लाइसिन

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L-Lysin - L-Lysine.svg

लाइसिन बॉल एंड स्टिक मॉडल घूमते हुए

लाइसिन (प्रतीक Lys या K; जिसे L-लाइसिन भी कहा जाता है) एक α-अमीनो अम्ल है जो कई प्रोटीन का पूर्ववर्ती (precursor) है। लाइसिन में एक α-अमीनो समूह (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर प्रोटोनेटेड \sNH3+ रूप में होता है), एक α-कार्बोक्सिलिक अम्ल समूह (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर डीप्रोटोनेटेड \sCOO- रूप में होता है), और एक पार्श्व श्रृंखला (CH2)4NH2 (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर आंशिक रूप से प्रोटोनेटेड होती है) शामिल है, इसलिए इसे एक क्षारीय, आवेशित (शारीरिक pH पर पानी में), एलिफैटिक अमीनो अम्ल के रूप में वर्गीकृत किया गया है। यह कोडॉन AAA और AAG द्वारा एन्कोड किया जाता है। लगभग अन्य सभी अमीनो अम्लों की तरह, α-कार्बन कायरल होता है और लाइसिन का तात्पर्य या तो किसी एक एनैन्टीओमर या दोनों के रेसेमिक मिश्रण से हो सकता है। इस लेख के प्रयोजन के लिए, लाइसिन का तात्पर्य जैविक रूप से सक्रिय एनैन्टीओमर L-लाइसिन से होगा, जहाँ α-कार्बन S विन्यास में होता है।

मानव शरीर लाइसिन का संश्लेषण नहीं कर सकता है। यह मनुष्यों के लिए आवश्यक है और इसलिए इसे आहार से प्राप्त किया जाना चाहिए। उन जीवों में जो लाइसिन का संश्लेषण करते हैं, दो मुख्य जैवसंश्लेषण मार्ग मौजूद हैं, डायमिनोपिमलेट और α-अमीनोएडिपेट मार्ग, जो अलग-अलग एंजाइमों और सब्सट्रेट्स का उपयोग करते हैं और विविध जीवों में पाए जाते हैं। लाइसिन का अपचय कई मार्गों में से एक के माध्यम से होता है, जिनमें से सबसे आम सैकेरोपाइन मार्ग है।

लाइसिन मनुष्यों में कई भूमिकाएँ निभाता है, सबसे महत्वपूर्ण प्रोटीनोजेनेसिस, लेकिन कोलेजन पॉलीपेप्टाइड्स के क्रॉसलिंकिंग, आवश्यक खनिज पोषक तत्वों के अवशोषण, और कार्निटाइन के उत्पादन में भी, जो वसा अम्ल चयापचय में महत्वपूर्ण है। लाइसिन अक्सर हिस्टोन संशोधन में भी शामिल होता है, और इस प्रकार, एपीजीनोम को प्रभावित करता है। ε-अमीनो समूह अक्सर हाइड्रोजन बॉन्डिंग में और उत्प्रेरण में एक सामान्य क्षार के रूप में भाग लेता है। ε-अमोनियम समूह (\sNH3+) α-कार्बन से चौथे कार्बन से जुड़ा होता है, जो कार्बोक्सिल (\sCOOH) समूह से जुड़ा होता है।[1]

कई जैविक प्रक्रियाओं में इसके महत्व के कारण, लाइसिन की कमी से कई रोग स्थितियाँ हो सकती हैं जिनमें दोषपूर्ण संयोजी ऊतक, बिगड़ा हुआ वसा अम्ल चयापचय, एनीमिया और प्रणालीगत प्रोटीन-ऊर्जा की कमी शामिल है। इसके विपरीत, अप्रभावी अपचय के कारण लाइसिन की अधिकता गंभीर न्यूरोलॉजिकल विकारों का कारण बन सकती है।

लाइसिन को पहली बार 1889 में जर्मन जैविक रसायनज्ञ फर्डिनेंड हेनरिक एडमंड ड्रेक्सेल द्वारा केसीन प्रोटीन के हाइड्रोलिसिस से अलग किया गया था,[2] और इसलिए इसका नाम Lysin रखा, ढीला करना। 1902 में, जर्मन रसायनज्ञों एमिल फिशर और Fritz Weigert ने इसे संश्लेषित करके लाइसिन की रासायनिक संरचना निर्धारित की।

एक-अक्षर का प्रतीक K लाइसिन को वर्णानुक्रम में निकटतम होने के कारण सौंपा गया था, L को संरचनात्मक रूप से सरल ल्यूसीन को सौंपा गया था, और M को मेथियोनीन को।[3]

जैवसंश्लेषण

लाइसिन जैवसंश्लेषण मार्ग। L-लाइसिन के de novo जैवसंश्लेषण के लिए दो मार्ग जिम्मेदार हैं, अर्थात् (A) डायमिनोपिमलेट मार्ग और (B) α‑अमीनोएडिपेट मार्ग।

प्रकृति में लाइसिन के संश्लेषण के लिए दो मार्गों की पहचान की गई है। डायमिनोपिमलेट (DAP) मार्ग एस्पार्टेट व्युत्पन्न जैवसंश्लेषण परिवार से संबंधित है, जो थ्रेओनीन, मेथियोनीन और आइसोल्यूसीन के संश्लेषण में भी शामिल है,[4] जबकि α-अमीनोएडिपेट (AAA) मार्ग ग्लूटामेट जैवसंश्लेषण परिवार का हिस्सा है।

DAP पाथवे

DAP पाथवे प्रोकैरियोट्स और पौधों दोनों में पाया जाता है और इसकी शुरुआत एस्पार्टेट-व्युत्पन्न, L-एस्पार्टेट सेमीएल्डिहाइड और पाइरूवेट के बीच dihydrodipicolinate synthase (DHDPS) (E.C 4.3.3.7) द्वारा उत्प्रेरित condensation reaction से होती है, जिससे (4S)-4-हाइड्रॉक्सी-2,3,4,5-टेट्राहाइड्रो-(2S)-डिपिकोलिनिक एसिड (HTPA) बनता है।[5] इसके बाद उत्पाद को NAD(P)H को प्रोटॉन दाता के रूप में उपयोग करके डाइहाइड्रोडिपिकोलिनेट रिडक्टेस (DHDPR) (E.C 1.3.1.26) द्वारा अपचयित (reduced) किया जाता है, जिससे 2,3,4,5-टेट्राहाइड्रोडिपिकोलिनेट (THDP) प्राप्त होता है। यहाँ से, चार पाथवे विविधताएं पाई गई हैं, अर्थात् एसिटाइलेज, एमिनोट्रांसफेरेज, डिहाइड्रोजनेज और सक्सिनिलेज पाथवे। एसिटाइलेज और सक्सिनिलेज दोनों प्रकार के पाथवे चार enzyme-उत्प्रेरित चरणों का उपयोग करते हैं, एमिनोट्रांसफेरेज पाथवे दो एंजाइमों का उपयोग करता है, और डिहाइड्रोजनेज पाथवे एक एकल एंजाइम का उपयोग करता है। ये चार प्रकार के पाथवे उप-अंतिम उत्पाद, मेसो-डाईअमीनोपिमेलिट के निर्माण पर अभिसरित (converge) होते हैं, जिसे बाद में डाईअमीनोपिमेलिट डिकार्बोक्सिलेज (DAPDC) (E.C 4.1.1.20) द्वारा उत्प्रेरित एक अपरिवर्तनीय प्रतिक्रिया में एंजाइमी रूप से डिकार्बोक्सिलेट करके L-लाइसिन का उत्पादन किया जाता है। DAP पाथवे को कई स्तरों पर विनियमित किया जाता है, जिसमें एस्पार्टेट प्रसंस्करण में शामिल एंजाइमों के साथ-साथ प्रारंभिक DHDPS-उत्प्रेरित संघनन चरण भी शामिल है। लाइसिन इन एंजाइमों पर एक मजबूत negative feedback लूप डालता है और, परिणामस्वरूप, पूरे पाथवे को नियंत्रित करता है।

AAA पाथवे

মূল নিবন্ধ: α-Aminoadipate pathway AAA पाथवे में L-लाइसिन के संश्लेषण के लिए मध्यवर्ती AAA के माध्यम से α-कीटोग्लूटारेट और acetyl-CoA का संघनन शामिल है। यह पाथवे कई yeast प्रजातियों के साथ-साथ प्रोटिस्ट और उच्च कवक (higher fungi) में मौजूद पाया गया है।[6] यह भी बताया गया है कि Thermus thermophilus और Pyrococcus horikoshii में AAA मार्ग का एक वैकल्पिक प्रकार पाया गया है, जो यह संकेत दे सकता है कि यह पाथवे मूल रूप से प्रस्तावित की तुलना में प्रोकैरियोट्स में अधिक व्यापक रूप से फैला हुआ है। AAA पाथवे में पहला और दर-निर्धारक चरण होमोसिट्रेट-सिंथेस (HCS) (E.C 2.3.3.14) द्वारा उत्प्रेरित एसिटाइल-CoA और α-कीटोग्लूटारेट के बीच संघनन प्रतिक्रिया है, जिससे मध्यवर्ती होमोसिट्रिल-CoA प्राप्त होता है, जिसे उसी एंजाइम द्वारा जल-अपघटित (hydrolysed) करके होमोसिट्रेट का उत्पादन किया जाता है। होमोसिट्रेट को होमोएकोनिटेस (HAc) (E.C 4.2.1.36) द्वारा एंजाइमी रूप से निर्जलित (dehydrated) करके cis-होमोएकोनिटेट प्राप्त किया जाता है। इसके बाद HAc एक दूसरी प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है जिसमें cis-होमोएकोनिटेट होमोआइसोसिट्रेट का उत्पादन करने के लिए पुनर्जलीकरण (rehydration) से गुजरता है। परिणामी उत्पाद होमोआइसोसिट्रेट डिहाइड्रोजनेज (HIDH) (E.C 1.1.1.87) द्वारा ऑक्सीडेटिव डिकार्बोक्सिलेशन से गुजरता है जिससे α-कीटोएडिपेट प्राप्त होता है। इसके बाद AAA का निर्माण पाइरिडोक्सल 5′-फॉस्फेट (PLP)-निर्भर एमिनोट्रांसफेरेज (PLP-AT) (E.C 2.6.1.39) के माध्यम से होता है, जिसमें अमीनो दाता के रूप में ग्लूटामेट का उपयोग किया जाता है। यहाँ से, AAA पाथवे किंगडम के आधार पर भिन्न होता है। कवकों में, AAA को AAA रिडक्टेस (E.C 1.2.1.95) के माध्यम से α-अमीनोएडिपेट-सेमीएल्डिहाइड में अपचयित किया जाता है, जो एडेनिलिलेशन और अपचयन दोनों को शामिल करने वाली एक अनूठी प्रक्रिया है जिसे फॉस्फोपैन्टेथीनिल ट्रांसफेरेज (E.C 2.7.8.7) द्वारा सक्रिय किया जाता है। एक बार सेमीएल्डिहाइड बन जाने के बाद, saccharopine रिडक्टेस (E.C 1.5.1.10) ग्लूटामेट और NAD(P)H के साथ एक संघनन प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, जहाँ NAD(P)H एक प्रोटॉन दाता के रूप में कार्य करता है, और imine को अपचयित करके उप-अंतिम उत्पाद, सैकेरोपिन का उत्पादन किया जाता है। कवकों में पाथवे का अंतिम चरण सैकेरोपिन डिहाइड्रोजनेज (SDH) (E.C 1.5.1.8) द्वारा उत्प्रेरित सैकेरोपिन का ऑक्सीडेटिव deamination शामिल है, जिसके परिणामस्वरूप L-लाइसिन प्राप्त होता है। कुछ प्रोकैरियोट्स में पाए जाने वाले एक प्रकार के AAA पाथवे में, AAA को पहले N-एसिटाइल-α-अमीनोएडिपेट में परिवर्तित किया जाता है, जिसे फॉस्फोराइलेट किया जाता है और फिर ε-एल्डिहाइड में अपचयित रूप से डीफॉस्फोराइलेट किया जाता है। इसके बाद एल्डिहाइड को ट्रांसमिनेट करके N-एसिटाइललाइसिन बनाया जाता है, जिसे L-लाइसिन देने के लिए डीएसिटाइलेट किया जाता है। हालाँकि, इस प्रकार के पाथवे में शामिल एंजाइमों को और अधिक सत्यापन की आवश्यकता है।

अपचय (Catabolism)

सैकेरोपिन लाइसिन अपचय पाथवे। सैकेरोपिन पाथवे लाइसिन के अपचय के लिए सबसे प्रमुख पाथवे है।

सभी अमीनो एसिड की तरह, लाइसिन का catabolism आहार संबंधी लाइसिन के सेवन या intracellular प्रोटीन के टूटने से शुरू होता है। अपचय का उपयोग मुक्त लाइसिन की इंट्रासेल्युलर सांद्रता को नियंत्रित करने और अत्यधिक मुक्त लाइसिन के विषाक्त प्रभावों को रोकने के लिए स्थिर-अवस्था बनाए रखने के साधन के रूप में भी किया जाता है।[7] लाइसिन अपचय में कई पाथवे शामिल हैं, लेकिन सबसे अधिक उपयोग किया जाने वाला सैकेरोपिन पाथवे है, जो मुख्य रूप से जानवरों में liver (और समकक्ष अंगों) में, विशेष रूप से माइटोकॉन्ड्रिया के भीतर होता है। यह पहले वर्णित AAA पाथवे का उल्टा है। जानवरों और पौधों में, सैकेरोपिन पाथवे के पहले दो चरण बाइफंक्शनल एंजाइम, α-अमीनोएडिपिक सेमीएल्डिहाइड सिंथेस (AASS) द्वारा उत्प्रेरित होते हैं, जिसमें लाइसिन-कीटोग्लूटारेट रिडक्टेस (LKR) (E.C 1.5.1.8) और SDH दोनों गतिविधियाँ होती हैं, जबकि अन्य जीवों में, जैसे कि बैक्टीरिया और कवक में, ये दोनों एंजाइम अलग-अलग genes द्वारा एन्कोड किए जाते हैं। पहले चरण में α-कीटोग्लूटारेट की उपस्थिति में L-लाइसिन का LKR-उत्प्रेरित अपचयन शामिल है जिससे सैकेरोपिन का उत्पादन होता है, जिसमें NAD(P)H एक प्रोटॉन दाता के रूप में कार्य करता है। इसके बाद सैकेरोपिन NAD+ की उपस्थिति में SDH द्वारा उत्प्रेरित निर्जलीकरण प्रतिक्रिया से गुजरता है, जिससे AAS और ग्लूटामेट का उत्पादन होता है। AAS डिहाइड्रोजनेज (AASD) (E.C 1.2.1.31) फिर अणु को और अधिक निर्जलित करके AAA में बदल देता है। इसके बाद, PLP-AT AAA जैवसंश्लेषण पाथवे के विपरीत प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, जिसके परिणामस्वरूप AAA को α-कीटोएडिपेट में परिवर्तित किया जाता है। उत्पाद, α-कीटोएडिपेट, को NAD+ और कोएंजाइम A की उपस्थिति में डिकार्बोक्सिलेट करके ग्लूटरिल-CoA प्राप्त किया जाता है, हालाँकि इसमें शामिल एंजाइम को अभी पूरी तरह से स्पष्ट किया जाना बाकी है। कुछ प्रमाण बताते हैं कि 2-oxoadipate dehydrogenase complex (OADHc), जो ऑक्सोग्लूटारेट डिहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स (OGDHc) (E.C 1.2.4.2) की E1 सबयूनिट के संरचनात्मक रूप से समरूप है, डिकार्बोक्सिलेशन प्रतिक्रिया के लिए जिम्मेदार है। अंत में, ग्लूटरिल-CoA को glutaryl-CoA dehydrogenase (E.C 1.3.8.6) द्वारा ऑक्सीडेटिव रूप से डिकार्बोक्सिलेट करके क्रोटोनिल-CoA में बदल दिया जाता है, जिसे बाद में एसिटाइल-CoA प्राप्त करने के लिए कई एंजाइमी चरणों के माध्यम से संसाधित किया जाता है; यह ट्राइकार्बोक्सिलिक एसिड चक्र (TCA) में शामिल एक आवश्यक कार्बन metabolite है।

पोषण संबंधी मूल्य

लाइसिन मनुष्यों के लिए एक आवश्यक अमीनो एसिड है।[8] मानव की दैनिक पोषण संबंधी आवश्यकता शैशवावस्था में ~60 mg/kg से लेकर वयस्कों में ~30 mg/kg तक भिन्न होती है। यह आवश्यकता आमतौर पर पश्चिमी समाज में मांस और वनस्पति स्रोतों से लाइसिन के सेवन से पूरी होती है, जो अनुशंसित आवश्यकता से काफी अधिक है। शाकाहारी आहार में, मांस स्रोतों की तुलना में अनाज की फसलों में लाइसिन की सीमित मात्रा के कारण लाइसिन का सेवन कम होता है।

अनाज की फसलों में लाइसिन की सीमित सांद्रता को देखते हुए, लंबे समय से यह अनुमान लगाया जाता रहा है कि आनुवंशिक संशोधन प्रथाओं के माध्यम से लाइसिन की मात्रा बढ़ाई जा सकती है।[9] अक्सर इन प्रथाओं में DHDPS एंजाइम के लाइसिन फीडबैक-असंवेदनशील ऑर्थोलॉग्स को पेश करके DAP मार्ग का जानबूझकर अविनियमन (dysregulation) शामिल रहा है। इन विधियों को सीमित सफलता ही मिली है, जिसका संभावित कारण मुक्त लाइसिन की बढ़ी हुई मात्रा के विषाक्त दुष्प्रभाव और TCA चक्र पर पड़ने वाले अप्रत्यक्ष प्रभाव हैं। पौधे लाइसिन और अन्य अमीनो एसिड को बीज के भंडारण प्रोटीन के रूप में जमा करते हैं, जो पौधे के बीजों के भीतर पाए जाते हैं, और यह अनाज की फसलों का खाद्य घटक होता है। यह न केवल मुक्त लाइसिन को बढ़ाने की आवश्यकता को उजागर करता है, बल्कि लाइसिन को स्थिर बीज भंडारण प्रोटीन के संश्लेषण की ओर निर्देशित करने और परिणामस्वरूप, फसलों के उपभोग्य घटक के पोषण मूल्य को बढ़ाने की आवश्यकता पर भी जोर देता है। जबकि आनुवंशिक संशोधन प्रथाओं को सीमित सफलता मिली है, अधिक पारंपरिक चयनात्मक प्रजनन तकनीकों ने "क्वालिटी प्रोटीन मेज़" (Quality Protein Maize) के अलगाव की अनुमति दी है, जिसमें लाइसिन और ट्रिप्टोफैन (जो एक आवश्यक अमीनो एसिड भी है) का स्तर काफी बढ़ गया है। लाइसिन की मात्रा में इस वृद्धि का श्रेय एक ओपेक-2 (opaque-2) उत्परिवर्तन को दिया जाता है, जिसने लाइसिन-रहित ज़ीन-संबंधित बीज भंडारण प्रोटीन के प्रतिलेखन को कम कर दिया और परिणामस्वरूप, लाइसिन से भरपूर अन्य प्रोटीनों की प्रचुरता बढ़ गई। आमतौर पर, पशुधन आहार में लाइसिन की सीमित प्रचुरता को दूर करने के लिए, औद्योगिक रूप से उत्पादित लाइसिन मिलाया जाता है। औद्योगिक प्रक्रिया में कोरीनेबैक्टीरियम ग्लूटामिकम (Corynebacterium glutamicum) का किण्वन संवर्धन और उसके बाद लाइसिन का शुद्धिकरण शामिल है।

आहार स्रोत

लाइसिन के अच्छे स्रोत उच्च-प्रोटीन वाले खाद्य पदार्थ हैं जैसे अंडे, मांस (विशेष रूप से लाल मांस, भेड़ का मांस, सूअर का मांस और पोल्ट्री), सोया, बीन्स और मटर, पनीर (विशेष रूप से परमेसन), और कुछ मछलियाँ (जैसे कॉड और सार्डिन)।[10] लाइसिन अधिकांश अनाज में सीमित अमीनो एसिड (किसी विशेष खाद्य पदार्थ में सबसे कम मात्रा में पाया जाने वाला आवश्यक अमीनो एसिड) है, लेकिन अधिकांश दालों (फलियां) में यह प्रचुर मात्रा में होता है। बीन्स में वह लाइसिन होता है जिसकी मक्का में कमी होती है, और मानव पुरातात्विक रिकॉर्ड में बीन्स और मक्का अक्सर एक साथ दिखाई देते हैं, जैसा कि थ्री सिस्टर्स में होता है: बीन्स, मक्का और स्क्वैश।

एक खाद्य पदार्थ को पर्याप्त लाइसिन वाला माना जाता है यदि इसमें प्रति ग्राम प्रोटीन में कम से कम 51 मिलीग्राम लाइसिन हो (ताकि प्रोटीन 5.1% लाइसिन हो)।[11] L-लाइसिन HCl का उपयोग आहार अनुपूरक के रूप में किया जाता है, जो 80.03% L-लाइसिन प्रदान करता है। इस प्रकार, 1 ग्राम L-लाइसिन, 1.25 ग्राम L-लाइसिन HCl में निहित होता है।

जैविक भूमिकाएँ

लाइसिन की सबसे सामान्य भूमिका प्रोटीनोजेनेसिस (प्रोटीन निर्माण) है। लाइसिन अक्सर प्रोटीन संरचना में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। चूंकि इसकी साइड चेन में एक तरफ धनावेशित समूह और बैकबोन के करीब एक लंबी हाइड्रोफोबिक कार्बन पूंछ होती है, इसलिए लाइसिन को कुछ हद तक एम्फीफिलिक माना जाता है। इस कारण से, लाइसिन को प्रोटीन के भीतर दबे हुए और अधिक सामान्यतः विलायक चैनलों में तथा प्रोटीन के बाहरी हिस्से पर पाया जा सकता है, जहाँ यह जलीय वातावरण के साथ परस्पर क्रिया कर सकता है।[12] लाइसिन प्रोटीन स्थिरता में भी योगदान दे सकता है क्योंकि इसका ε-अमीनो समूह अक्सर हाइड्रोजन बॉन्डिंग, साल्ट ब्रिज और सहसंयोजक इंटरैक्शन में भाग लेकर शिफ बेस (Schiff base) बनाता है।

लाइसिन की दूसरी प्रमुख भूमिका हिस्टोन संशोधन के माध्यम से एपिसेंटिक विनियमन में है।[13] सहसंयोजक हिस्टोन संशोधनों के कई प्रकार होते हैं, जिनमें आमतौर पर हिस्टोन की उभरी हुई पूंछ में पाए जाने वाले लाइसिन अवशेष शामिल होते हैं। संशोधनों में अक्सर एसिटाइल (−CH3CO) का जुड़ना या हटना शामिल होता है, जिससे एसिटिललाइसिन बनता है या वापस लाइसिन में बदल जाता है, साथ ही तीन मिथाइल (−CH3), यूबिकिटिन या सुमो प्रोटीन समूह का जुड़ना शामिल है। विभिन्न संशोधनों का जीन विनियमन पर डाउनस्ट्रीम प्रभाव पड़ता है, जिसमें जीन सक्रिय या दमित हो सकते हैं।

लाइसिन को अन्य जैविक प्रक्रियाओं में भी महत्वपूर्ण भूमिका निभाने के लिए माना गया है, जिनमें शामिल हैं: संयोजी ऊतकों के संरचनात्मक प्रोटीन, कैल्शियम होमियोस्टेसिस, और फैटी एसिड चयापचय।[14] लाइसिन को कोलेजन में तीन हेलिकल पॉलीपेप्टाइड्स के बीच क्रॉस-लिंकिंग में शामिल दिखाया गया है, जिसके परिणामस्वरूप इसकी स्थिरता और तन्यता ताकत बनी रहती है। यह तंत्र बैक्टीरिया कोशिका भित्तियों में लाइसिन की भूमिका के समान है, जिसमें लाइसिन (और मेसो-डायमिनोपिमलेट) क्रॉसलिंक के निर्माण और इसलिए, कोशिका भित्ति की स्थिरता के लिए महत्वपूर्ण हैं। इस अवधारणा को पहले संभावित रोगजनक आनुवंशिक रूप से संशोधित बैक्टीरिया के अनपेक्षित रिलीज को रोकने के साधन के रूप में खोजा गया था। यह प्रस्तावित किया गया था कि एस्चेरिचिया कोलाई (Escherichia coli) (X1776) के एक ऑक्सोट्रॉफिक स्ट्रेन का उपयोग सभी आनुवंशिक संशोधन प्रथाओं के लिए किया जा सकता है, क्योंकि यह स्ट्रेन DAP के पूरक के बिना जीवित रहने में असमर्थ है, और इसलिए, प्रयोगशाला वातावरण के बाहर जीवित नहीं रह सकता है। लाइसिन को कैल्शियम के आंतों के अवशोषण और गुर्दे के प्रतिधारण में शामिल होने का भी प्रस्ताव दिया गया है, और इस प्रकार, यह कैल्शियम होमियोस्टेसिस में भूमिका निभा सकता है। अंत में, लाइसिन को कार्नाइटिन के लिए एक अग्रदूत (precursor) के रूप में दिखाया गया है, जो फैटी एसिड को माइटोकॉन्ड्रिया तक पहुंचाता है, जहां ऊर्जा की रिहाई के लिए उनका ऑक्सीकरण किया जा सकता है। कार्नाइटिन का संश्लेषण ट्राइमिथाइललाइसिन से होता है, जो कुछ प्रोटीनों के क्षरण का उत्पाद है, इसलिए कार्नाइटिन में परिवर्तित होने से पहले लाइसिन को पहले प्रोटीनों में शामिल किया जाना चाहिए और मिथाइलेट किया जाना चाहिए। हालाँकि, स्तनधारियों में कार्नाइटिन का प्राथमिक स्रोत लाइसिन रूपांतरण के बजाय आहार संबंधी स्रोत हैं।

रोडोप्सिन और दृश्य ऑप्सिन (जो OPN1SW, OPN1MW, और OPN1LW जीन द्वारा एन्कोड किए जाते हैं) जैसे ऑप्सिन में, रेटिनाल्डिहाइड एक संरक्षित लाइसिन अवशेष के साथ एक शिफ बेस बनाता है, और रेटिनिलिडीन समूह के साथ प्रकाश की परस्पर क्रिया रंग दृष्टि में सिग्नल ट्रांसडक्शन का कारण बनती है (विवरण के लिए दृश्य चक्र देखें)।

विवादित भूमिकाएँ

एक लंबी चर्चा रही है कि लाइसिन, जब अंतःशिरा (intravenously) या मौखिक रूप से दिया जाता है, तो ग्रोथ हार्मोन की रिहाई को काफी बढ़ा सकता है।[15] इसके कारण एथलीट प्रशिक्षण के दौरान मांसपेशियों की वृद्धि को बढ़ावा देने के साधन के रूप में लाइसिन का उपयोग करते हैं, हालांकि, आज तक लाइसिन के इस अनुप्रयोग का समर्थन करने के लिए कोई महत्वपूर्ण सबूत नहीं मिला है।

चूंकि हर्पीस सिम्प्लेक्स वायरस (HSV) के प्रोटीन में उन कोशिकाओं की तुलना में, जिन्हें वे संक्रमित करते हैं, आर्जिनिन अधिक और लाइसिन कम होता है, इसलिए लाइसिन सप्लीमेंट को एक उपचार के रूप में आजमाया गया है। चूंकि ये दोनों अमीनो एसिड आंत में अवशोषित होते हैं, गुर्दे में पुनः प्राप्त किए जाते हैं, और समान अमीनो एसिड ट्रांसपोर्टर द्वारा कोशिकाओं में ले जाए जाते हैं, इसलिए सिद्धांत रूप में, लाइसिन की प्रचुरता वायरल प्रतिकृति के लिए उपलब्ध आर्जिनिन की मात्रा को सीमित कर देगी।[16] नैदानिक अध्ययन रोगनिरोधी के रूप में या HSV प्रकोपों के उपचार में इसकी प्रभावशीलता के लिए अच्छे प्रमाण प्रदान नहीं करते हैं। उत्पाद के उन दावों के जवाब में कि लाइसिन HSV के प्रति प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया में सुधार कर सकता है, यूरोपीय खाद्य सुरक्षा प्राधिकरण (European Food Safety Authority) द्वारा की गई एक समीक्षा में कारण-प्रभाव संबंध का कोई प्रमाण नहीं मिला। 2011 में प्रकाशित उसी समीक्षा में ऐसे दावों का समर्थन करने के लिए कोई सबूत नहीं मिला कि लाइसिन कोलेस्ट्रॉल कम कर सकता है, भूख बढ़ा सकता है, एक सामान्य पोषक तत्व के अलावा किसी अन्य भूमिका में प्रोटीन संश्लेषण में योगदान दे सकता है, या कैल्शियम अवशोषण या प्रतिधारण को बढ़ा सकता है।

रोगों में भूमिका

लाइसिन से संबंधित रोग लाइसिन के डाउनस्ट्रीम प्रसंस्करण, यानी प्रोटीन में समावेश या वैकल्पिक जैव-अणुओं में संशोधन का परिणाम हैं। कोलेजन में लाइसिन की भूमिका ऊपर रेखांकित की गई है, हालांकि, कोलेजन पेप्टाइड्स के क्रॉसलिंकिंग में शामिल लाइसिन और हाइड्रॉक्सीलाइसिन की कमी को संयोजी ऊतक की एक रोग स्थिति से जोड़ा गया है।[17] चूंकि कार्निटाइन वसा अम्ल चयापचय में शामिल एक प्रमुख लाइसिन-व्युत्पन्न मेटाबोलाइट है, इसलिए पर्याप्त कार्निटाइन और लाइसिन की कमी वाला एक घटिया आहार कार्निटाइन के स्तर में कमी का कारण बन सकता है, जिसका किसी व्यक्ति के स्वास्थ्य पर महत्वपूर्ण व्यापक प्रभाव पड़ सकता है। लाइसिन को एनीमिया में भी भूमिका निभाते हुए दिखाया गया है, क्योंकि संदेह है कि लाइसिन का आयरन के अवशोषण और उसके बाद रक्त प्लाज्मा में फेरिटिन की सांद्रता पर प्रभाव पड़ता है। हालाँकि, क्रिया की सटीक कार्यप्रणाली अभी स्पष्ट नहीं है। सबसे आम तौर पर, लाइसिन की कमी गैर-पश्चिमी समाजों में देखी जाती है और यह प्रोटीन-ऊर्जा कुपोषण के रूप में प्रकट होती है, जिसका व्यक्ति के स्वास्थ्य पर गहरा और प्रणालीगत प्रभाव पड़ता है। एक वंशानुगत आनुवंशिक रोग भी है जिसमें लाइसिन अपचय (catabolism) के लिए जिम्मेदार एंजाइमों में उत्परिवर्तन शामिल है, अर्थात् सैकरोपिन मार्ग का द्वि-कार्यात्मक AASS एंजाइम। लाइसिन अपचय की कमी के कारण, अमीनो एसिड प्लाज्मा में जमा हो जाता है और रोगियों में हाइपरलाइसिनेमिया विकसित हो जाता है, जो स्पर्शोन्मुख से लेकर गंभीर तंत्रिका संबंधी विकलांगता के रूप में प्रकट हो सकता है, जिसमें मिर्गी, अटैक्सिया, स्पैस्टिसिटी और मनोप्रेरक मंदता शामिल हैं। हाइपरलाइसिनेमिया का नैदानिक महत्व इस क्षेत्र में बहस का विषय है, जिसमें कुछ अध्ययनों में शारीरिक या मानसिक विकलांगता और हाइपरलाइसिनेमिया के बीच कोई संबंध नहीं पाया गया है। इसके अलावा, लाइसिन चयापचय से संबंधित जीन में उत्परिवर्तन कई रोग स्थितियों में शामिल रहे हैं, जिनमें पाइरिडोक्सिन-निर्भर मिर्गी (ALDH7A1 जीन), अल्फा-अमीनोएडिपिक और अल्फा-कीटोएडिपिक एसिडुरिया (DHTKD1 जीन), और ग्लूटरिक एसिडुरिया टाइप 1 (GCDH जीन) शामिल हैं।

हाइपरलाइसिनुरिया मूत्र में लाइसिन की उच्च मात्रा द्वारा चिह्नित होता है।[18] यह अक्सर एक चयापचय रोग के कारण होता है जिसमें लाइसिन के टूटने में शामिल एक प्रोटीन आनुवंशिक उत्परिवर्तन के कारण कार्यहीन होता है। यह गुर्दे की ट्यूबलर परिवहन की विफलता के कारण भी हो सकता है।

पशु आहार में लाइसिन का उपयोग

बिल्लियों के लिए सप्लीमेंट के रूप में बेचा जाने वाला लाइसिन

पशु आहार के लिए लाइसिन का उत्पादन एक प्रमुख वैश्विक उद्योग है, जो 2009 में €1.22 बिलियन से अधिक के बाजार मूल्य के लिए लगभग 700,000 टन तक पहुंच गया।[19] लाइसिन पशु आहार के लिए एक महत्वपूर्ण योजक है क्योंकि मांस उत्पादन के लिए सूअर और मुर्गियों जैसे कुछ जानवरों के विकास को अनुकूलित करते समय यह एक सीमित अमीनो एसिड है। लाइसिन सप्लीमेंटेशन कम लागत वाले पौधे प्रोटीन (उदाहरण के लिए, सोया के बजाय मक्का) के उपयोग की अनुमति देता है, जबकि उच्च विकास दर बनाए रखता है और नाइट्रोजन उत्सर्जन से होने वाले प्रदूषण को सीमित करता है। बदले में, हालांकि, जब पोल्ट्री और सूअर के लिए मक्के का उपयोग चारे के रूप में किया जाता है तो फॉस्फेट प्रदूषण एक बड़ी पर्यावरणीय लागत होती है।

लाइसिन का औद्योगिक रूप से सूक्ष्मजीव किण्वन द्वारा उत्पादन किया जाता है, जो मुख्य रूप से चीनी के आधार से होता है। आनुवंशिक इंजीनियरिंग अनुसंधान सक्रिय रूप से उत्पादन की दक्षता में सुधार करने और लाइसिन को अन्य सबस्ट्रेट्स से बनाने की अनुमति देने के लिए बैक्टीरियल उपभेदों का पीछा कर रहा है।[19] उपयोग किया जाने वाला सबसे आम बैक्टीरिया कोरीनेबैक्टीरियम ग्लूटामिकम (Corynebacterium glutamicum) है जिसे विशेष रूप से उत्परिवर्तित या जीन-इंजीनियर किया गया है ताकि लाइसिन का उत्पादन किया जा सके, लेकिन एस्चेरिचिया कोलाई (Escherichia coli) के समान उपभेदों को भी नियोजित किया जाता है।

लोकप्रिय संस्कृति में

1993 की फिल्म जुरासिक पार्क, जो माइकल क्रिचटन के 1990 के उपन्यास जुरासिक पार्क पर आधारित है, में डायनासोर दिखाए गए हैं जिन्हें आनुवंशिक रूप से परिवर्तित किया गया था ताकि वे लाइसिन का उत्पादन न कर सकें, जो इंजीनियर ऑक्सोट्रॉफी का एक उदाहरण है।[20] इसे "लाइसिन आकस्मिकता" (lysine contingency) के रूप में जाना जाता था और इसका उद्देश्य क्लोन किए गए डायनासोरों को पार्क के बाहर जीवित रहने से रोकना था, जिससे उन्हें पार्क के पशु चिकित्सा कर्मचारियों द्वारा प्रदान किए गए लाइसिन सप्लीमेंट पर निर्भर रहने के लिए मजबूर होना पड़ा। वास्तव में, कोई भी जानवर लाइसिन का उत्पादन नहीं कर सकता है; यह एक आवश्यक अमीनो एसिड है।

1996 में, लाइसिन एक मूल्य-निर्धारण मामले का केंद्र बन गया, जो संयुक्त राज्य अमेरिका के इतिहास में सबसे बड़ा था। आर्चर डेनियल्स मिडलैंड कंपनी ने 100 मिलियन अमेरिकी डॉलर का जुर्माना भरा, और इसके तीन अधिकारियों को दोषी ठहराया गया और जेल की सजा काटनी पड़ी। मूल्य-निर्धारण मामले में दोषी पाई गई दो जापानी फर्में (अजीनोमोटो, क्योवा हक्को) और एक दक्षिण कोरियाई फर्म (सेवोन) भी थीं।[21] लाइसिन की कीमत तय करने वाले साजिशकर्ताओं की गुप्त वीडियो रिकॉर्डिंग ऑनलाइन पाई जा सकती है या यू.एस. न्याय विभाग, एंटीट्रस्ट डिवीजन से वीडियो का अनुरोध करके प्राप्त की जा सकती है। इस मामले ने पुस्तक द इनफॉर्मेंट: ए ट्रू स्टोरी और फिल्म द इनफॉर्मेंट! के लिए आधार प्रदान किया।

संदर्भ

  1. ↑ Lysine. द बायोलॉजी प्रोजेक्ट, डिपार्टमेंट ऑफ बायोकेमिस्ट्री एंड मॉलिक्यूलर बायोफिजिक्स, यूनिवर्सिटी ऑफ एरिज़ोना।
  2. ↑ (1889). Zur Kenntniss der Spaltungsprodukte des Caseïns. Journal für Praktische Chemie. 39 425–429. doi:10.1002/prac.18890390135. पृष्ठ 428 पर, ड्रेक्सेल ने लाइसिन के क्लोरोप्लाटिनेट लवण के लिए एक अनुभवजन्य सूत्र प्रस्तुत किया – C8H16N2O2Cl2·PtCl4 + H2O – लेकिन बाद में उन्होंने स्वीकार किया कि यह सूत्र गलत था क्योंकि लवण के क्रिस्टल में पानी के बजाय इथेनॉल था। देखें: (1891). "Der Abbau der Eiweissstoffe". Archiv für Anatomie und Physiologie. 248–278. (1877). Zur Kenntniss der Spaltungsproducte des Caseïns. 254–260.
  3. ↑ Saffran, M.. (April 1998). Amino acid names and parlor games: from trivial names to a one-letter code, amino acid names have strained students' memories. Is a more rational nomenclature possible?. Biochemical Education. 26 (2) 116–118. doi:10.1016/S0307-4412(97)00167-2.
  4. ↑ (January 2005). "Biosynthesis of lysine in plants: evidence for a variant of the known bacterial pathways". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1721 (1–3) 27–36. doi:10.1016/j.bbagen.2004.09.008.
  5. ↑ (March 2013). "Structural, kinetic and computational investigation of Vitis vinifera DHDPS reveals new insight into the mechanism of lysine-mediated allosteric inhibition". Plant Molecular Biology. 81 (4–5) 431–446. doi:10.1007/s11103-013-0014-7.
  6. ↑ Cite error: Invalid <ref> tag; no text was provided for refs named Xu_2006
  7. ↑ (May 2004). "Lysine metabolism is concurrently regulated by synthesis and catabolism in both reproductive and vegetative tissues". Plant Physiology. 135 (1) 129–136. doi:10.1104/pp.103.037168.
  8. ↑ (2013). "Lehninger principles of biochemistry". W.H. Freeman and Company. ISBN 978-1-4641-0962-1.
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  10. ↑ University of Maryland Medical Center. Lysine.
  11. ↑ Institute of Medicine of the National Academies. (2005). Dietary Reference Intakes for Macronutrients. 589. ISBN 978-0-309-08525-0. doi:10.17226/10490.
  12. ↑ (2003). "Bioinformatics for Geneticists". 289–316. John Wiley & Sons, Ltd. ISBN 978-0-470-86730-3. doi:10.1002/0470867302.ch14.
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  14. ↑ (2009). "Collagen structure and stability". Annual Review of Biochemistry. 78 929–958. doi:10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833.
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  17. ↑ (May 1972). "A heritable disorder of connective tissue. Hydroxylysine-deficient collagen disease". The New England Journal of Medicine. 286 (19) 1013–1020. doi:10.1056/NEJM197205112861901.
  18. ↑ Hyperlysinuria | Define Hyperlysinuria at Dictionary.com.
  19. ↑ 19.0 19.1 (26 January 2010). Norwegian granted for improving lysine production process. All About Feed.
  20. ↑ Coyne, Jerry A.. (10 October 1999). The Truth Is Way Out There. द न्यूयॉर्क टाइम्स.
  21. ↑ (2008). "Global Price Fixing". Springer-Verlag. ISBN 978-3-540-78669-6.

श्रेणी:प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड श्रेणी:कीटोजेनिक अमीनो एसिड श्रेणी:अल्फा-अमीनो एसिड श्रेणी:क्षारीय अमीनो एसिड श्रेणी:आवश्यक अमीनो एसिड श्रेणी:डायमाइन

स्रोत: अंग्रेज़ी विकिपीडिया के “Lysine” लेख का अनुवाद। मूल लेख: https://en.wikipedia.org/wiki/Lysine यह अनुवाद स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।

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