लाइसिन: Difference between revisions

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L-Lysin - L-Lysine.svg

लाइसिन (प्रतीक Lys या K; जिसे L-लाइसिन भी कहा जाता है) एक α-अमीनो अम्ल है जो कई प्रोटीन का पूर्ववर्ती (precursor) है। लाइसिन में एक α-अमीनो समूह (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर प्रोटोनेटेड \sNH3+ रूप में होता है), एक α-कार्बोक्सिलिक अम्ल समूह (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर डीप्रोटोनेटेड \sCOO- रूप में होता है), और एक पार्श्व श्रृंखला (CH2)4NH2 (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर आंशिक रूप से प्रोटोनेटेड होती है) शामिल है, इसलिए इसे एक क्षारीय, आवेशित (शारीरिक pH पर पानी में), एलिफैटिक अमीनो अम्ल के रूप में वर्गीकृत किया गया है। यह कोडॉन AAA और AAG द्वारा एन्कोड किया जाता है। लगभग अन्य सभी अमीनो अम्लों की तरह, α-कार्बन कायरल होता है और लाइसिन का तात्पर्य या तो किसी एक एनैन्टीओमर या दोनों के रेसेमिक मिश्रण से हो सकता है। इस लेख के प्रयोजन के लिए, लाइसिन का तात्पर्य जैविक रूप से सक्रिय एनैन्टीओमर L-लाइसिन से होगा, जहाँ α-कार्बन S विन्यास में होता है।

मानव शरीर लाइसिन का संश्लेषण नहीं कर सकता है। यह मनुष्यों के लिए आवश्यक है और इसलिए इसे आहार से प्राप्त किया जाना चाहिए। उन जीवों में जो लाइसिन का संश्लेषण करते हैं, दो मुख्य जैवसंश्लेषण मार्ग मौजूद हैं, डायमिनोपिमलेट और α-अमीनोएडिपेट मार्ग, जो अलग-अलग एंजाइमों और सब्सट्रेट्स का उपयोग करते हैं और विविध जीवों में पाए जाते हैं। लाइसिन का अपचय कई मार्गों में से एक के माध्यम से होता है, जिनमें से सबसे आम सैकेरोपाइन मार्ग है।

लाइसिन मनुष्यों में कई भूमिकाएँ निभाता है, सबसे महत्वपूर्ण प्रोटीनोजेनेसिस, लेकिन कोलेजन पॉलीपेप्टाइड्स के क्रॉसलिंकिंग, आवश्यक खनिज पोषक तत्वों के अवशोषण, और कार्निटाइन के उत्पादन में भी, जो वसा अम्ल चयापचय में महत्वपूर्ण है। लाइसिन अक्सर हिस्टोन संशोधन में भी शामिल होता है, और इस प्रकार, एपीजीनोम को प्रभावित करता है। ε-अमीनो समूह अक्सर हाइड्रोजन बॉन्डिंग में और उत्प्रेरण में एक सामान्य क्षार के रूप में भाग लेता है। ε-अमोनियम समूह (\sNH3+) α-कार्बन से चौथे कार्बन से जुड़ा होता है, जो कार्बोक्सिल (\sCOOH) समूह से जुड़ा होता है।^[1]

कई जैविक प्रक्रियाओं में इसके महत्व के कारण, लाइसिन की कमी से कई रोग स्थितियाँ हो सकती हैं जिनमें दोषपूर्ण संयोजी ऊतक, बिगड़ा हुआ वसा अम्ल चयापचय, एनीमिया और प्रणालीगत प्रोटीन-ऊर्जा की कमी शामिल है। इसके विपरीत, अप्रभावी अपचय के कारण लाइसिन की अधिकता गंभीर न्यूरोलॉजिकल विकारों का कारण बन सकती है।

लाइसिन को पहली बार 1889 में जर्मन जैविक रसायनज्ञ फर्डिनेंड हेनरिक एडमंड ड्रेक्सेल द्वारा केसीन प्रोटीन के हाइड्रोलिसिस से अलग किया गया था,^[2] और इसलिए इसका नाम Lysin रखा, ढीला करना। 1902 में, जर्मन रसायनज्ञों एमिल फिशर और Fritz Weigert ने इसे संश्लेषित करके लाइसिन की रासायनिक संरचना निर्धारित की।

एक-अक्षर का प्रतीक K लाइसिन को वर्णानुक्रम में निकटतम होने के कारण सौंपा गया था, L को संरचनात्मक रूप से सरल ल्यूसीन को सौंपा गया था, और M को मेथियोनीन को।^[3]

जैवसंश्लेषण

प्रकृति में लाइसिन के संश्लेषण के लिए दो मार्गों की पहचान की गई है। डायमिनोपिमलेट (DAP) मार्ग एस्पार्टेट व्युत्पन्न जैवसंश्लेषण परिवार से संबंधित है, जो थ्रेओनीन, मेथियोनीन और आइसोल्यूसीन के संश्लेषण में भी शामिल है,^[4] जबकि α-अमीनोएडिपेट (AAA) मार्ग ग्लूटामेट जैवसंश्लेषण परिवार का हिस्सा है।

DAP पाथवे

DAP पाथवे प्रोकैरियोट्स और पौधों दोनों में पाया जाता है और इसकी शुरुआत एस्पार्टेट-व्युत्पन्न, L-एस्पार्टेट सेमीएल्डिहाइड और पाइरूवेट के बीच dihydrodipicolinate synthase (DHDPS) (E.C 4.3.3.7) द्वारा उत्प्रेरित condensation reaction से होती है, जिससे (4S)-4-हाइड्रॉक्सी-2,3,4,5-टेट्राहाइड्रो-(2S)-डिपिकोलिनिक एसिड (HTPA) बनता है।^[5] इसके बाद उत्पाद को NAD(P)H को प्रोटॉन दाता के रूप में उपयोग करके डाइहाइड्रोडिपिकोलिनेट रिडक्टेस (DHDPR) (E.C 1.3.1.26) द्वारा अपचयित (reduced) किया जाता है, जिससे 2,3,4,5-टेट्राहाइड्रोडिपिकोलिनेट (THDP) प्राप्त होता है। यहाँ से, चार पाथवे विविधताएं पाई गई हैं, अर्थात् एसिटाइलेज, एमिनोट्रांसफेरेज, डिहाइड्रोजनेज और सक्सिनिलेज पाथवे। एसिटाइलेज और सक्सिनिलेज दोनों प्रकार के पाथवे चार enzyme-उत्प्रेरित चरणों का उपयोग करते हैं, एमिनोट्रांसफेरेज पाथवे दो एंजाइमों का उपयोग करता है, और डिहाइड्रोजनेज पाथवे एक एकल एंजाइम का उपयोग करता है। ये चार प्रकार के पाथवे उप-अंतिम उत्पाद, मेसो-डाईअमीनोपिमेलिट के निर्माण पर अभिसरित (converge) होते हैं, जिसे बाद में डाईअमीनोपिमेलिट डिकार्बोक्सिलेज (DAPDC) (E.C 4.1.1.20) द्वारा उत्प्रेरित एक अपरिवर्तनीय प्रतिक्रिया में एंजाइमी रूप से डिकार्बोक्सिलेट करके L-लाइसिन का उत्पादन किया जाता है। DAP पाथवे को कई स्तरों पर विनियमित किया जाता है, जिसमें एस्पार्टेट प्रसंस्करण में शामिल एंजाइमों के साथ-साथ प्रारंभिक DHDPS-उत्प्रेरित संघनन चरण भी शामिल है। लाइसिन इन एंजाइमों पर एक मजबूत negative feedback लूप डालता है और, परिणामस्वरूप, पूरे पाथवे को नियंत्रित करता है।

AAA पाथवे

মূল নিবন্ধ: α-Aminoadipate pathway AAA पाथवे में L-लाइसिन के संश्लेषण के लिए मध्यवर्ती AAA के माध्यम से α-कीटोग्लूटारेट और acetyl-CoA का संघनन शामिल है। यह पाथवे कई yeast प्रजातियों के साथ-साथ प्रोटिस्ट और उच्च कवक (higher fungi) में मौजूद पाया गया है।^[6] यह भी बताया गया है कि Thermus thermophilus और Pyrococcus horikoshii में AAA मार्ग का एक वैकल्पिक प्रकार पाया गया है, जो यह संकेत दे सकता है कि यह पाथवे मूल रूप से प्रस्तावित की तुलना में प्रोकैरियोट्स में अधिक व्यापक रूप से फैला हुआ है। AAA पाथवे में पहला और दर-निर्धारक चरण होमोसिट्रेट-सिंथेस (HCS) (E.C 2.3.3.14) द्वारा उत्प्रेरित एसिटाइल-CoA और α-कीटोग्लूटारेट के बीच संघनन प्रतिक्रिया है, जिससे मध्यवर्ती होमोसिट्रिल-CoA प्राप्त होता है, जिसे उसी एंजाइम द्वारा जल-अपघटित (hydrolysed) करके होमोसिट्रेट का उत्पादन किया जाता है। होमोसिट्रेट को होमोएकोनिटेस (HAc) (E.C 4.2.1.36) द्वारा एंजाइमी रूप से निर्जलित (dehydrated) करके cis-होमोएकोनिटेट प्राप्त किया जाता है। इसके बाद HAc एक दूसरी प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है जिसमें cis-होमोएकोनिटेट होमोआइसोसिट्रेट का उत्पादन करने के लिए पुनर्जलीकरण (rehydration) से गुजरता है। परिणामी उत्पाद होमोआइसोसिट्रेट डिहाइड्रोजनेज (HIDH) (E.C 1.1.1.87) द्वारा ऑक्सीडेटिव डिकार्बोक्सिलेशन से गुजरता है जिससे α-कीटोएडिपेट प्राप्त होता है। इसके बाद AAA का निर्माण पाइरिडोक्सल 5′-फॉस्फेट (PLP)-निर्भर एमिनोट्रांसफेरेज (PLP-AT) (E.C 2.6.1.39) के माध्यम से होता है, जिसमें अमीनो दाता के रूप में ग्लूटामेट का उपयोग किया जाता है। यहाँ से, AAA पाथवे किंगडम के आधार पर भिन्न होता है। कवकों में, AAA को AAA रिडक्टेस (E.C 1.2.1.95) के माध्यम से α-अमीनोएडिपेट-सेमीएल्डिहाइड में अपचयित किया जाता है, जो एडेनिलिलेशन और अपचयन दोनों को शामिल करने वाली एक अनूठी प्रक्रिया है जिसे फॉस्फोपैन्टेथीनिल ट्रांसफेरेज (E.C 2.7.8.7) द्वारा सक्रिय किया जाता है। एक बार सेमीएल्डिहाइड बन जाने के बाद, saccharopine रिडक्टेस (E.C 1.5.1.10) ग्लूटामेट और NAD(P)H के साथ एक संघनन प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, जहाँ NAD(P)H एक प्रोटॉन दाता के रूप में कार्य करता है, और imine को अपचयित करके उप-अंतिम उत्पाद, सैकेरोपिन का उत्पादन किया जाता है। कवकों में पाथवे का अंतिम चरण सैकेरोपिन डिहाइड्रोजनेज (SDH) (E.C 1.5.1.8) द्वारा उत्प्रेरित सैकेरोपिन का ऑक्सीडेटिव deamination शामिल है, जिसके परिणामस्वरूप L-लाइसिन प्राप्त होता है। कुछ प्रोकैरियोट्स में पाए जाने वाले एक प्रकार के AAA पाथवे में, AAA को पहले N-एसिटाइल-α-अमीनोएडिपेट में परिवर्तित किया जाता है, जिसे फॉस्फोराइलेट किया जाता है और फिर ε-एल्डिहाइड में अपचयित रूप से डीफॉस्फोराइलेट किया जाता है। इसके बाद एल्डिहाइड को ट्रांसमिनेट करके N-एसिटाइललाइसिन बनाया जाता है, जिसे L-लाइसिन देने के लिए डीएसिटाइलेट किया जाता है। हालाँकि, इस प्रकार के पाथवे में शामिल एंजाइमों को और अधिक सत्यापन की आवश्यकता है।

अपचय (Catabolism)

सभी अमीनो एसिड की तरह, लाइसिन का catabolism आहार संबंधी लाइसिन के सेवन या intracellular प्रोटीन के टूटने से शुरू होता है। अपचय का उपयोग मुक्त लाइसिन की इंट्रासेल्युलर सांद्रता को नियंत्रित करने और अत्यधिक मुक्त लाइसिन के विषाक्त प्रभावों को रोकने के लिए स्थिर-अवस्था बनाए रखने के साधन के रूप में भी किया जाता है।^[7] लाइसिन अपचय में कई पाथवे शामिल हैं, लेकिन सबसे अधिक उपयोग किया जाने वाला सैकेरोपिन पाथवे है, जो मुख्य रूप से जानवरों में liver (और समकक्ष अंगों) में, विशेष रूप से माइटोकॉन्ड्रिया के भीतर होता है। यह पहले वर्णित AAA पाथवे का उल्टा है। जानवरों और पौधों में, सैकेरोपिन पाथवे के पहले दो चरण बाइफंक्शनल एंजाइम, α-अमीनोएडिपिक सेमीएल्डिहाइड सिंथेस (AASS) द्वारा उत्प्रेरित होते हैं, जिसमें लाइसिन-कीटोग्लूटारेट रिडक्टेस (LKR) (E.C 1.5.1.8) और SDH दोनों गतिविधियाँ होती हैं, जबकि अन्य जीवों में, जैसे कि बैक्टीरिया और कवक में, ये दोनों एंजाइम अलग-अलग genes द्वारा एन्कोड किए जाते हैं। पहले चरण में α-कीटोग्लूटारेट की उपस्थिति में L-लाइसिन का LKR-उत्प्रेरित अपचयन शामिल है जिससे सैकेरोपिन का उत्पादन होता है, जिसमें NAD(P)H एक प्रोटॉन दाता के रूप में कार्य करता है। इसके बाद सैकेरोपिन NAD⁺ की उपस्थिति में SDH द्वारा उत्प्रेरित निर्जलीकरण प्रतिक्रिया से गुजरता है, जिससे AAS और ग्लूटामेट का उत्पादन होता है। AAS डिहाइड्रोजनेज (AASD) (E.C 1.2.1.31) फिर अणु को और अधिक निर्जलित करके AAA में बदल देता है। इसके बाद, PLP-AT AAA जैवसंश्लेषण पाथवे के विपरीत प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, जिसके परिणामस्वरूप AAA को α-कीटोएडिपेट में परिवर्तित किया जाता है। उत्पाद, α-कीटोएडिपेट, को NAD⁺ और कोएंजाइम A की उपस्थिति में डिकार्बोक्सिलेट करके ग्लूटरिल-CoA प्राप्त किया जाता है, हालाँकि इसमें शामिल एंजाइम को अभी पूरी तरह से स्पष्ट किया जाना बाकी है। कुछ प्रमाण बताते हैं कि 2-oxoadipate dehydrogenase complex (OADHc), जो ऑक्सोग्लूटारेट डिहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स (OGDHc) (E.C 1.2.4.2) की E1 सबयूनिट के संरचनात्मक रूप से समरूप है, डिकार्बोक्सिलेशन प्रतिक्रिया के लिए जिम्मेदार है। अंत में, ग्लूटरिल-CoA को glutaryl-CoA dehydrogenase (E.C 1.3.8.6) द्वारा ऑक्सीडेटिव रूप से डिकार्बोक्सिलेट करके क्रोटोनिल-CoA में बदल दिया जाता है, जिसे बाद में एसिटाइल-CoA प्राप्त करने के लिए कई एंजाइमी चरणों के माध्यम से संसाधित किया जाता है; यह ट्राइकार्बोक्सिलिक एसिड चक्र (TCA) में शामिल एक आवश्यक कार्बन metabolite है।

पोषण संबंधी मूल्य

लाइसिन मनुष्यों के लिए एक आवश्यक अमीनो एसिड है।^[8] मानव की दैनिक पोषण संबंधी आवश्यकता शैशवावस्था में ~60 mg/kg से लेकर वयस्कों में ~30 mg/kg तक भिन्न होती है। यह आवश्यकता आमतौर पर पश्चिमी समाज में मांस और वनस्पति स्रोतों से लाइसिन के सेवन से पूरी होती है, जो अनुशंसित आवश्यकता से काफी अधिक है। शाकाहारी आहार में, मांस स्रोतों की तुलना में अनाज की फसलों में लाइसिन की सीमित मात्रा के कारण लाइसिन का सेवन कम होता है।

अनाज की फसलों में लाइसिन की सीमित सांद्रता को देखते हुए, लंबे समय से यह अनुमान लगाया जाता रहा है कि आनुवंशिक संशोधन प्रथाओं के माध्यम से लाइसिन की मात्रा बढ़ाई जा सकती है।^[9] अक्सर इन प्रथाओं में DHDPS एंजाइम के लाइसिन फीडबैक-असंवेदनशील ऑर्थोलॉग्स को पेश करके DAP मार्ग का जानबूझकर अविनियमन (dysregulation) शामिल रहा है। इन विधियों को सीमित सफलता ही मिली है, जिसका संभावित कारण मुक्त लाइसिन की बढ़ी हुई मात्रा के विषाक्त दुष्प्रभाव और TCA चक्र पर पड़ने वाले अप्रत्यक्ष प्रभाव हैं। पौधे लाइसिन और अन्य अमीनो एसिड को बीज के भंडारण प्रोटीन के रूप में जमा करते हैं, जो पौधे के बीजों के भीतर पाए जाते हैं, और यह अनाज की फसलों का खाद्य घटक होता है। यह न केवल मुक्त लाइसिन को बढ़ाने की आवश्यकता को उजागर करता है, बल्कि लाइसिन को स्थिर बीज भंडारण प्रोटीन के संश्लेषण की ओर निर्देशित करने और परिणामस्वरूप, फसलों के उपभोग्य घटक के पोषण मूल्य को बढ़ाने की आवश्यकता पर भी जोर देता है। जबकि आनुवंशिक संशोधन प्रथाओं को सीमित सफलता मिली है, अधिक पारंपरिक चयनात्मक प्रजनन तकनीकों ने "क्वालिटी प्रोटीन मेज़" (Quality Protein Maize) के अलगाव की अनुमति दी है, जिसमें लाइसिन और ट्रिप्टोफैन (जो एक आवश्यक अमीनो एसिड भी है) का स्तर काफी बढ़ गया है। लाइसिन की मात्रा में इस वृद्धि का श्रेय एक ओपेक-2 (opaque-2) उत्परिवर्तन को दिया जाता है, जिसने लाइसिन-रहित ज़ीन-संबंधित बीज भंडारण प्रोटीन के प्रतिलेखन को कम कर दिया और परिणामस्वरूप, लाइसिन से भरपूर अन्य प्रोटीनों की प्रचुरता बढ़ गई। आमतौर पर, पशुधन आहार में लाइसिन की सीमित प्रचुरता को दूर करने के लिए, औद्योगिक रूप से उत्पादित लाइसिन मिलाया जाता है। औद्योगिक प्रक्रिया में कोरीनेबैक्टीरियम ग्लूटामिकम (Corynebacterium glutamicum) का किण्वन संवर्धन और उसके बाद लाइसिन का शुद्धिकरण शामिल है।

आहार स्रोत

लाइसिन के अच्छे स्रोत उच्च-प्रोटीन वाले खाद्य पदार्थ हैं जैसे अंडे, मांस (विशेष रूप से लाल मांस, भेड़ का मांस, सूअर का मांस और पोल्ट्री), सोया, बीन्स और मटर, पनीर (विशेष रूप से परमेसन), और कुछ मछलियाँ (जैसे कॉड और सार्डिन)।^[10] लाइसिन अधिकांश अनाज में सीमित अमीनो एसिड (किसी विशेष खाद्य पदार्थ में सबसे कम मात्रा में पाया जाने वाला आवश्यक अमीनो एसिड) है, लेकिन अधिकांश दालों (फलियां) में यह प्रचुर मात्रा में होता है। बीन्स में वह लाइसिन होता है जिसकी मक्का में कमी होती है, और मानव पुरातात्विक रिकॉर्ड में बीन्स और मक्का अक्सर एक साथ दिखाई देते हैं, जैसा कि थ्री सिस्टर्स में होता है: बीन्स, मक्का और स्क्वैश।

एक खाद्य पदार्थ को पर्याप्त लाइसिन वाला माना जाता है यदि इसमें प्रति ग्राम प्रोटीन में कम से कम 51 मिलीग्राम लाइसिन हो (ताकि प्रोटीन 5.1% लाइसिन हो)।^[11] L-लाइसिन HCl का उपयोग आहार अनुपूरक के रूप में किया जाता है, जो 80.03% L-लाइसिन प्रदान करता है। इस प्रकार, 1 ग्राम L-लाइसिन, 1.25 ग्राम L-लाइसिन HCl में निहित होता है।

जैविक भूमिकाएँ

लाइसिन की सबसे सामान्य भूमिका प्रोटीनोजेनेसिस (प्रोटीन निर्माण) है। लाइसिन अक्सर प्रोटीन संरचना में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। चूंकि इसकी साइड चेन में एक तरफ धनावेशित समूह और बैकबोन के करीब एक लंबी हाइड्रोफोबिक कार्बन पूंछ होती है, इसलिए लाइसिन को कुछ हद तक एम्फीफिलिक माना जाता है। इस कारण से, लाइसिन को प्रोटीन के भीतर दबे हुए और अधिक सामान्यतः विलायक चैनलों में तथा प्रोटीन के बाहरी हिस्से पर पाया जा सकता है, जहाँ यह जलीय वातावरण के साथ परस्पर क्रिया कर सकता है।^[12] लाइसिन प्रोटीन स्थिरता में भी योगदान दे सकता है क्योंकि इसका ε-अमीनो समूह अक्सर हाइड्रोजन बॉन्डिंग, साल्ट ब्रिज और सहसंयोजक इंटरैक्शन में भाग लेकर शिफ बेस (Schiff base) बनाता है।

लाइसिन की दूसरी प्रमुख भूमिका हिस्टोन संशोधन के माध्यम से एपिसेंटिक विनियमन में है।^[13] सहसंयोजक हिस्टोन संशोधनों के कई प्रकार होते हैं, जिनमें आमतौर पर हिस्टोन की उभरी हुई पूंछ में पाए जाने वाले लाइसिन अवशेष शामिल होते हैं। संशोधनों में अक्सर एसिटाइल (−CH₃CO) का जुड़ना या हटना शामिल होता है, जिससे एसिटिललाइसिन बनता है या वापस लाइसिन में बदल जाता है, साथ ही तीन मिथाइल (−CH₃), यूबिकिटिन या सुमो प्रोटीन समूह का जुड़ना शामिल है। विभिन्न संशोधनों का जीन विनियमन पर डाउनस्ट्रीम प्रभाव पड़ता है, जिसमें जीन सक्रिय या दमित हो सकते हैं।

लाइसिन को अन्य जैविक प्रक्रियाओं में भी महत्वपूर्ण भूमिका निभाने के लिए माना गया है, जिनमें शामिल हैं: संयोजी ऊतकों के संरचनात्मक प्रोटीन, कैल्शियम होमियोस्टेसिस, और फैटी एसिड चयापचय।^[14] लाइसिन को कोलेजन में तीन हेलिकल पॉलीपेप्टाइड्स के बीच क्रॉस-लिंकिंग में शामिल दिखाया गया है, जिसके परिणामस्वरूप इसकी स्थिरता और तन्यता ताकत बनी रहती है। यह तंत्र बैक्टीरिया कोशिका भित्तियों में लाइसिन की भूमिका के समान है, जिसमें लाइसिन (और मेसो-डायमिनोपिमलेट) क्रॉसलिंक के निर्माण और इसलिए, कोशिका भित्ति की स्थिरता के लिए महत्वपूर्ण हैं। इस अवधारणा को पहले संभावित रोगजनक आनुवंशिक रूप से संशोधित बैक्टीरिया के अनपेक्षित रिलीज को रोकने के साधन के रूप में खोजा गया था। यह प्रस्तावित किया गया था कि एस्चेरिचिया कोलाई (Escherichia coli) (_X1776) के एक ऑक्सोट्रॉफिक स्ट्रेन का उपयोग सभी आनुवंशिक संशोधन प्रथाओं के लिए किया जा सकता है, क्योंकि यह स्ट्रेन DAP के पूरक के बिना जीवित रहने में असमर्थ है, और इसलिए, प्रयोगशाला वातावरण के बाहर जीवित नहीं रह सकता है। लाइसिन को कैल्शियम के आंतों के अवशोषण और गुर्दे के प्रतिधारण में शामिल होने का भी प्रस्ताव दिया गया है, और इस प्रकार, यह कैल्शियम होमियोस्टेसिस में भूमिका निभा सकता है। अंत में, लाइसिन को कार्नाइटिन के लिए एक अग्रदूत (precursor) के रूप में दिखाया गया है, जो फैटी एसिड को माइटोकॉन्ड्रिया तक पहुंचाता है, जहां ऊर्जा की रिहाई के लिए उनका ऑक्सीकरण किया जा सकता है। कार्नाइटिन का संश्लेषण ट्राइमिथाइललाइसिन से होता है, जो कुछ प्रोटीनों के क्षरण का उत्पाद है, इसलिए कार्नाइटिन में परिवर्तित होने से पहले लाइसिन को पहले प्रोटीनों में शामिल किया जाना चाहिए और मिथाइलेट किया जाना चाहिए। हालाँकि, स्तनधारियों में कार्नाइटिन का प्राथमिक स्रोत लाइसिन रूपांतरण के बजाय आहार संबंधी स्रोत हैं।

रोडोप्सिन और दृश्य ऑप्सिन (जो OPN1SW, OPN1MW, और OPN1LW जीन द्वारा एन्कोड किए जाते हैं) जैसे ऑप्सिन में, रेटिनाल्डिहाइड एक संरक्षित लाइसिन अवशेष के साथ एक शिफ बेस बनाता है, और रेटिनिलिडीन समूह के साथ प्रकाश की परस्पर क्रिया रंग दृष्टि में सिग्नल ट्रांसडक्शन का कारण बनती है (विवरण के लिए दृश्य चक्र देखें)।

विवादित भूमिकाएँ

एक लंबी चर्चा रही है कि लाइसिन, जब अंतःशिरा (intravenously) या मौखिक रूप से दिया जाता है, तो ग्रोथ हार्मोन की रिहाई को काफी बढ़ा सकता है।^[15] इसके कारण एथलीट प्रशिक्षण के दौरान मांसपेशियों की वृद्धि को बढ़ावा देने के साधन के रूप में लाइसिन का उपयोग करते हैं, हालांकि, आज तक लाइसिन के इस अनुप्रयोग का समर्थन करने के लिए कोई महत्वपूर्ण सबूत नहीं मिला है।

चूंकि हर्पीस सिम्प्लेक्स वायरस (HSV) के प्रोटीन में उन कोशिकाओं की तुलना में, जिन्हें वे संक्रमित करते हैं, आर्जिनिन अधिक और लाइसिन कम होता है, इसलिए लाइसिन सप्लीमेंट को एक उपचार के रूप में आजमाया गया है। चूंकि ये दोनों अमीनो एसिड आंत में अवशोषित होते हैं, गुर्दे में पुनः प्राप्त किए जाते हैं, और समान अमीनो एसिड ट्रांसपोर्टर द्वारा कोशिकाओं में ले जाए जाते हैं, इसलिए सिद्धांत रूप में, लाइसिन की प्रचुरता वायरल प्रतिकृति के लिए उपलब्ध आर्जिनिन की मात्रा को सीमित कर देगी।^[16] नैदानिक अध्ययन रोगनिरोधी के रूप में या HSV प्रकोपों के उपचार में इसकी प्रभावशीलता के लिए अच्छे प्रमाण प्रदान नहीं करते हैं। उत्पाद के उन दावों के जवाब में कि लाइसिन HSV के प्रति प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया में सुधार कर सकता है, यूरोपीय खाद्य सुरक्षा प्राधिकरण (European Food Safety Authority) द्वारा की गई एक समीक्षा में कारण-प्रभाव संबंध का कोई प्रमाण नहीं मिला। 2011 में प्रकाशित उसी समीक्षा में ऐसे दावों का समर्थन करने के लिए कोई सबूत नहीं मिला कि लाइसिन कोलेस्ट्रॉल कम कर सकता है, भूख बढ़ा सकता है, एक सामान्य पोषक तत्व के अलावा किसी अन्य भूमिका में प्रोटीन संश्लेषण में योगदान दे सकता है, या कैल्शियम अवशोषण या प्रतिधारण को बढ़ा सकता है।

रोगों में भूमिका

लाइसिन से संबंधित रोग लाइसिन के डाउनस्ट्रीम प्रसंस्करण, यानी प्रोटीन में समावेश या वैकल्पिक जैव-अणुओं में संशोधन का परिणाम हैं। कोलेजन में लाइसिन की भूमिका ऊपर रेखांकित की गई है, हालांकि, कोलेजन पेप्टाइड्स के क्रॉसलिंकिंग में शामिल लाइसिन और हाइड्रॉक्सीलाइसिन की कमी को संयोजी ऊतक की एक रोग स्थिति से जोड़ा गया है।^[17] चूंकि कार्निटाइन वसा अम्ल चयापचय में शामिल एक प्रमुख लाइसिन-व्युत्पन्न मेटाबोलाइट है, इसलिए पर्याप्त कार्निटाइन और लाइसिन की कमी वाला एक घटिया आहार कार्निटाइन के स्तर में कमी का कारण बन सकता है, जिसका किसी व्यक्ति के स्वास्थ्य पर महत्वपूर्ण व्यापक प्रभाव पड़ सकता है। लाइसिन को एनीमिया में भी भूमिका निभाते हुए दिखाया गया है, क्योंकि संदेह है कि लाइसिन का आयरन के अवशोषण और उसके बाद रक्त प्लाज्मा में फेरिटिन की सांद्रता पर प्रभाव पड़ता है। हालाँकि, क्रिया की सटीक कार्यप्रणाली अभी स्पष्ट नहीं है। सबसे आम तौर पर, लाइसिन की कमी गैर-पश्चिमी समाजों में देखी जाती है और यह प्रोटीन-ऊर्जा कुपोषण के रूप में प्रकट होती है, जिसका व्यक्ति के स्वास्थ्य पर गहरा और प्रणालीगत प्रभाव पड़ता है। एक वंशानुगत आनुवंशिक रोग भी है जिसमें लाइसिन अपचय (catabolism) के लिए जिम्मेदार एंजाइमों में उत्परिवर्तन शामिल है, अर्थात् सैकरोपिन मार्ग का द्वि-कार्यात्मक AASS एंजाइम। लाइसिन अपचय की कमी के कारण, अमीनो एसिड प्लाज्मा में जमा हो जाता है और रोगियों में हाइपरलाइसिनेमिया विकसित हो जाता है, जो स्पर्शोन्मुख से लेकर गंभीर तंत्रिका संबंधी विकलांगता के रूप में प्रकट हो सकता है, जिसमें मिर्गी, अटैक्सिया, स्पैस्टिसिटी और मनोप्रेरक मंदता शामिल हैं। हाइपरलाइसिनेमिया का नैदानिक महत्व इस क्षेत्र में बहस का विषय है, जिसमें कुछ अध्ययनों में शारीरिक या मानसिक विकलांगता और हाइपरलाइसिनेमिया के बीच कोई संबंध नहीं पाया गया है। इसके अलावा, लाइसिन चयापचय से संबंधित जीन में उत्परिवर्तन कई रोग स्थितियों में शामिल रहे हैं, जिनमें पाइरिडोक्सिन-निर्भर मिर्गी (ALDH7A1 जीन), अल्फा-अमीनोएडिपिक और अल्फा-कीटोएडिपिक एसिडुरिया (DHTKD1 जीन), और ग्लूटरिक एसिडुरिया टाइप 1 (GCDH जीन) शामिल हैं।

हाइपरलाइसिनुरिया मूत्र में लाइसिन की उच्च मात्रा द्वारा चिह्नित होता है।^[18] यह अक्सर एक चयापचय रोग के कारण होता है जिसमें लाइसिन के टूटने में शामिल एक प्रोटीन आनुवंशिक उत्परिवर्तन के कारण कार्यहीन होता है। यह गुर्दे की ट्यूबलर परिवहन की विफलता के कारण भी हो सकता है।

पशु आहार में लाइसिन का उपयोग

पशु आहार के लिए लाइसिन का उत्पादन एक प्रमुख वैश्विक उद्योग है, जो 2009 में €1.22 बिलियन से अधिक के बाजार मूल्य के लिए लगभग 700,000 टन तक पहुंच गया।^[19] लाइसिन पशु आहार के लिए एक महत्वपूर्ण योजक है क्योंकि मांस उत्पादन के लिए सूअर और मुर्गियों जैसे कुछ जानवरों के विकास को अनुकूलित करते समय यह एक सीमित अमीनो एसिड है। लाइसिन सप्लीमेंटेशन कम लागत वाले पौधे प्रोटीन (उदाहरण के लिए, सोया के बजाय मक्का) के उपयोग की अनुमति देता है, जबकि उच्च विकास दर बनाए रखता है और नाइट्रोजन उत्सर्जन से होने वाले प्रदूषण को सीमित करता है। बदले में, हालांकि, जब पोल्ट्री और सूअर के लिए मक्के का उपयोग चारे के रूप में किया जाता है तो फॉस्फेट प्रदूषण एक बड़ी पर्यावरणीय लागत होती है।

लाइसिन का औद्योगिक रूप से सूक्ष्मजीव किण्वन द्वारा उत्पादन किया जाता है, जो मुख्य रूप से चीनी के आधार से होता है। आनुवंशिक इंजीनियरिंग अनुसंधान सक्रिय रूप से उत्पादन की दक्षता में सुधार करने और लाइसिन को अन्य सबस्ट्रेट्स से बनाने की अनुमति देने के लिए बैक्टीरियल उपभेदों का पीछा कर रहा है।^[19] उपयोग किया जाने वाला सबसे आम बैक्टीरिया कोरीनेबैक्टीरियम ग्लूटामिकम (Corynebacterium glutamicum) है जिसे विशेष रूप से उत्परिवर्तित या जीन-इंजीनियर किया गया है ताकि लाइसिन का उत्पादन किया जा सके, लेकिन एस्चेरिचिया कोलाई (Escherichia coli) के समान उपभेदों को भी नियोजित किया जाता है।

संदर्भ

↑ Lysine. द बायोलॉजी प्रोजेक्ट, डिपार्टमेंट ऑफ बायोकेमिस्ट्री एंड मॉलिक्यूलर बायोफिजिक्स, यूनिवर्सिटी ऑफ एरिज़ोना।
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श्रेणी:प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड श्रेणी:कीटोजेनिक अमीनो एसिड श्रेणी:अल्फा-अमीनो एसिड श्रेणी:क्षारीय अमीनो एसिड श्रेणी:आवश्यक अमीनो एसिड श्रेणी:डायमाइन

स्रोत: अंग्रेज़ी विकिपीडिया के “Lysine” लेख का अनुवाद। मूल लेख: https://en.wikipedia.org/wiki/Lysine यह अनुवाद स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।

[1] Lysine. द बायोलॉजी प्रोजेक्ट, डिपार्टमेंट ऑफ बायोकेमिस्ट्री एंड मॉलिक्यूलर बायोफिजिक्स, यूनिवर्सिटी ऑफ एरिज़ोना।

[2] (1889). Zur Kenntniss der Spaltungsprodukte des Caseïns. Journal für Praktische Chemie. 39 425–429. doi:10.1002/prac.18890390135. पृष्ठ 428 पर, ड्रेक्सेल ने लाइसिन के क्लोरोप्लाटिनेट लवण के लिए एक अनुभवजन्य सूत्र प्रस्तुत किया – C₈H₁₆N₂O₂Cl₂·PtCl₄ + H₂O – लेकिन बाद में उन्होंने स्वीकार किया कि यह सूत्र गलत था क्योंकि लवण के क्रिस्टल में पानी के बजाय इथेनॉल था। देखें: (1891). "Der Abbau der Eiweissstoffe". Archiv für Anatomie und Physiologie. 248–278. (1877). Zur Kenntniss der Spaltungsproducte des Caseïns. 254–260.

[:1-3] Saffran, M.. (April 1998). Amino acid names and parlor games: from trivial names to a one-letter code, amino acid names have strained students' memories. Is a more rational nomenclature possible?. Biochemical Education. 26 (2) 116–118. doi:10.1016/S0307-4412(97)00167-2.

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[Xu_2006-6] Cite error: Invalid <ref> tag; no text was provided for refs named Xu_2006

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[18] Hyperlysinuria | Define Hyperlysinuria at Dictionary.com.

[lysineanimalfeed1-19] 19.0 ^19.1 (26 January 2010). Norwegian granted for improving lysine production process. All About Feed.

[20] Coyne, Jerry A.. (10 October 1999). The Truth Is Way Out There. द न्यूयॉर्क टाइम्स.

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+L-Lysin - L-Lysine.svg
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+[[File:Lysine-spin.gif|thumb|लाइसिन बॉल एंड स्टिक मॉडल घूमते हुए]]
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+'''लाइसिन''' (प्रतीक '''Lys''' या '''K'''; जिसे '''<small>L</small>-लाइसिन''' भी कहा जाता है) एक [[α-अमीनो अम्ल]] है जो कई [[प्रोटीन]] का [[biosynthesis|पूर्ववर्ती]] (precursor) है। लाइसिन में एक α-अमीनो समूह (जो [[physiological pH|शारीरिक pH]] पर पानी में घुलने पर [[protonation|प्रोटोनेटेड]] \sNH3+ रूप में होता है), एक α-कार्बोक्सिलिक अम्ल समूह (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर डीप्रोटोनेटेड \sCOO- रूप में होता है), और एक पार्श्व श्रृंखला (CH2)4NH2 (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर आंशिक रूप से प्रोटोनेटेड होती है) शामिल है, इसलिए इसे एक [[Base (chemistry)|क्षारीय]], आवेशित (शारीरिक pH पर पानी में), [[Aliphatic compound|एलिफैटिक]] अमीनो अम्ल के रूप में वर्गीकृत किया गया है। यह [[codon|कोडॉन]] AAA और AAG द्वारा एन्कोड किया जाता है। लगभग अन्य सभी अमीनो अम्लों की तरह, α-कार्बन [[Chirality (chemistry)|कायरल]] होता है और लाइसिन का तात्पर्य या तो किसी एक [[enantiomer|एनैन्टीओमर]] या दोनों के [[racemic mixture|रेसेमिक मिश्रण]] से हो सकता है। इस लेख के प्रयोजन के लिए, लाइसिन का तात्पर्य जैविक रूप से सक्रिय एनैन्टीओमर <small>L</small>-लाइसिन से होगा, जहाँ α-कार्बन ''S'' विन्यास में होता है।
-| colspan="2" style="text-align:center" | [[File:L-Lysin - L-Lysine.svg|frameless|upright=1.1]]<br /><small><small>L</small>-लाइसिन का [[Skeletal formula|कंकाल सूत्र]]</small>
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-| Lysine
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-| Lysine, <small>D</small>-lysine, <small>L</small>-lysine, LYS, h-Lys-OH
-|-
-! colspan="2" style="background:#eaecf0; text-align:center" | Identifiers
-|-
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-| AI4RT59273
-|-
-! scope="row" style="text-align:left; vertical-align:top; padding-right:0.6em" | Unii1
-| K3Z4F929H6
-|-
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-| 3HQ6U6424Q
-|-
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-| 70-54-2
-|-
-! scope="row" style="text-align:left; vertical-align:top; padding-right:0.6em" | Casno1
-| 56-87-1
-|-
-! scope="row" style="text-align:left; vertical-align:top; padding-right:0.6em" | Casno2
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-|-
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-|-
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-| 5747
-|-
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-|-
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-|-
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-|-
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-|-
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-| 25094
-|-
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-| C(CCN)C[C@@H](C(=O)O)N
-|-
-! scope="row" style="text-align:left; vertical-align:top; padding-right:0.6em" | Smiles2
-| C(CC[NH3+])C[C@@H](C(=O)[O-])[NH3+]
-|-
-! colspan="2" style="background:#eaecf0; text-align:center" | Properties
-|-
-! scope="row" style="text-align:left; vertical-align:top; padding-right:0.6em" | Formula
-| C<sub>6</sub>H<sub>14</sub>N<sub>2</sub>O<sub>2</sub>
-|-
-! scope="row" style="text-align:left; vertical-align:top; padding-right:0.6em" | Solubility in water
-| 1.5&nbsp;kg/L
-|-
-! colspan="2" style="background:#eaecf0; text-align:center" | Pharmacology
-|-
-! scope="row" style="text-align:left; vertical-align:top; padding-right:0.6em" | Atccode suffix
-| XB03
-|}
-[[File:Lysine-spin.gif|thumb|लाइसिन बॉल एंड स्टिक मॉडल घूमता हुआ]]
-'''लाइसिन''' (प्रतीक '''Lys''' या '''K'''<ref>(15 April 1984). "IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN). Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides. Recommendations 1983". ''Biochemical Journal''. 219 (2) 345–373. doi:[https://doi.org/10.1042/bj2190345 10.1042/bj2190345].</ref>; जिसे '''<small>L</small>-लाइसिन''' भी कहा जाता है) एक [[α-अमीनो एसिड]] है जो कई [[प्रोटीन]] का [[पूर्वगामी (बायोसिंथेसिस)|पूर्वगामी]] है। लाइसिन में एक α-अमीनो समूह (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर [[प्रोटोनित]] \sNH<sub>3</sub>+ रूप में होता है), एक α-कार्बोक्सिलिक एसिड समूह (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर विप्रोटोनित \sCOO<sup>-</sup> रूप में होता है), और एक साइड चेन (CH<sub>2</sub>)<sub>4</sub>NH<sub>2</sub> (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर आंशिक रूप से प्रोटोनित होती है) शामिल है, और इसलिए इसे एक [[क्षार (रसायन विज्ञान)|क्षारीय]], आवेशित (शारीरिक pH पर पानी में), [[एलिफैटिक यौगिक|एलिफैटिक]] अमीनो एसिड के रूप में वर्गीकृत किया गया है। यह [[कोडॉन]] AAA और AAG द्वारा एन्कोड किया गया है। लगभग अन्य सभी अमीनो एसिड की तरह, α-कार्बन [[किरलता (रसायन विज्ञान)|कायरल]] है और लाइसिन का तात्पर्य या तो [[एनैन्टीओमर]] या दोनों के [[रेसेमिक मिश्रण]] से हो सकता है। इस लेख के उद्देश्य के लिए, लाइसिन का तात्पर्य जैविक रूप से सक्रिय एनैन्टीओमर <small>L</small>-लाइसिन से होगा, जहाँ α-कार्बन ''S'' विन्यास में है।
-मानव शरीर लाइसिन का संश्लेषण नहीं कर सकता है। यह [[आवश्यक अमीनो एसिड|मनुष्यों के लिए आवश्यक]] है और इसलिए इसे आहार से प्राप्त किया जाना चाहिए। उन जीवों में जो लाइसिन का संश्लेषण करते हैं, दो मुख्य [[जैवसंश्लेषण|जैवसंश्लेषणात्मक मार्ग]] मौजूद हैं, [[डायमिनोपिमलेट मार्ग|डायमिनोपिमलेट]] और [[अल्फा-अमीनोएडिपेट मार्ग|α-अमीनोएडिपेट]] मार्ग, जो अलग-अलग [[एंजाइमों]] और [[सब्सट्रेट (रसायन विज्ञान)|सब्सट्रेट्स]] का उपयोग करते हैं और विविध जीवों में पाए जाते हैं। लाइसिन का [[अपचय|कैटाबोलिज्म]] कई मार्गों में से एक के माध्यम से होता है, जिनमें से सबसे सामान्य [[सैकेरोपाइन मार्ग]] है।
+मानव शरीर लाइसिन का संश्लेषण नहीं कर सकता है। यह [[essential amino acid|मनुष्यों के लिए आवश्यक]] है और इसलिए इसे आहार से प्राप्त किया जाना चाहिए। उन जीवों में जो लाइसिन का संश्लेषण करते हैं, दो मुख्य [[Biosynthesis|जैवसंश्लेषण मार्ग]] मौजूद हैं, [[Diaminopimelate pathway|डायमिनोपिमलेट]] और [[Alpha-aminoadipate pathway|α-अमीनोएडिपेट]] मार्ग, जो अलग-अलग [[enzymes|एंजाइमों]] और [[Substrate (chemistry)|सब्सट्रेट्स]] का उपयोग करते हैं और विविध जीवों में पाए जाते हैं। लाइसिन का [[catabolism|अपचय]] कई मार्गों में से एक के माध्यम से होता है, जिनमें से सबसे आम [[saccharopine pathway|सैकेरोपाइन मार्ग]] है।
-लाइसिन मनुष्यों में कई भूमिकाएँ निभाता है, सबसे महत्वपूर्ण [[प्रोटीनोजेनेसिस]], लेकिन [[कोलेजन]] पॉलीपेप्टाइड्स के क्रॉसलिंकिंग, आवश्यक खनिज पोषक तत्वों के अवशोषण, और [[कार्नाइटिन]] के उत्पादन में भी, जो [[फैटी एसिड चयापचय]] में महत्वपूर्ण है। लाइसिन अक्सर [[हिस्टोन संशोधन|हिस्टोन संशोधनों]] में भी शामिल होता है, और इस प्रकार, [[एपजीनोम]] को प्रभावित करता है। ε-अमीनो समूह अक्सर हाइड्रोजन बॉन्डिंग में और [[उत्प्रेरण]] में एक सामान्य आधार के रूप में भाग लेता है। ε-[[अमोनियम]] समूह (\sNH<sub>3</sub>+) α-कार्बन से चौथे कार्बन से जुड़ा होता है, जो [[कार्बोक्सिल]] (\sCOOH) समूह से जुड़ा होता है।<ref>[http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/Lysine.html Lysine.] The Biology Project, Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, University of Arizona.</ref>
+लाइसिन मनुष्यों में कई भूमिकाएँ निभाता है, सबसे महत्वपूर्ण [[proteinogenesis|प्रोटीनोजेनेसिस]], लेकिन [[collagen|कोलेजन]] पॉलीपेप्टाइड्स के क्रॉसलिंकिंग, आवश्यक खनिज पोषक तत्वों के अवशोषण, और [[carnitine|कार्निटाइन]] के उत्पादन में भी, जो [[fatty acid metabolism|वसा अम्ल चयापचय]] में महत्वपूर्ण है। लाइसिन अक्सर [[histone modification|हिस्टोन संशोधन]] में भी शामिल होता है, और इस प्रकार, [[epigenome|एपीजीनोम]] को प्रभावित करता है। ε-अमीनो समूह अक्सर हाइड्रोजन बॉन्डिंग में और [[catalysis|उत्प्रेरण]] में एक सामान्य क्षार के रूप में भाग लेता है। ε-[[ammonium|अमोनियम]] समूह (\sNH3+) α-कार्बन से चौथे कार्बन से जुड़ा होता है, जो [[carboxyl|कार्बोक्सिल]] (\sCOOH) समूह से जुड़ा होता है।<ref>[http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/Lysine.html Lysine.] द बायोलॉजी प्रोजेक्ट, डिपार्टमेंट ऑफ बायोकेमिस्ट्री एंड मॉलिक्यूलर बायोफिजिक्स, यूनिवर्सिटी ऑफ एरिज़ोना।</ref>
-कई जैविक प्रक्रियाओं में इसके महत्व के कारण, लाइसिन की कमी से कई रोग स्थितियाँ हो सकती हैं जिनमें दोषपूर्ण संयोजी ऊतक, बिगड़ा हुआ फैटी एसिड चयापचय, एनीमिया, और प्रणालीगत प्रोटीन-ऊर्जा की कमी शामिल है। इसके विपरीत, अप्रभावी अपचय के कारण लाइसिन की अधिकता, गंभीर [[तंत्रिका संबंधी विकार]] का कारण बन सकती है।
+कई जैविक प्रक्रियाओं में इसके महत्व के कारण, लाइसिन की कमी से कई रोग स्थितियाँ हो सकती हैं जिनमें दोषपूर्ण संयोजी ऊतक, बिगड़ा हुआ वसा अम्ल चयापचय, एनीमिया और प्रणालीगत प्रोटीन-ऊर्जा की कमी शामिल है। इसके विपरीत, अप्रभावी अपचय के कारण लाइसिन की अधिकता गंभीर [[neurological disorder|न्यूरोलॉजिकल विकारों]] का कारण बन सकती है।
-लाइसिन को पहली बार 1889 में जर्मन जैविक रसायनज्ञ फर्डिनेंड हेनरिक एडमंड ड्रेक्सेल द्वारा प्रोटीन [[केसीन]] के हाइड्रोलिसिस से अलग किया गया था,<ref>(1889). [https://babel.hathitrust.org/cgi/pt?id=osu.32435060196680;view=1up;seq=441 Zur Kenntniss der Spaltungsprodukte des Caseïns]. ''Journal für Praktische Chemie''. 39 425–429. doi:[https://doi.org/10.1002/prac.18890390135 10.1002/prac.18890390135]. पृष्ठ 428 पर, ड्रेक्सेल ने लाइसिन के क्लोरोप्लाटिनेट नमक के लिए एक अनुभवजन्य सूत्र प्रस्तुत किया – C<sub>8</sub>H<sub>16</sub>N<sub>2</sub>O<sub>2</sub>Cl<sub>2</sub>·PtCl<sub>4</sub> + H<sub>2</sub>O – लेकिन बाद में उन्होंने स्वीकार किया कि यह सूत्र गलत था क्योंकि नमक के क्रिस्टल में पानी के बजाय इथेनॉल था। देखें: (1891). "Der Abbau der Eiweissstoffe". ''Archiv für Anatomie und Physiologie''. 248–278. (1877). [https://babel.hathitrust.org/cgi/pt?id=coo.31924056294253;view=1up;seq=268 Zur Kenntniss der Spaltungsproducte des Caseïns]. 254–260.</ref> और इसलिए इसका नाम Lysin रखा, ढीला करना।<ref>(1931-10-01). [https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/cr60033a001 The History of the Discovery of the Amino Acids.]. ''Chemical Reviews''. 9 (2) 169–318. doi:[https://doi.org/10.1021/cr60033a001 10.1021/cr60033a001].</ref><ref>(1891). "Der Abbau der Eiweissstoffe". ''Archiv für Anatomie und Physiologie''. 248–278.; Fischer, Ernst. (1891). [https://babel.hathitrust.org/cgi/pt?id=coo.31924056294253;view=1up;seq=281 Ueber neue Spaltungsproducte des Leimes]. ''Archiv für Anatomie und Physiologie''. 465–469.</ref> 1902 में, जर्मन रसायनज्ञों [[हर्मन एमिल फिशर|एमिल फिशर]] और [[फ्रिट्ज़ वेगर्ट]] ने लाइसिन का संश्लेषण करके इसकी रासायनिक संरचना निर्धारित की।<ref>(1902). [https://babel.hathitrust.org/cgi/pt?id=hvd.cl1i27;view=1up;seq=1240 Synthese der α,ε – Diaminocapronsäure (Inactives Lysin)]. ''Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft''. 35 (3) 3772–3778. doi:[https://doi.org/10.1002/cber.190203503211 10.1002/cber.190203503211].</ref>
+लाइसिन को पहली बार 1889 में जर्मन जैविक रसायनज्ञ फर्डिनेंड हेनरिक एडमंड ड्रेक्सेल द्वारा [[casein|केसीन]] प्रोटीन के हाइड्रोलिसिस से अलग किया गया था,<ref>(1889). [https://babel.hathitrust.org/cgi/pt?id=osu.32435060196680;view=1up;seq=441 Zur Kenntniss der Spaltungsprodukte des Caseïns]. ''Journal für Praktische Chemie''. 39 425–429. doi:[https://doi.org/10.1002/prac.18890390135 10.1002/prac.18890390135]. पृष्ठ 428 पर, ड्रेक्सेल ने लाइसिन के क्लोरोप्लाटिनेट लवण के लिए एक अनुभवजन्य सूत्र प्रस्तुत किया – C<sub>8</sub>H<sub>16</sub>N<sub>2</sub>O<sub>2</sub>Cl<sub>2</sub>·PtCl<sub>4</sub> + H<sub>2</sub>O – लेकिन बाद में उन्होंने स्वीकार किया कि यह सूत्र गलत था क्योंकि लवण के क्रिस्टल में पानी के बजाय इथेनॉल था। देखें: (1891). "Der Abbau der Eiweissstoffe". ''Archiv für Anatomie und Physiologie''. 248–278. (1877). [https://babel.hathitrust.org/cgi/pt?id=coo.31924056294253;view=1up;seq=268 Zur Kenntniss der Spaltungsproducte des Caseïns]. 254–260.</ref> और इसलिए इसका नाम Lysin रखा, ढीला करना। 1902 में, जर्मन रसायनज्ञों [[Hermann Emil Fischer|एमिल फिशर]] और [[Fritz Weigert]] ने इसे संश्लेषित करके लाइसिन की रासायनिक संरचना निर्धारित की।
 एक-अक्षर का प्रतीक K लाइसिन को वर्णानुक्रम में निकटतम होने के कारण सौंपा गया था, L को संरचनात्मक रूप से सरल ल्यूसीन को सौंपा गया था, और M को मेथियोनीन को।<ref name=":1">Saffran, M.. (April 1998). [http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0307441297001672 Amino acid names and parlor games: from trivial names to a one-letter code, amino acid names have strained students' memories. Is a more rational nomenclature possible?]. ''Biochemical Education''. 26 (2) 116–118. doi:[https://doi.org/10.1016/S0307-4412(97)00167-2 10.1016/S0307-4412(97)00167-2].</ref>
 ==जैवसंश्लेषण==
-[[File:AAA DAP pathways.tif|thumb|class=skin-invert-image|left|'''लाइसिन जैवसंश्लेषण मार्ग।''' दो मार्ग <small>L</small>-लाइसिन के ''de novo'' जैवसंश्लेषण के लिए जिम्मेदार हैं, अर्थात् (A) डायमिनोपिमलेट मार्ग और (B) α‑अमीनोएडिपेट मार्ग।]]
+[[File:AAA DAP pathways.tif|thumb|class=skin-invert-image|left|'''लाइसिन जैवसंश्लेषण मार्ग।''' <small>L</small>-लाइसिन के ''de novo'' जैवसंश्लेषण के लिए दो मार्ग जिम्मेदार हैं, अर्थात् (A) डायमिनोपिमलेट मार्ग और (B) α‑अमीनोएडिपेट मार्ग।]]
-प्रकृति में लाइसिन के संश्लेषण के लिए दो मार्गों की पहचान की गई है। [[डायमिनोपिमलेट]] (DAP) मार्ग [[एस्पार्टिक एसिड|एस्पार्टेट]] व्युत्पन्न जैवसंश्लेषणात्मक परिवार से संबंधित है, जो [[थ्रेओनीन]], [[मेथियोनीन]] और [[आइसोल्यूसीन]] के संश्लेषण में भी शामिल है,<ref name="Hudson_2005">(January 2005). "Biosynthesis of lysine in plants: evidence for a variant of the known bacterial pathways". ''Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects''. 1721 (1–3) 27–36. doi:[https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2004.09.008 10.1016/j.bbagen.2004.09.008].</ref><ref name="Velasco_2002">(October 2002). "Molecular evolution of the lysine biosynthetic pathways". ''Journal of Molecular Evolution''. 55 (4) 445–459. doi:[https://doi.org/10.1007/s00239-002-2340-2 10.1007/s00239-002-2340-2].</ref> जबकि [[α-अमीनोएडिपेट]] (AAA) मार्ग [[ग्लूटामिक एसिड|ग्लूटामेट]] जैवसंश्लेषणात्मक परिवार का हिस्सा है।<ref name="Miyazaki_2004">(July 2004). "alpha-Aminoadipate aminotransferase from an extremely thermophilic bacterium, Thermus thermophilus". ''Microbiology''. 150 (Pt 7) 2327–2334. doi:[https://doi.org/10.1099/mic.0.27037-0 10.1099/mic.0.27037-0].</ref><ref name="Xu_2006">(2006). "The alpha-aminoadipate pathway for lysine biosynthesis in fungi". ''[[Cell Biochemistry and Biophysics]]''. 46 (1) 43–64. doi:[https://doi.org/10.1385/CBB:46:1:43 10.1385/CBB:46:1:43].</ref>
+प्रकृति में लाइसिन के संश्लेषण के लिए दो मार्गों की पहचान की गई है। [[diaminopimelate|डायमिनोपिमलेट]] (DAP) मार्ग [[Aspartic acid|एस्पार्टेट]] व्युत्पन्न जैवसंश्लेषण परिवार से संबंधित है, जो [[threonine|थ्रेओनीन]], [[methionine|मेथियोनीन]] और [[isoleucine|आइसोल्यूसीन]] के संश्लेषण में भी शामिल है,<ref name="Hudson_2005">(January 2005). "Biosynthesis of lysine in plants: evidence for a variant of the known bacterial pathways". ''Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects''. 1721 (1–3) 27–36. doi:[https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2004.09.008 10.1016/j.bbagen.2004.09.008].</ref> जबकि [[α-aminoadipate|α-अमीनोएडिपेट]] (AAA) मार्ग [[Glutamic acid|ग्लूटामेट]] जैवसंश्लेषण परिवार का हिस्सा है।
-=== DAP मार्ग ===
+=== DAP पाथवे ===
-DAP मार्ग [[प्रोकैरियोट]] और पौधों दोनों में पाया जाता है और [[डाइहाइड्रोडिपिकोलिनेट सिंथेस]] (DHDPS) (E.C 4.3.3.7) [[उत्प्रेरण|उत्प्रेरित]] [[संक्षेपण प्रतिक्रिया]] के साथ शुरू होता है, जो एस्पार्टेट व्युत्पन्न, <small>L</small>-एस्पार्टेट सेमीएल्डिहाइड और [[पाइरुविक एसिड|पाइरुवेट]] के बीच होता है, जिससे (4''S'')-4-हाइड्रॉक्सी-2,3,4,5-टेट्राहाइड्रो-(2''S'')-डिपिकोलिनिक एसिड (HTPA) बनता है।<ref name="Atkinson_2013">(March 2013). "Structural, kinetic and computational investigation of Vitis vinifera DHDPS reveals new insight into the mechanism of lysine-mediated allosteric inhibition". ''Plant Molecular Biology''. 81 (4–5) 431–446. doi:[https://doi.org/10.1007/s11103-013-0014-7 10.1007/s11103-013-0014-7].</ref><ref name="Griffin_2012">(2012). "Characterisation of the first enzymes committed to lysine biosynthesis in Arabidopsis thaliana". ''PLOS ONE''. 7 (7). doi:[https://doi.org/10.1371/journal.pone.0040318 10.1371/journal.pone.0040318].</ref><ref name="Soares_da_Costa_2010">(July 2010). "How essential is the 'essential' active-site lysine in dihydrodipicolinate synthase?". ''Biochimie''. 92 (7) 837–845. doi:[https://doi.org/10.1016/j.biochi.2010.03.004 10.1016/j.biochi.2010.03.004].</ref><ref name="Soares_da_Costa_2015">(2015). "Analytical Ultracentrifugation". 562 205–223. ISBN 978-0-12-802908-4. doi:[https://doi.org/10.1016/bs.mie.2015.06.020 10.1016/bs.mie.2015.06.020].</ref><ref>(March 2010). "New insights into the mechanism of dihydrodipicolinate synthase using isothermal titration calorimetry". ''Biochimie''. 92 (3) 254–262. doi:[https://doi.org/10.1016/j.biochi.2009.12.004 10.1016/j.biochi.2009.12.004].</ref> इसके बाद उत्पाद को [[4-हाइड्रॉक्सी-टेट्राहाइड्रोडिपिकोलिनेट रिडक्टेस|डाइहाइड्रोडिपिकोलिनेट रिडक्टेस (DHDPR)]] (E.C 1.3.1.26) द्वारा [[रेडॉक्स|अपचयित]] किया जाता है, जिसमें [[निकोटिनामाइड एडेनिन डाइन्यूक्लियोटाइड फॉस्फेट|NAD(P)H]] प्रोटॉन दाता के रूप में कार्य करता है, जिससे 2,3,4,5-टेट्राहाइड्रोडिपिकोलिनेट (THDP) प्राप्त होता है।<ref>(November 2016). "Structure and Function of Cyanobacterial DHDPS and DHDPR". ''Scientific Reports''. 6 (1). doi:[https://doi.org/10.1038/srep37111 10.1038/srep37111].</ref> इस बिंदु से, चार मार्ग विविधताएँ पाई गई हैं, अर्थात् एसिटाइलेज, एमिनोट्रांसफेरेज, डिहाइड्रोजनेज, और सक्सिनिलेज मार्ग।<ref name="Hudson_2005" /><ref>(November 2006). "<small>L</small>,<small>L</small>-diaminopimelate aminotransferase, a trans-kingdom enzyme shared by Chlamydia and plants for synthesis of diaminopimelate/lysine". ''Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America''. 103 (47) 17909–17914. doi:[https://doi.org/10.1073/pnas.0608643103 10.1073/pnas.0608643103].</ref> एसिटाइलेज और सक्सिनिलेज दोनों प्रकार के मार्ग चार [[एंजाइम]] उत्प्रेरित चरणों का उपयोग करते हैं, एमिनोट्रांसफेरेज मार्ग दो एंजाइमों का उपयोग करता है, और डिहाइड्रोजनेज मार्ग एक एकल एंजाइम का उपयोग करता है।<ref>(May 2008). "Biochemical and phylogenetic characterization of a novel diaminopimelate biosynthesis pathway in prokaryotes identifies a diverged form of <small>LL</small>-diaminopimelate aminotransferase". ''Journal of Bacteriology''. 190 (9) 3256–3263. doi:[https://doi.org/10.1128/jb.01381-07 10.1128/jb.01381-07].</ref> ये चार प्रकार के मार्ग उप-अंतिम उत्पाद, ''meso''‑डायमिनोपिमलेट के गठन पर अभिसरण करते हैं, जिसे बाद में [[डायमिनोपिमलेट डिकार्बोक्सिलेज|डायमिनोपिमलेट डिकार्बोक्सिलेज (DAPDC)]] (E.C 4.1.1.20) द्वारा उत्प्रेरित एक अपरिवर्तनीय प्रतिक्रिया में एंजाइमी रूप से [[डिकार्बोक्सिलेशन|डिकार्बोक्सिलेट]] किया जाता है ताकि <small>L</small>-लाइसिन का उत्पादन हो सके।<ref>(August 2015). "An optimized coupled assay for quantifying diaminopimelate decarboxylase activity". ''Biochimie''. 115 78–85. doi:[https://doi.org/10.1016/j.biochi.2015.05.004 10.1016/j.biochi.2015.05.004].</ref><ref name="Soares_da_Costa_2016">(August 2016). "Structural Determinants Defining the Allosteric Inhibition of an Essential Antibiotic Target". ''Structure''. 24 (8) 1282–1291. doi:[https://doi.org/10.1016/j.str.2016.05.019 10.1016/j.str.2016.05.019].</ref> DAP मार्ग को कई स्तरों पर विनियमित किया जाता है, जिसमें एस्पार्टेट प्रसंस्करण में शामिल एंजाइमों के साथ-साथ प्रारंभिक DHDPS उत्प्रेरित संक्षेपण चरण भी शामिल है।<ref name="Soares_da_Costa_2016" /><ref name="Jander_2009">(2009-01-01). "Aspartate-Derived Amino Acid Biosynthesis in Arabidopsis thaliana". ''The Arabidopsis Book''. 7. doi:[https://doi.org/10.1199/tab.0121 10.1199/tab.0121].</ref> लाइसिन इन एंजाइमों पर एक मजबूत [[नकारात्मक प्रतिक्रिया]] लूप डालता है और, परिणामस्वरूप, पूरे मार्ग को नियंत्रित करता है।<ref name="Jander_2009" />
+DAP पाथवे प्रोकैरियोट्स और पौधों दोनों में पाया जाता है और इसकी शुरुआत एस्पार्टेट-व्युत्पन्न, <small>L</small>-एस्पार्टेट सेमीएल्डिहाइड और [[Pyruvic acid|पाइरूवेट]] के बीच [[dihydrodipicolinate synthase]] (DHDPS) (E.C 4.3.3.7) द्वारा [[Catalysis|उत्प्रेरित]] [[condensation reaction]] से होती है, जिससे (4''S'')-4-हाइड्रॉक्सी-2,3,4,5-टेट्राहाइड्रो-(2''S'')-डिपिकोलिनिक एसिड (HTPA) बनता है।<ref name="Atkinson_2013">(March 2013). "Structural, kinetic and computational investigation of Vitis vinifera DHDPS reveals new insight into the mechanism of lysine-mediated allosteric inhibition". ''Plant Molecular Biology''. 81 (4–5) 431–446. doi:[https://doi.org/10.1007/s11103-013-0014-7 10.1007/s11103-013-0014-7].</ref> इसके बाद उत्पाद को [[Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate|NAD(P)H]] को प्रोटॉन दाता के रूप में उपयोग करके [[4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase|डाइहाइड्रोडिपिकोलिनेट रिडक्टेस (DHDPR)]] (E.C 1.3.1.26) द्वारा [[Redox|अपचयित]] (reduced) किया जाता है, जिससे 2,3,4,5-टेट्राहाइड्रोडिपिकोलिनेट (THDP) प्राप्त होता है। यहाँ से, चार पाथवे विविधताएं पाई गई हैं, अर्थात् एसिटाइलेज, एमिनोट्रांसफेरेज, डिहाइड्रोजनेज और सक्सिनिलेज पाथवे। एसिटाइलेज और सक्सिनिलेज दोनों प्रकार के पाथवे चार [[enzyme]]-उत्प्रेरित चरणों का उपयोग करते हैं, एमिनोट्रांसफेरेज पाथवे दो एंजाइमों का उपयोग करता है, और डिहाइड्रोजनेज पाथवे एक एकल एंजाइम का उपयोग करता है। ये चार प्रकार के पाथवे उप-अंतिम उत्पाद, ''मेसो''-डाईअमीनोपिमेलिट के निर्माण पर अभिसरित (converge) होते हैं, जिसे बाद में [[Diaminopimelate decarboxylase|डाईअमीनोपिमेलिट डिकार्बोक्सिलेज (DAPDC)]] (E.C 4.1.1.20) द्वारा उत्प्रेरित एक अपरिवर्तनीय प्रतिक्रिया में एंजाइमी रूप से [[Decarboxylation|डिकार्बोक्सिलेट]] करके <small>L</small>-लाइसिन का उत्पादन किया जाता है। DAP पाथवे को कई स्तरों पर विनियमित किया जाता है, जिसमें एस्पार्टेट प्रसंस्करण में शामिल एंजाइमों के साथ-साथ प्रारंभिक DHDPS-उत्प्रेरित संघनन चरण भी शामिल है। लाइसिन इन एंजाइमों पर एक मजबूत [[negative feedback]] लूप डालता है और, परिणामस्वरूप, पूरे पाथवे को नियंत्रित करता है।
-=== AAA मार्ग ===
+=== AAA पाथवे ===
-<div role="note" style="font-style:italic; padding-left:1.6em; margin-bottom:0.5em">मुख्य लेख: [[α-Aminoadipate pathway]]</div>
+''মূল নিবন্ধ: α-Aminoadipate pathway''
-AAA मार्ग में <small>L</small>-लाइसिन के संश्लेषण के लिए मध्यवर्ती AAA के माध्यम से [[अल्फा-कीटोग्लूटारिक एसिड|α-कीटोग्लूटारेट]] और [[एसिटाइल-CoA]] का संक्षेपण शामिल है। यह मार्ग कई [[यीस्ट]] प्रजातियों के साथ-साथ प्रोटिस्ट और उच्च कवक में मौजूद दिखाया गया है।<ref name="Xu_2006" /><ref>(September 2004). "Kinetic mechanism of histidine-tagged homocitrate synthase from Saccharomyces cerevisiae". ''Biochemistry''. 43 (37) 11790–11795. doi:[https://doi.org/10.1021/bi048766p 10.1021/bi048766p].</ref><ref>(1985). "alpha-Aminoadipate pathway for the biosynthesis of lysine in lower eukaryotes". ''Critical Reviews in Microbiology''. 12 (2) 131–151. doi:[https://doi.org/10.3109/10408418509104427 10.3109/10408418509104427].</ref><ref>(May 1967). "Accumulation of tricarboxylic acids related to lysine biosynthesis in a yeast mutant". 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''Journal of Bioscience and Bioengineering''. 88 (6) 672–675. doi:[https://doi.org/10.1016/S1389-1723(00)87099-1 10.1016/S1389-1723(00)87099-1].</ref><ref name="Nishida_1999">(December 1999). "A prokaryotic gene cluster involved in synthesis of lysine through the amino adipate pathway: a key to the evolution of amino acid biosynthesis". ''Genome Research''. 9 (12) 1175–1183. doi:[https://doi.org/10.1101/gr.9.12.1175 10.1101/gr.9.12.1175].</ref> AAA मार्ग में पहला और [[दर-निर्धारण चरण|दर-निर्धारण चरण]] [[होमोसिट्रेट-सिंथेस (HCS)]] (E.C 2.3.3.14) द्वारा उत्प्रेरित एसिटाइल-CoA और α‑कीटोग्लूटारेट के बीच संक्षेपण प्रतिक्रिया है, जिससे मध्यवर्ती होमोसिट्रिल‑CoA प्राप्त होता है, जिसे [[होमोसिट्रेट|होमोसिट्रेट]] का उत्पादन करने के लिए उसी एंजाइम द्वारा [[हाइड्रोलिसिस|हाइड्रोलिसिस]] किया जाता है।<ref name="Nishida_2000">(September 2000). "What is characteristic of fungal lysine synthesis through the alpha-aminoadipate pathway?". ''Journal of Molecular Evolution''. 51 (3) 299–302. doi:[https://doi.org/10.1007/s002390010091 10.1007/s002390010091].</ref> होमोसिट्रेट को [[होमोएकोनिटेस (HAc)]] (E.C 4.2.1.36) द्वारा एंजाइमी रूप से [[निर्जलीकरण प्रतिक्रिया|निर्जलीकृत]] किया जाता है ताकि [[होमोएकोनिटिक एसिड|''cis''-होमोएकोनिटेट]] प्राप्त हो सके।<ref>(February 2000). "Lysine biosynthesis and metabolism in fungi". ''Natural Product Reports''. 17 (1) 85–97. doi:[https://doi.org/10.1039/a801345d 10.1039/a801345d].</ref> HAc फिर एक दूसरी प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है जिसमें ''cis''-होमोएकोनिटेट [[जलयोजन प्रतिक्रिया|पुनर्जलयोजन]] से गुजरता है ताकि [[होमोआइसोसिट्रिक एसिड|होमोआइसोसिट्रेट]] का उत्पादन हो सके।<ref name="Xu_2006" /> परिणामी उत्पाद [[होमोआइसोसिट्रेट डिहाइड्रोजनेज (HIDH)]] (E.C 1.1.1.87) द्वारा एक [[रेडॉक्स|ऑक्सीडेटिव]] डिकार्बोक्सिलेशन से गुजरता है ताकि α‑कीटोडिपेट प्राप्त हो सके।<ref name="Xu_2006" /> फिर AAA का निर्माण [[पाइरिडॉक्सल 5′-फॉस्फेट (PLP)]]-निर्भर [[ट्रांसएमिनेज|एमिनोट्रांसफेरेज]] [[2-अमीनोएडिपेट ट्रांसएमिनेज|(PLP-AT)]] (E.C 2.6.1.39) के माध्यम से होता है, जो अमीनो दाता के रूप में ग्लूटामेट का उपयोग करता है।<ref name="Nishida_2000" /> इस बिंदु से, AAA मार्ग राज्य (किंगडम) के आधार पर भिन्न होता है। कवक में, AAA को AAA रिडक्टेस (E.C 1.2.1.95) के माध्यम से α‑अमीनोएडिपेट-सेमीएल्डिहाइड में अपचयित किया जाता है, जो [[एडेनिलिलेशन|एडेनिलिलेशन]] और अपचयन दोनों से जुड़ी एक अनूठी प्रक्रिया है, जिसे [[होलो-(एसाइल-कैरियर-प्रोटीन) सिंथेस|फॉस्फोपैन्टेथिनिल ट्रांसफेरेज]] (E.C 2.7.8.7) द्वारा सक्रिय किया जाता है।<ref name="Xu_2006" /> एक बार सेमीएल्डिहाइड बन जाने के बाद, [[सैकेरोपाइन]] [[सैकेरोपाइन डिहाइड्रोजनेज (NADP+, L-ग्लूटामेट-फॉर्मिंग)|रिडक्टेस]] (E.C 1.5.1.10) ग्लूटामेट और NAD(P)H के साथ एक संक्षेपण प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, जो प्रोटॉन दाता के रूप में कार्य करता है, और [[इमाइन]] को अपचयित करके उप-अंतिम उत्पाद, सैकेरोपाइन का उत्पादन किया जाता है।<ref name="Nishida_1999" /> कवक में मार्ग का अंतिम चरण सैकेरोपाइन के [[सैकेरोपाइन डिहाइड्रोजनेज (NADP+, L-लाइसिन-फॉर्मिंग)|सैकेरोपाइन डिहाइड्रोजनेज (SDH)]] (E.C 1.5.1.8) उत्प्रेरित ऑक्सीडेटिव [[डीमिनेशन|डीमिनेशन]] को शामिल करता है, जिसके परिणामस्वरूप <small>L</small>-लाइसिन प्राप्त होता है।<ref name="Xu_2006" /> कुछ प्रोकैरियोट्स में पाए जाने वाले एक प्रकार के AAA मार्ग में, AAA को पहले ''N''‑एसिटाइल-α-अमीनोएडिपेट में परिवर्तित किया जाता है, जिसे [[फॉस्फोराइलेशन|फॉस्फोराइलेट]] किया जाता है और फिर ε-एल्डिहाइड में अपचयित रूप से [[डीफॉस्फोराइलेशन|डीफॉस्फोराइलेट]] किया जाता है।<ref name="Nishida_1999" /><ref name="Nishida_2000" /> फिर एल्डिहाइड को ''N''‑एसिटाइललाइसिन में [[ट्रांसएमिनेशन|ट्रांसमिनेट]] किया जाता है, जिसे <small>L</small>-लाइसिन देने के लिए डीएसिटाइलेट किया जाता है।<ref name="Nishida_1999" /><ref name="Nishida_2000" /> हालाँकि, इस प्रकार के मार्ग में शामिल एंजाइमों को और अधिक सत्यापन की आवश्यकता है।
+AAA पाथवे में <small>L</small>-लाइसिन के संश्लेषण के लिए मध्यवर्ती AAA के माध्यम से [[Alpha-Ketoglutaric acid|α-कीटोग्लूटारेट]] और [[acetyl-CoA]] का संघनन शामिल है। यह पाथवे कई [[yeast]] प्रजातियों के साथ-साथ प्रोटिस्ट और उच्च कवक (higher fungi) में मौजूद पाया गया है।<ref name="Xu_2006" /> यह भी बताया गया है कि ''[[Thermus thermophilus]]'' और ''[[Pyrococcus horikoshii]]'' में AAA मार्ग का एक वैकल्पिक प्रकार पाया गया है, जो यह संकेत दे सकता है कि यह पाथवे मूल रूप से प्रस्तावित की तुलना में प्रोकैरियोट्स में अधिक व्यापक रूप से फैला हुआ है। AAA पाथवे में पहला और [[Rate-determining step|दर-निर्धारक चरण]] [[Homocitrate synthase|होमोसिट्रेट-सिंथेस (HCS)]] (E.C 2.3.3.14) द्वारा उत्प्रेरित एसिटाइल-CoA और α-कीटोग्लूटारेट के बीच संघनन प्रतिक्रिया है, जिससे मध्यवर्ती होमोसिट्रिल-CoA प्राप्त होता है, जिसे उसी एंजाइम द्वारा [[Hydrolysis|जल-अपघटित]] (hydrolysed) करके [[Homocitric acid|होमोसिट्रेट]] का उत्पादन किया जाता है। होमोसिट्रेट को [[Homoaconitate hydratase|होमोएकोनिटेस (HAc)]] (E.C 4.2.1.36) द्वारा एंजाइमी रूप से [[Dehydration reaction|निर्जलित]] (dehydrated) करके [[Homoaconitic acid|''cis''-होमोएकोनिटेट]] प्राप्त किया जाता है। इसके बाद HAc एक दूसरी प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है जिसमें ''cis''-होमोएकोनिटेट [[Homoisocitric acid|होमोआइसोसिट्रेट]] का उत्पादन करने के लिए [[Hydration reaction|पुनर्जलीकरण]] (rehydration) से गुजरता है। परिणामी उत्पाद [[Homoisocitrate dehydrogenase|होमोआइसोसिट्रेट डिहाइड्रोजनेज (HIDH)]] (E.C 1.1.1.87) द्वारा [[Redox|ऑक्सीडेटिव]] डिकार्बोक्सिलेशन से गुजरता है जिससे α-कीटोएडिपेट प्राप्त होता है। इसके बाद AAA का निर्माण [[Pyridoxal phosphate|पाइरिडोक्सल 5′-फॉस्फेट (PLP)]]-निर्भर [[Transaminase|एमिनोट्रांसफेरेज]] [[2-aminoadipate transaminase|(PLP-AT)]] (E.C 2.6.1.39) के माध्यम से होता है, जिसमें अमीनो दाता के रूप में ग्लूटामेट का उपयोग किया जाता है। यहाँ से, AAA पाथवे किंगडम के आधार पर भिन्न होता है। कवकों में, AAA को AAA रिडक्टेस (E.C 1.2.1.95) के माध्यम से α-अमीनोएडिपेट-सेमीएल्डिहाइड में अपचयित किया जाता है, जो [[Adenylylation|एडेनिलिलेशन]] और अपचयन दोनों को शामिल करने वाली एक अनूठी प्रक्रिया है जिसे [[Holo-(acyl-carrier-protein) synthase|फॉस्फोपैन्टेथीनिल ट्रांसफेरेज]] (E.C 2.7.8.7) द्वारा सक्रिय किया जाता है। एक बार सेमीएल्डिहाइड बन जाने के बाद, [[saccharopine]] [[Saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-glutamate-forming)|रिडक्टेस]] (E.C 1.5.1.10) ग्लूटामेट और NAD(P)H के साथ एक संघनन प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, जहाँ NAD(P)H एक प्रोटॉन दाता के रूप में कार्य करता है, और [[imine]] को अपचयित करके उप-अंतिम उत्पाद, सैकेरोपिन का उत्पादन किया जाता है। कवकों में पाथवे का अंतिम चरण [[Saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-lysine-forming)|सैकेरोपिन डिहाइड्रोजनेज (SDH)]] (E.C 1.5.1.8) द्वारा उत्प्रेरित सैकेरोपिन का ऑक्सीडेटिव [[deamination]] शामिल है, जिसके परिणामस्वरूप <small>L</small>-लाइसिन प्राप्त होता है। कुछ प्रोकैरियोट्स में पाए जाने वाले एक प्रकार के AAA पाथवे में, AAA को पहले ''N''-एसिटाइल-α-अमीनोएडिपेट में परिवर्तित किया जाता है, जिसे [[Phosphorylation|फॉस्फोराइलेट]] किया जाता है और फिर ε-एल्डिहाइड में अपचयित रूप से [[Dephosphorylation|डीफॉस्फोराइलेट]] किया जाता है। इसके बाद एल्डिहाइड को [[Transamination|ट्रांसमिनेट]] करके ''N''-एसिटाइललाइसिन बनाया जाता है, जिसे <small>L</small>-लाइसिन देने के लिए डीएसिटाइलेट किया जाता है। हालाँकि, इस प्रकार के पाथवे में शामिल एंजाइमों को और अधिक सत्यापन की आवश्यकता है।
-==अपचय==
+== अपचय (Catabolism) ==
-[[File:Saccharopine Pathway Final.tiff|thumb|class=skin-invert-image|upright=0.8|'''सैकेरोपाइन लाइसिन अपचय मार्ग।''' सैकेरोपाइन मार्ग लाइसिन के अपचय के लिए सबसे प्रमुख मार्ग है।]]
+[[File:Saccharopine Pathway Final.tiff|thumb|class=skin-invert-image|upright=0.8|'''सैकेरोपिन लाइसिन अपचय पाथवे।''' सैकेरोपिन पाथवे लाइसिन के अपचय के लिए सबसे प्रमुख पाथवे है।]]
-सभी अमीनो एसिड की तरह, लाइसिन का [[अपचय]] (catabolism) आहार संबंधी लाइसिन के अंतर्ग्रहण या [[कोशिका के भीतर]] (intracellular) प्रोटीन के टूटने से शुरू होता है। अपचय का उपयोग मुक्त लाइसिन की इंट्रासेल्युलर सांद्रता को नियंत्रित करने और अत्यधिक मुक्त लाइसिन के विषाक्त प्रभावों को रोकने के लिए एक [[स्थिर अवस्था]] (steady-state) बनाए रखने के साधन के रूप में भी किया जाता है।<ref name="Zhu_2004">(May 2004). "Lysine metabolism is concurrently regulated by synthesis and catabolism in both reproductive and vegetative tissues". ''Plant Physiology''. 135 (1) 129–136. doi:[https://doi.org/10.1104/pp.103.037168 10.1104/pp.103.037168].</ref> लाइसिन अपचय में कई मार्ग शामिल हैं, लेकिन सबसे अधिक उपयोग किया जाने वाला मार्ग सैकरोपाइन मार्ग है, जो मुख्य रूप से जानवरों में [[यकृत]] (और समकक्ष अंगों) में, विशेष रूप से [[माइटोकॉन्ड्रिया]] के भीतर होता है।<ref name="Tomé_2007">(June 2007). "Lysine requirement through the human life cycle". ''The Journal of Nutrition''. 137 (6 Suppl 2) 1642S–1645S. doi:[https://doi.org/10.1093/jn/137.6.1642S 10.1093/jn/137.6.1642S].</ref><ref name="Zhu_2004" /><ref>(August 1994). "Lysine-alpha-ketoglutarate reductase and saccharopine dehydrogenase are located only in the mitochondrial matrix in rat liver". ''The Journal of Nutrition''. 124 (8) 1215–1221. doi:[https://doi.org/10.1093/jn/124.8.1215 10.1093/jn/124.8.1215].</ref><ref>(June 2001). "Lysine catabolism: a stress and development super-regulated metabolic pathway". ''Current Opinion in Plant Biology''. 4 (3) 261–266. doi:[https://doi.org/10.1016/s1369-5266(00)00170-9 10.1016/s1369-5266(00)00170-9].</ref> यह पहले वर्णित AAA मार्ग का विपरीत है।<ref name="Tomé_2007" /><ref>(August 2000). "Regulation of lysine catabolism in higher plants". ''Trends in Plant Science''. 5 (8) 324–330. doi:[https://doi.org/10.1016/s1360-1385(00)01688-5 10.1016/s1360-1385(00)01688-5].</ref> जानवरों और पौधों में, सैकरोपाइन मार्ग के पहले दो चरणों को बाइफंक्शनल एंजाइम, [[अल्फा-अमीनोएडिपिक सेमीएल्डिहाइड सिंथेस, माइटोकॉन्ड्रियल|α-अमीनोएडिपिक सेमीएल्डिहाइड सिंथेस (AASS)]] द्वारा उत्प्रेरित किया जाता है, जिसमें लाइसिन-कीटोग्लूटारेट रिडक्टेस (LKR) (E.C 1.5.1.8) और SDH दोनों गतिविधियाँ होती हैं, जबकि अन्य जीवों में, जैसे कि बैक्टीरिया और कवक में, ये दोनों एंजाइम अलग-अलग [[जीन]] द्वारा एन्कोड किए जाते हैं।<ref>(June 2000). "Identification of the alpha-aminoadipic semialdehyde synthase gene, which is defective in familial hyperlysinemia". ''American Journal of Human Genetics''. 66 (6) 1736–1743. doi:[https://doi.org/10.1086/302919 10.1086/302919].</ref><ref>(December 2002). "The activity of the Arabidopsis bifunctional lysine-ketoglutarate reductase/saccharopine dehydrogenase enzyme of lysine catabolism is regulated by functional interaction between its two enzyme domains". ''The Journal of Biological Chemistry''. 277 (51) 49655–49661. doi:[https://doi.org/10.1074/jbc.m205466200 10.1074/jbc.m205466200].</ref> पहले चरण में α-कीटोग्लूटारेट की उपस्थिति में L-लाइसिन का LKR-उत्प्रेरित अपचयन शामिल है, जिससे सैकरोपाइन का उत्पादन होता है, जिसमें NAD(P)H एक प्रोटॉन दाता के रूप में कार्य करता है।<ref name="Kiyota_2015">(November 2015). "The saccharopine pathway in seed development and stress response of maize". ''Plant, Cell & Environment''. 38 (11) 2450–2461. doi:[https://doi.org/10.1111/pce.12563 10.1111/pce.12563].</ref> इसके बाद सैकरोपाइन, NAD<sup>+</sup> की उपस्थिति में SDH द्वारा उत्प्रेरित निर्जलीकरण अभिक्रिया से गुजरता है, जिससे AAS और ग्लूटामेट का उत्पादन होता है।<ref>(March 2012). "Lysine degradation through the saccharopine pathway in bacteria: LKR and SDH in bacteria and its relationship to the plant and animal enzymes". ''FEBS Letters''. 586 (6) 905–911. doi:[https://doi.org/10.1016/j.febslet.2012.02.023 10.1016/j.febslet.2012.02.023].</ref> [[L-अमीनोएडिपेट-सेमीएल्डिहाइड डिहाइड्रोजनेज|AAS डिहाइड्रोजनेज (AASD)]] (E.C 1.2.1.31) फिर अणु को और अधिक निर्जलित करके AAA में बदल देता है।<ref name="Kiyota_2015" /> इसके बाद, PLP-AT AAA जैवसंश्लेषण मार्ग के विपरीत अभिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, जिसके परिणामस्वरूप AAA को α-कीटोडिपेट में परिवर्तित किया जाता है। उत्पाद, α-कीटोडिपेट, NAD<sup>+</sup> और कोएंजाइम A की उपस्थिति में डिकार्बोक्सिलेट होकर ग्लूटारिल-CoA उत्पन्न करता है, हालांकि इसमें शामिल एंजाइम को अभी पूरी तरह से स्पष्ट किया जाना बाकी है।<ref name="Danhauser_2012">(December 2012). "DHTKD1 mutations cause 2-aminoadipic and 2-oxoadipic aciduria". ''American Journal of Human Genetics''. 91 (6) 1082–1087. doi:[https://doi.org/10.1016/j.ajhg.2012.10.006 10.1016/j.ajhg.2012.10.006].</ref><ref>(January 2011). "Therapeutic modulation of cerebral L-lysine metabolism in a mouse model for glutaric aciduria type I". ''Brain''. 134 (Pt 1) 157–170. doi:[https://doi.org/10.1093/brain/awq269 10.1093/brain/awq269].</ref> कुछ प्रमाण बताते हैं कि [[2-ऑक्सोडिपेट डिहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स]] (OADHc), जो संरचनात्मक रूप से [[ऑक्सोग्लूटारेट डिहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स (OGDHc)]] (E.C 1.2.4.2) के E1 सबयूनिट के समरूप है, डिकार्बोक्सिलेशन अभिक्रिया के लिए जिम्मेदार है।<ref name="Danhauser_2012" /><ref>(February 2016). "Production of superoxide/hydrogen peroxide by the mitochondrial 2-oxoadipate dehydrogenase complex". ''Free Radical Biology & Medicine''. 91 247–255. doi:[https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2015.12.020 10.1016/j.freeradbiomed.2015.12.020].</ref> अंत में, ग्लूटारिल-CoA को [[ग्लूटारिल-CoA डिहाइड्रोजनेज]] (E.C 1.3.8.6) द्वारा ऑक्सीडेटिव रूप से डिकार्बोक्सिलेट करके क्रोटोनिल-CoA में बदल दिया जाता है, जिसे बाद में एसिटाइल-CoA प्राप्त करने के लिए कई एंजाइमेटिक चरणों के माध्यम से संसाधित किया जाता है; एसिटाइल-CoA [[ट्राइकार्बोक्सिलिक एसिड चक्र (TCA)]] में शामिल एक आवश्यक कार्बन [[मेटाबोलाइट]] है।<ref name="Kiyota_2015" /><ref>(July 2002). "Characterization of the human gene encoding alpha-aminoadipate aminotransferase (AADAT)". ''Molecular Genetics and Metabolism''. 76 (3) 172–180. doi:[https://doi.org/10.1016/s1096-7192(02)00037-9 10.1016/s1096-7192(02)00037-9].</ref><ref>(1993-02-01). "Purification of glutaryl-CoA dehydrogenase from Pseudomonas sp., an enzyme involved in the anaerobic degradation of benzoate". ''Archives of Microbiology''. 159 (2) 174–181. doi:[https://doi.org/10.1007/bf00250279 10.1007/bf00250279].</ref><ref>(October 2007). "Biochemistry and bioenergetics of glutaryl-CoA dehydrogenase deficiency". ''Journal of Inherited Metabolic Disease''. 30 (5) 673–680. doi:[https://doi.org/10.1007/s10545-007-0678-8 10.1007/s10545-007-0678-8].</ref>
+सभी अमीनो एसिड की तरह, लाइसिन का [[catabolism]] आहार संबंधी लाइसिन के सेवन या [[intracellular]] प्रोटीन के टूटने से शुरू होता है। अपचय का उपयोग मुक्त लाइसिन की इंट्रासेल्युलर सांद्रता को नियंत्रित करने और अत्यधिक मुक्त लाइसिन के विषाक्त प्रभावों को रोकने के लिए [[Steady state|स्थिर-अवस्था]] बनाए रखने के साधन के रूप में भी किया जाता है।<ref name="Zhu_2004">(May 2004). "Lysine metabolism is concurrently regulated by synthesis and catabolism in both reproductive and vegetative tissues". ''Plant Physiology''. 135 (1) 129–136. doi:[https://doi.org/10.1104/pp.103.037168 10.1104/pp.103.037168].</ref> लाइसिन अपचय में कई पाथवे शामिल हैं, लेकिन सबसे अधिक उपयोग किया जाने वाला सैकेरोपिन पाथवे है, जो मुख्य रूप से जानवरों में [[liver]] (और समकक्ष अंगों) में, विशेष रूप से [[Mitochondrion|माइटोकॉन्ड्रिया]] के भीतर होता है। यह पहले वर्णित AAA पाथवे का उल्टा है। जानवरों और पौधों में, सैकेरोपिन पाथवे के पहले दो चरण बाइफंक्शनल एंजाइम, [[Alpha-aminoadipic semialdehyde synthase, mitochondrial|α-अमीनोएडिपिक सेमीएल्डिहाइड सिंथेस (AASS)]] द्वारा उत्प्रेरित होते हैं, जिसमें लाइसिन-कीटोग्लूटारेट रिडक्टेस (LKR) (E.C 1.5.1.8) और SDH दोनों गतिविधियाँ होती हैं, जबकि अन्य जीवों में, जैसे कि बैक्टीरिया और कवक में, ये दोनों एंजाइम अलग-अलग [[gene]]s द्वारा एन्कोड किए जाते हैं। पहले चरण में α-कीटोग्लूटारेट की उपस्थिति में <small>L</small>-लाइसिन का LKR-उत्प्रेरित अपचयन शामिल है जिससे सैकेरोपिन का उत्पादन होता है, जिसमें NAD(P)H एक प्रोटॉन दाता के रूप में कार्य करता है। इसके बाद सैकेरोपिन [[Nicotinamide adenine dinucleotide|NAD<sup>+</sup>]] की उपस्थिति में SDH द्वारा उत्प्रेरित निर्जलीकरण प्रतिक्रिया से गुजरता है, जिससे AAS और ग्लूटामेट का उत्पादन होता है। [[L-aminoadipate-semialdehyde dehydrogenase|AAS डिहाइड्रोजनेज (AASD)]] (E.C 1.2.1.31) फिर अणु को और अधिक निर्जलित करके AAA में बदल देता है। इसके बाद, PLP-AT AAA जैवसंश्लेषण पाथवे के विपरीत प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, जिसके परिणामस्वरूप AAA को α-कीटोएडिपेट में परिवर्तित किया जाता है। उत्पाद, α-कीटोएडिपेट, को NAD<sup>+</sup> और कोएंजाइम A की उपस्थिति में डिकार्बोक्सिलेट करके ग्लूटरिल-CoA प्राप्त किया जाता है, हालाँकि इसमें शामिल एंजाइम को अभी पूरी तरह से स्पष्ट किया जाना बाकी है। कुछ प्रमाण बताते हैं कि [[2-oxoadipate dehydrogenase complex]] (OADHc), जो [[Oxoglutarate dehydrogenase complex|ऑक्सोग्लूटारेट डिहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स (OGDHc)]] (E.C 1.2.4.2) की E1 सबयूनिट के संरचनात्मक रूप से समरूप है, डिकार्बोक्सिलेशन प्रतिक्रिया के लिए जिम्मेदार है। अंत में, ग्लूटरिल-CoA को [[glutaryl-CoA dehydrogenase]] (E.C 1.3.8.6) द्वारा ऑक्सीडेटिव रूप से डिकार्बोक्सिलेट करके क्रोटोनिल-CoA में बदल दिया जाता है, जिसे बाद में एसिटाइल-CoA प्राप्त करने के लिए कई एंजाइमी चरणों के माध्यम से संसाधित किया जाता है; यह [[Citric acid cycle|ट्राइकार्बोक्सिलिक एसिड चक्र (TCA)]] में शामिल एक आवश्यक कार्बन [[metabolite]] है।
 == पोषण संबंधी मूल्य ==
-लाइसिन मनुष्यों में एक आवश्यक अमीनो एसिड है।<ref name="Nelson_2013">(2013). "Lehninger principles of biochemistry". W.H. Freeman and Company. ISBN 978-1-4641-0962-1.</ref> मानव दैनिक पोषण संबंधी आवश्यकता शैशवावस्था में ~60 मिलीग्राम/किग्रा से लेकर वयस्कों में ~30 मिलीग्राम/किग्रा तक भिन्न होती है।<ref name="Tomé_2007" /> यह आवश्यकता आमतौर पर [[पश्चिमी समाज]] में मांस और वनस्पति स्रोतों से प्राप्त लाइसिन के सेवन से पूरी हो जाती है, जो अनुशंसित आवश्यकता से काफी अधिक है।<ref name="Tomé_2007" /> शाकाहारी आहार में, मांस स्रोतों की तुलना में [[अनाज]] की फसलों में लाइसिन की सीमित मात्रा के कारण लाइसिन का सेवन कम होता है।<ref name="Tomé_2007" />
+लाइसिन मनुष्यों के लिए एक आवश्यक अमीनो एसिड है।<ref name="Nelson_2013">(2013). "Lehninger principles of biochemistry". W.H. Freeman and Company. ISBN 978-1-4641-0962-1.</ref> मानव की दैनिक पोषण संबंधी आवश्यकता शैशवावस्था में ~60&nbsp;mg/kg से लेकर वयस्कों में ~30&nbsp;mg/kg तक भिन्न होती है। यह आवश्यकता आमतौर पर [[Western world|पश्चिमी समाज]] में [[#Dietary sources|मांस और वनस्पति स्रोतों से लाइसिन]] के सेवन से पूरी होती है, जो अनुशंसित आवश्यकता से काफी अधिक है। शाकाहारी आहार में, मांस स्रोतों की तुलना में [[Cereal|अनाज की फसलों]] में लाइसिन की सीमित मात्रा के कारण लाइसिन का सेवन कम होता है।
-अनाज की फसलों में लाइसिन की सीमित सांद्रता को देखते हुए, लंबे समय से यह अनुमान लगाया गया है कि [[आनुवंशिक इंजीनियरिंग|आनुवंशिक संशोधन]] प्रथाओं के माध्यम से लाइसिन की मात्रा बढ़ाई जा सकती है।<ref name="Galili_2013">(February 2013). "Fortifying plants with the essential amino acids lysine and methionine to improve nutritional quality". ''Plant Biotechnology Journal''. 11 (2) 211–222. doi:[https://doi.org/10.1111/pbi.12025 10.1111/pbi.12025].</ref><ref name="Wang_2017">(June 2017). "Fortifying Horticultural Crops with Essential Amino Acids: A Review". ''International Journal of Molecular Sciences''. 18 (6) 1306. doi:[https://doi.org/10.3390/ijms18061306 10.3390/ijms18061306].</ref> अक्सर इन प्रथाओं में DHDPS एंजाइम के लाइसिन फीडबैक-असंवेदनशील [[ऑर्थोलॉग्स]] को पेश करके DAP मार्ग का जानबूझकर अविनियमन शामिल रहा है।<ref name="Galili_2013" /><ref name="Wang_2017" /> इन तरीकों को सीमित सफलता मिली है, जिसका कारण संभवतः मुक्त लाइसिन में वृद्धि के [[विषाक्त]] दुष्प्रभाव और [[TCA चक्र]] पर अप्रत्यक्ष प्रभाव हैं।<ref>(January 2011). "A seed high-lysine trait is negatively associated with the TCA cycle and slows down Arabidopsis seed germination". ''The New Phytologist''. 189 (1) 148–159. doi:[https://doi.org/10.1111/j.1469-8137.2010.03478.x 10.1111/j.1469-8137.2010.03478.x].</ref> पौधे लाइसिन और अन्य अमीनो एसिड को बीज [[भंडारण प्रोटीन]] के रूप में जमा करते हैं, जो पौधे के बीजों में पाए जाते हैं, और यह अनाज की फसलों का खाद्य घटक है।<ref>(2016). "Nutrient Value of Leaf vs. Seed". ''Frontiers in Chemistry''. 4 32. doi:[https://doi.org/10.3389/fchem.2016.00032 10.3389/fchem.2016.00032].</ref> यह न केवल मुक्त लाइसिन को बढ़ाने की आवश्यकता को उजागर करता है, बल्कि लाइसिन को स्थिर बीज भंडारण प्रोटीन के संश्लेषण की ओर निर्देशित करने और परिणामस्वरूप, फसलों के उपभोग्य घटक के पोषण मूल्य को बढ़ाने की आवश्यकता को भी उजागर करता है।<ref>(September 2016). "Improving protein content and quality by over-expressing artificially synthetic fusion proteins with high lysine and threonine constituent in rice plants". ''Scientific Reports''. 6 (1). doi:[https://doi.org/10.1038/srep34427 10.1038/srep34427].</ref><ref name="Shewry_2007">Shewry, Peter R.. (November 2007). "Improving the protein content and composition of cereal grain". ''Journal of Cereal Science''. 46 (3) 239–250. doi:[https://doi.org/10.1016/j.jcs.2007.06.006 10.1016/j.jcs.2007.06.006].</ref> जबकि आनुवंशिक संशोधन प्रथाओं को सीमित सफलता मिली है, अधिक पारंपरिक [[चयनात्मक प्रजनन]] तकनीकों ने "[[क्वालिटी प्रोटीन मेज]]" (Quality Protein Maize) के अलगाव की अनुमति दी है, जिसमें लाइसिन और [[ट्रिप्टोफैन]] (जो एक आवश्यक अमीनो एसिड भी है) के स्तर में काफी वृद्धि हुई है। लाइसिन सामग्री में यह वृद्धि एक ''ओपेक-2'' उत्परिवर्तन के कारण है जिसने लाइसिन-रहित [[ज़ीन]]-संबंधित बीज भंडारण प्रोटीन के [[प्रतिलेखन]] (transcription) को कम कर दिया और परिणामस्वरूप, लाइसिन से भरपूर अन्य प्रोटीन की प्रचुरता बढ़ गई।<ref name="Shewry_2007" /><ref>(2001). "Quality protein maize". ''Current Science''. 81 (10) 1308–1319.</ref> आमतौर पर, [[पशुधन]] फ़ीड में लाइसिन की सीमित प्रचुरता को दूर करने के लिए, औद्योगिक रूप से उत्पादित लाइसिन मिलाया जाता है।<ref name="Kircher_2001">(April 2001). "The fermentative production of L-lysine as an animal feed additive". ''Chemosphere''. 43 (1) 27–31. doi:[https://doi.org/10.1016/s0045-6535(00)00320-9 10.1016/s0045-6535(00)00320-9].</ref><ref>(2016). "Development of an L-Lysine Enriched Bran for Animal Nutrition via Submerged Fermentation by Corynebacterium glutamicum using Agroindustrial Substrates". ''Brazilian Archives of Biology and Technology''. 59. doi:[https://doi.org/10.1590/1678-4324-2016150519 10.1590/1678-4324-2016150519].</ref> औद्योगिक प्रक्रिया में ''[[कोरीनेबैक्टीरियम ग्लूटामिकम]]'' (Corynebacterium glutamicum) का [[किण्वन]] (fermentative) संवर्धन और उसके बाद लाइसिन का शुद्धिकरण शामिल है।<ref name="Kircher_2001" />
+अनाज की फसलों में लाइसिन की सीमित सांद्रता को देखते हुए, लंबे समय से यह अनुमान लगाया जाता रहा है कि [[आनुवंशिक इंजीनियरिंग|आनुवंशिक संशोधन]] प्रथाओं के माध्यम से लाइसिन की मात्रा बढ़ाई जा सकती है।<ref name="Galili_2013">(February 2013). "Fortifying plants with the essential amino acids lysine and methionine to improve nutritional quality". ''Plant Biotechnology Journal''. 11 (2) 211–222. doi:[https://doi.org/10.1111/pbi.12025 10.1111/pbi.12025].</ref> अक्सर इन प्रथाओं में DHDPS एंजाइम के लाइसिन फीडबैक-असंवेदनशील [[अनुक्रम समरूपता#ऑर्थोलॉजी|ऑर्थोलॉग्स]] को पेश करके DAP मार्ग का जानबूझकर अविनियमन (dysregulation) शामिल रहा है। इन विधियों को सीमित सफलता ही मिली है, जिसका संभावित कारण मुक्त लाइसिन की बढ़ी हुई मात्रा के [[विषाक्तता|विषाक्त]] दुष्प्रभाव और [[साइट्रिक एसिड चक्र|TCA चक्र]] पर पड़ने वाले अप्रत्यक्ष प्रभाव हैं। पौधे लाइसिन और अन्य अमीनो एसिड को बीज के [[भंडारण प्रोटीन]] के रूप में जमा करते हैं, जो पौधे के बीजों के भीतर पाए जाते हैं, और यह अनाज की फसलों का खाद्य घटक होता है। यह न केवल मुक्त लाइसिन को बढ़ाने की आवश्यकता को उजागर करता है, बल्कि लाइसिन को स्थिर बीज भंडारण प्रोटीन के संश्लेषण की ओर निर्देशित करने और परिणामस्वरूप, फसलों के उपभोग्य घटक के पोषण मूल्य को बढ़ाने की आवश्यकता पर भी जोर देता है। जबकि आनुवंशिक संशोधन प्रथाओं को सीमित सफलता मिली है, अधिक पारंपरिक [[चयनात्मक प्रजनन]] तकनीकों ने "[[क्वालिटी प्रोटीन मेज़]]" (Quality Protein Maize) के अलगाव की अनुमति दी है, जिसमें लाइसिन और [[ट्रिप्टोफैन]] (जो एक आवश्यक अमीनो एसिड भी है) का स्तर काफी बढ़ गया है। लाइसिन की मात्रा में इस वृद्धि का श्रेय एक ''ओपेक-2'' (opaque-2) उत्परिवर्तन को दिया जाता है, जिसने लाइसिन-रहित [[ज़ीन]]-संबंधित बीज भंडारण प्रोटीन के [[प्रतिलेखन (जीवविज्ञान)|प्रतिलेखन]] को कम कर दिया और परिणामस्वरूप, लाइसिन से भरपूर अन्य प्रोटीनों की प्रचुरता बढ़ गई। आमतौर पर, [[पशुधन]] आहार में लाइसिन की सीमित प्रचुरता को दूर करने के लिए, औद्योगिक रूप से उत्पादित लाइसिन मिलाया जाता है। औद्योगिक प्रक्रिया में ''[[कोरीनेबैक्टीरियम ग्लूटामिकम]]'' (''Corynebacterium glutamicum'') का [[किण्वन|किण्वन]] संवर्धन और उसके बाद लाइसिन का शुद्धिकरण शामिल है।
-=== आहार संबंधी स्रोत ===
+=== आहार स्रोत ===
-लाइसिन के अच्छे स्रोत उच्च-प्रोटीन वाले खाद्य पदार्थ हैं जैसे अंडे, मांस (विशेष रूप से लाल मांस, भेड़ का मांस, सूअर का मांस, और पोल्ट्री), [[सोया प्रोटीन]], बीन्स और मटर, पनीर (विशेष रूप से [[परमेसन]]), और कुछ मछलियाँ (जैसे [[कॉड]] और [[सार्डिन]])।<ref>University of Maryland Medical Center. [http://www.umm.edu/altmed/articles/lysine-000312.htm Lysine].</ref> लाइसिन अधिकांश [[अनाज]] में [[सीमित अमीनो एसिड]] (किसी विशेष खाद्य पदार्थ में सबसे कम मात्रा में पाया जाने वाला आवश्यक अमीनो एसिड) है, लेकिन अधिकांश [[दालों]] (फलियां) में प्रचुर मात्रा में होता है।<ref name="VRYoung">(1994). "Plant proteins in relation to human protein and amino acid nutrition". ''American Journal of Clinical Nutrition''. 59 (5&nbsp;Suppl) 1203S–1212S. doi:[https://doi.org/10.1093/ajcn/59.5.1203s 10.1093/ajcn/59.5.1203s].</ref> बीन्स में वह लाइसिन होता है जिसकी [[मक्का]] में कमी होती है, और मानव पुरातात्विक रिकॉर्ड में बीन्स और मक्का अक्सर एक साथ दिखाई देते हैं, जैसे कि [[थ्री सिस्टर्स (कृषि)|थ्री सिस्टर्स]] में: बीन्स, मक्का और स्क्वैश।<ref>Landon, Amanda J.. (2008). [https://digitalcommons.unl.edu/nebanthro/40/ The 'How' of the Three Sisters: The Origins of Agriculture in Mesoamerica and the Human Niche]. ''Nebraska Anthropologist''. 110–124.</ref>
+लाइसिन के अच्छे स्रोत उच्च-प्रोटीन वाले खाद्य पदार्थ हैं जैसे अंडे, मांस (विशेष रूप से लाल मांस, भेड़ का मांस, सूअर का मांस और पोल्ट्री), [[सोया प्रोटीन|सोया]], बीन्स और मटर, पनीर (विशेष रूप से [[परमेसन]]), और कुछ मछलियाँ (जैसे [[कॉड]] और [[सार्डिन]])।<ref>University of Maryland Medical Center. [http://www.umm.edu/altmed/articles/lysine-000312.htm Lysine].</ref> लाइसिन अधिकांश [[अनाज]] में [[आवश्यक अमीनो एसिड#प्रोटीन गुणवत्ता|सीमित अमीनो एसिड]] (किसी विशेष खाद्य पदार्थ में सबसे कम मात्रा में पाया जाने वाला आवश्यक अमीनो एसिड) है, लेकिन अधिकांश [[दालों]] (फलियां) में यह प्रचुर मात्रा में होता है। बीन्स में वह लाइसिन होता है जिसकी [[मक्का]] में कमी होती है, और मानव पुरातात्विक रिकॉर्ड में बीन्स और मक्का अक्सर एक साथ दिखाई देते हैं, जैसा कि [[थ्री सिस्टर्स (कृषि)|थ्री सिस्टर्स]] में होता है: बीन्स, मक्का और स्क्वैश।
-किसी खाद्य पदार्थ को पर्याप्त लाइसिन वाला माना जाता है यदि उसमें प्रति ग्राम प्रोटीन में कम से कम 51 मिलीग्राम लाइसिन हो (ताकि प्रोटीन 5.1% लाइसिन हो)।<ref>Institute of Medicine of the National Academies. (2005). [https://www.nap.edu/read/10490/chapter/12 Dietary Reference Intakes for Macronutrients]. 589. ISBN 978-0-309-08525-0. doi:[https://doi.org/10.17226/10490 10.17226/10490].</ref> L-लाइसिन HCl का उपयोग [[आहार अनुपूरक]] (dietary supplement) के रूप में किया जाता है, जो 80.03% L-लाइसिन प्रदान करता है।<ref name="DSBI">[https://www.cdc.gov/nchs/nhanes/nhanes1999-2000/DSBI.htm Dietary Supplement Database: Blend Information (DSBI)].</ref> इस प्रकार, 1 ग्राम L-लाइसिन 1.25 ग्राम L-लाइसिन HCl में निहित होता है।
+एक खाद्य पदार्थ को पर्याप्त लाइसिन वाला माना जाता है यदि इसमें प्रति ग्राम प्रोटीन में कम से कम 51 मिलीग्राम लाइसिन हो (ताकि प्रोटीन 5.1% लाइसिन हो)।<ref>Institute of Medicine of the National Academies. (2005). [https://www.nap.edu/read/10490/chapter/12 Dietary Reference Intakes for Macronutrients]. 589. ISBN 978-0-309-08525-0. doi:[https://doi.org/10.17226/10490 10.17226/10490].</ref> <small>L</small>-लाइसिन HCl का उपयोग [[आहार अनुपूरक]] के रूप में किया जाता है, जो 80.03% <small>L</small>-लाइसिन प्रदान करता है। इस प्रकार, 1 ग्राम <small>L</small>-लाइसिन, 1.25 ग्राम <small>L</small>-लाइसिन HCl में निहित होता है।
 == जैविक भूमिकाएँ ==
-लाइसिन की सबसे सामान्य भूमिका प्रोटीनोजेनेसिस है। लाइसिन अक्सर [[प्रोटीन संरचना]] में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। चूंकि इसकी साइड चेन में एक तरफ सकारात्मक रूप से आवेशित समूह और बैकबोन के करीब एक लंबी [[हाइड्रोफोबिक]] कार्बन पूंछ होती है, इसलिए लाइसिन को कुछ हद तक [[एम्फीफिलिक]] (amphipathic) माना जाता है। इस कारण से, लाइसिन को प्रोटीन के अंदर दबे हुए और अधिक सामान्यतः विलायक चैनलों में और प्रोटीन के बाहरी हिस्से पर पाया जा सकता है, जहाँ यह जलीय वातावरण के साथ बातचीत कर सकता है।<ref name="Betts_2003">(2003). "Bioinformatics for Geneticists". 289–316. John Wiley & Sons, Ltd. ISBN 978-0-470-86730-3. doi:[https://doi.org/10.1002/0470867302.ch14 10.1002/0470867302.ch14].</ref> लाइसिन प्रोटीन स्थिरता में भी योगदान दे सकता है क्योंकि इसका ε-अमीनो समूह अक्सर [[हाइड्रोजन बॉन्डिंग]], [[साल्ट ब्रिज]] और [[सहसंयोजक बंधन]] (covalent) इंटरैक्शन में भाग लेकर [[शिफ बेस]] (Schiff base) बनाता है।<ref name="Betts_2003" /><ref>(January 1997). "Reaction mechanism of Escherichia coli dihydrodipicolinate synthase investigated by X-ray crystallography and NMR spectroscopy". ''Biochemistry''. 36 (1) 24–33. doi:[https://doi.org/10.1021/bi962272d 10.1021/bi962272d].</ref><ref>(March 2000). "Factors enhancing protein thermostability". ''Protein Engineering''. 13 (3) 179–91. doi:[https://doi.org/10.1093/protein/13.3.179 10.1093/protein/13.3.179].</ref><ref>(2012-07-09). "A study on the effect of surface lysine to arginine mutagenesis on protein stability and structure using green fluorescent protein". ''PLOS ONE''. 7 (7). doi:[https://doi.org/10.1371/journal.pone.0040410 10.1371/journal.pone.0040410].</ref>
+लाइसिन की सबसे सामान्य भूमिका प्रोटीनोजेनेसिस (प्रोटीन निर्माण) है। लाइसिन अक्सर [[प्रोटीन संरचना]] में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। चूंकि इसकी साइड चेन में एक तरफ धनावेशित समूह और बैकबोन के करीब एक लंबी [[हाइड्रोफोबिक]] कार्बन पूंछ होती है, इसलिए लाइसिन को कुछ हद तक [[एम्फीफिलिक]] माना जाता है। इस कारण से, लाइसिन को प्रोटीन के भीतर दबे हुए और अधिक सामान्यतः विलायक चैनलों में तथा प्रोटीन के बाहरी हिस्से पर पाया जा सकता है, जहाँ यह जलीय वातावरण के साथ परस्पर क्रिया कर सकता है।<ref name="Betts_2003">(2003). "Bioinformatics for Geneticists". 289–316. John Wiley & Sons, Ltd. ISBN 978-0-470-86730-3. doi:[https://doi.org/10.1002/0470867302.ch14 10.1002/0470867302.ch14].</ref> लाइसिन प्रोटीन स्थिरता में भी योगदान दे सकता है क्योंकि इसका ε-अमीनो समूह अक्सर [[हाइड्रोजन बॉन्डिंग]], [[साल्ट ब्रिज (प्रोटीन और सुपरमॉलिक्यूलर)|साल्ट ब्रिज]] और [[सहसंयोजक बंधन|सहसंयोजक]] इंटरैक्शन में भाग लेकर [[शिफ बेस]] (Schiff base) बनाता है।
-लाइसिन की दूसरी प्रमुख भूमिका [[हिस्टोन]] [[हिस्टोन संशोधन|संशोधन]] के माध्यम से [[एपिसेंटिक्स]] (epigenetics) विनियमन में है।<ref name="Dambacher_2010">(July 2010). "Epigenetic regulation of development by histone lysine methylation". ''Heredity''. 105 (1) 24–37. doi:[https://doi.org/10.1038/hdy.2010.49 10.1038/hdy.2010.49].</ref><ref>(November 2005). "The diverse functions of histone lysine methylation". ''Nature Reviews. Molecular Cell Biology''. 6 (11) 838–849. doi:[https://doi.org/10.1038/nrm1761 10.1038/nrm1761].</ref> कई प्रकार के सहसंयोजक हिस्टोन संशोधन होते हैं, जिनमें आमतौर पर हिस्टोन की उभरी हुई पूंछ में पाए जाने वाले लाइसिन अवशेष शामिल होते हैं। संशोधनों में अक्सर [[एसिटिलेशन|एसिटाइल (−CH<sub>3</sub>CO)]] का जोड़ना या हटाना शामिल होता है, जिससे [[एसिटाइललाइसिन]] बनता है या वापस लाइसिन में बदल जाता है, साथ ही तीन [[मिथाइलेशन|मिथाइल (−CH<sub>3</sub>)]], [[यूबिक्विटिन|यूबिक्विटिन]] या एक [[SUMO प्रोटीन|सुमो प्रोटीन]] समूह का जुड़ना शामिल है।<ref name="Dambacher_2010" /><ref>(November 2012). "Histone lysine methylation dynamics: establishment, regulation, and biological impact". ''Molecular Cell''. 48 (4) 491–507. doi:[https://doi.org/10.1016/j.molcel.2012.11.006 10.1016/j.molcel.2012.11.006].</ref><ref>(August 2009). [https://semanticscholar.org/paper/af946911954f7ec506e0afa6faec466ece09b117 Lysine acetylation targets protein complexes and co-regulates major cellular functions]. ''Science''. 325 (5942) 834–840. doi:[https://doi.org/10.1126/science.1175371 10.1126/science.1175371].</ref><ref>(November 2003). "Histone sumoylation is associated with transcriptional repression". ''Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America''. 100 (23) 13225–13230. doi:[https://doi.org/10.1073/pnas.1735528100 10.1073/pnas.1735528100].</ref><ref>(October 2004). "Role of histone H2A ubiquitination in Polycomb silencing". ''Nature''. 431 (7010) 873–878. doi:[https://doi.org/10.1038/nature02985 10.1038/nature02985].</ref> विभिन्न संशोधनों का [[जीन अभिव्यक्ति का विनियमन|जीन विनियमन]] पर डाउनस्ट्रीम प्रभाव पड़ता है, जिसमें जीन को सक्रिय या दमित किया जा सकता है।
+लाइसिन की दूसरी प्रमुख भूमिका [[हिस्टोन]] [[हिस्टोन#हिस्टोन संशोधन|संशोधन]] के माध्यम से [[एपिसेंटिक्स|एपिसेंटिक]] विनियमन में है।<ref name="Dambacher_2010">(July 2010). "Epigenetic regulation of development by histone lysine methylation". ''Heredity''. 105 (1) 24–37. doi:[https://doi.org/10.1038/hdy.2010.49 10.1038/hdy.2010.49].</ref> सहसंयोजक हिस्टोन संशोधनों के कई प्रकार होते हैं, जिनमें आमतौर पर हिस्टोन की उभरी हुई पूंछ में पाए जाने वाले लाइसिन अवशेष शामिल होते हैं। संशोधनों में अक्सर [[एसिटिलेशन|एसिटाइल (−CH<sub>3</sub>CO)]] का जुड़ना या हटना शामिल होता है, जिससे [[एसिटिललाइसिन]] बनता है या वापस लाइसिन में बदल जाता है, साथ ही तीन [[मिथाइलेशन|मिथाइल (−CH<sub>3</sub>)]], [[यूबिकिटिन#यूबिकिटिलेशन|यूबिकिटिन]] या [[SUMO प्रोटीन|सुमो प्रोटीन]] समूह का जुड़ना शामिल है। विभिन्न संशोधनों का [[जीन अभिव्यक्ति का विनियमन|जीन विनियमन]] पर डाउनस्ट्रीम प्रभाव पड़ता है, जिसमें जीन सक्रिय या दमित हो सकते हैं।
-लाइसिन को अन्य जैविक प्रक्रियाओं में भी महत्वपूर्ण भूमिका निभाने के लिए जाना जाता है, जिसमें [[संयोजी ऊतक]] (connective tissues) के संरचनात्मक प्रोटीन, [[कैल्शियम]] [[होमियोस्टैसिस]], और [[फैटी एसिड चयापचय]] शामिल हैं।<ref name="Shoulders_2009">(2009). "Collagen structure and stability". ''Annual Review of Biochemistry''. 78 929–958. doi:[https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833].</ref><ref name="Civitelli_1992">(1992). "Dietary L-lysine and calcium metabolism in humans". ''Nutrition''. 8 (6) 400–405.</ref><ref name="Vaz_2002">(February 2002). "Carnitine biosynthesis in mammals". ''The Biochemical Journal''. 361 (Pt 3) 417–429. doi:[https://doi.org/10.1042/bj3610417 10.1042/bj3610417].</ref> लाइसिन को [[कोलेजन]] में तीन [[अल्फा हेलिक्स|हेलिकल पॉलीपेप्टाइड्स]] के बीच [[क्रॉस-लिंकिंग]] में शामिल दिखाया गया है, जिसके परिणामस्वरूप इसकी स्थिरता और तन्य शक्ति बनी रहती है।<ref name="Shoulders_2009" /><ref>(2012-05-25). "Lysine post-translational modifications of collagen". ''Essays in Biochemistry''. 52 113–133. doi:[https://doi.org/10.1042/bse0520113 10.1042/bse0520113].</ref> यह तंत्र [[बैक्टीरिया कोशिका संरचना|बैक्टीरिया कोशिका दीवारों]] में लाइसिन की भूमिका के समान है, जिसमें लाइसिन (और ''मेसो''-डायमिनोपिमेलेट) क्रॉसलिंक के गठन के लिए महत्वपूर्ण हैं, और इसलिए, कोशिका दीवार की स्थिरता के लिए भी।<ref>(March 2008). "Peptidoglycan structure and architecture". ''FEMS Microbiology Reviews''. 32 (2) 149–167. doi:[https://doi.org/10.1111/j.1574-6976.2007.00094.x 10.1111/j.1574-6976.2007.00094.x].</ref> इस अवधारणा को पहले संभावित [[रोगजनक|रोगजनक]] आनुवंशिक रूप से संशोधित बैक्टीरिया के अनचाहे रिलीज को रोकने के साधन के रूप में खोजा गया था। यह प्रस्तावित किया गया था कि ''[[एस्चेरिचिया कोलाई]]'' (<sub>X</sub>1776) के एक [[ऑक्सोट्रॉफी|ऑक्सोट्रॉफिक]] तनाव का उपयोग सभी आनुवंशिक संशोधन प्रथाओं के लिए किया जा सकता है, क्योंकि यह तनाव DAP के पूरक के बिना जीवित रहने में असमर्थ है, और इसलिए, प्रयोगशाला वातावरण के बाहर जीवित नहीं रह सकता है।<ref>(May 1978). "Biological containment and cloning vector transmissibility". ''The Journal of Infectious Diseases''. 137 (5) 668–675. doi:[https://doi.org/10.1093/infdis/137.5.668 10.1093/infdis/137.5.668].</ref> लाइसिन को कैल्शियम के आंतों के अवशोषण और गुर्दे के प्रतिधारण में शामिल होने का भी प्रस्ताव दिया गया है, और इसलिए, यह [[कैल्शियम चयापचय]] में भूमिका निभा सकता है।<ref name="Civitelli_1992" /> अंत में, लाइसिन को [[कार्निटाइन]] के लिए एक अग्रदूत (precursor) दिखाया गया है, जो फैटी एसिड को [[माइटोकॉन्ड्रिया]] तक ले जाता है, जहाँ उन्हें ऊर्जा की रिहाई के लिए ऑक्सीकृत किया जा सकता है।<ref name="Vaz_2002" /><ref name="Rudman_1977">(April 2010). "Role of carnitine in disease". ''Nutrition & Metabolism''. 7 30. doi:[https://doi.org/10.1186/1743-7075-7-30 10.1186/1743-7075-7-30].</ref> कार्निटाइन को [[मिथाइललाइसिन|ट्राइमिथाइललाइसिन]] से संश्लेषित किया जाता है, जो कुछ प्रोटीन के क्षरण का एक उत्पाद है, इसलिए लाइसिन को पहले प्रोटीन में शामिल किया जाना चाहिए और कार्निटाइन में परिवर्तित होने से पहले मिथाइलेट किया जाना चाहिए।<ref name="Vaz_2002" /> हालांकि, स्तनधारियों में कार्निटाइन का प्राथमिक स्रोत लाइसिन रूपांतरण के बजाय आहार संबंधी स्रोत हैं।<ref name="Vaz_2002" />
+लाइसिन को अन्य जैविक प्रक्रियाओं में भी महत्वपूर्ण भूमिका निभाने के लिए माना गया है, जिनमें शामिल हैं: [[संयोजी ऊतक|संयोजी ऊतकों]] के संरचनात्मक प्रोटीन, [[कैल्शियम]] [[होमियोस्टेसिस]], और [[फैटी एसिड चयापचय]]।<ref name="Shoulders_2009">(2009). "Collagen structure and stability". ''Annual Review of Biochemistry''. 78 929–958. doi:[https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833].</ref> लाइसिन को [[कोलेजन]] में तीन [[अल्फा हेलिक्स|हेलिकल पॉलीपेप्टाइड्स]] के बीच [[क्रॉस-लिंकिंग]] में शामिल दिखाया गया है, जिसके परिणामस्वरूप इसकी स्थिरता और तन्यता ताकत बनी रहती है। यह तंत्र [[बैक्टीरिया कोशिका संरचना#कोशिका भित्ति|बैक्टीरिया कोशिका भित्तियों]] में लाइसिन की भूमिका के समान है, जिसमें लाइसिन (और ''मेसो''-डायमिनोपिमलेट) क्रॉसलिंक के निर्माण और इसलिए, कोशिका भित्ति की स्थिरता के लिए महत्वपूर्ण हैं। इस अवधारणा को पहले संभावित [[रोगजनक|रोगजनक]] आनुवंशिक रूप से संशोधित बैक्टीरिया के अनपेक्षित रिलीज को रोकने के साधन के रूप में खोजा गया था। यह प्रस्तावित किया गया था कि ''[[एस्चेरिचिया कोलाई]]'' (''Escherichia coli'') (<sub>X</sub>1776) के एक [[ऑक्सोट्रॉफी|ऑक्सोट्रॉफिक]] स्ट्रेन का उपयोग सभी आनुवंशिक संशोधन प्रथाओं के लिए किया जा सकता है, क्योंकि यह स्ट्रेन DAP के पूरक के बिना जीवित रहने में असमर्थ है, और इसलिए, प्रयोगशाला वातावरण के बाहर जीवित नहीं रह सकता है। लाइसिन को कैल्शियम के आंतों के अवशोषण और गुर्दे के प्रतिधारण में शामिल होने का भी प्रस्ताव दिया गया है, और इस प्रकार, यह [[कैल्शियम चयापचय|कैल्शियम होमियोस्टेसिस]] में भूमिका निभा सकता है। अंत में, लाइसिन को [[कार्नाइटिन]] के लिए एक अग्रदूत (precursor) के रूप में दिखाया गया है, जो फैटी एसिड को [[माइटोकॉन्ड्रिया]] तक पहुंचाता है, जहां ऊर्जा की रिहाई के लिए उनका ऑक्सीकरण किया जा सकता है। कार्नाइटिन का संश्लेषण [[मिथाइललाइसिन|ट्राइमिथाइललाइसिन]] से होता है, जो कुछ प्रोटीनों के क्षरण का उत्पाद है, इसलिए कार्नाइटिन में परिवर्तित होने से पहले लाइसिन को पहले प्रोटीनों में शामिल किया जाना चाहिए और मिथाइलेट किया जाना चाहिए। हालाँकि, स्तनधारियों में कार्नाइटिन का प्राथमिक स्रोत लाइसिन रूपांतरण के बजाय आहार संबंधी स्रोत हैं।
-[[ऑप्सिन]] जैसे [[रोडोप्सिन]] और दृश्य ऑप्सिन (जीन [[OPN1SW]], [[OPN1MW]], और [[OPN1LW]] द्वारा एन्कोड किए गए) में, [[रेटिनाल्डिहाइड]] एक संरक्षित लाइसिन अवशेष के साथ एक [[शिफ बेस]] बनाता है, और [[रेटिनिलिडीन]] समूह के साथ प्रकाश की परस्पर क्रिया [[रंग दृष्टि]] में सिग्नल ट्रांसडक्शन का कारण बनती है (विवरण के लिए [[दृश्य चक्र]] देखें)।
+[[रोडोप्सिन]] और दृश्य ऑप्सिन (जो [[OPN1SW]], [[OPN1MW]], और [[OPN1LW]] जीन द्वारा एन्कोड किए जाते हैं) जैसे [[ऑप्सिन]] में, [[रेटिनाल्डिहाइड]] एक संरक्षित लाइसिन अवशेष के साथ एक [[शिफ बेस]] बनाता है, और [[रेटिनिलिडीन]] समूह के साथ प्रकाश की परस्पर क्रिया [[रंग दृष्टि]] में सिग्नल ट्रांसडक्शन का कारण बनती है (विवरण के लिए [[दृश्य चक्र]] देखें)।
 === विवादित भूमिकाएँ ===
-लंबे समय से यह चर्चा रही है कि लाइसिन, जब अंतःशिरा (intravenously) या मौखिक रूप से प्रशासित किया जाता है, तो [[ग्रोथ हार्मोन]] की रिहाई को काफी बढ़ा सकता है।<ref name="Chromiak_2002">(2002). "Use of amino acids as growth hormone-releasing agents by athletes". ''Nutrition''. 18 (7–8) 657–661. doi:[https://doi.org/10.1016/s0899-9007(02)00807-9 10.1016/s0899-9007(02)00807-9].</ref> इसके कारण एथलीट प्रशिक्षण के दौरान मांसपेशियों की वृद्धि को बढ़ावा देने के साधन के रूप में लाइसिन का उपयोग कर रहे हैं, हालांकि, आज तक लाइसिन के इस अनुप्रयोग का समर्थन करने के लिए कोई महत्वपूर्ण सबूत नहीं मिला है।<ref name="Chromiak_2002" /><ref>(July 1993). "Oral arginine-lysine does not increase growth hormone or insulin-like growth factor-I in old men". ''Journal of Gerontology''. 48 (4) M128–M133. doi:[https://doi.org/10.1093/geronj/48.4.M128 10.1093/geronj/48.4.M128].</ref>
+एक लंबी चर्चा रही है कि लाइसिन, जब अंतःशिरा (intravenously) या मौखिक रूप से दिया जाता है, तो [[ग्रोथ हार्मोन]] की रिहाई को काफी बढ़ा सकता है।<ref name="Chromiak_2002">(2002). "Use of amino acids as growth hormone-releasing agents by athletes". ''Nutrition''. 18 (7–8) 657–661. doi:[https://doi.org/10.1016/s0899-9007(02)00807-9 10.1016/s0899-9007(02)00807-9].</ref> इसके कारण एथलीट प्रशिक्षण के दौरान मांसपेशियों की वृद्धि को बढ़ावा देने के साधन के रूप में लाइसिन का उपयोग करते हैं, हालांकि, आज तक लाइसिन के इस अनुप्रयोग का समर्थन करने के लिए कोई महत्वपूर्ण सबूत नहीं मिला है।
-चूंकि [[हर्पीस सिम्प्लेक्स वायरस]] (HSV) प्रोटीन उन कोशिकाओं की तुलना में जिनमें वे संक्रमित होते हैं, आर्जिनिन में समृद्ध और लाइसिन में गरीब होते हैं, इसलिए लाइसिन सप्लीमेंट को उपचार के रूप में आजमाया गया है। चूंकि दोनों अमीनो एसिड आंत में लिए जाते हैं, गुर्दे में पुनः प्राप्त किए जाते हैं, और समान [[अमीनो एसिड ट्रांसपोर्टर]] द्वारा कोशिकाओं में ले जाए जाते हैं, इसलिए लाइसिन की प्रचुरता, सिद्धांत रूप में, वायरल प्रतिकृति के लिए उपलब्ध आर्जिनिन की मात्रा को सीमित कर देगी।<ref name="pmid16813459">Gaby AR. (2006). "Natural remedies for Herpes simplex.". ''Altern Med Rev''. 11 (2) 93–101.</ref> नैदानिक अध्ययन HSV प्रकोप के लिए [[निवारक स्वास्थ्य देखभाल|रोगनिरोधी]] (prophylactic) के रूप में या उपचार में प्रभावशीलता के लिए अच्छे सबूत प्रदान नहीं करते हैं।<ref name="pmid11225166">Tomblin FA, Lucas KH. (2001). [https://www.medscape.com/viewarticle/406943 Lysine for management of herpes labialis.]. ''Am J Health Syst Pharm''. 58 (4) 298–300, 304. doi:[https://doi.org/10.1093/ajhp/58.4.298 10.1093/ajhp/58.4.298].</ref><ref>(7 August 2015). "Interventions for prevention of herpes simplex labialis (cold sores on the lips)". ''The Cochrane Database of Systematic Reviews''. 2016 (8). doi:[https://doi.org/10.1002/14651858.CD010095.pub2 10.1002/14651858.CD010095.pub2].</ref> उत्पाद के दावों के जवाब में कि लाइसिन HSV के प्रति प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया में सुधार कर सकता है, [[यूरोपीय खाद्य सुरक्षा प्राधिकरण]] (European Food Safety Authority) द्वारा की गई एक समीक्षा में कारण-प्रभाव संबंध का कोई सबूत नहीं मिला। 2011 में प्रकाशित उसी समीक्षा में, ऐसे दावों का समर्थन करने के लिए कोई सबूत नहीं मिला कि लाइसिन कोलेस्ट्रॉल कम कर सकता है, भूख बढ़ा सकता है, एक साधारण पोषक तत्व के अलावा किसी अन्य भूमिका में प्रोटीन संश्लेषण में योगदान दे सकता है, या कैल्शियम अवशोषण या प्रतिधारण को बढ़ा सकता है।<ref>(2011). "Scientific Opinion on the substantiation of health claims related to L-lysine and immune defence against herpes virus (ID 453), maintenance of normal blood LDL-cholesterol concentrations (ID 454, 4669), increase in appetite leading to an increase in energy intake...". ''EFSA Journal''. 9 (4) 2063. doi:[https://doi.org/10.2903/j.efsa.2011.2063 10.2903/j.efsa.2011.2063].</ref>
+चूंकि [[हर्पीस सिम्प्लेक्स वायरस]] (HSV) के प्रोटीन में उन कोशिकाओं की तुलना में, जिन्हें वे संक्रमित करते हैं, आर्जिनिन अधिक और लाइसिन कम होता है, इसलिए लाइसिन सप्लीमेंट को एक उपचार के रूप में आजमाया गया है। चूंकि ये दोनों अमीनो एसिड आंत में अवशोषित होते हैं, गुर्दे में पुनः प्राप्त किए जाते हैं, और समान [[अमीनो एसिड ट्रांसपोर्टर]] द्वारा कोशिकाओं में ले जाए जाते हैं, इसलिए सिद्धांत रूप में, लाइसिन की प्रचुरता वायरल प्रतिकृति के लिए उपलब्ध आर्जिनिन की मात्रा को सीमित कर देगी।<ref name="pmid16813459">Gaby AR. (2006). "Natural remedies for Herpes simplex.". ''Altern Med Rev''. 11 (2) 93–101.</ref> नैदानिक अध्ययन [[निवारक स्वास्थ्य देखभाल|रोगनिरोधी]] के रूप में या HSV प्रकोपों के उपचार में इसकी प्रभावशीलता के लिए अच्छे प्रमाण प्रदान नहीं करते हैं। उत्पाद के उन दावों के जवाब में कि लाइसिन HSV के प्रति प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया में सुधार कर सकता है, [[यूरोपीय खाद्य सुरक्षा प्राधिकरण]] (European Food Safety Authority) द्वारा की गई एक समीक्षा में कारण-प्रभाव संबंध का कोई प्रमाण नहीं मिला। 2011 में प्रकाशित उसी समीक्षा में ऐसे दावों का समर्थन करने के लिए कोई सबूत नहीं मिला कि लाइसिन कोलेस्ट्रॉल कम कर सकता है, भूख बढ़ा सकता है, एक सामान्य पोषक तत्व के अलावा किसी अन्य भूमिका में प्रोटीन संश्लेषण में योगदान दे सकता है, या कैल्शियम अवशोषण या प्रतिधारण को बढ़ा सकता है।
 == रोगों में भूमिका ==
-लाइसिन से संबंधित रोग लाइसिन के डाउनस्ट्रीम प्रसंस्करण, यानी प्रोटीन में इसके समावेश या वैकल्पिक जैव-अणुओं में इसके संशोधन का परिणाम होते हैं। कोलेजन में लाइसिन की भूमिका ऊपर रेखांकित की गई है, हालाँकि, कोलेजन पेप्टाइड्स के क्रॉसलिंकिंग में शामिल लाइसिन और [[हाइड्रॉक्सीलाइसिन]] की कमी को संयोजी ऊतक (connective tissue) की एक रोग स्थिति से जोड़ा गया है।<ref>(May 1972). "A heritable disorder of connective tissue. Hydroxylysine-deficient collagen disease". ''The New England Journal of Medicine''. 286 (19) 1013–1020. doi:[https://doi.org/10.1056/NEJM197205112861901 10.1056/NEJM197205112861901].</ref> चूंकि कार्निटाइन वसा अम्ल चयापचय में शामिल एक प्रमुख लाइसिन-व्युत्पन्न मेटाबोलाइट है, इसलिए पर्याप्त कार्निटाइन और लाइसिन की कमी वाला एक निम्न-स्तरीय आहार कार्निटाइन के स्तर को कम कर सकता है, जिसके किसी व्यक्ति के स्वास्थ्य पर महत्वपूर्ण व्यापक प्रभाव पड़ सकते हैं।<ref name="Rudman_1977" /><ref>(September 1977). "Deficiency of carnitine in cachectic cirrhotic patients". ''The Journal of Clinical Investigation''. 60 (3) 716–723. doi:[https://doi.org/10.1172/jci108824 10.1172/jci108824].</ref> लाइसिन को [[एनीमिया]] (रक्ताल्पता) में भी भूमिका निभाते हुए दिखाया गया है, क्योंकि संदेह है कि लाइसिन का [[आयरन]] के अवशोषण और उसके बाद [[रक्त प्लाज्मा]] में [[फेरिटिन]] की सांद्रता पर प्रभाव पड़ता है।<ref name="Rushton_2002">(July 2002). "Nutritional factors and hair loss". ''Clinical and Experimental Dermatology''. 27 (5) 396–404. doi:[https://doi.org/10.1046/j.1365-2230.2002.01076.x 10.1046/j.1365-2230.2002.01076.x].</ref> हालाँकि, क्रिया की सटीक कार्यप्रणाली अभी स्पष्ट की जानी बाकी है।<ref name="Rushton_2002" /> सबसे सामान्य रूप से, लाइसिन की कमी गैर-पश्चिमी समाजों में देखी जाती है और यह [[प्रोटीन-ऊर्जा कुपोषण]] के रूप में प्रकट होती है, जिसका व्यक्ति के स्वास्थ्य पर गहरा और प्रणालीगत प्रभाव पड़ता है।<ref>(October 2005). "Metabolic changes in malnutrition". ''Eye''. 19 (10) 1029–1034. doi:[https://doi.org/10.1038/sj.eye.6701959 10.1038/sj.eye.6701959].</ref><ref>(October 2010). "Effect of lysine supplementation on health and morbidity in subjects belonging to poor peri-urban households in Accra, Ghana". ''The American Journal of Clinical Nutrition''. 92 (4) 928–939. doi:[https://doi.org/10.3945/ajcn.2009.28834 10.3945/ajcn.2009.28834].</ref> एक [[आनुवंशिक]] रोग भी है जिसमें लाइसिन अपचय (catabolism) के लिए जिम्मेदार एंजाइमों में [[उत्परिवर्तन]] (mutation) शामिल है, अर्थात् सैकरोपाइन मार्ग का द्वि-कार्यात्मक AASS एंजाइम।<ref name="Houten_2013">(April 2013). "Genetic basis of hyperlysinemia". ''Orphanet Journal of Rare Diseases''. 8 57. doi:[https://doi.org/10.1186/1750-1172-8-57 10.1186/1750-1172-8-57].</ref> लाइसिन अपचय की कमी के कारण, अमीनो एसिड प्लाज्मा में जमा हो जाता है और रोगियों में [[हाइपरलाइसिनेमिया]] विकसित हो जाता है, जो स्पर्शोन्मुख (asymptomatic) से लेकर गंभीर [[तंत्रिका संबंधी विकार|तंत्रिका संबंधी विकलांगता]] के रूप में प्रकट हो सकता है, जिसमें [[मिर्गी]], [[अटैक्सिया]], [[स्पैस्टिसिटी]], और [[मनोप्रेरक मंदता]] शामिल हैं।<ref name="Houten_2013" /><ref>(2016). "Inborn Metabolic Diseases". 333–348. Springer, Berlin, Heidelberg. ISBN 978-3-662-49769-2. doi:[https://doi.org/10.1007/978-3-662-49771-5_22 10.1007/978-3-662-49771-5_22].</ref> हाइपरलाइसिनेमिया का नैदानिक महत्व इस क्षेत्र में बहस का विषय है, जिसमें कुछ अध्ययनों में शारीरिक या मानसिक विकलांगता और हाइपरलाइसिनेमिया के बीच कोई संबंध नहीं पाया गया है।<ref>(May 1983). "The prognosis of hyperlysinemia: an interim report". ''American Journal of Human Genetics''. 35 (3) 438–442.</ref> इसके अलावा, लाइसिन चयापचय से संबंधित जीन में उत्परिवर्तन कई रोग स्थितियों में शामिल रहे हैं, जिनमें [[पाइरिडोक्सिन-निर्भर मिर्गी]] ([[ALDH7A1|ALDH7A1 जीन]]), [[अल्फा-अमीनोएडिपिक और अल्फा-कीटोएडिपिक एसिडुरिया]] ([[DHTKD1|DHTKD1 जीन]]), और [[ग्लूटरिक एसिडुरिया टाइप 1]] ([[ग्लूटरील-CoA डिहाइड्रोजनेज|GCDH जीन]]) शामिल हैं।<ref name="Danhauser_2012" /><ref>(March 2006). "Mutations in antiquitin in individuals with pyridoxine-dependent seizures". ''Nature Medicine''. 12 (3) 307–309. doi:[https://doi.org/10.1038/nm1366 10.1038/nm1366].</ref><ref>(July 2010). "Genotypic and phenotypic spectrum of pyridoxine-dependent epilepsy (ALDH7A1 deficiency)". ''Brain''. 133 (Pt 7) 2148–2159. doi:[https://doi.org/10.1093/brain/awq143 10.1093/brain/awq143].</ref><ref>(September 2015). "Genetic basis of alpha-aminoadipic and alpha-ketoadipic aciduria". ''Journal of Inherited Metabolic Disease''. 38 (5) 873–879. doi:[https://doi.org/10.1007/s10545-015-9841-9 10.1007/s10545-015-9841-9].</ref><ref>(May 2006). "Glutaric acidemia type 1". ''American Journal of Medical Genetics Part C: Seminars in Medical Genetics''. 142C (2) 86–94. doi:[https://doi.org/10.1002/ajmg.c.30088 10.1002/ajmg.c.30088].</ref>
+लाइसिन से संबंधित रोग लाइसिन के डाउनस्ट्रीम प्रसंस्करण, यानी प्रोटीन में समावेश या वैकल्पिक जैव-अणुओं में संशोधन का परिणाम हैं। कोलेजन में लाइसिन की भूमिका ऊपर रेखांकित की गई है, हालांकि, कोलेजन पेप्टाइड्स के क्रॉसलिंकिंग में शामिल लाइसिन और [[हाइड्रॉक्सीलाइसिन]] की कमी को संयोजी ऊतक की एक रोग स्थिति से जोड़ा गया है।<ref>(May 1972). "A heritable disorder of connective tissue. Hydroxylysine-deficient collagen disease". ''The New England Journal of Medicine''. 286 (19) 1013–1020. doi:[https://doi.org/10.1056/NEJM197205112861901 10.1056/NEJM197205112861901].</ref> चूंकि कार्निटाइन वसा अम्ल चयापचय में शामिल एक प्रमुख लाइसिन-व्युत्पन्न मेटाबोलाइट है, इसलिए पर्याप्त कार्निटाइन और लाइसिन की कमी वाला एक घटिया आहार कार्निटाइन के स्तर में कमी का कारण बन सकता है, जिसका किसी व्यक्ति के स्वास्थ्य पर महत्वपूर्ण व्यापक प्रभाव पड़ सकता है। लाइसिन को [[एनीमिया]] में भी भूमिका निभाते हुए दिखाया गया है, क्योंकि संदेह है कि लाइसिन का [[आयरन]] के अवशोषण और उसके बाद [[रक्त प्लाज्मा]] में [[फेरिटिन]] की सांद्रता पर प्रभाव पड़ता है। हालाँकि, क्रिया की सटीक कार्यप्रणाली अभी स्पष्ट नहीं है। सबसे आम तौर पर, लाइसिन की कमी गैर-पश्चिमी समाजों में देखी जाती है और यह [[प्रोटीन-ऊर्जा कुपोषण]] के रूप में प्रकट होती है, जिसका व्यक्ति के स्वास्थ्य पर गहरा और प्रणालीगत प्रभाव पड़ता है। एक [[आनुवंशिकता|वंशानुगत]] आनुवंशिक रोग भी है जिसमें लाइसिन अपचय (catabolism) के लिए जिम्मेदार एंजाइमों में [[उत्परिवर्तन]] शामिल है, अर्थात् सैकरोपिन मार्ग का द्वि-कार्यात्मक AASS एंजाइम। लाइसिन अपचय की कमी के कारण, अमीनो एसिड प्लाज्मा में जमा हो जाता है और रोगियों में [[हाइपरलाइसिनेमिया]] विकसित हो जाता है, जो स्पर्शोन्मुख से लेकर गंभीर [[तंत्रिका संबंधी विकार|तंत्रिका संबंधी विकलांगता]] के रूप में प्रकट हो सकता है, जिसमें [[मिर्गी]], [[अटैक्सिया]], [[स्पैस्टिसिटी]] और [[मनोप्रेरक मंदता]] शामिल हैं। हाइपरलाइसिनेमिया का नैदानिक महत्व इस क्षेत्र में बहस का विषय है, जिसमें कुछ अध्ययनों में शारीरिक या मानसिक विकलांगता और हाइपरलाइसिनेमिया के बीच कोई संबंध नहीं पाया गया है। इसके अलावा, लाइसिन चयापचय से संबंधित जीन में उत्परिवर्तन कई रोग स्थितियों में शामिल रहे हैं, जिनमें [[पाइरिडोक्सिन-निर्भर मिर्गी]] ([[ALDH7A1|ALDH7A1 जीन]]), [[अल्फा-अमीनोएडिपिक और अल्फा-कीटोएडिपिक एसिडुरिया]] ([[DHTKD1|DHTKD1 जीन]]), और [[ग्लूटरिक एसिडुरिया टाइप 1]] ([[ग्लूटरील-CoA डिहाइड्रोजनेज|GCDH जीन]]) शामिल हैं।
-हाइपरलाइसिनुरिया मूत्र में लाइसिन की उच्च मात्रा द्वारा चिह्नित होता है।<ref>[http://dictionary.reference.com/browse/hyperlysinuria Hyperlysinuria &#124; Define Hyperlysinuria at Dictionary.com].</ref> यह अक्सर एक [[चयापचय रोग]] के कारण होता है जिसमें लाइसिन के टूटने में शामिल एक [[प्रोटीन]] आनुवंशिक उत्परिवर्तन के कारण कार्यहीन हो जाता है।<ref name=Book06/> यह [[वृक्क]] (renal) ट्यूबलर परिवहन की विफलता के कारण भी हो सकता है।<ref name=Book06>(2006). "Inborn Metabolic Diseases: Diagnosis and Treatment". 296. Springer. ISBN 978-3-540-28783-4.</ref>
+हाइपरलाइसिनुरिया मूत्र में लाइसिन की उच्च मात्रा द्वारा चिह्नित होता है।<ref>[http://dictionary.reference.com/browse/hyperlysinuria Hyperlysinuria &#124; Define Hyperlysinuria at Dictionary.com].</ref> यह अक्सर एक [[चयापचय रोग]] के कारण होता है जिसमें लाइसिन के टूटने में शामिल एक [[प्रोटीन]] आनुवंशिक उत्परिवर्तन के कारण कार्यहीन होता है। यह [[गुर्दे]] की ट्यूबलर परिवहन की विफलता के कारण भी हो सकता है।
 == पशु आहार में लाइसिन का उपयोग ==
-[[File:L-lysine for cats.jpg|thumb|बिल्लियों के लिए पूरक के रूप में बेचा जाने वाला लाइसिन]]
+[[File:L-lysine for cats.jpg|thumb|बिल्लियों के लिए सप्लीमेंट के रूप में बेचा जाने वाला लाइसिन]]
-पशु आहार के लिए लाइसिन उत्पादन एक बड़ा वैश्विक उद्योग है, जो 2009 में €1.22 बिलियन से अधिक के बाजार मूल्य के लिए लगभग 700,000 टन तक पहुंच गया था।<ref name=lysineanimalfeed1>(26 January 2010). [http://www.allaboutfeed.net/news/norwegian-granted-for-improving-lysine-production-process-id4052.html Norwegian granted for improving lysine production process]. ''All About Feed''.</ref> लाइसिन पशु आहार में एक महत्वपूर्ण योजक है क्योंकि मांस उत्पादन के लिए सूअरों और मुर्गियों जैसे कुछ जानवरों की वृद्धि को अनुकूलित करते समय यह एक सीमित अमीनो एसिड है। लाइसिन अनुपूरण कम लागत वाले पौधे प्रोटीन (उदाहरण के लिए [[सोया]] के बजाय मक्का) के उपयोग की अनुमति देता है, जबकि उच्च विकास दर बनाए रखता है और नाइट्रोजन उत्सर्जन से होने वाले प्रदूषण को सीमित करता है।<ref name=lysineanimalfeed>(2004). [https://web.archive.org/web/20190201183109/http://www.fao.org/docrep/007/y5019e/y5019e0a.htm Protein sources for the animal feed industry; FAO Expert Consultation and Workshop on Protein Sources for the Animal Feed Industry; Bangkok, 29 April - 3 May 2002]. Food and Agriculture Organization of the United Nations. ISBN 978-92-5-105012-5.</ref> बदले में, हालाँकि, जब मक्के का उपयोग पोल्ट्री और सूअरों के लिए चारे के रूप में किया जाता है तो फॉस्फेट प्रदूषण एक बड़ी पर्यावरणीय लागत होती है।<ref>(March 1999). "A potential phosphate crisis". ''Science''. 283 (5410) 2015. doi:[https://doi.org/10.1126/science.283.5410.2015 10.1126/science.283.5410.2015].</ref>
+पशु आहार के लिए लाइसिन का उत्पादन एक प्रमुख वैश्विक उद्योग है, जो 2009 में €1.22 बिलियन से अधिक के बाजार मूल्य के लिए लगभग 700,000 टन तक पहुंच गया।<ref name=lysineanimalfeed1>(26 January 2010). [http://www.allaboutfeed.net/news/norwegian-granted-for-improving-lysine-production-process-id4052.html Norwegian granted for improving lysine production process]. ''All About Feed''.</ref> लाइसिन पशु आहार के लिए एक महत्वपूर्ण योजक है क्योंकि मांस उत्पादन के लिए सूअर और मुर्गियों जैसे कुछ जानवरों के विकास को अनुकूलित करते समय यह एक सीमित अमीनो एसिड है। लाइसिन सप्लीमेंटेशन कम लागत वाले पौधे प्रोटीन (उदाहरण के लिए, [[सोया]] के बजाय मक्का) के उपयोग की अनुमति देता है, जबकि उच्च विकास दर बनाए रखता है और नाइट्रोजन उत्सर्जन से होने वाले प्रदूषण को सीमित करता है। बदले में, हालांकि, जब पोल्ट्री और सूअर के लिए मक्के का उपयोग चारे के रूप में किया जाता है तो फॉस्फेट प्रदूषण एक बड़ी पर्यावरणीय लागत होती है।
-लाइसिन का औद्योगिक रूप से सूक्ष्मजीवी किण्वन (microbial fermentation) द्वारा उत्पादन किया जाता है, जो मुख्य रूप से चीनी के आधार से होता है। आनुवंशिक इंजीनियरिंग अनुसंधान सक्रिय रूप से उत्पादन की दक्षता में सुधार करने और लाइसिन को अन्य सबस्ट्रेट्स से बनाने की अनुमति देने के लिए जीवाणु उपभेदों (bacterial strains) की खोज कर रहा है।<ref name=lysineanimalfeed1/> उपयोग किया जाने वाला सबसे आम जीवाणु [[कोरीनेबैक्टीरियम ग्लूटामिकम]] (Corynebacterium glutamicum) है जिसे लाइसिन का उत्पादन करने के लिए विशेष रूप से उत्परिवर्तित या जीन-इंजीनियर किया गया है, लेकिन [[एस्चेरिचिया कोलाई]] (Escherichia coli) के समान उपभेदों को भी नियोजित किया जाता है।
+लाइसिन का औद्योगिक रूप से सूक्ष्मजीव किण्वन द्वारा उत्पादन किया जाता है, जो मुख्य रूप से चीनी के आधार से होता है। आनुवंशिक इंजीनियरिंग अनुसंधान सक्रिय रूप से उत्पादन की दक्षता में सुधार करने और लाइसिन को अन्य सबस्ट्रेट्स से बनाने की अनुमति देने के लिए बैक्टीरियल उपभेदों का पीछा कर रहा है।<ref name=lysineanimalfeed1/> उपयोग किया जाने वाला सबसे आम बैक्टीरिया [[कोरीनेबैक्टीरियम ग्लूटामिकम]] (Corynebacterium glutamicum) है जिसे विशेष रूप से उत्परिवर्तित या जीन-इंजीनियर किया गया है ताकि लाइसिन का उत्पादन किया जा सके, लेकिन [[एस्चेरिचिया कोलाई]] (Escherichia coli) के समान उपभेदों को भी नियोजित किया जाता है।
 == लोकप्रिय संस्कृति में ==
-की फिल्म ''[[जुरासिक पार्क (फिल्म)|जुरासिक पार्क]]'', जो [[माइकल क्रिचटन]] द्वारा 1990 के उपन्यास ''[[जुरासिक पार्क (उपन्यास)|जुरासिक पार्क]]'' पर आधारित है, में ऐसे [[डायनासोर]] दिखाए गए हैं जिन्हें [[आनुवंशिक इंजीनियरिंग|आनुवंशिक रूप से परिवर्तित]] किया गया था ताकि वे लाइसिन का उत्पादन न कर सकें, जो इंजीनियर [[ऑक्सोट्रॉफी]] का एक उदाहरण है।<ref>Coyne, Jerry A.. (10 October 1999). [https://query.nytimes.com/gst/fullpage.html?res=9E0DE6D7153EF933A25753C1A96F958260 The Truth Is Way Out There]. ''[[द न्यूयॉर्क टाइम्स]]''.</ref> इसे "लाइसिन आकस्मिकता" (lysine contingency) के रूप में जाना जाता था और इसका उद्देश्य [[क्लोनिंग|क्लोन किए गए]] डायनासोरों को पार्क के बाहर जीवित रहने से रोकना था, जिससे उन्हें पार्क के पशु चिकित्सा कर्मचारियों द्वारा प्रदान किए गए लाइसिन सप्लीमेंट्स पर निर्भर रहने के लिए मजबूर होना पड़ा। वास्तव में, कोई भी जानवर लाइसिन का उत्पादन नहीं कर सकता है; यह एक [[आवश्यक अमीनो एसिड]] है।<ref>(May 2009). "Amino acids: metabolism, functions, and nutrition". ''Amino Acids''. 37 (1) 1–17. doi:[https://doi.org/10.1007/s00726-009-0269-0 10.1007/s00726-009-0269-0].</ref>
+की फिल्म ''[[जुरासिक पार्क (फिल्म)|जुरासिक पार्क]]'', जो [[माइकल क्रिचटन]] के 1990 के उपन्यास ''[[जुरासिक पार्क (उपन्यास)|जुरासिक पार्क]]'' पर आधारित है, में [[डायनासोर]] दिखाए गए हैं जिन्हें [[आनुवंशिक इंजीनियरिंग|आनुवंशिक रूप से परिवर्तित]] किया गया था ताकि वे लाइसिन का उत्पादन न कर सकें, जो इंजीनियर [[ऑक्सोट्रॉफी]] का एक उदाहरण है।<ref>Coyne, Jerry A.. (10 October 1999). [https://query.nytimes.com/gst/fullpage.html?res=9E0DE6D7153EF933A25753C1A96F958260 The Truth Is Way Out There]. ''[[द न्यूयॉर्क टाइम्स]]''.</ref> इसे "लाइसिन आकस्मिकता" (lysine contingency) के रूप में जाना जाता था और इसका उद्देश्य [[क्लोनिंग|क्लोन किए गए]] डायनासोरों को पार्क के बाहर जीवित रहने से रोकना था, जिससे उन्हें पार्क के पशु चिकित्सा कर्मचारियों द्वारा प्रदान किए गए लाइसिन सप्लीमेंट पर निर्भर रहने के लिए मजबूर होना पड़ा। वास्तव में, कोई भी जानवर लाइसिन का उत्पादन नहीं कर सकता है; यह एक [[आवश्यक अमीनो एसिड]] है।
-में, लाइसिन एक [[लाइसिन मूल्य-निर्धारण साजिश|मूल्य-निर्धारण मामले]] का केंद्र बन गया, जो संयुक्त राज्य अमेरिका के इतिहास में सबसे बड़ा था। [[आर्चर डेनियल्स मिडलैंड कंपनी]] ने 100 मिलियन अमेरिकी डॉलर का जुर्माना भरा, और इसके तीन अधिकारियों को दोषी ठहराया गया और जेल की सजा काटनी पड़ी। मूल्य-निर्धारण मामले में दो जापानी फर्मों ([[अजिनोमोटो]], क्योवा हक्को) और एक दक्षिण कोरियाई फर्म (सेवोन) को भी दोषी पाया गया।<ref>(2008). "Global Price Fixing". Springer-Verlag. ISBN 978-3-540-78669-6.</ref> लाइसिन की कीमत तय करने वाले साजिशकर्ताओं की गुप्त वीडियो रिकॉर्डिंग ऑनलाइन पाई जा सकती है या [[यू.एस. न्याय विभाग]], एंटीट्रस्ट डिवीजन से वीडियो का अनुरोध करके प्राप्त की जा सकती है। इस मामले ने पुस्तक ''[[द इनफॉर्मेंट (पुस्तक)|द इनफॉर्मेंट: ए ट्रू स्टोरी]]'',<ref>Eichenwald, Kurt. (2000). [https://archive.org/details/informanttruest00eich The Informant: a true story]. Broadway Books. ISBN 978-0-7679-0326-4.</ref> और फिल्म ''[[द इनफॉर्मेंट!]]'' के लिए आधार दिया।
+में, लाइसिन एक [[लाइसिन मूल्य-निर्धारण साजिश|मूल्य-निर्धारण मामले]] का केंद्र बन गया, जो संयुक्त राज्य अमेरिका के इतिहास में सबसे बड़ा था। [[आर्चर डेनियल्स मिडलैंड कंपनी]] ने 100 मिलियन अमेरिकी डॉलर का जुर्माना भरा, और इसके तीन अधिकारियों को दोषी ठहराया गया और जेल की सजा काटनी पड़ी। मूल्य-निर्धारण मामले में दोषी पाई गई दो जापानी फर्में ([[अजीनोमोटो]], क्योवा हक्को) और एक दक्षिण कोरियाई फर्म (सेवोन) भी थीं।<ref>(2008). "Global Price Fixing". Springer-Verlag. ISBN 978-3-540-78669-6.</ref> लाइसिन की कीमत तय करने वाले साजिशकर्ताओं की गुप्त वीडियो रिकॉर्डिंग ऑनलाइन पाई जा सकती है या [[यू.एस. न्याय विभाग]], एंटीट्रस्ट डिवीजन से वीडियो का अनुरोध करके प्राप्त की जा सकती है। इस मामले ने पुस्तक ''[[द इनफॉर्मेंट (पुस्तक)|द इनफॉर्मेंट: ए ट्रू स्टोरी]]'' और फिल्म ''[[द इनफॉर्मेंट!]]'' के लिए आधार प्रदान किया।
 == संदर्भ ==
-Q55120301
-<div class="reflist" style="column-width:30em; font-size:90%">
 <references />
-</div>
-[[Category:प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड]]
+[[श्रेणी:प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड]]
-[[Category:कीटोजेनिक अमीनो एसिड]]
+[[श्रेणी:कीटोजेनिक अमीनो एसिड]]
-[[Category:अल्फा-अमीनो एसिड]]
+[[श्रेणी:अल्फा-अमीनो एसिड]]
-[[Category:क्षारीय अमीनो एसिड]]
+[[श्रेणी:क्षारीय अमीनो एसिड]]
-[[Category:आवश्यक अमीनो एसिड]]
+[[श्रेणी:आवश्यक अमीनो एसिड]]
-[[Category:डायमाइन]]
+[[श्रेणी:डायमाइन]]
 ----
-''स्रोत:'' अंग्रेज़ी विकिपीडिया के "Lysine" लेख पर आधारित।
+''स्रोत:'' अंग्रेज़ी विकिपीडिया के “Lysine” लेख का अनुवाद।
 ''मूल लेख:'' https://en.wikipedia.org/wiki/Lysine
-''यह लेख स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।''
+''यह अनुवाद स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।''

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