గ్లైకోజెన్

From LTRC
గ్లైకోజెన్ యొక్క స్కీమాటిక్ ద్విమితీయ క్రాస్-సెక్షనల్ వీక్షణ: గ్లైకోజెనిన్ యొక్క కోర్ ప్రోటీన్ గ్లూకోజ్ యూనిట్ల శాఖలతో చుట్టబడి ఉంటుంది. మొత్తం గోళాకార గ్రాన్యూల్‌లో సుమారు 30,000 గ్లూకోజ్ యూనిట్లు ఉండవచ్చు.[1]
గ్లైకోజెన్ అణువులోని గ్లూకోజ్ యూనిట్ల యొక్క ఒకే శాఖా స్ట్రాండ్ యొక్క పరమాణు నిర్మాణాన్ని చూపే చిత్రం.
ఫ్లాట్‌వార్మ్ యొక్క స్పెర్మాటోజోవాలో గ్లైకోజెన్ (నల్లటి గ్రాన్యూల్స్); ట్రాన్స్‌మిషన్ ఎలక్ట్రాన్ మైక్రోస్కోపీ, స్కేల్: 0.3 μm

గ్లైకోజెన్ అనేది గ్లూకోజ్ యొక్క బహుళ శాఖలు కలిగిన పాలిసాకరైడ్, ఇది జంతువులు,[2] శిలీంధ్రాలు, మరియు బ్యాక్టీరియాలలో శక్తి నిల్వ రూపంగా పనిచేస్తుంది.[3] ఇది మానవ శరీరంలో గ్లూకోజ్ యొక్క ప్రధాన నిల్వ రూపం.

గ్లైకోజెన్ సాధారణంగా ఉపయోగించే మూడు రకాల శక్తి నిల్వలలో ఒకటిగా పనిచేస్తుంది, క్రియేటిన్ ఫాస్ఫేట్ చాలా స్వల్పకాలిక అవసరాలకు, గ్లైకోజెన్ స్వల్పకాలిక అవసరాలకు మరియు అడిపోస్ కణజాలంలో (అంటే, శరీర కొవ్వు) ఉండే ట్రైగ్లిజరైడ్ నిల్వలు దీర్ఘకాలిక నిల్వ కోసం ఉపయోగపడతాయి. ప్రోటీన్, అమైనో ఆమ్లాలుగా విచ్ఛిన్నమై, ఆకలి మరియు గ్లైకోలైటిక్ సంక్షోభం సమయంలో తప్ప ప్రధాన శక్తి వనరుగా అరుదుగా ఉపయోగించబడుతుంది (చూడండి బయోఎనర్జిటిక్ సిస్టమ్స్).

మానవులలో, గ్లైకోజెన్ ప్రధానంగా కాలేయం మరియు అస్థిపంజర కండరాల కణాలలో తయారవుతుంది మరియు నిల్వ చేయబడుతుంది.[4][5] కాలేయంలో, గ్లైకోజెన్ అవయవం యొక్క తాజా బరువులో 5–6% వరకు ఉంటుంది: 1.5 కిలోల బరువున్న ఒక వయోజన కాలేయం సుమారు 100–120 గ్రాముల గ్లైకోజెన్‌ను నిల్వ చేయగలదు.[4][6] అస్థిపంజర కండరాలలో, గ్లైకోజెన్ తక్కువ సాంద్రతలో (కండరాల ద్రవ్యరాశిలో 1–2%) కనిపిస్తుంది: 70 కిలోల బరువున్న ఒక వయోజన అస్థిపంజర కండరం సుమారు 400 గ్రాముల గ్లైకోజెన్‌ను నిల్వ చేస్తుంది.[4] మూత్రపిండాలు, ఎర్ర రక్త కణాలు,[7][8][9] తెల్ల రక్త కణాలు,[10] మరియు మెదడులోని గ్లియల్ కణాలతో సహా ఇతర కణజాలాలు మరియు కణాలలో కూడా తక్కువ మొత్తంలో గ్లైకోజెన్ కనిపిస్తుంది.[11] గర్భధారణ సమయంలో పిండానికి పోషణ అందించడానికి గర్భాశయం కూడా గ్లైకోజెన్‌ను నిల్వ చేస్తుంది.[12]

శరీరంలో నిల్వ చేయబడిన గ్లైకోజెన్ మొత్తం ఎక్కువగా ఆక్సిడేటివ్ టైప్ 1 ఫైబర్స్,[13][14] శారీరక శిక్షణ, బేసల్ మెటబాలిక్ రేట్, మరియు ఆహారపు అలవాట్లపై ఆధారపడి ఉంటుంది.[15] ఇప్పటికే ఉన్న కణాల పరిమాణాన్ని పెంచడం కంటే, గ్లైకోజెన్ కణాల సంఖ్యను మార్చడం ద్వారా విశ్రాంతి కండరాల గ్లైకోజెన్ యొక్క వివిధ స్థాయిలు చేరుకోబడతాయి,[14] అయినప్పటికీ విశ్రాంతి సమయంలో చాలా గ్లైకోజెన్ కణాలు వాటి గరిష్ట పరిమాణం కంటే చిన్నవిగా ఉంటాయి.[16]

మానవుల రక్తంలో అన్ని సమయాల్లో సుమారు 4 గ్రాముల గ్లూకోజ్ ఉంటుంది;[4] ఉపవాసం ఉన్న వ్యక్తులలో, రక్త గ్లూకోజ్ ఈ స్థాయిలో స్థిరంగా ఉంటుంది, ఇది ప్రధానంగా కాలేయం నుండి వచ్చే గ్లైకోజెన్ నిల్వల ఖర్చుతో జరుగుతుంది (అస్థిపంజర కండరంలోని గ్లైకోజెన్ శారీరక రక్త గ్లూకోజ్ స్థాయిలను నిర్వహించడానికి బదులుగా ఆ కండరానికి తక్షణ శక్తి వనరుగా ఉపయోగించబడుతుంది).[4] అస్థిపంజర కండరంలోని గ్లైకోజెన్ నిల్వలు కండరానికి శక్తి నిల్వగా పనిచేస్తాయి;[4] అయితే, కండరాల గ్లైకోజెన్ విచ్ఛిన్నం రక్తం నుండి కండరాల గ్లూకోజ్ తీసుకోవడాన్ని అడ్డుకుంటుంది, తద్వారా ఇతర కణజాలాలలో ఉపయోగించడానికి అందుబాటులో ఉన్న రక్త గ్లూకోజ్ మొత్తాన్ని పెంచుతుంది.[4] కాలేయ గ్లైకోజెన్ నిల్వలు శరీరం అంతటా ఉపయోగించడానికి, ముఖ్యంగా కేంద్ర నాడీ వ్యవస్థ కోసం గ్లూకోజ్ నిల్వగా పనిచేస్తాయి.[4] మానవ మెదడు ఉపవాసం ఉన్న, నిశ్చల వ్యక్తులలో రక్త గ్లూకోజ్‌లో సుమారు 60% వినియోగిస్తుంది.[4]

గ్లైకోజెన్ అనేది స్టార్చ్ యొక్క అనలాగ్, ఇది మొక్కలలో శక్తి నిల్వగా పనిచేసే గ్లూకోజ్ పాలిమర్. ఇది అమైలోపెక్టిన్ (స్టార్చ్ యొక్క ఒక భాగం) వంటి నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటుంది, కానీ స్టార్చ్ కంటే విస్తృతంగా శాఖలుగా మరియు కాంపాక్ట్‌గా ఉంటుంది. రెండూ వాటి పొడి స్థితిలో తెల్లటి పౌడర్లు. గ్లైకోజెన్ అనేక కణ రకాల్లో సైటోసోల్/సైటోప్లాజమ్‌లో గ్రాన్యూల్స్ రూపంలో కనిపిస్తుంది మరియు గ్లూకోజ్ చక్రంలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది. గ్లైకోజెన్ ఒక శక్తి నిల్వను ఏర్పరుస్తుంది, ఇది గ్లూకోజ్ యొక్క ఆకస్మిక అవసరాన్ని తీర్చడానికి త్వరగా సమీకరించబడుతుంది, కానీ ఇది ట్రైగ్లిజరైడ్స్ (లిపిడ్లు) యొక్క శక్తి నిల్వల కంటే తక్కువ కాంపాక్ట్‌గా ఉంటుంది. అందువల్ల ఇది అనేక పరాన్నజీవి ప్రోటోజోవాలో నిల్వ రిజర్వ్‌గా కూడా కనిపిస్తుంది.[17][18][19]

నిర్మాణం

గ్లైకోజెన్ ఒలిగోమర్‌లో α(1→4)-గ్లైకోసిడిక్ బంధాలు
గ్లైకోజెన్ ఒలిగోమర్‌లో α(1→4)-గ్లైకోసిడిక్ మరియు α(1→6)-గ్లైకోసిడిక్ బంధాలు

గ్లైకోజెన్ అనేది ఒక శాఖలు కలిగిన బయోపాలిమర్, ఇది సగటున 8–12 గ్లూకోజ్ యూనిట్ల గొలుసు పొడవు మరియు ఒక గ్లైకోజెన్ అణువుకు 2,000-60,000 అవశేషాలతో కూడిన గ్లూకోజ్ యొక్క సరళ గొలుసులతో రూపొందించబడింది.[20][21] లూప్‌లు లేని శాఖల గొలుసుగా, అనుభావిక సూత్రం C6nH10n+2O5n+1, ఇది (C6H10O5)n మరియు H2Oకి సమానం.

అమైలోపెక్టిన్ వలె, గ్లూకోజ్ యూనిట్లు ఒక గ్లూకోజ్ నుండి మరొక దానికి α(1→4) గ్లైకోసిడిక్ బంధాల ద్వారా సరళంగా అనుసంధానించబడి ఉంటాయి. కొత్త శాఖ యొక్క మొదటి గ్లూకోజ్ మరియు స్టెమ్ గొలుసుపై ఉన్న గ్లూకోజ్ మధ్య α(1→6) గ్లైకోసిడిక్ బంధాల ద్వారా శాఖలు అనుసంధానించబడి ఉంటాయి.[22]

ప్రతి గ్లైకోజెన్ ప్రాథమికంగా గ్లూకోజ్ చెట్ల బంతి, సుమారు 12 పొరలతో, గ్లైకోజెనిన్ ప్రోటీన్ చుట్టూ కేంద్రీకృతమై ఉంటుంది, ఇందులో మూడు రకాల గ్లూకోజ్ గొలుసులు ఉంటాయి: A, B, మరియు C. గ్లైకోజెనిన్‌కు జోడించబడిన ఒకే ఒక C-గొలుసు ఉంటుంది. ఈ C-గొలుసు గ్లైకోజెనిన్ యొక్క స్వీయ-గ్లూకోసైలేషన్ ద్వారా ఏర్పడుతుంది, ఇది ఒక చిన్న ప్రైమర్ గొలుసును ఏర్పరుస్తుంది. C-గొలుసు నుండి B-గొలుసులు పెరుగుతాయి, మరియు B-గొలుసుల నుండి B- మరియు A-గొలుసులు శాఖలుగా విడిపోతాయి. B-గొలుసులు సగటున 2 శాఖల పాయింట్లను కలిగి ఉంటాయి, అయితే A-గొలుసులు టెర్మినల్, కాబట్టి శాఖలు లేనివి. సగటున, ప్రతి గొలుసు 12 పొడవును కలిగి ఉంటుంది, ఇది 11 మరియు 15 మధ్య గట్టిగా పరిమితం చేయబడింది. అన్ని A-గొలుసులు గ్లైకోజెన్ యొక్క గోళాకార ఉపరితలాన్ని చేరుకుంటాయి.[23][24]

కండరం, కాలేయం మరియు కొవ్వు కణాలలో గ్లైకోజెన్ హైడ్రేటెడ్ రూపంలో నిల్వ చేయబడుతుంది, ఇది ప్రతి గ్రాము గ్లైకోజెన్‌కు 0.45 మిల్లీమోల్స్ (18 mg) పొటాషియంతో సంబంధం కలిగి ఉన్న మూడు లేదా నాలుగు భాగాల నీటితో కూడి ఉంటుంది.[5]

గ్లూకోజ్ ఒక ఆస్మోటిక్ అణువు, మరియు అధిక సాంద్రతలలో ఆస్మోటిక్ పీడనంపై తీవ్రమైన ప్రభావాలను చూపుతుంది, ఇది కణంలో మార్పు లేకుండా నిల్వ చేయబడితే కణ నష్టం లేదా మరణానికి దారితీయవచ్చు.[3] గ్లైకోజెన్ ఒక నాన్-ఆస్మోటిక్ అణువు, కాబట్టి ఇది ఆస్మోటిక్ పీడనాన్ని దెబ్బతీయకుండా కణంలో గ్లూకోజ్‌ను నిల్వ చేయడానికి ఒక పరిష్కారంగా ఉపయోగించవచ్చు.[3]

విధులు

కాలేయం

కార్బోహైడ్రేట్లు లేదా ప్రోటీన్ కలిగిన భోజనం తిన్నప్పుడు మరియు జీర్ణమైనప్పుడు, రక్త గ్లూకోజ్ స్థాయిలు పెరుగుతాయి, మరియు క్లోమం ఇన్సులిన్ను స్రవిస్తుంది. పోర్టల్ సిర నుండి రక్త గ్లూకోజ్ కాలేయ కణాలలోకి (హెపాటోసైట్లు) ప్రవేశిస్తుంది. ఇన్సులిన్ గ్లైకోజెన్ సింథేస్తో సహా అనేక ఎంజైమ్ల చర్యను ప్రేరేపించడానికి హెపాటోసైట్లపై పనిచేస్తుంది. ఇన్సులిన్ మరియు గ్లూకోజ్ రెండూ సమృద్ధిగా ఉన్నంత వరకు గ్లూకోజ్ అణువులు గ్లైకోజెన్ గొలుసులకు జోడించబడతాయి. ఈ భోజనానంతర లేదా "ఫెడ్" స్థితిలో, కాలేయం రక్తంలో నుండి విడుదల చేసే దానికంటే ఎక్కువ గ్లూకోజ్‌ను తీసుకుంటుంది.

భోజనం జీర్ణమైన తర్వాత మరియు గ్లూకోజ్ స్థాయిలు తగ్గడం ప్రారంభించినప్పుడు, ఇన్సులిన్ స్రావం తగ్గుతుంది, మరియు గ్లైకోజెన్ సంశ్లేషణ ఆగిపోతుంది. శక్తి కోసం అవసరమైనప్పుడు, గ్లైకోజెన్ విచ్ఛిన్నమై మళ్ళీ గ్లూకోజ్‌గా మారుతుంది. గ్లైకోజెన్ ఫాస్ఫోరైలేస్ అనేది గ్లైకోజెన్ విచ్ఛిన్నానికి ప్రధాన ఎంజైమ్. తదుపరి 8–12 గంటల పాటు, కాలేయ గ్లైకోజెన్ నుండి పొందిన గ్లూకోజ్ శరీరం యొక్క మిగిలిన భాగం ఇంధనం కోసం ఉపయోగించే రక్త గ్లూకోజ్ యొక్క ప్రధాన వనరు.

గ్లూకాగాన్, క్లోమం ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన మరొక హార్మోన్, అనేక విషయాలలో ఇన్సులిన్‌కు కౌంటర్‌సిగ్నల్‌గా పనిచేస్తుంది. ఇన్సులిన్ స్థాయిలు సాధారణం కంటే తక్కువగా ఉన్నప్పుడు (రక్తంలో గ్లూకోజ్ స్థాయిలు సాధారణ పరిధి కంటే తగ్గడం ప్రారంభించినప్పుడు), గ్లూకాగాన్ పెరుగుతున్న మొత్తంలో స్రవించబడుతుంది మరియు గ్లైకోజెనోలిసిస్ (గ్లైకోజెన్ విచ్ఛిన్నం) మరియు గ్లూకోనియోజెనిసిస్ (ఇతర వనరుల నుండి గ్లూకోజ్ ఉత్పత్తి) రెండింటినీ ప్రేరేపిస్తుంది.

కండరం

సాధారణ మోనోశాకరైడ్ల జీవక్రియ

కండరాల గ్లైకోజెన్ కండర కణాల కోసం గ్లూకోజ్-1-ఫాస్ఫేట్ రూపంలో త్వరగా అందుబాటులో ఉండే ఫాస్ఫోరైలేటెడ్ గ్లూకోజ్ నిల్వగా పనిచేస్తుంది. అస్థిపంజర కండర కణాలలో ఉండే గ్లైకోజెన్ ప్రధానంగా β కణాల రూపంలో ఉంటుంది.[25] తక్కువ మొత్తంలో ఉండే ఇతర కణాలు కూడా దీనిని స్థానికంగా ఉపయోగిస్తాయి. కండర కణాలలో గ్లూకోజ్-6-ఫాస్ఫేటేస్ లేనందున, ఇది గ్లూకోజ్‌ను రక్తంలోకి పంపడానికి అవసరం, అవి నిల్వ చేసే గ్లైకోజెన్ అంతర్గత ఉపయోగం కోసం మాత్రమే అందుబాటులో ఉంటుంది మరియు ఇతర కణాలతో పంచుకోబడదు. ఇది కాలేయ కణాలకు భిన్నంగా ఉంటుంది, ఇవి అవసరమైనప్పుడు, నిల్వ చేసిన గ్లైకోజెన్‌ను గ్లూకోజ్‌గా విచ్ఛిన్నం చేసి ఇతర అవయవాలకు ఇంధనంగా రక్త ప్రవాహం ద్వారా పంపుతాయి.[26]

అస్థిపంజర కండరానికి కండరాల సంకోచం మరియు సడలింపు కోసం ATP (శక్తిని అందిస్తుంది) అవసరం. అస్థిపంజర కండరం విశ్రాంతి నుండి కార్యాచరణకు మారేటప్పుడు మొదటి కొన్ని నిమిషాల పాటు, అలాగే అధిక-తీవ్రత కలిగిన ఏరోబిక్ కార్యాచరణ మరియు అన్ని అనరోబిక్ కార్యాచరణల అంతటా గ్లైకోజెనోలిసిస్పై ప్రధానంగా ఆధారపడుతుంది.[27] వెయిట్ లిఫ్టింగ్ మరియు ఐసోమెట్రిక్ వ్యాయామం వంటి అనరోబిక్ కార్యాచరణ సమయంలో, ఫాస్ఫాజెన్ వ్యవస్థ (ATP-PCr) మరియు కండరాల గ్లైకోజెన్ మాత్రమే ఉపయోగించబడే సబ్‌స్ట్రేట్లు, ఎందుకంటే వీటికి ఆక్సిజన్ లేదా రక్త ప్రవాహం అవసరం లేదు.[27]

విభిన్న బయోఎనర్జిటిక్ సిస్టమ్స్ వేర్వేరు వేగంతో ATPని ఉత్పత్తి చేస్తాయి, కండరాల గ్లైకోజెన్ నుండి ఉత్పత్తి చేయబడిన ATP ఫ్యాటీ యాసిడ్ ఆక్సిడేషన్ కంటే చాలా[28] వేగంగా ఉంటుంది. వ్యాయామ తీవ్రత స్థాయి ATP సంశ్లేషణ కోసం ఏ సబ్‌స్ట్రేట్ (ఇంధనం) ఎంత ఉపయోగించబడుతుందో నిర్ణయిస్తుంది. కండరాల గ్లైకోజెన్ రక్త గ్లూకోజ్ కంటే ATP సంశ్లేషణ కోసం చాలా ఎక్కువ రేటు సబ్‌స్ట్రేట్‌ను సరఫరా చేయగలదు. గరిష్ట తీవ్రత వ్యాయామం సమయంలో, కండరాల గ్లైకోజెన్ 40 mmol గ్లూకోజ్/kg తడి బరువు/నిమిషానికి సరఫరా చేయగలదు,[29] అయితే రక్త గ్లూకోజ్ 4 – 5 mmol సరఫరా చేయగలదు.[30][4] దాని అధిక సరఫరా రేటు మరియు వేగవంతమైన ATP సంశ్లేషణ కారణంగా, అధిక-తీవ్రత కలిగిన ఏరోబిక్ కార్యాచరణ (వేగంగా నడవడం, జాగింగ్ లేదా పరుగు వంటివి) సమయంలో, వ్యాయామ తీవ్రత ఎంత ఎక్కువగా ఉంటే, కండర కణం కండరాల గ్లైకోజెన్ నుండి అంత ఎక్కువ ATPని ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[31] కండరాల గ్లైకోజెన్‌పై ఈ ఆధారపడటం అధిక-తీవ్రత వ్యాయామం సమయంలో కండరానికి తగినంత ATPని అందించడమే కాకుండా, రక్త గ్లూకోజ్ హోమియోస్టాసిస్‌ను నిర్వహించడానికి కూడా (అంటే, కాలేయం అందించగలిగే దానికంటే ఎక్కువ గ్లూకోజ్‌ను కండరాలు రక్తంలో నుండి సేకరించడం వల్ల హైపోగ్లైసీమిక్ కాకుండా ఉండటానికి).[30] కండరాల గ్లైకోజెన్ లోపం "హిట్టింగ్ ది వాల్" లేదా "ది బోంక్" అని పిలువబడే కండరాల అలసటకు దారితీస్తుంది (గ్లైకోజెన్ క్షీణత కింద క్రింద చూడండి).

నిర్మాణ రకం

1999లో, మెలెండెజ్ మరియు ఇతరులు గ్లైకోజెన్ నిర్మాణం ఒక నిర్దిష్ట జీవక్రియ పరిమితి నమూనాలో సరైనదని పేర్కొన్నారు, ఇక్కడ నిర్మాణం స్వభావరీత్యా "ఫ్రాక్టల్" అని సూచించబడింది.[32] అయితే, బెస్ఫోర్డ్ మరియు ఇతరుల పరిశోధన[33] గ్లైకోజెన్ యాదృచ్ఛికంగా హైపర్‌బ్రాంచ్డ్ పాలిమర్ నానోపార్టికల్ అని చూపించడానికి బ్రాంచింగ్ థియరీ మోడల్స్‌తో కూడిన చిన్న కోణ X-రే స్కాటరింగ్ ప్రయోగాలను ఉపయోగించింది. గ్లైకోజెన్ స్వభావరీత్యా ఫ్రాక్టల్ కాదు. ఇది గ్లైకోజెన్ కణాల పెరుగుదల యొక్క మోంటే కార్లో సిమ్యులేషన్లను నిర్వహించిన ఇతరులచే ధృవీకరించబడింది, మరియు పరమాణు సాంద్రత నానోపార్టికల్ నిర్మాణం యొక్క కేంద్రం దగ్గర గరిష్టంగా చేరుకుంటుందని చూపబడింది, పరిధ వద్ద కాదు (పరిధ వద్ద ఎక్కువ సాంద్రత ఉండే ఫ్రాక్టల్ నిర్మాణాన్ని ఖండిస్తూ).[34]

చరిత్ర

గ్లైకోజెన్‌ను క్లాడ్ బెర్నార్డ్ కనుగొన్నారు. అతని ప్రయోగాలు కాలేయంలో ఒక "కిణ్వ ప్రక్రియ" (ferment) చర్య ద్వారా తగ్గించే చక్కెరను ఇచ్చే పదార్థం ఉందని చూపించాయి. 1857 నాటికి, అతను "la matière glycogène", లేదా "చక్కెరను ఏర్పరిచే పదార్థం" అని పిలిచే ఒక పదార్థాన్ని వేరు చేయడం గురించి వివరించాడు. కాలేయంలో గ్లైకోజెన్ కనుగొన్న కొద్ది కాలానికే, M.A. సాన్సన్ కండర కణజాలంలో కూడా గ్లైకోజెన్ ఉంటుందని కనుగొన్నాడు. గ్లైకోజెన్ యొక్క అనుభావిక సూత్రం (C6H10O5)n 1858లో ఆగస్ట్ కెకులే ద్వారా స్థాపించబడింది.[35]

సాన్సన్, M. A. "Note sur la formation physiologique du sucre dans l’economie animale." Comptes rendus des séances de l'Académie des Sciences 44 (1857): 1323–5.

జీవక్రియ

సంశ్లేషణ

ప్రధాన వ్యాసం: గ్లైకోజెనిసిస్

గ్లైకోజెన్ సంశ్లేషణ, దాని విచ్ఛిన్నం వలె కాకుండా, ఎండర్గోనిక్—దీనికి శక్తి ఇన్‌పుట్ అవసరం. గ్లైకోజెన్ సంశ్లేషణ కోసం శక్తి యురిడిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్ (UTP) నుండి వస్తుంది, ఇది గ్లూకోజ్-1-ఫాస్ఫేట్తో చర్య జరిపి, UDP-గ్లూకోజ్ను ఏర్పరుస్తుంది, ఇది UTP—గ్లూకోజ్-1-ఫాస్ఫేట్ యురిడిలైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడిన చర్యలో జరుగుతుంది. గ్లైకోజెన్ UDP-గ్లూకోజ్ మోనోమర్ల నుండి ప్రారంభంలో గ్లైకోజెనిన్ ప్రోటీన్ ద్వారా సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది, ఇది గ్లైకోజెన్ యొక్క తగ్గించే చివర కోసం రెండు టైరోసిన్ యాంకర్లను కలిగి ఉంటుంది, ఎందుకంటే గ్లైకోజెనిన్ ఒక హోమోడైమర్. సుమారు ఎనిమిది గ్లూకోజ్ అణువులను టైరోసిన్ అవశేషానికి జోడించిన తర్వాత, గ్లైకోజెన్ సింథేస్ ఎంజైమ్ UDP-గ్లూకోజ్‌ను ఉపయోగించి గ్లైకోజెన్ గొలుసును క్రమంగా పొడిగిస్తుంది, గ్లైకోజెన్ గొలుసు యొక్క తగ్గని చివరకి α(1→4)-బంధిత గ్లూకోజ్‌ను జోడిస్తుంది.[36]

గ్లైకోజెన్ బ్రాంచింగ్ ఎంజైమ్ ఆరు లేదా ఏడు గ్లూకోజ్ అవశేషాల టెర్మినల్ ఫ్రాగ్మెంట్‌ను తగ్గని చివర నుండి గ్లైకోజెన్ అణువు యొక్క లోపలి భాగంలోకి లోతుగా ఉన్న గ్లూకోజ్ అవశేషం యొక్క C-6 హైడ్రాక్సిల్ సమూహానికి బదిలీ చేయడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది. బ్రాంచింగ్ ఎంజైమ్ కనీసం 11 అవశేషాలు ఉన్న శాఖపై మాత్రమే పనిచేయగలదు, మరియు ఎంజైమ్ అదే గ్లూకోజ్ గొలుసు లేదా ప్రక్కనే ఉన్న గ్లూకోజ్ గొలుసులకు బదిలీ చేయవచ్చు.

విచ్ఛిన్నం

ప్రధాన వ్యాసం: గ్లైకోజెనోలిసిస్ గ్లైకోజెన్ గ్లూకోజ్-1-ఫాస్ఫేట్ మోనోమర్లను ఉత్పత్తి చేయడానికి గ్లైకోజెన్ ఫాస్ఫోరైలేస్ ఎంజైమ్ ద్వారా గొలుసు యొక్క తగ్గని చివరల నుండి క్లీవ్ చేయబడుతుంది:

గ్లైకోజెన్‌పై గ్లైకోజెన్ ఫాస్ఫోరైలేస్ చర్య
గ్లైకోజెన్‌పై గ్లైకోజెన్ ఫాస్ఫోరైలేస్ చర్య

ఇన్ వివోలో, ఫాస్ఫోరాలిసిస్ గ్లైకోజెన్ విచ్ఛిన్నం దిశలో సాగుతుంది ఎందుకంటే ఫాస్ఫేట్ మరియు గ్లూకోజ్-1-ఫాస్ఫేట్ నిష్పత్తి సాధారణంగా 100 కంటే ఎక్కువగా ఉంటుంది.[37] గ్లూకోజ్-1-ఫాస్ఫేట్ అప్పుడు ఫాస్ఫోగ్లూకోముటేస్ ద్వారా గ్లూకోజ్ 6 ఫాస్ఫేట్ (G6P)గా మార్చబడుతుంది. శాఖలు కలిగిన గ్లైకోజెన్‌లో α(1→6) శాఖలను తొలగించడానికి మరియు గొలుసును సరళ పాలిమర్‌గా మార్చడానికి ఒక ప్రత్యేక గ్లైకోజెన్ డీబ్రాంచింగ్ ఎంజైమ్ అవసరం. ఉత్పత్తి చేయబడిన G6P మోనోమర్లు మూడు సాధ్యమైన గమ్యస్థానాలను కలిగి ఉంటాయి:

క్లినికల్ ప్రాముఖ్యత

గ్లైకోజెన్ జీవక్రియ రుగ్మతలు

గ్లైకోజెన్ జీవక్రియ అసాధారణంగా మారే అత్యంత సాధారణ వ్యాధి డయాబెటిస్, ఇందులో, అసాధారణ మొత్తంలో ఇన్సులిన్ కారణంగా, కాలేయ గ్లైకోజెన్ అసాధారణంగా పేరుకుపోవచ్చు లేదా క్షీణించవచ్చు. సాధారణ గ్లూకోజ్ జీవక్రియను పునరుద్ధరించడం సాధారణంగా గ్లైకోజెన్ జీవక్రియను కూడా సాధారణీకరిస్తుంది.

అధిక ఇన్సులిన్ వల్ల కలిగే హైపోగ్లైసీమియాలో, కాలేయ గ్లైకోజెన్ స్థాయిలు ఎక్కువగా ఉంటాయి, కానీ అధిక ఇన్సులిన్ స్థాయిలు సాధారణ రక్త చక్కెర స్థాయిలను నిర్వహించడానికి అవసరమైన గ్లైకోజెనోలిసిస్ను నిరోధిస్తాయి. గ్లూకాగాన్ ఈ రకమైన హైపోగ్లైసీమియాకు సాధారణ చికిత్స.

వివిధ కార్బోహైడ్రేట్ జీవక్రియ యొక్క పుట్టుకతో వచ్చే లోపాలు గ్లైకోజెన్ సంశ్లేషణ లేదా విచ్ఛిన్నానికి అవసరమైన ఎంజైమ్‌లు లేదా రవాణా ప్రోటీన్ల లోపాల వల్ల సంభవిస్తాయి. వీటిని సమిష్టిగా గ్లైకోజెన్ స్టోరేజ్ డిసీజ్లు అని పిలుస్తారు.

గ్లైకోజెన్ క్షీణత మరియు ఓర్పు వ్యాయామం

మారథాన్ రన్నర్లు, క్రాస్-కంట్రీ స్కీయర్లు మరియు సైక్లిస్ట్ల వంటి సుదూర క్రీడాకారులు తరచుగా గ్లైకోజెన్ క్షీణతను ఎదుర్కొంటారు. తగినంత కార్బోహైడ్రేట్లను తీసుకోకుండా సుదీర్ఘకాలం శ్రమించినప్పుడు, క్రీడాకారుడి గ్లైకోజెన్ నిల్వలన్నీ దాదాపుగా ఖాళీ అయిపోతాయి. ఈ దృగ్విషయాన్ని పరుగు పందెంలో "హిట్టింగ్ ది వాల్" అని మరియు సైక్లింగ్‌లో "బాంకింగ్" అని పిలుస్తారు.

గ్లైకోజెన్ క్షీణతను మూడు విధాలుగా నివారించవచ్చు:

  • మొదటిది, వ్యాయామం చేసేటప్పుడు, రక్తంలో గ్లూకోజ్‌గా మారే అత్యధిక రేటు కలిగిన కార్బోహైడ్రేట్లను (అధిక గ్లైసెమిక్ ఇండెక్స్) నిరంతరం తీసుకోవడం. ఈ వ్యూహం ద్వారా గరిష్ట హృదయ స్పందన రేటులో 80% కంటే ఎక్కువ ఉన్నప్పుడు వినియోగించే గ్లూకోజ్‌లో సుమారు 35% భర్తీ చేయవచ్చు.
  • రెండవది, ఓర్పు శిక్షణ అనుకూలతలు మరియు ప్రత్యేక నియమాల (ఉదాహరణకు ఉపవాసం, తక్కువ తీవ్రత కలిగిన ఓర్పు శిక్షణ) ద్వారా, శరీరం టైప్ I కండర కణజాలాలను మెరుగుపరుచుకోగలదు. ఇది ఇంధన వినియోగ సామర్థ్యాన్ని మరియు పని భారాన్ని పెంచి, ఇంధనంగా ఉపయోగించే ఫ్యాటీ యాసిడ్ల శాతాన్ని పెంచుతుంది, [38][39] తద్వారా అన్ని వనరుల నుండి కార్బోహైడ్రేట్ల వినియోగాన్ని ఆదా చేస్తుంది.
  • మూడవది, వ్యాయామం లేదా ఆహారం కారణంగా గ్లైకోజెన్ నిల్వలు క్షీణించిన తర్వాత పెద్ద మొత్తంలో కార్బోహైడ్రేట్లను తీసుకోవడం ద్వారా, శరీరం ఇంట్రామస్కులర్ గ్లైకోజెన్ నిల్వల సామర్థ్యాన్ని పెంచుకోగలదు. [13][40][41][42] ఈ ప్రక్రియను కార్బోహైడ్రేట్ లోడింగ్ అని పిలుస్తారు. సాధారణంగా, తాత్కాలిక గ్లైకోజెన్ క్షీణత ఫలితంగా కండరాల ఇన్సులిన్ సెన్సిటివిటీ పెరుగుతుంది కాబట్టి, కార్బోహైడ్రేట్ వనరు యొక్క గ్లైసెమిక్ ఇండెక్స్‌తో సంబంధం ఉండదు. [43][44]

క్రీడాకారులు అలసిపోయే వ్యాయామం తర్వాత కార్బోహైడ్రేట్ మరియు కెఫీన్ రెండింటినీ తీసుకున్నప్పుడు, వారి గ్లైకోజెన్ నిల్వలు మరింత వేగంగా భర్తీ చేయబడతాయి; [45][46] అయితే, గ్లైకోజెన్ పునరుద్ధరణపై క్లినికల్ ప్రాముఖ్యత కలిగిన ప్రభావం చూపే కెఫీన్ యొక్క కనీస మోతాదు ఇంకా నిర్ధారించబడలేదు. [46]

నానోమెడిసిన్

గ్లైకోజెన్ నానోపార్టికల్లను సంభావ్య డ్రగ్ డెలివరీ సిస్టమ్స్ (ఔషధ పంపిణీ వ్యవస్థలు)గా పరిశోధిస్తున్నారు. [47]

ఇవి కూడా చూడండి

ప్రస్తావనలు

  1. ↑ McArdle, William D.; Katch, Frank I.; Katch, Victor L. (2006). Exercise physiology: Energy, nutrition, and human performance. (6th ed.). Lippincott Williams & Wilkins. p. 12. ISBN 978-0-7817-4990-9.
  2. ↑ Sadava, David E.; Purves, William K.; Hillis, David M.; Orians, Gordon H.; Heller, H. Craig (2011). Life. (9th ed.). W. H. Freeman. ISBN 9781429254311.
  3. ↑ 3.0 3.1 3.2 Berg JM, Tymoczko JL, Gatto GJ, Stryer L (2015-04-08). Biochemistry. (8th ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 9781464126109. OCLC 913469736.
  4. ↑ 4.00 4.01 4.02 4.03 4.04 4.05 4.06 4.07 4.08 4.09 Wasserman DH (January 2009). “Four grams of glucose”. American Journal of Physiology. Endocrinology and Metabolism. 296 (1): E11–21. “Four grams of glucose circulates in the blood of a person weighing 70 kg. This glucose is critical for normal function in many cell types. In accordance with the importance of these 4 g of glucose, a sophisticated control system is in place to maintain blood glucose constant. Our focus has been on the mechanisms by which the flux of glucose from liver to blood and from blood to skeletal muscle is regulated. ... The brain consumes ~60% of the blood glucose used in the sedentary, fasted person. ... The amount of glucose in the blood is preserved at the expense of glycogen reservoirs (Fig. 2). In postabsorptive humans, there are ~100 g of glycogen in the liver and ~400 g of glycogen in muscle. Carbohydrate oxidation by the working muscle can go up by ~10 fold with exercise, and yet after 1 h, blood glucose is maintained at ~4 g.”. doi:10.1152/ajpendo.90563.2008. PMC PMC2636990. PMID 18840763.
  5. ↑ 5.0 5.1 Kreitzman SN, Coxon AY, Szaz KF (July 1992). “Glycogen storage: Illusions of easy weight loss, excessive weight regain, and distortions in estimates of body composition”. The American Journal of Clinical Nutrition. 56 (1, Suppl): 292s–293s. doi:10.1093/ajcn/56.1.292S. PMID 1615908.
  6. ↑ Guyton, Arthur C.; Hall, John Edward (2011). Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology. New York, New York: Saunders/Elsevier. ISBN 978-5-98657-013-6.
  7. ↑ Moses SW, Bashan N, Gutman A (December 1972). “Glycogen metabolism in the normal red blood cell”. Blood. 40 (6): 836–843. doi:10.1182/blood.V40.6.836.836. PMID 5083874.
  8. ↑ Ingermann RL, Virgin GL (1987). “Glycogen content and release of glucose from red blood cells of the sipunculan worm themiste dyscrita”. J Exp Biol. 129: 141–149. doi:10.1242/jeb.129.1.141.
  9. ↑ Miwa I, Suzuki S (November 2002). “An improved quantitative assay of glycogen in erythrocytes”. Annals of Clinical Biochemistry. 39 (Pt 6): 612–13. doi:10.1258/000456302760413432. PMID 12564847.
  10. ↑ Murray, Bob (April 2018). “Fundamentals of glycogen metabolism for coaches and athletes”. Nutrition Reviews. 76 (4): 243–259. doi:10.1093/nutrit/nuy001. PMC PMC6019055. PMID 29444266.
  11. ↑ Oe Y, Baba O, Ashida H, Nakamura KC, Hirase H (June 2016). “Glycogen distribution in the microwave-fixed mouse brain reveals heterogeneous astrocytic patterns”. Glia. 64 (9): 1532–1545. doi:10.1002/glia.23020. PMC PMC5094520. PMID 27353480.
  12. ↑ Campbell, Neil A.; Williamson, Brad; Heyden, Robin J. (2006). Biology: Exploring Life. Boston, MA: Pearson Prentice Hall. ISBN 978-0-13-250882-7. Archived from the original on 2 November 2014. Retrieved 2 December 2008.
  13. ↑ 13.0 13.1 Jensen, Rasmus; Ørtenblad, Niels; Stausholm, Marie-Louise Holleufer; Skjærbæk, Mette Carina; Larsen, Daniel Nykvist; Hansen, Mette; Holmberg, Hans-Christer; Plomgaard, Peter; Nielsen, Joachim (1 October 2020). “Heterogeneity in subcellular muscle glycogen utilisation during exercise impacts endurance capacity in men”. The Journal of Physiology. 598 (19): 4271–4292. doi:10.1113/JP280247. PMID 32686845. S2CID 220653138. ISSN 1469-7793.
  14. ↑ 14.0 14.1 Jensen, Rasmus; Ørtenblad, Niels; Stausholm, Marie-Louise H.; Skjærbæk, Mette C.; Larsen, Daniel N.; Hansen, Mette; Holmberg, Hans-Christer; Plomgaard, Peter; Nielsen, Joachim (1 May 2021). “Glycogen supercompensation is due to increased number, not size, of glycogen particles in human skeletal muscle”. Experimental Physiology. 106 (5): 1272–1284. doi:10.1113/EP089317. PMID 33675088. S2CID 232131416. ISSN 0958-0670.
  15. ↑ Bergström, Jonas; Hermansen, Lars; Hultman, Eric; Saltin, Bengt (October 1967). “Diet, Muscle Glycogen and Physical Performance”. Acta Physiologica Scandinavica. 71 (2–3): 140–150. doi:10.1111/j.1748-1716.1967.tb03720.x. PMID 5584523. ISSN 1365-201X.
  16. ↑ Marchand, I.; Chorneyko, K.; Tarnopolsky, M.; Hamilton, S.; Shearer, J.; Potvin, J.; Graham, T. E. (2002-11-01). “Quantification of subcellular glycogen in resting human muscle: granule size, number, and location”. Journal of Applied Physiology. 93 (5): 1598–1607. doi:10.1152/japplphysiol.00585.2001. PMID 12381743. ISSN 8750-7587.
  17. ↑ Ryley, J.F. (March 1955). “Studies on the metabolism of the protozoa. 5: Metabolism of the parasitic flagellate Trichomonas foetus”. The Biochemical Journal. 59 (3): 361–369. doi:10.1042/bj0590361. PMC PMC1216250. PMID 14363101.
  18. ↑ Benchimol, Marlene; Elias, Cezar Antonio; de Souza, Wanderley (December 1982). “Tritrichomonas foetus: Ultrastructural localization of calcium in the plasma membrane and in the hydrogenosome”. Experimental Parasitology. 54 (3): 277–284. doi:10.1016/0014-4894(82)90036-4. PMID 7151939. ISSN 0014-4894.
  19. ↑ Mielewczik, Michael; Mehlhorn, Heinz; al Quraishy, Saleh; Grabensteiner, E.; Hess, M. (1 September 2008). “Transmission electron microscopic studies of stages of histomonas meleagridis from clonal cultures”. Parasitology Research. 103 (4): 745–750. doi:10.1007/s00436-008-1009-1. PMID 18626664. S2CID 2331300. ISSN 0932-0113.
  20. ↑ Manners, David J. (1991). “Recent developments in our understanding of glycogen structure”. Carbohydrate Polymers. 16 (1): 37–82. doi:10.1016/0144-8617(91)90071-J. ISSN 0144-8617.
  21. ↑ Ronner, Peter (2018). Netter's Essentials Biochemistry. USA: Elsevier. pp. 254. ISBN 978-1-929007-63-9.
  22. ↑ Berg, Jeremy Mark; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert (2012). Biochemistry. (7th ed.). W. H. Freeman. p. 338. ISBN 978-1429203142.
  23. ↑ Gunja-Smith, Zeenat; Marshall, J.J.; Mercier, Christiane; Smith, E.E.; Whelan, W.J. (1970-12-28). “A revision of the Meyer-Bernfeld model of glycogen and amylopectin”. FEBS Letters. 12 (2): 101–104. Bibcode 1970FEBSL..12..101G. doi:10.1016/0014-5793(70)80573-7. PMID 11945551. S2CID 34722785. ISSN 0014-5793.
  24. ↑ Roach, Peter J.; Depaoli-Roach, Anna A.; Hurley, Thomas D.; Tagliabracci, Vincent S. (2012-01-16). “Glycogen and its metabolism: some new developments and old themes”. Biochemical Journal. 441 (3): 763–787. doi:10.1042/BJ20111416. PMC PMC4945249. PMID 22248338. ISSN 0264-6021.
  25. ↑ Liu, Q. H.; Wang, Z. Y.; Tang, J. W.; Mou, J. Y.; Ma, Z. W.; Deng, B.; Liu, Z.; Wang, L. (2022). “BrowZine”. Carbohydrate Polymers. 295. doi:10.1016/j.carbpol.2022.119710. PMID 35989025. S2CID 249489284. Retrieved 2023-05-12.
  26. ↑ “Glycogen Biosynthesis; Glycogen Breakdown”. oregonstate.edu. Archived from the original on 12 May 2021. Retrieved 2018-02-28.
  27. ↑ 27.0 27.1 Lucia, Alejandro; Martinuzzi, Andrea; Nogales-Gadea, Gisela; Quinlivan, Ros; Reason, Stacey; International Association for Muscle Glycogen Storage Disease study group (December 2021). “Clinical practice guidelines for glycogen storage disease V & VII (McArdle disease and Tarui disease) from an international study group”. Neuromuscular Disorders. 31 (12): 1296–1310. doi:10.1016/j.nmd.2021.10.006. hdl:11268/11047. PMID 34848128. S2CID 240123241. ISSN 1873-2364.
  28. ↑ “Hormonal Regulation of Energy Metabolism - Berne and Levy Physiology, 6th ed (2008)”. doctorlib.info. Retrieved 2023-10-21.
  29. ↑ Murray, Bob; Rosenbloom, Christine (2018-04-01). “Fundamentals of glycogen metabolism for coaches and athletes”. Nutrition Reviews. 76 (4): 243–259. doi:10.1093/nutrit/nuy001. PMC PMC6019055. PMID 29444266. ISSN 1753-4887.
  30. ↑ 30.0 30.1 Brooks, George A. (January 2020). “The Precious Few Grams of Glucose During Exercise”. International Journal of Molecular Sciences. 21 (16): 5733. doi:10.3390/ijms21165733. PMC PMC7461129. PMID 32785124. ISSN 1422-0067.
  31. ↑ van Loon, L. J.; Greenhaff, P. L.; Constantin-Teodosiu, D.; Saris, W. H.; Wagenmakers, A. J. (2001-10-01). “The effects of increasing exercise intensity on muscle fuel utilisation in humans”. The Journal of Physiology. 536 (Pt 1): 295–304. doi:10.1111/j.1469-7793.2001.00295.x. PMC PMC2278845. PMID 11579177. ISSN 0022-3751.
  32. ↑ Ruth Melendez; Enrique Melendez-Hevia; Enric I. Canela (September 1999). “The Fractal Structure of Glycogen: A Clever Solution to Optimize Cell Metabolism”. Biophysical Journal. 77 (3): 1327. Bibcode 1999BpJ....77.1327M. doi:10.1016/S0006-3495(99)76982-1. hdl:2445/122234. PMC PMC1300422. PMID 10465745.
  33. ↑ Quinn A. Besford; Xiao-Yi Zeng; Ji-Ming Ye; Angus Gray-Weale (31 October 2015). “Liver glycogen in type 2 diabetic mice is randomly branched as enlarged aggregates with blunted glucose release”. Glycoconjugate Journal. 33 (1): 41–51. doi:10.1007/s10719-015-9631-5. hdl:11343/282927. PMID 26521055.
  34. ↑ Peng Zhang; Sharif S. Nada; Xinle Tan; Bin Deng; Mitchell A. Sullivan; Robert G. Gilbert (8 May 2018). “Exploring glycogen biosynthesis through Monte Carlo simulation”. International Journal of Biological Macromolecules. 116: 264–271. doi:10.1016/j.ijbiomac.2018.05.027. PMID 29751035.
  35. ↑ Young, F.G. (22 June 1957). “Claude Bernard and the discovery of glycogen”. British Medical Journal. 1 (5033): 1431–1437. doi:10.1136/bmj.1.5033.1431. JSTOR 25382898. PMC PMC1973429. PMID 13436813.
  36. ↑ Nelson, D. (2013). Lehninger Principles of Biochemistry. (6th ed.). W.H. Freeman and Company. p. 618.
  37. ↑ Stryer, L. (1988). Biochemistry. (3rd ed.). Freeman. p. 451.
  38. ↑ “Methods of endurance training, Part 1”. 2009-10-30. Archived from the original on 22 July 2018. Retrieved 1 August 2013.
  39. ↑ “Steady state vs. tempo training and fat loss”. 2008-06-02. Archived from the original on 5 September 2017. Retrieved 1 August 2013.
  40. ↑ McDonald, Lyle (2012-07-25). “Research review: An in-depth look into carbing up on the cyclical ketogenic diet”. Archived from the original on 11 November 2020. Retrieved 19 February 2017.
  41. ↑ McDonald, Lyle (1998). The Ketogenic Diet: A complete guide for the dieter and the practitioner. Lyle McDonald.
  42. ↑ Costill DL, Bowers R, Branam G, Sparks K (December 1971). “Muscle glycogen utilization during prolonged exercise on successive days”. J Appl Physiol. 31 (6): 834–838. doi:10.1152/jappl.1971.31.6.834. PMID 5123660.
  43. ↑ Zorzano A, Balon TW, Goodman MN, Ruderman NB (December 1986). “Glycogen depletion and increased insulin sensitivity and responsiveness in muscle after exercise”. Am. J. Physiol.. 251 (6, Part 1): E664–E669. doi:10.1152/ajpendo.1986.251.6.E664. PMID 3538900.
  44. ↑ McDonald, Lyle (2003). The Ultimate Diet 2.0. Lyle McDonald.
  45. ↑ Pedersen, D.J.; Lessard, S.J.; Coffey, V.G.; et al. (July 2008). “High rates of muscle glycogen resynthesis after exhaustive exercise when carbohydrate is coingested with caffeine”. Journal of Applied Physiology. 105 (1): 7–13. doi:10.1152/japplphysiol.01121.2007. PMID 18467543.
  46. ↑ 46.0 46.1 Beelen, M.; Burke, L.M.; Gibala, M.J.; van Loon, L.J.C. (December 2010). “Nutritional strategies to promote post-exercise recovery”. International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism. 20 (6): 515–532. doi:10.1123/ijsnem.20.6.515. PMID 21116024. S2CID 13748227.
  47. ↑ Quinn A. Besford; Francesca Cavalieri; Frank Caruso (7 May 2020). “Glycogen as a Building Block for Advanced Biological Materials”. Advanced Materials. 32 (18): 1904625. Bibcode 2020AdM....3204625B. doi:10.1002/adma.201904625. hdl:11343/230737. PMID 31617264. S2CID 204738366.

బాహ్య లింకులు

వికీమీడియా కామన్స్: Glycogen

  • “Glycogen storage disease”. McArdle's Diseases.
  • Glycogen U.S. నేషనల్ లైబ్రరీ ఆఫ్ మెడిసిన్ మెడికల్ సబ్జెక్ట్ హెడింగ్స్ (MeSH) లో

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Glycogen” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Glycogen ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=గ్లైకోజెన్&oldid=6011"