটি পূর্ণাঙ্গ যৌন প্রজনন চক্র রয়েছে।[2] যদিও A. fumigatus অত্যন্ত ভিন্ন জলবায়ু ও পরিবেশে টিকে থাকতে পারে, তবুও বৈশ্বিক পর্যায়ে এর জিনগত বৈচিত্র্য খুব কম এবং জনসংখ্যার জিনগত পার্থক্যের অভাব পরিলক্ষিত হয়।[3] অর্থাৎ, যৌন প্রজননের সক্ষমতা বজায় থাকলেও এতে খুব সামান্যই জিনগত বৈচিত্র্য তৈরি হয়।

এই ছত্রাকটি 37 °C (স্বাভাবিক মানবদেহের তাপমাত্রা) তাপমাত্রায় বৃদ্ধি পেতে সক্ষম এবং ৫০° সেলসিয়াস পর্যন্ত তাপমাত্রায়ও টিকে থাকতে পারে। এর কোনিডিয়া ৭০° সেলসিয়াস তাপমাত্রাতেও বেঁচে থাকে—এমন পরিবেশ এটি নিয়মিত স্বয়ংক্রিয়ভাবে উত্তপ্ত হওয়া কম্পোস্ট স্তূপে পায়। এর স্পোর বা রেণু বায়ুমণ্ডলে সর্বত্র ছড়িয়ে থাকে এবং প্রতিটি মানুষ প্রতিদিন কয়েকশ স্পোর শ্বাস-প্রশ্বাসের মাধ্যমে গ্রহণ করে; সাধারণত সুস্থ ব্যক্তিদের রোগপ্রতিরোধ ব্যবস্থা দ্রুত এগুলো ধ্বংস করে ফেলে। তবে অঙ্গ প্রতিস্থাপনকারী রোগী, এইডস বা লিউকেমিয়া আক্রান্ত ব্যক্তিদের মতো রোগপ্রতিরোধ ক্ষমতা দুর্বল ব্যক্তিদের ক্ষেত্রে এই ছত্রাকটি রোগ সৃষ্টিকারী হয়ে উঠতে পারে। এটি হোস্টের দুর্বল প্রতিরক্ষা ব্যবস্থাকে পরাস্ত করে সাধারণত অ্যাসপারজিলোসিস নামক বিভিন্ন রোগের সৃষ্টি করে। মানুষের অসুস্থতার চিকিৎসায় ইমিউনোসাপ্রেসেন্ট (রোগপ্রতিরোধ ক্ষমতা দমনকারী ওষুধ)-এর ব্যবহার বৃদ্ধির কারণে ধারণা করা হয় যে, A. fumigatus প্রতি বছর ৬,০০,০০০-এরও বেশি মৃত্যুর জন্য দায়ী এবং এর মৃত্যুহার ২৫ থেকে ৯০ শতাংশের মধ্যে।[4] এই সুযোগসন্ধানী আচরণের কারণ হিসেবে বেশ কিছু ভিরুলেন্স ফ্যাক্টর বা রোগ সৃষ্টির উপাদানকে দায়ী করা হয়।[5]

A. fumigatus-এর গাঁজন ব্রথ (fermentation broth) পরীক্ষা করার সময়, মাইটোসিস বিরোধী বৈশিষ্ট্যসম্পন্ন বেশ কিছু ইন্ডোলিক অ্যালকালয়েড পাওয়া গেছে।[6] এই যৌগগুলো ট্রাইপ্রোস্টাটিন (tryprostatins) নামক শ্রেণির অন্তর্ভুক্ত, যার মধ্যে spirotryprostatin B ক্যানসার প্রতিরোধী ওষুধ হিসেবে বিশেষ গুরুত্ব বহন করে।

নির্দিষ্ট কিছু নির্মাণ সামগ্রীতে জন্মানো Aspergillus fumigatus জিনোটক্সিক এবং সাইটোটক্সিক মাইকোটক্সিন তৈরি করতে পারে, যেমন—গ্লিওটক্সিন।[7]

জিনোম

Aspergillus fumigatus-এর ২৯.৪ মিলিয়ন বেস পেয়ার বিশিষ্ট একটি স্থিতিশীল হ্যাপ্লয়েড জিনোম রয়েছে। তিনটি Aspergillus প্রজাতি—Aspergillus fumigatus, Aspergillus nidulans, এবং Aspergillus oryzae-এর জিনোম সিকোয়েন্স ২০০৫ সালের ডিসেম্বরে Nature পত্রিকায় প্রকাশিত হয়।[8][9][10]

রোগ সৃষ্টি (Pathogenesis)

Aspergillus fumigatus হলো রোগপ্রতিরোধ ক্ষমতা হ্রাস পাওয়া ব্যক্তিদের মধ্যে ছত্রাকজনিত সংক্রমণের সবচেয়ে সাধারণ কারণ। এর মধ্যে অটোইমিউন বা নিওপ্লাস্টিক রোগের জন্য ইমিউনোসাপ্রেসিভ থেরাপি গ্রহণকারী রোগী, অঙ্গ প্রতিস্থাপনকারী এবং এইডস রোগীরা অন্তর্ভুক্ত।[11] A. fumigatus মূলত ফুসফুসে আক্রমণাত্মক সংক্রমণ ঘটায় এবং এই ব্যক্তিদের অসুস্থতা ও মৃত্যুর একটি প্রধান কারণ।[12] এছাড়া, এটি সুস্থ ব্যক্তিদের মধ্যেও দীর্ঘস্থায়ী ফুসফুসের সংক্রমণ, অ্যালার্জিক ব্রঙ্কোপালমোনারি অ্যাসপারজিলোসিস বা অন্যান্য অ্যালার্জিজনিত রোগ সৃষ্টি করতে পারে।[13]

সহজাত রোগপ্রতিরোধ প্রতিক্রিয়া (Innate immune response)

পরিবেশে কোনিডিয়ার ব্যাপক উপস্থিতির কারণে শ্বাস-প্রশ্বাসের মাধ্যমে এগুলো শরীরে প্রবেশ করা একটি নিয়মিত ঘটনা। তবে সুস্থ ব্যক্তিদের ক্ষেত্রে সহজাত রোগপ্রতিরোধ ব্যবস্থা A. fumigatus সংক্রমণের বিরুদ্ধে একটি কার্যকর বাধা হিসেবে কাজ করে।[13] শ্বাস নেওয়া কোনিডিয়ার একটি বড় অংশ শ্বাসতন্ত্রের এপিথেলিয়ামের মিউকোসিলিয়ারি প্রক্রিয়ার মাধ্যমে পরিষ্কার হয়ে যায়।[13] কোনিডিয়ার ক্ষুদ্র আকারের কারণে, এদের অনেকগুলোই ফুসফুসের অ্যালভিওলাই বা বায়ুথলিতে জমা হয়, যেখানে তারা এপিথেলিয়াল এবং সহজাত ইফেক্টর কোষের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে।[11][13] অ্যালভিওলার ম্যাক্রোফেজ কোষগুলো কোনিডিয়াকে গ্রাস করে এবং তাদের ফ্যাগোসোম-এর ভেতরে ধ্বংস করে ফেলে।[11][13] এপিথেলিয়াল কোষ, বিশেষ করে টাইপ-২ নিউমোসাইটগুলোও কোনিডিয়াকে গ্রহণ করে এবং লাইসোসোমের মাধ্যমে ধ্বংস করে।[11][13][14] প্রথম সারির রোগপ্রতিরোধ কোষগুলো নির্দিষ্ট ছত্রাকের মোটিফ শনাক্ত করে সাইটোকাইন এবং কিমোকাইন নিঃসরণের মাধ্যমে নিউট্রোফিল এবং অন্যান্য প্রদাহজনক কোষকে তলব করে।[13] অ্যাসপারজিলোসিস প্রতিরোধের জন্য নিউট্রোফিল অপরিহার্য, যা নিউট্রোপেনিক রোগীদের ক্ষেত্রে প্রমাণিত। এরা ফ্যাগোসাইটোসিস ছাড়াও ভিন্ন প্রক্রিয়ায় কোনিডিয়া এবং হাইফি উভয়কেই আটকে ফেলতে পারে।[11][12][13] হাইফি কোষের ভেতরে প্রবেশের জন্য অনেক বড়, তাই নিউট্রোফিল-মধ্যস্থ NADPH-অক্সিডেস-এর মাধ্যমে সৃষ্ট ক্ষতিই হাইফির বিরুদ্ধে প্রধান প্রতিরক্ষা।[11][13] এই কোষ-মধ্যস্থ প্রক্রিয়ার পাশাপাশি, শ্বাসনালীর এপিথেলিয়াম থেকে নিঃসৃত অ্যান্টিমাইক্রোবিয়াল পেপটাইডগুলোও রোগপ্রতিরোধে অবদান রাখে। ছত্রাক এবং এর পলিস্যাকারাইডগুলো ডেন্ড্রিটিক কোষের কার্যকারিতা নিয়ন্ত্রণ করতে পারে। এরা Wnt-β-ক্যাটেনিন সিগন্যালিং পাথওয়ে-এর মাধ্যমে PD-L1 প্রোটিনকে উদ্দীপ্ত করে এবং রেগুলেটরি টি-কোষের প্রতিক্রিয়াকে ত্বরান্বিত করে।[15][16]

আক্রমণ (Invasion)

আক্রমণাত্মক Aspergillus সংক্রমণের চিত্র: হাইফি এপিথেলিয়াল কোষের ভেতরে অথবা অ্যালভিওলাইয়ের ভেতরে অঙ্কুরিত হয়। হাইফি এপিথেলিয়াল কোষ ভেদ করে রক্তনালীর এন্ডোথেলিয়াল কোষে প্রবেশ করে। বিরল ক্ষেত্রে, হাইফির টুকরো বিচ্ছিন্ন হয়ে রক্তপ্রবাহের মাধ্যমে ছড়িয়ে পড়ে।[11][14]

রোগপ্রতিরোধ ক্ষমতা হ্রাস পাওয়া ব্যক্তিরা A. fumigatus-এর আক্রমণাত্মক সংক্রমণের ঝুঁকিতে থাকেন, যা সাধারণত ইনভেসিভ পালমোনারি অ্যাসপারজিলোসিস হিসেবে দেখা দেয়। শ্বাস নেওয়া কোনিডিয়াগুলো যদি রোগপ্রতিরোধ ব্যবস্থার হাত থেকে বেঁচে যায়, তবে সেগুলোই এই সংক্রমণের মূল কারণ হয়ে দাঁড়ায়। এই কোনিডিয়াগুলো সুপ্ত অবস্থা থেকে বেরিয়ে আসে এবং ফুসফুসের অ্যালভিওলাইয়ের উষ্ণ, আর্দ্র ও পুষ্টিসমৃদ্ধ পরিবেশে অঙ্কুরিত হয়ে হাইফিতে রূপান্তরিত হয়।[11] অঙ্কুরোদগম কোষের বাইরে অথবা কোনিডিয়া ধারণকারী টাইপ-২ নিউমোসাইট এন্ডোজোমের ভেতরে ঘটে।[11][14] অঙ্কুরোদগমের পর, ফিলামেন্টাস হাইফি এপিথেলিয়াম এবং পরবর্তীতে রক্তনালীর এন্ডোথেলিয়াম ভেদ করে। এই অ্যাঞ্জিওইনভেশন (রক্তনালীতে আক্রমণ) প্রক্রিয়ার ফলে এন্ডোথেলিয়াল কোষের ক্ষতি হয় এবং প্রদাহজনক প্রতিক্রিয়া, টিস্যু ফ্যাক্টর প্রকাশ এবং রক্ত জমাট বাঁধার প্রক্রিয়া সক্রিয় হয়।[11] এর ফলে রক্তনালীর ভেতরে থ্রম্বোসিস এবং স্থানীয় টিস্যুর ইনফার্কশন বা রক্তশূন্যতা দেখা দেয়, তবে হাইফির টুকরোগুলো সাধারণত খুব বেশি ছড়িয়ে পড়ে না।[11][14] কেবল অত্যন্ত দুর্বল রোগপ্রতিরোধ ক্ষমতা সম্পন্ন ব্যক্তিদের ক্ষেত্রেই রক্তপ্রবাহের মাধ্যমে সংক্রমণ ছড়িয়ে পড়ে।[14]

হাইপোক্সিয়া প্রতিক্রিয়া (Hypoxia response)

টিউমার কোষ এবং অন্যান্য প্যাথোজেনের মতো, A. fumigatus-এর আক্রমণাত্মক হাইফি হোস্টের সংক্রমণের স্থানে হাইপোক্সিক (অক্সিজেনের অভাব, ≤ ১%) মাইক্রো-পরিবেশের সম্মুখীন হয়।[17][18][19] বর্তমান গবেষণা অনুযায়ী, সংক্রমণের পর টিস্যুর নেক্রোসিস এবং প্রদাহের কারণে রক্ত সঞ্চালন কমে যায়, যা অক্সিজেনের ঘনত্ব কমিয়ে দেয়। বিশেষ করে A. fumigatus-এর ক্ষেত্রে, এর সেকেন্ডারি মেটাবোলাইটগুলো নতুন রক্তনালী তৈরিতে বাধা দেয়, যা টিস্যুর ক্ষতি করে এবং স্থানীয়ভাবে হাইপোক্সিক মাইক্রো-পরিবেশ তৈরি করে।[18] ছত্রাকের প্যাথোজেনেসিসে হাইপোক্সিয়ার সঠিক প্রভাব এখনো অজানা, তবে এই কম অক্সিজেনের পরিবেশ দীর্ঘকাল ধরে নেতিবাচক ক্লিনিকাল ফলাফলের সাথে যুক্ত। হাইপোক্সিয়া, ছত্রাক সংক্রমণ এবং নেতিবাচক ক্লিনিকাল ফলাফলের মধ্যে উল্লেখযোগ্য সম্পর্কের কারণে, হাইপোক্সিক অবস্থায় A. fumigatus কীভাবে খাপ খাইয়ে নেয়, তা নতুন ওষুধ তৈরির ক্ষেত্রে গবেষণার একটি গুরুত্বপূর্ণ বিষয় হয়ে দাঁড়িয়েছে।

দুটি সুপরিচিত স্টেরল-রেগুলেটরি এলিমেন্ট বাইন্ডিং প্রোটিন, SrbA এবং SrbB, হাইপোক্সিক অবস্থায় A. fumigatus-এর টিকে থাকার ক্ষমতার ওপর প্রভাব ফেলে। ট্রান্সক্রিপশন ফ্যাক্টর SrbA হলো ইন-ভিভো (শরীরের ভেতরে) হাইপোক্সিয়া প্রতিক্রিয়ার প্রধান নিয়ন্ত্রক এবং এটি আয়রন হোমিওস্ট্যাসিস, অ্যান্টিফাঙ্গাল অ্যাজোল ড্রাগ রেজিস্ট্যান্স এবং ভিরুলেন্সের মতো অনেক জৈবিক প্রক্রিয়ার জন্য অপরিহার্য।[20] ফলে, SrbA-এর অভাবে A. fumigatus কম আয়রনযুক্ত অবস্থায় বৃদ্ধি পেতে পারে না, অ্যান্টিফাঙ্গাল অ্যাজোল ওষুধের প্রতি সংবেদনশীল হয়ে পড়ে এবং আইপিএ (ইনভেসিভ পালমোনারি অ্যাসপারজিলোসিস) ইঁদুর মডেলে এর ভিরুলেন্স সম্পূর্ণ হারিয়ে যায়।[21] SrbA নকআউট মিউট্যান্টগুলো কম অক্সিজেনে কোনো বৃদ্ধি দেখায় না, যা তাদের ভিরুলেন্স কমে যাওয়ার সাথে সম্পর্কিত। হাইপোক্সিয়ায় SrbA-এর কার্যকারিতা RbdB, SppA এবং Dsc A-E প্রোটিন দ্বারা নিয়ন্ত্রিত একটি আপস্ট্রিম ক্লিভেজ প্রক্রিয়ার ওপর নির্ভরশীল।[22][23][24] SrbA একটি ১০১৫ অ্যামিনো অ্যাসিডের প্রিকারসর প্রোটিন থেকে ৩৮১ অ্যামিনো অ্যাসিডের কার্যকরী রূপে রূপান্তরিত হয়। এই প্রক্রিয়ার কোনো প্রোটিনের অভাবে SrbA অকার্যকর হয়ে পড়ে এবং হাইপোক্সিয়ায় ছত্রাকের বৃদ্ধি ও ভিরুলেন্স কমে যায়। ক্রোমাটিন ইমিউনোপ্রেসিপিটেশন গবেষণার মাধ্যমে দ্বিতীয় হাইপোক্সিয়া নিয়ন্ত্রক SrbB শনাক্ত করা হয়েছে।[21] SrbB-এর প্রক্রিয়াকরণ সম্পর্কে খুব কম জানা গেলেও, এটি ভিরুলেন্স এবং হাইপোক্সিয়া প্রতিক্রিয়ায় গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।[21] SrbA-এর মতো, SrbB নকআউট মিউট্যান্টের ভিরুলেন্স কমে যায়, তবে এতে ওষুধের প্রতি সংবেদনশীলতা বা হাইপোক্সিয়ায় বৃদ্ধির সম্পূর্ণ অভাব দেখা যায় না।[21][20] সংক্ষেপে, SrbA এবং SrbB উভয়ই স্তন্যপায়ী হোস্টের ভেতরে A. fumigatus-এর টিকে থাকার জন্য অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ।

পুষ্টি সংগ্রহ (Nutrient acquisition)

Aspergillus fumigatus-কে হোস্টের ভেতরে টিকে থাকার জন্য বাইরের পরিবেশ থেকে পুষ্টি সংগ্রহ করতে হয়। এই প্রক্রিয়ার সাথে জড়িত অনেক জিনের মিউটেশন ভিরুলেন্সের ওপর প্রভাব ফেলে। পুষ্টি সংগ্রহের উদাহরণগুলোর মধ্যে রয়েছে ধাতু, নাইট্রোজেন এবং পেপটাইডের মতো ম্যাক্রোমলিকিউল গ্রহণ।[12][25]

Aspergillus fumigatus-এর প্রস্তাবিত সাইডোরোফোর বায়োসিন্থেটিক পাথওয়ে: sidA জিনটি এক্সট্রাসেলুলার সাইডোরোফোর ট্রাইঅ্যাসিটাইলফিউসারিনিন সি এবং ইন্ট্রাসেলুলার ফেরিক্রোসিন উভয়ের বায়োসিন্থেসিসের প্রথম ধাপকে অনুঘটক করে।[26]

আয়রন সংগ্রহ (Iron acquisition)

আয়রন অনেক এনজাইমের জন্য একটি প্রয়োজনীয় কো-ফ্যাক্টর এবং ইলেকট্রন পরিবহন ব্যবস্থায় অনুঘটক হিসেবে কাজ করে। A. fumigatus-এর আয়রন সংগ্রহের দুটি প্রক্রিয়া রয়েছে: রিডাক্টিভ আয়রন অ্যাসিমিলেশন এবং সাইডোরোফোর-মধ্যস্থ প্রক্রিয়া।[27][28] রিডাক্টিভ আয়রন অ্যাসিমিলেশনে আয়রনকে ফেরিক (Fe+3) থেকে ফেরাস (Fe+2) অবস্থায় রূপান্তর করা হয় এবং FtrA নামক আয়রন পারমিয়াসের মাধ্যমে গ্রহণ করা হয়। ftrA জিনের মিউটেশনে ভিরুলেন্সের কোনো পরিবর্তন দেখা যায়নি। বিপরীতে, সাইডোরোফোর বায়োসিন্থেসিস পাথওয়ের প্রথম জিন sidA-এর মিউটেশন প্রমাণ করে যে সাইডোরোফোর-মধ্যস্থ আয়রন গ্রহণ ভিরুলেন্সের জন্য অপরিহার্য।[28][29] পরবর্তী জিন sidC, sidD, sidF এবং sidG-এর মিউটেশনের ফলেও ভিরুলেন্স একইভাবে কমে যায়।[26] এই আয়রন সংগ্রহের প্রক্রিয়াগুলো সমান্তরালভাবে কাজ করে এবং আয়রনের অভাব দেখা দিলে উভয়ই সক্রিয় হয়ে ওঠে।[28]

নাইট্রোজেন অ্যাসিমিলেশন (Nitrogen assimilation)

Aspergillus fumigatus বিভিন্ন নাইট্রোজেন উৎস থেকে বেঁচে থাকতে পারে এবং নাইট্রোজেনের অ্যাসিমিলেশন বা আত্তীকরণ ক্লিনিক্যালি গুরুত্বপূর্ণ, কারণ এটি ভিরুলেন্সকে প্রভাবিত করে।[25][30] নাইট্রোজেন আত্তীকরণের সাথে জড়িত প্রোটিনগুলো A. fumigatus-এর AfareA জিন দ্বারা নিয়ন্ত্রিত হয়। afareA জিনের মিউটেশনে ইঁদুর মডেলে মৃত্যুর হার কমে যাওয়ার প্রমাণ পাওয়া গেছে। Ras নিয়ন্ত্রিত প্রোটিন RhbA-ও নাইট্রোজেন আত্তীকরণে ভূমিকা রাখে। A. fumigatus যখন মানব এন্ডোথেলিয়াল কোষের সংস্পর্শে আসে, তখন RhbA জিনের প্রকাশ বৃদ্ধি পায় এবং rhbA জিনের মিউটেশনযুক্ত স্ট্রেইনগুলো কম নাইট্রোজেনযুক্ত পরিবেশে দুর্বল বৃদ্ধি এবং কম ভিরুলেন্স প্রদর্শন করে।[31]

প্রোটিনেজ (Proteinases)

মানুষের ফুসফুসে প্রচুর পরিমাণে কোলাজেন এবং ইলাস্টিন নামক প্রোটিন থাকে, যা টিস্যুকে নমনীয় রাখতে সাহায্য করে।[32] *Aspergillus fumigatus* ইলাস্টেজ নামক এক ধরনের প্রোটিয়েজ তৈরি ও নিঃসরণ করে। এই এনজাইমগুলো ইলাস্টিনকে ভেঙে ফেলে, যাতে ছত্রাকটি এই ম্যাক্রোমলিকুলার পলিমারগুলোকে খাদ্য হিসেবে গ্রহণ করতে পারে। ১৯৮৪ সালে প্রথম ইলাস্টেজ উৎপাদন এবং টিস্যু আক্রমণের ক্ষমতার মধ্যে একটি উল্লেখযোগ্য সম্পর্ক আবিষ্কৃত হয়।[33] গবেষণায় দেখা গেছে, পরিবেশ থেকে সংগৃহীত স্ট্রেইনের তুলনায় ক্লিনিক্যাল আইসোলেটগুলোতে *A. fumigatus*-এর ইলাস্টেজ সক্রিয়তা অনেক বেশি থাকে।[34] বেশ কিছু ইলাস্টেজ শনাক্ত করা হয়েছে, যার মধ্যে সেরিন প্রোটিয়েজ, অ্যাসপার্টিক প্রোটিয়েজ এবং মেটালোপ্রোটিয়েজ পরিবারের এনজাইমগুলো অন্তর্ভুক্ত।[35][36][37][38] তবে, এই ইলাস্টেজগুলোর আধিক্য বা রিডানডেন্সি থাকায় ভাইরুলেন্স বা রোগ সৃষ্টির ক্ষমতার ওপর এদের সুনির্দিষ্ট প্রভাব শনাক্ত করা কঠিন হয়ে পড়েছে।[12][25]

আনফোল্ডেড প্রোটিন রেসপন্স (Unfolded protein response)

বেশ কিছু গবেষণায় দেখা গেছে যে, আনফোল্ডেড প্রোটিন রেসপন্স *A. fumigatus*-এর ভাইরুলেন্সে ভূমিকা রাখে।[39]

সেকেন্ডারি মেটাবলিজম

ছত্রাকের বিকাশে সেকেন্ডারি মেটাবোলাইট

ট্রান্সক্রিপশন ফ্যাক্টর LaeA, *Aspergillus* প্রজাতিতে সেকেন্ডারি মেটাবোলাইট উৎপাদনে জড়িত বেশ কিছু জিনের প্রকাশ নিয়ন্ত্রণ করে।[40]
  • Aspergillus* প্রজাতিসহ ফিলামেন্টাস ছত্রাকের জীবনচক্র দুটি দশায় বিভক্ত: হাইফা বৃদ্ধির দশা এবং প্রজনন বা স্পোরুলেশন দশা। এই ছত্রাকগুলোর বৃদ্ধি এবং প্রজনন দশার মধ্যে পরিবর্তন আংশিকভাবে সেকেন্ডারি মেটাবোলাইট উৎপাদনের মাত্রার ওপর নির্ভর করে।[41][42] ধারণা করা হয়, স্পোরুলেশন সক্রিয় করতে এবং স্পোরুলেশন কাঠামোর জন্য প্রয়োজনীয় রঞ্জক পদার্থ তৈরির জন্য সেকেন্ডারি মেটাবোলাইট উৎপাদিত হয়।[43] জি প্রোটিন সিগন্যালিং সেকেন্ডারি মেটাবোলাইট উৎপাদন নিয়ন্ত্রণ করে।[44] জিনোম সিকোয়েন্সিংয়ের মাধ্যমে সেকেন্ডারি মেটাবোলাইট উৎপাদনে জড়িত ৪০টি সম্ভাব্য জিন শনাক্ত করা হয়েছে, যার মধ্যে মাইকোটক্সিনও অন্তর্ভুক্ত, যা স্পোরুলেশনের সময় উৎপাদিত হয়।[9][45]

গ্লিওটক্সিন (Gliotoxin)

গ্লিওটক্সিন হলো এক ধরনের মাইকোটক্সিন, যা ইমিউনোসাপ্রেশন বা রোগ প্রতিরোধ ক্ষমতা দমনের মাধ্যমে পোষকদেহের প্রতিরক্ষা ব্যবস্থাকে ক্ষতিগ্রস্ত করতে পারে। নিউট্রোফিল হলো গ্লিওটক্সিনের প্রধান লক্ষ্যবস্তু।[46][47] গ্লিওটক্সিন লিউকোসাইটের মাইগ্রেশন ও সুপারঅক্সাইড উৎপাদন বাধাগ্রস্ত করে এবং ম্যাক্রোফেজের অ্যাপোপটোসিস ঘটায়।[48] এটি NF-κB-কে বাধা দেওয়ার মাধ্যমে প্রদাহজনিত প্রতিক্রিয়াকেও ব্যাহত করে।[49]

গ্লিওটক্সিনের ট্রান্সক্রিপশনাল নিয়ন্ত্রণ

LaeA এবং GliZ নামক ট্রান্সক্রিপশন ফ্যাক্টরগুলো গ্লিওটক্সিন উৎপাদন নিয়ন্ত্রণ করে। LaeA হলো *Aspergillus* প্রজাতিতে সেকেন্ডারি মেটাবোলাইট উৎপাদনের একটি সর্বজনীন নিয়ন্ত্রক।[40] LaeA, *A. fumigatus*-এর জিনোমের ৯.৫% জিনের প্রকাশ নিয়ন্ত্রণ করে, যার মধ্যে ননরাইবোসোমাল পেপটাইড সিন্থেটেজ-এর মতো অনেক সেকেন্ডারি মেটাবোলাইট বায়োসিন্থেসিস জিন অন্তর্ভুক্ত।[50] একটি LaeA মিউট্যান্ট (ΔlaeA) স্ট্রেইনে গ্লিওটক্সিনসহ অসংখ্য সেকেন্ডারি মেটাবোলাইটের উৎপাদন ব্যাহত হতে দেখা গেছে।[50] ΔlaeA মিউট্যান্টটি ম্যাক্রোফেজ ফ্যাগোসাইটোসিসের প্রতি অধিক সংবেদনশীল এবং নিউট্রোফিল ধ্বংস করার ক্ষমতা হ্রাস পায়।[47] গ্লিওটক্সিন ছাড়াও LaeA দ্বারা নিয়ন্ত্রিত অন্যান্য টক্সিন ভাইরুলেন্সে ভূমিকা রাখে বলে মনে করা হয়, কারণ শুধুমাত্র গ্লিওটক্সিন উৎপাদন বন্ধ করে দিলে তা ∆laeA প্যাথোটাইপের মতো কম ভাইরুলেন্ট বৈশিষ্ট্য প্রদর্শন করে না।[50]

*A. fumigatus* সংক্রমণের বর্তমান চিকিৎসা

ছত্রাক সংক্রমণের চিকিৎসায় ব্যবহৃত বর্তমান নন-ইনভেসিভ পদ্ধতির মধ্যে অ্যাজোল (azole) নামক এক শ্রেণির ওষুধ অন্যতম। ভোরিকোনাজোল এবং ইট্রাকোনাজোল-এর মতো অ্যাজোল ওষুধগুলো ছত্রাকের কোষের ঝিল্লির একটি গুরুত্বপূর্ণ উপাদান এরগোস্টেরল উৎপাদন বাধাগ্রস্ত করে ছত্রাককে মেরে ফেলে। কার্যপদ্ধতি অনুযায়ী, এই ওষুধগুলো ছত্রাকের সাইটোক্রোম পি৪৫০ এনজাইম, যা ১৪α-ডিমিথাইলেজ নামে পরিচিত, তাকে বাধা দেয়।[51] তবে, কৃষিকাজে অ্যাজোলের নিম্নমাত্রার ব্যবহারের কারণে *A. fumigatus*-এর মধ্যে অ্যাজোল-প্রতিরোধ ক্ষমতা বৃদ্ধি পাচ্ছে।[52][53] প্রতিরোধের প্রধান মাধ্যম হলো *cyp51a* জিনের মিউটেশন।[54][55] তবে, ক্লিনিক্যাল আইসোলেটগুলোর প্রায় ৪০% ক্ষেত্রে প্রতিরোধের অন্যান্য কারণও পরিলক্ষিত হয়েছে।[56][57][58] অ্যাজোল ছাড়াও অন্যান্য অ্যান্টি-ফাঙ্গাল ওষুধের শ্রেণি রয়েছে, যেমন পলিইনস এবং ইকাইনোক্যান্ডিনস।

ভাইরাল সিম্বায়োন্ট (Viral symbiont)

দীর্ঘদিন ধরেই জানা গেছে যে, *A. fumigatus*-এর মধ্যে *A. fumigatus Polymycovirus-1* (AfuPmV-1M) নামক ভাইরাস থাকে। ২০২৫ সালের একটি গবেষণায় বলা হয়েছে যে, এই ভাইরাসটি ছত্রাককে আরও শক্তিশালী করে তোলে। সংক্রমিত ইঁদুরকে অ্যান্টিভাইরাল ওষুধ দেওয়ার ফলে তাদের বেঁচে থাকার হার বৃদ্ধি পেয়েছে। (যদিও ২০২০ সালের একটি গবেষণায় দেখা গিয়েছিল যে, অ্যান্টিভাইরাল ওষুধ তাদের বেঁচে থাকার হার কমিয়ে দিয়েছিল।)[59][60]

গ্যালারি

  • *A. fumigatus*-এর কনিডিয়া ফিয়া্লোকনিডিয়া
    *A. fumigatus*-এর কনিডিয়া ফিয়া্লোকনিডিয়া
  • পেট্রি ডিশে কলোনি
    পেট্রি ডিশে কলোনি
  • বনভূমির মাটি থেকে সংগৃহীত *A. fumigatus*
    বনভূমির মাটি থেকে সংগৃহীত *A. fumigatus*
  • সংক্রমিত টার্কির মস্তিষ্কের স্লাইড
    সংক্রমিত টার্কির মস্তিষ্কের স্লাইড

আরও দেখুন

তথ্যসূত্র

  1. ↑ (August 2018). "Microbe Profile: Aspergillus fumigatus: a saprotrophic and opportunistic fungal pathogen". Microbiology. 164 (8) 1009–1011. doi:10.1099/mic.0.000651.
  2. ↑ (January 2009). "Discovery of a sexual cycle in the opportunistic fungal pathogen Aspergillus fumigatus". Nature. 457 (7228) 471–4. doi:10.1038/nature07528.
  3. ↑ (April 2006). "Low genetic variation and no detectable population structure in aspergillus fumigatus compared to closely related Neosartorya species". Eukaryotic Cell. 5 (4) 650–7. doi:10.1128/EC.5.4.650-657.2006.
  4. ↑ (2017). "Regulation of Sterol Biosynthesis in the Human Fungal Pathogen Aspergillus fumigatus: Opportunities for Therapeutic Development". Frontiers in Microbiology. 8 92. doi:10.3389/fmicb.2017.00092.
  5. ↑ (December 2010). What makes Aspergillus fumigatus a successful pathogen? Genes and molecules involved in invasive aspergillosis. Revista Iberoamericana de Micologia. 27 (4) 155–82. doi:10.1016/j.riam.2010.10.003.
  6. ↑ (August 1996). "Spirotryprostatin B, a novel mammalian cell cycle inhibitor produced by Aspergillus fumigatus". The Journal of Antibiotics. 49 (8) 832–5. doi:10.7164/antibiotics.49.832.
  7. ↑ (October 2002). "Isolation and identification of Aspergillus fumigatus mycotoxins on growth medium and some building materials". Applied and Environmental Microbiology. 68 (10) 4871–5. doi:10.1128/aem.68.10.4871-4875.2002.
  8. ↑ (December 2005). "Sequencing of Aspergillus nidulans and comparative analysis with A. fumigatus and A. oryzae". Nature. 438 (7071) 1105–15. doi:10.1038/nature04341.
  9. ↑ 9.0 9.1 (December 2005). "Genomic sequence of the pathogenic and allergenic filamentous fungus Aspergillus fumigatus". Nature. 438 (7071) 1151–6. doi:10.1038/nature04332.
  10. ↑ (December 2005). "Genome sequencing and analysis of Aspergillus oryzae". Nature. 438 (7071) 1157–61. doi:10.1038/nature04300.
  11. ↑ 11.00 11.01 11.02 11.03 11.04 11.05 11.06 11.07 11.08 11.09 11.10 (August 2010). "Enemy of the (immunosuppressed) state: an update on the pathogenesis of Aspergillus fumigatus infection". British Journal of Haematology. 150 (4) 406–17. doi:10.1111/j.1365-2141.2010.08283.x.
  12. ↑ 12.0 12.1 12.2 12.3 (November 2007). "Aspergillus fumigatus: principles of pathogenesis and host defense". Eukaryotic Cell. 6 (11) 1953–63. doi:10.1128/EC.00274-07.
  13. ↑ 13.0 13.1 13.2 13.3 13.4 13.5 13.6 13.7 13.8 (April 2009). "Aspergillosis". The New England Journal of Medicine. 360 (18) 1870–84. doi:10.1056/NEJMra0808853.
  14. ↑ 14.0 14.1 14.2 14.3 14.4 (December 2006). "Fungal invasion of normally non-phagocytic host cells". PLOS Pathogens. 2 (12). doi:10.1371/journal.ppat.0020129.
  15. ↑ (November 16, 2021). "Wnt-β-Catenin Signaling in Human Dendritic Cells Mediates Regulatory T-Cell Responses to Fungi via the PD-L1 Pathway.". mBio. 12 (6) e0282421. doi:10.1128/mBio.02824-21.
  16. ↑ (December 5, 2017). "Aspergillus fumigatus Cell Wall α-(1,3)-Glucan Stimulates Regulatory T-Cell Polarization by Inducing PD-L1 Expression on Human Dendritic Cells". J Infect Dis. 216 (10) 1281–1294. doi:10.1093/infdis/jix469.
  17. ↑ (February 2010). "Regulation of hypoxia adaptation: an overlooked virulence attribute of pathogenic fungi?". Medical Mycology. 48 (1) 1–15. doi:10.3109/13693780902947342.
  18. ↑ 18.0 18.1 (May 2012). "Hypoxia and fungal pathogenesis: to air or not to air?". Eukaryotic Cell. 11 (5) 560–70. doi:10.1128/EC.00031-12.
  19. ↑ (April 2011). "Implications of hypoxic microenvironments during invasive aspergillosis". Medical Mycology. 49 (Suppl 1) S120–4. doi:10.3109/13693786.2010.495139.
  20. ↑ 20.0 20.1 (November 2008). "A sterol-regulatory element binding protein is required for cell polarity, hypoxia adaptation, azole drug resistance, and virulence in Aspergillus fumigatus". PLOS Pathogens. 4 (11). doi:10.1371/journal.ppat.1000200.
  21. ↑ 21.0 21.1 21.2 21.3 (November 2014). "ChIP-seq and in vivo transcriptome analyses of the Aspergillus fumigatus SREBP SrbA reveals a new regulator of the fungal hypoxia response and virulence". PLOS Pathogens. 10 (11). doi:10.1371/journal.ppat.1004487.
  22. ↑ (2016). "RbdB, a Rhomboid Protease Critical for SREBP Activation and Virulence in Aspergillus fumigatus". mSphere. 1 (2). doi:10.1128/mSphere.00035-16.
  23. ↑ (May 2016). "The signal peptide peptidase SppA is involved in sterol regulatory element-binding protein cleavage and hypoxia adaptation in Aspergillus nidulans". Molecular Microbiology. 100 (4) 635–55. doi:10.1111/mmi.13341.
  24. ↑ (December 2012). "Dsc orthologs are required for hypoxia adaptation, triazole drug responses, and fungal virulence in Aspergillus fumigatus". Eukaryotic Cell. 11 (12) 1557–67. doi:10.1128/EC.00252-12.
  25. ↑ 25.0 25.1 25.2 (July 2009). "Pathogenesis of Aspergillus fumigatus in Invasive Aspergillosis". Clinical Microbiology Reviews. 22 (3) 447–65. doi:10.1128/CMR.00055-08.
  26. ↑ 26.0 26.1 (September 2007). "Distinct roles for intra- and extracellular siderophores during Aspergillus fumigatus infection". PLOS Pathogens. 3 (9) 1195–207. doi:10.1371/journal.ppat.0030128.
  27. ↑ (September 2003). "Molecular genetics of fungal siderophore biosynthesis and uptake: the role of siderophores in iron uptake and storage". Applied Microbiology and Biotechnology. 62 (4) 316–30. doi:10.1007/s00253-003-1335-2.
  28. ↑ 28.0 28.1 28.2 (November 2004). "Siderophore biosynthesis but not reductive iron assimilation is essential for Aspergillus fumigatus virulence". The Journal of Experimental Medicine. 200 (9) 1213–9. doi:10.1084/jem.20041242.
  29. ↑ (September 2005). "The Aspergillus fumigatus siderophore biosynthetic gene sidA, encoding L-ornithine N5-oxygenase, is required for virulence". Infection and Immunity. 73 (9) 5493–503. doi:10.1128/IAI.73.9.5493-5503.2005.
  30. ↑ (June 1998). "The role of the Aspergillus fumigatus areA gene in invasive pulmonary aspergillosis". Molecular & General Genetics. 258 (5) 553–7. doi:10.1007/s004380050767.
  31. ↑ (August 2002). "Expression of the Aspergillus fumigatus rheb homologue, rhbA, is induced by nitrogen starvation". Fungal Genetics and Biology. 36 (3) 207–14. doi:10.1016/S1087-1845(02)00022-1.
  32. ↑ (December 1984). "Elastin: relation of protein and gene structure to disease". Laboratory Investigation; A Journal of Technical Methods and Pathology. 51 (6) 605–23.
  33. ↑ (January 1984). "Correlation of elastase production by some strains of Aspergillus fumigatus with ability to cause pulmonary invasive aspergillosis in mice". Infection and Immunity. 43 (1) 320–5. doi:10.1128/IAI.43.1.320-325.1984.
  34. ↑ (May 2002). "Correlation between the elastase activity index and invasiveness of clinical isolates of Aspergillus fumigatus". Journal of Clinical Microbiology. 40 (5) 1811–3. doi:10.1128/JCM.40.5.1811-1813.2002.
  35. ↑ (December 1990). "Purification and characterisation of an extracellular serine proteinase from Aspergillus fumigatus and its detection in tissue". Journal of Medical Microbiology. 33 (4) 243–51. doi:10.1099/00222615-33-4-243.
  36. ↑ (June 1994). "Purification and characterization of an elastinolytic metalloprotease from Aspergillus fumigatus and immunoelectron microscopic evidence of secretion of this enzyme by the fungus invading the murine lung". Infection and Immunity. 62 (6) 2149–57. doi:10.1128/IAI.62.6.2149-2157.1994.
  37. ↑ (October 1995). "Molecular cloning of the cDNA and gene for an elastinolytic aspartic proteinase from Aspergillus fumigatus and evidence of its secretion by the fungus during invasion of the host lung". Infection and Immunity. 63 (10) 3796–803. doi:10.1128/IAI.63.10.3796-3803.1995.
  38. ↑ (1998). "Lung injury and degradation of extracellular matrix components by Aspergillus fumigatus serine proteinase". Experimental Lung Research. 24 (3) 233–51. doi:10.3109/01902149809041532.
  39. ↑ (October 2011). "HacA-independent functions of the ER stress sensor IreA synergize with the canonical UPR to influence virulence traits in Aspergillus fumigatus". PLOS Pathogens. 7 (10). doi:10.1371/journal.ppat.1002330.
  40. ↑ 40.0 40.1 (April 2004). "LaeA, a regulator of secondary metabolism in Aspergillus spp". Eukaryotic Cell. 3 (2) 527–35. doi:10.1128/EC.3.2.527-535.2004.
  41. ↑ (September 2002). "Relationship between secondary metabolism and fungal development". Microbiology and Molecular Biology Reviews. 66 (3) 447–59, table of contents. doi:10.1128/MMBR.66.3.447-459.2002.
  42. ↑ (February 2011). "AbaA and WetA govern distinct stages of Aspergillus fumigatus development". Microbiology. 157 (Pt 2) 313–26. doi:10.1099/mic.0.044271-0.
  43. ↑ (December 1998). "Coordinate control of secondary metabolite production and asexual sporulation in Aspergillus nidulans". Current Opinion in Microbiology. 1 (6) 674–7. doi:10.1016/S1369-5274(98)80114-8.
  44. ↑ (July 2006). "Signalling pathways connecting mycotoxin production and sporulation". Molecular Plant Pathology. 7 (4) 285–301. doi:10.1111/j.1364-3703.2006.00338.x.
  45. ↑ (April 1995). "Molecular biology of aflatoxin biosynthesis". Microbiology. 141 (4) 755–65. doi:10.1099/13500872-141-4-755.
  46. ↑ (February 2008). "Gliotoxin production in Aspergillus fumigatus contributes to host-specific differences in virulence". The Journal of Infectious Diseases. 197 (3) 479–86. doi:10.1086/525044.
  47. ↑ 47.0 47.1 (December 2006). "GliZ, a transcriptional regulator of gliotoxin biosynthesis, contributes to Aspergillus fumigatus virulence". Infection and Immunity. 74 (12) 6761–8. doi:10.1128/IAI.00780-06.
  48. ↑ (May 2005). "Aspergillus mycotoxins and their effect on the host". Medical Mycology. 43 (Suppl 1) S95-9. doi:10.1080/13693780500051547.
  49. ↑ (April 2005). "The epipolythiodioxopiperazine (ETP) class of fungal toxins: distribution, mode of action, functions and biosynthesis". Microbiology. 151 (Pt 4) 1021–1032. doi:10.1099/mic.0.27847-0.
  50. ↑ 50.0 50.1 50.2 (April 2007). "Transcriptional regulation of chemical diversity in Aspergillus fumigatus by LaeA". PLOS Pathogens. 3 (4). doi:10.1371/journal.ppat.0030050.
  51. ↑ (September 2014). "Treatment options in Invasive Aspergillosis". Current Treatment Options in Infectious Diseases. 6 (3) 309–325. doi:10.1007/s40506-014-0016-2.
  52. ↑ (2017-06-07). "Aspergillus fumigatus: A Consequence of Antifungal Use in Agriculture?". Frontiers in Microbiology. 8 1024. doi:10.3389/fmicb.2017.01024.
  53. ↑ (October 2010). "Azole antifungal resistance in Aspergillus fumigatus: 2008 and 2009". The Journal of Antimicrobial Chemotherapy. 65 (10) 2116–8. doi:10.1093/jac/dkq279.
  54. ↑ (April 2018). "Simulations of CYP51A from Aspergillus fumigatus in a model bilayer provide insights into triazole drug resistance". Medical Mycology. 56 (3) 361–373. doi:10.1093/mmy/myx056.
  55. ↑ (June 2010). "Azole resistance profile of amino acid changes in Aspergillus fumigatus CYP51A based on protein homology modeling". Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 54 (6) 2425–30. doi:10.1128/AAC.01599-09.
  56. ↑ (April 2019). "hmg1, Challenging the Paradigm of Clinical Triazole Resistance in Aspergillus fumigatus". mBio. 10 (2) e00437–19, /mbio/10/2/mBio.00437–19.atom. doi:10.1128/mBio.00437-19.
  57. ↑ (2012-11-30). "Discovery of a HapE mutation that causes azole resistance in Aspergillus fumigatus through whole genome sequencing and sexual crossing". PLOS ONE. 7 (11). doi:10.1371/journal.pone.0050034.
  58. ↑ (January 2020). "The negative cofactor 2 complex is a key regulator of drug resistance in Aspergillus fumigatus". Nature Communications. 11 (1). doi:10.1038/s41467-019-14191-1.
  59. ↑ Christoph Schwaiger. (September 15, 2025). 'Russian nesting doll' virus hides inside a deadly fungus, making it even more dangerous to people. Live Science.
  60. ↑ (14 August 2025). Aspergillus fumigatus dsRNA virus promotes fungal fitness and pathogenicity in the mammalian host. Nature Microbiology.

বহিঃসংযোগ

Q134359

উৎস: ইংরেজি উইকিপিডিয়ার “Aspergillus fumigatus” নিবন্ধের অনুবাদ। মূল নিবন্ধ: https://en.wikipedia.org/wiki/Aspergillus_fumigatus এই অনুবাদটি স্বয়ংক্রিয়ভাবে প্রস্তুত করা হয়েছে।

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=Aspergillus_fumigatus&oldid=2694"