GTPase

From LTRC
గ్వానోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్ (GTP) అనే న్యూక్లియోటైడ్‌ను బంధించి, దానిని గ్వానోసిన్ డైఫాస్ఫేట్ (GDP)గా మార్చడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరిచే సిగ్నలింగ్ ఎంజైమ్‌లు. GTP, GDPగా మారినప్పుడు GTPaseలు నిష్క్రియం చేయబడతాయి.

GTPaseలు అనేవి హైడ్రోలేస్ ఎంజైమ్ల యొక్క ఒక పెద్ద కుటుంబం. ఇవి న్యూక్లియోటైడ్ గ్వానోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్ (GTP)ను బంధించి, దానిని గ్వానోసిన్ డైఫాస్ఫేట్ (GDP)గా జలవిశ్లేషణ చేస్తాయి.[1] GTP బంధనం మరియు జలవిశ్లేషణ ప్రక్రియ అత్యంత సంరక్షించబడిన P-loop "G డొమైన్"లో జరుగుతుంది, ఇది అనేక GTPaseలలో సాధారణంగా ఉండే ఒక ప్రోటీన్ డొమైన్.[1]

విధులు

GTPaseలు అనేక ప్రాథమిక కణ ప్రక్రియలలో మాలిక్యులర్ స్విచ్‌లుగా లేదా టైమర్‌లుగా పనిచేస్తాయి.[2]

ఈ పాత్రలకు కొన్ని ఉదాహరణలు:

GTPaseలు GTPకి బంధించబడినప్పుడు క్రియాశీలంగా (active) మరియు GDPకి బంధించబడినప్పుడు నిష్క్రియాశీలంగా (inactive) ఉంటాయి.[2][3] మార్టిన్ రాడ్‌బెల్ యొక్క సాధారణీకరించిన రిసెప్టర్-ట్రాన్స్‌డ్యూసర్-ఎఫెక్టర్ సిగ్నలింగ్ నమూనాలో, సిగ్నలింగ్ GTPaseలు ఎఫెక్టర్ ప్రోటీన్ల కార్యకలాపాలను నియంత్రించడానికి ట్రాన్స్‌డ్యూసర్‌లుగా పనిచేస్తాయి.[3] ఈ నిష్క్రియ-క్రియాశీల స్విచ్ ప్రోటీన్‌లోని నిర్మాణ మార్పుల వల్ల జరుగుతుంది, ముఖ్యంగా "స్విచ్" ప్రాంతాలలో మార్పుల వల్ల, ఇవి క్రియాశీల స్థితిలో ఉన్నప్పుడు భాగస్వామి ప్రోటీన్‌లతో ప్రోటీన్-ప్రోటీన్ సంబంధాలను ఏర్పరచుకుని, ఆ ఎఫెక్టర్ల పనితీరును మారుస్తాయి.[1]

యంత్రాంగం

(క్రియాశీల) G డొమైన్-GTPaseకి బంధించబడిన GTP జలవిశ్లేషణ ఎంజైమ్ యొక్క సిగ్నలింగ్/టైమర్ పనితీరును నిష్క్రియం చేయడానికి దారితీస్తుంది.[2][3] GTP యొక్క మూడవ (γ) ఫాస్ఫేట్ జలవిశ్లేషణ చెంది గ్వానోసిన్ డైఫాస్ఫేట్ (GDP) మరియు Pi, అకర్బన ఫాస్ఫేట్ ఏర్పడటం, SN2 యంత్రాంగం (చూడండి nucleophilic substitution) ద్వారా పెంటాకోఆర్డినేట్ పరివర్తన స్థితిలో జరుగుతుంది మరియు ఇది మెగ్నీషియం అయాన్ Mg2+ ఉనికిపై ఆధారపడి ఉంటుంది.[2][3]

GTPase కార్యకలాపం, క్రియాశీల, GTP-బంధిత ప్రోటీన్‌ను నిష్క్రియ, GDP-బంధిత స్థితికి తిరిగి తీసుకురావడం ద్వారా GTPaseల సిగ్నలింగ్ పాత్రలకు షట్‌ఆఫ్ మెకానిజంగా పనిచేస్తుంది.[2][3] చాలా "GTPaseలు" క్రియాత్మక GTPase కార్యకలాపాన్ని కలిగి ఉంటాయి, దీనివల్ల అవి బంధించబడిన GTPని బంధించబడిన GDPగా మార్చుకోవడం ద్వారా తమను తాము నిష్క్రియం చేసుకునే ముందు తక్కువ సమయం మాత్రమే క్రియాశీలంగా (అంటే, GTPకి బంధించబడి) ఉండగలవు.[2][3] అయితే, అనేక GTPaseలు తమ GTPase కార్యకలాపాన్ని వేగవంతం చేయడానికి GTPase-activating proteins లేదా GAPs అని పిలువబడే అనుబంధ ప్రోటీన్లను కూడా ఉపయోగిస్తాయి. ఇది సిగ్నలింగ్ GTPaseల క్రియాశీల జీవితకాలాన్ని మరింత పరిమితం చేస్తుంది.[4] కొన్ని GTPaseలకు అంతర్గత GTPase కార్యకలాపం చాలా తక్కువగా లేదా అస్సలు ఉండదు, మరియు అవి నిష్క్రియం కావడానికి పూర్తిగా GAP ప్రోటీన్లపై ఆధారపడి ఉంటాయి (ఉదాహరణకు, కణాల లోపల వెసికిల్-మధ్యవర్తిత్వ రవాణాలో పాల్గొనే చిన్న GTP-బంధిత ప్రోటీన్ల ADP-ribosylation factor లేదా ARF కుటుంబం).[5]

క్రియాశీలం కావడానికి, GTPaseలు GTPకి బంధించబడాలి. బంధించబడిన GDPని నేరుగా GTPగా మార్చే యంత్రాంగాలు తెలియవు కాబట్టి, నిష్క్రియ GTPaseలు guanine nucleotide exchange factors లేదా GEFs అని పిలువబడే ప్రత్యేక నియంత్రణ ప్రోటీన్ల చర్య ద్వారా బంధించబడిన GDPని విడుదల చేసేలా ప్రేరేపించబడతాయి.[2][3] న్యూక్లియోటైడ్ లేని GTPase ప్రోటీన్ త్వరగా GTPని తిరిగి బంధిస్తుంది, ఇది ఆరోగ్యకరమైన కణాలలో GDP కంటే చాలా ఎక్కువగా ఉంటుంది, దీనివల్ల GTPase క్రియాశీల నిర్మాణ స్థితిలోకి ప్రవేశించి కణంపై దాని ప్రభావాలను ప్రోత్సహిస్తుంది.[2][3] అనేక GTPaseల కోసం, GEFల ఉత్తేజం GTPase సిగ్నలింగ్ విధులను ప్రేరేపించడంలో ప్రాథమిక నియంత్రణ యంత్రాంగం, అయినప్పటికీ GAPలు కూడా ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తాయి. హెటెరోట్రిమెరిక్ G ప్రోటీన్లు మరియు అనేక చిన్న GTP-బంధిత ప్రోటీన్ల కోసం, GEF కార్యకలాపం కణం వెలుపల నుండి వచ్చే సంకేతాలకు ప్రతిస్పందనగా కణ ఉపరితల రిసెప్టర్ల ద్వారా ప్రేరేపించబడుతుంది (హెటెరోట్రిమెరిక్ G ప్రోటీన్ల కోసం, G protein-coupled receptors స్వయంగా GEFలుగా పనిచేస్తాయి, అయితే రిసెప్టర్-ఉత్తేజిత చిన్న GTPaseల కోసం వాటి GEFలు కణ ఉపరితల రిసెప్టర్ల నుండి భిన్నంగా ఉంటాయి).

కొన్ని GTPaseలు గ్వానైన్ న్యూక్లియోటైడ్ డిసోసియేషన్ ఇన్హిబిటర్లు లేదా GDIs అని పిలువబడే అనుబంధ ప్రోటీన్లకు కూడా బంధించబడతాయి, ఇవి నిష్క్రియ, GDP-బంధిత స్థితిని స్థిరీకరిస్తాయి.[6]

క్రియాశీల GTPase మొత్తాన్ని అనేక మార్గాల్లో మార్చవచ్చు:

  1. GEFల ద్వారా GDP విచ్ఛిన్నం (dissociation) వేగవంతం కావడం వల్ల క్రియాశీల GTPase చేరిక వేగవంతమవుతుంది.
  2. గ్వానైన్ న్యూక్లియోటైడ్ డిసోసియేషన్ ఇన్హిబిటర్ల (GDIs) ద్వారా GDP విచ్ఛిన్నం నిరోధించబడటం వల్ల క్రియాశీల GTPase చేరిక నెమ్మదిస్తుంది.
  3. GAPల ద్వారా GTP జలవిశ్లేషణ వేగవంతం కావడం వల్ల క్రియాశీల GTPase మొత్తం తగ్గుతుంది.
  4. GTP-γ-S, β,γ-methylene-GTP, మరియు β,γ-imino-GTP వంటి కృత్రిమ GTP అనలాగ్‌లు జలవిశ్లేషణ చెందవు, ఇవి GTPaseని దాని క్రియాశీల స్థితిలో లాక్ చేయగలవు.
  5. ఉత్పరివర్తనలు (ఉదాహరణకు అంతర్గత GTP జలవిశ్లేషణ రేటును తగ్గించేవి) GTPaseని క్రియాశీల స్థితిలో లాక్ చేయగలవు, మరియు చిన్న GTPase Rasలో ఇటువంటి ఉత్పరివర్తనలు కొన్ని రకాల క్యాన్సర్లలో చాలా సాధారణం.[7]

G డొమైన్ GTPaseలు

చాలా GTPaseలలో, ఇతర న్యూక్లియోటైడ్ల కంటే గ్వానైన్ బేస్ కోసం నిర్దిష్టత బేస్-రికగ్నిషన్ మోటిఫ్ ద్వారా అందించబడుతుంది, ఇది [N/T]KXD అనే ఏకాభిప్రాయ క్రమాన్ని కలిగి ఉంటుంది. కింది వర్గీకరణ భాగస్వామ్య లక్షణాలపై ఆధారపడి ఉంటుంది; కొన్ని ఉదాహరణలు బేస్-రికగ్నిషన్ మోటిఫ్‌లో ఉత్పరివర్తనలను కలిగి ఉంటాయి, ఇవి వాటి సబ్‌స్ట్రేట్ నిర్దిష్టతను మారుస్తాయి, సాధారణంగా ATPకి.[8]

TRAFAC తరగతి

G డొమైన్ ప్రోటీన్ల TRAFAC తరగతికి ప్రోటోటైపికల్ సభ్యుడైన ట్రాన్స్‌లేషన్ ఫ్యాక్టర్ G ప్రోటీన్ల పేరు పెట్టారు. ఇవి ట్రాన్స్‌లేషన్, సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్ మరియు కణ చలనశీలతలో పాత్ర పోషిస్తాయి.[8]

ట్రాన్స్‌లేషన్ ఫ్యాక్టర్ సూపర్‌ఫ్యామిలీTranslation factor family

ఇవి కూడా చూడండి: EF-G#Evolution, EF-Tu#Evolution అనేక శాస్త్రీయ ట్రాన్స్‌లేషన్ ఫ్యాక్టర్ ఫ్యామిలీ GTPaseలు ప్రోటీన్ బయోసింథసిస్ యొక్క ప్రారంభం, దీర్ఘీకరణ మరియు ముగింపులో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తాయి. GTPase తర్వాత వచ్చే β-EI డొమైన్ కారణంగా రైబోజోమ్ బంధనంలో ఒకే విధమైన విధానాన్ని పంచుకుంటూ, ఈ కుటుంబంలోని అత్యంత ప్రసిద్ధ సభ్యులు EF-1A/EF-Tu, EF-2/EF-G,[9] మరియు క్లాస్ 2 release factorలు. ఇతర సభ్యులలో EF-4 (LepA), BipA (TypA),[10] SelB (బాక్టీరియల్ సెలీనోసిస్టీనైల్-tRNA EF-Tu పారలాగ్), Tet (టెట్రాసైక్లిన్ నిరోధకత రైబోసోమల్ రక్షణ ద్వారా),[11] మరియు HBS1L (రిలీజ్ ఫ్యాక్టర్ల మాదిరిగానే యూకారియోటిక్ రైబోజోమ్ రెస్క్యూ ప్రోటీన్) ఉన్నాయి.

ఈ సూపర్‌ఫ్యామిలీలో ఈస్ట్ నుండి Bms1 కుటుంబం కూడా ఉంది.[8]

హెటెరోట్రిమెరిక్ G ప్రోటీన్లు

ప్రధాన వ్యాసం: Heterotrimeric G protein Heterotrimeric G protein కాంప్లెక్స్‌లు ఆల్ఫా (α), బీటా (β) మరియు గామా (γ) సబ్‌యూనిట్లని పిలువబడే మూడు విభిన్న ప్రోటీన్ సబ్‌యూనిట్లతో కూడి ఉంటాయి.[12] ఆల్ఫా సబ్‌యూనిట్లు పొడవైన నియంత్రణ ప్రాంతాలతో చుట్టుముట్టబడిన GTP బంధన/GTPase డొమైన్‌ను కలిగి ఉంటాయి, అయితే బీటా మరియు గామా సబ్‌యూనిట్లు బీటా-గామా కాంప్లెక్స్ అని పిలువబడే స్థిరమైన డైమెరిక్ కాంప్లెక్స్‌ను ఏర్పరుస్తాయి.[13] ఉత్తేజితమైనప్పుడు, ఒక హెటెరోట్రిమెరిక్ G ప్రోటీన్ ఉత్తేజిత, GTP-బంధిత ఆల్ఫా సబ్‌యూనిట్ మరియు విడి బీటా-గామా సబ్‌యూనిట్‌గా విడిపోతుంది, వీటిలో ప్రతి ఒక్కటి విభిన్న సిగ్నలింగ్ పాత్రలను పోషించగలవు.[2][3] α మరియు γ సబ్‌యూనిట్లు ప్లాస్మా త్వచం యొక్క లోపలి పొరతో వాటి అనుబంధాన్ని పెంచడానికి lipid anchorల ద్వారా మార్పు చేయబడతాయి.[14]

హెటెరోట్రిమెరిక్ G ప్రోటీన్లు G protein-coupled receptorల ట్రాన్స్‌డ్యూసర్‌లుగా పనిచేస్తాయి, రిసెప్టర్ ఉత్తేజాన్ని డౌన్‌స్ట్రీమ్ సిగ్నలింగ్ ఎఫెక్టర్లు మరియు second messengerలతో కలుపుతాయి.[2][3][15] ఉత్తేజితం కాని కణాలలో, హెటెరోట్రిమెరిక్ G ప్రోటీన్లు GDP బంధిత, నిష్క్రియ ట్రైమర్ (Gα-GDP-Gβγ కాంప్లెక్స్)గా అమర్చబడి ఉంటాయి.[2][3] రిసెప్టర్ ఉత్తేజంపై, ఉత్తేజిత రిసెప్టర్ ఇంట్రాసెల్యులర్ డొమైన్ G ప్రోటీన్ కాంప్లెక్స్ నుండి GDPని విడుదల చేయడానికి మరియు దాని స్థానంలో GTP బంధనాన్ని ప్రోత్సహించడానికి GEFగా పనిచేస్తుంది.[2][3] GTP-బంధిత కాంప్లెక్స్ ఒక ఉత్తేజిత నిర్మాణ మార్పుకు లోనవుతుంది, ఇది దానిని రిసెప్టర్ నుండి వేరు చేస్తుంది మరియు కాంప్లెక్స్‌ను దాని భాగాలైన G ప్రోటీన్ ఆల్ఫా మరియు బీటా-గామా సబ్‌యూనిట్ భాగాలుగా విడగొడుతుంది.[2][3] ఈ ఉత్తేజిత G ప్రోటీన్ సబ్‌యూనిట్లు ఇప్పుడు వాటి ఎఫెక్టర్లను ఉత్తేజితం చేయడానికి ఉచితంగా ఉన్నప్పటికీ, ఉత్తేజిత రిసెప్టర్ కూడా అదనపు G ప్రోటీన్లను ఉత్తేజితం చేయడానికి ఉచితంగా ఉంటుంది - ఇది ఉత్ప్రేరక ఉత్తేజం మరియు విస్తరణను అనుమతిస్తుంది, ఇక్కడ ఒక రిసెప్టర్ అనేక G ప్రోటీన్లను ఉత్తేజితం చేయవచ్చు.[2][3]

G ప్రోటీన్ సిగ్నలింగ్ బంధించబడిన GTPని బంధించబడిన GDPగా జలవిశ్లేషణ చేయడం ద్వారా ముగుస్తుంది.[2][3] ఇది α సబ్‌యూనిట్ యొక్క అంతర్గత GTPase కార్యకలాపం ద్వారా జరగవచ్చు, లేదా Regulator of G protein signaling (RGS) కుటుంబ సభ్యుల వంటి GTPase-activating proteinలుగా (GAPs) పనిచేసే ప్రత్యేక నియంత్రణ ప్రోటీన్ల ద్వారా వేగవంతం చేయబడవచ్చు.[4] జలవిశ్లేషణ చర్య యొక్క వేగం సిగ్నల్ పొడవును పరిమితం చేసే అంతర్గత గడియారంగా పనిచేస్తుంది. Gα తిరిగి GDP బంధిత స్థితికి వచ్చిన తర్వాత, హెటెరోట్రైమర్‌లోని రెండు భాగాలు అసలు, నిష్క్రియ స్థితికి తిరిగి చేరుతాయి.[2][3]

హెటెరోట్రిమెరిక్ G ప్రోటీన్లను α యూనిట్ యొక్క sequence homology ద్వారా మరియు వాటి క్రియాత్మక లక్ష్యాల ద్వారా నాలుగు కుటుంబాలుగా వర్గీకరించవచ్చు: Gs కుటుంబం, Gi కుటుంబం, Gq కుటుంబం మరియు G12 కుటుంబం.[12] ఈ Gα ప్రోటీన్ కుటుంబాలలో ప్రతి ఒక్కటి బహుళ సభ్యులను కలిగి ఉంటుంది, తద్వారా క్షీరదాలలో 16 విభిన్న α-సబ్‌యూనిట్ జన్యువులు ఉంటాయి.[12] Gβ మరియు Gγ కూడా అనేక సభ్యులతో కూడి ఉంటాయి, ఇది హెటెరోట్రైమర్ నిర్మాణ మరియు క్రియాత్మక వైవిధ్యాన్ని పెంచుతుంది.[12] నిర్దిష్ట G ప్రోటీన్ల లక్ష్య అణువులలో సెకండ్ మెసెంజర్-ఉత్పత్తి చేసే ఎంజైమ్‌లు adenylyl cyclase మరియు phospholipase C, అలాగే వివిధ ion channelలు ఉన్నాయి.[16]

చిన్న GTPaseలు

ప్రధాన వ్యాసం: Small GTPase Small GTPaseలు మోనోమర్‌లుగా పనిచేస్తాయి మరియు సుమారు 21 కిలోడాల్టన్ల పరమాణు భారాన్ని కలిగి ఉంటాయి, ఇది ప్రధానంగా GTPase డొమైన్‌ను కలిగి ఉంటుంది.[17] వీటిని చిన్న లేదా మోనోమెరిక్ గ్వానైన్ న్యూక్లియోటైడ్-బంధిత నియంత్రణ ప్రోటీన్లు, చిన్న లేదా మోనోమెరిక్ GTP-బంధిత ప్రోటీన్లు, లేదా చిన్న లేదా మోనోమెరిక్ G-ప్రోటీన్లు అని కూడా పిలుస్తారు, మరియు ఇవి మొదటిసారి గుర్తించబడిన Ras అనే ప్రోటీన్‌తో గణనీయమైన హోమోలోజీని కలిగి ఉన్నందున, వీటిని Ras superfamily GTPaseలు అని కూడా పిలుస్తారు. చిన్న GTPaseలు సాధారణంగా వివిధ రకాల సెల్యులార్ సిగ్నలింగ్ ఈవెంట్‌ల కోసం మాలిక్యులర్ స్విచ్‌లు మరియు సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డ్యూసర్‌లుగా పనిచేస్తాయి, ఇవి తరచుగా త్వచాలు, వెసికిల్స్ లేదా సైటోస్కెలిటన్‌తో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి.[18][17] వాటి ప్రాథమిక అమైనో ఆమ్ల క్రమాలు మరియు జీవరసాయన లక్షణాల ప్రకారం, అనేక Ras సూపర్‌ఫ్యామిలీ చిన్న GTPaseలు విభిన్న విధులతో ఐదు సబ్‌ఫ్యామిలీలుగా విభజించబడ్డాయి: Ras, Rho ("Ras-homology"), Rab, Arf మరియు Ran.[17] అనేక చిన్న GTPaseలు కణ ఉపరితల రిసెప్టర్ల నుండి వెలువడే అంతఃకణ సంకేతాలకు ప్రతిస్పందనగా వాటి GEFల ద్వారా ఉత్తేజితమవుతాయి (ముఖ్యంగా growth factor receptorలు), అనేక ఇతర చిన్న GTPaseల కోసం నియంత్రణ GEFలు కణ ఉపరితల (బాహ్య) సంకేతాలకు కాకుండా, అంతర్గత కణ సంకేతాలకు ప్రతిస్పందనగా ఉత్తేజితమవుతాయి.

మయోసిన్-కైనేసిన్ సూపర్‌ఫ్యామిలీ

ఈ తరగతి రెండు బీటా-స్ట్రాండ్‌ల నష్టం మరియు అదనపు N-టెర్మినల్ స్ట్రాండ్‌ల ద్వారా నిర్వచించబడింది. ఈ సూపర్‌ఫ్యామిలీకి చెందిన రెండూ, myosin మరియు kinesin, ATPని ఉపయోగించడానికి మారాయి.[8]

పెద్ద GTPaseలు

పెద్ద మోనోమెరిక్ GTPaseలకు ప్రోటోటైప్‌గా dynaminని చూడండి.

SIMIBI తరగతి

SIMIBI తరగతికి చెందిన చాలా GTPaseలు డైమెరైజేషన్ ద్వారా ఉత్తేజితమవుతాయి.[8] సిగ్నల్ రికగ్నిషన్ పార్టికల్ (SRP), MinD, మరియు BioD నుండి పేరు పెట్టబడిన ఈ తరగతి ప్రోటీన్ స్థానికీకరణ, క్రోమోజోమ్ విభజన మరియు త్వచ రవాణాలో పాల్గొంటుంది. MinD మరియు Get3తో సహా ఈ తరగతికి చెందిన అనేక సభ్యులు సబ్‌స్ట్రేట్ నిర్దిష్టతలో ATPసేలుగా మారారు.[19]

ట్రాన్స్‌లోకేషన్ కారకాలు

ట్రాన్స్‌లోకేషన్ కారకాలు మరియు GTP పాత్ర గురించి చర్చ కోసం, signal recognition particle (SRP) చూడండి.

ఇతర GTPaseలు

tubulin మరియు సంబంధిత నిర్మాణ ప్రోటీన్లు కూడా అంతఃకణ గొట్టాలను ఏర్పరిచే వాటి పనితీరులో భాగంగా GTPని బంధించి జలవిశ్లేషణ చేస్తాయి, ఈ ప్రోటీన్లు సిగ్నలింగ్ GTPaseలు ఉపయోగించే G డొమైన్‌కు సంబంధం లేని ప్రత్యేక tubulin domainను ఉపయోగిస్తాయి.[20]

G డొమైన్ లేని సూపర్‌క్లాస్ నుండి P-loopని ఉపయోగించే GTP-జలవిశ్లేషణ ప్రోటీన్లు కూడా ఉన్నాయి. ఉదాహరణలలో దాని స్వంత సూపర్‌క్లాస్ యొక్క NACHT ప్రోటీన్లు మరియు AAA+ సూపర్‌క్లాస్ యొక్క McrB ప్రోటీన్ ఉన్నాయి.[8]

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ 1.0 1.1 1.2 (1993). "How does the switch II region of G-domains work?". FEBS Letters. 320 (1) 1–6. doi:10.1016/0014-5793(93)81644-f.
  2. ↑ 2.00 2.01 2.02 2.03 2.04 2.05 2.06 2.07 2.08 2.09 2.10 2.11 2.12 2.13 2.14 2.15 2.16 (1987). "G proteins: transducers of receptor-generated signals". Annual Review of Biochemistry. 56 615–649. doi:10.1146/annurev.bi.56.070187.003151.
  3. ↑ 3.00 3.01 3.02 3.03 3.04 3.05 3.06 3.07 3.08 3.09 3.10 3.11 3.12 3.13 3.14 3.15 (1995). "Nobel Lecture: Signal transduction: Evolution of an idea". Bioscience Reports. 15 (3) 117–133. doi:10.1007/bf01207453.
  4. ↑ 4.0 4.1 (1998). "Mammalian RGS proteins: barbarians at the gate". Journal of Biological Chemistry. 273 (3) 1269–1272. doi:10.1074/jbc.273.3.1269.
  5. ↑ (1986). "The protein cofactor necessary for ADP-ribosylation of Gs by cholera toxin is itself a GTP binding protein". Journal of Biological Chemistry. 261 (17) 7906–7911. doi:10.1016/S0021-9258(19)57489-0.
  6. ↑ (1998). "The Rho Small G Protein Family-Rho GDI System as a Temporal and Spatial Determinant for Cytoskeletal Control". Biochemical and Biophysical Research Communications. 245 (3) 641–645. doi:10.1006/bbrc.1998.8253.
  7. ↑ (2019). "RAS Mutations in Human Cancers: Roles in Precision Medicine". Seminars in Cancer Biology. 59 23–35. doi:10.1016/j.semcancer.2019.06.007.
  8. ↑ 8.0 8.1 8.2 8.3 8.4 8.5 Leipe D.D.. (2002). Classification and evolution of P-loop GTPases and related ATPases. J. Mol. Biol.. 317 (1) 41–72. doi:10.1006/jmbi.2001.5378.
  9. ↑ (1981). "Properties and regulation of the GTPase activities of elongation factors Tu and G, and of initiation factor 2". Molecular and Cellular Biochemistry. 35 (3) 129–158. doi:10.1007/BF02357085.
  10. ↑ (2018). "Roles of elusive translational GTPases come to light and inform on the process of ribosome biogenesis in bacteria". Molecular Microbiology. 107 (4) 445–454. doi:10.1111/mmi.13895.
  11. ↑ (December 2007). "Phylogenetic distribution of translational GTPases in bacteria". BMC Genomics. 8 (1) 15. doi:10.1186/1471-2164-8-15.
  12. ↑ 12.0 12.1 12.2 12.3 (April 2000). "Genomic characterization of the human heterotrimeric G protein alpha, beta, and gamma subunit genes". DNA Research. 7 (2) 111–20. doi:10.1093/dnares/7.2.111.
  13. ↑ (1997). "G protein beta gamma subunits". Annual Review of Pharmacology and Toxicology. 37 167–203. doi:10.1146/annurev.pharmtox.37.1.167.
  14. ↑ (2001). "Regulation of G proteins by covalent modification". Oncogene. 20 (13) 1643–1652. doi:10.1038/sj.onc.1204185.
  15. ↑ (2002). "Seven-transmembrane receptors". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 3 (9) 639–650. doi:10.1038/nrm908.
  16. ↑ (2002). "G protein pathways". Science. 296 (5573) 1636–1639. doi:10.1126/science.1071550.
  17. ↑ 17.0 17.1 17.2 (2001). "Small GTP-binding proteins". Physiological Reviews. 81 (1) 153–208. doi:10.1152/physrev.2001.81.1.153.
  18. ↑ (1990). "The cellular functions of small GTP-binding proteins". Science. 249 (4969) 635–640. doi:10.1126/science.2116664.
  19. ↑ (December 2016). "ATPase and GTPase Tangos Drive Intracellular Protein Transport.". Trends in Biochemical Sciences. 41 (12) 1050–1060. doi:10.1016/j.tibs.2016.08.012.
  20. ↑ (June 1998). "Tubulin and FtsZ form a distinct family of GTPases". Nat. Struct. Biol.. 5 (6) 451–8. doi:10.1038/nsb0698-451.

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “GTPase” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/GTPase ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=GTPase&oldid=5961"