CD36

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CD36 (cluster of differentiation 36), जिसे प्लेटलेट ग्लाइकोप्रोटीन 4, फैटी एसिड ट्रांसलोकेस (FAT), स्कैवेंजर रिसेप्टर क्लास B मेंबर 3 (SCARB3), और ग्लाइकोप्रोटीन 88 (GP88), IIIb (GPIIIB), या IV (GPIV) के रूप में भी जाना जाता है, एक प्रोटीन है जो मनुष्यों में CD36 जीन द्वारा एन्कोड किया जाता है। CD36 एंटीजन एक इंटीग्रल मेम्ब्रेन प्रोटीन है जो कशेरुकी जंतुओं में कई कोशिका प्रकारों की सतह पर पाया जाता है। यह कोशिकाओं के अंदर फैटी एसिड का आयात करता है और कोशिका सतह प्रोटीन के क्लास B स्कैवेंजर रिसेप्टर परिवार का एक सदस्य है। CD36 कई लिगेंड्स को बांधता है, जिनमें कोलेजन,[1] थ्रोम्बोस्पोंडिन, प्लाज्मोडियम फाल्सीपेरम से संक्रमित एरिथ्रोसाइट्स, ऑक्सीकृत लो डेंसिटी लिपोप्रोटीन, प्राकृतिक लिपोप्रोटीन, ऑक्सीकृत फॉस्फोलिपिड्स, और लंबी श्रृंखला वाले फैटी एसिड शामिल हैं।

आनुवंशिक रूप से संशोधित कृंतकों (rodents) में किए गए कार्य फैटी एसिड चयापचय,[2] हृदय रोग, स्वाद, और आंत में आहार वसा प्रसंस्करण में CD36 की भूमिका का सुझाव देते हैं। यह ग्लूकोज असहिष्णुता, एथेरोस्क्लेरोसिस, धमनी उच्च रक्तचाप, मधुमेह, कार्डियोमायोपैथी, अल्जाइमर रोग और विभिन्न कैंसरों, मुख्य रूप से उपकला मूल (जैसे स्तन, प्रोस्टेट, अंडाशय, और कोलन) और साथ ही हेपेटिक कार्सिनोमा और ग्लियोमास में शामिल हो सकता है।

संरचना

प्राथमिक

मनुष्यों, चूहों और चूहों (mice) में, CD36 में 472 अमीनो एसिड होते हैं जिनका अनुमानित आणविक भार लगभग 53,000 Da होता है। हालाँकि, CD36 व्यापक रूप से ग्लाइकोसिलेटेड होता है और SDS पॉलीएक्रिलामाइड जेल वैद्युतकणसंचलन द्वारा निर्धारित किए जाने पर इसका स्पष्ट आणविक भार 88,000 Da होता है।[3]

तृतीयक

काइट-डूलिटल विश्लेषण का उपयोग करते हुए,[4] CD36 का अमीनो एसिड अनुक्रम प्रोटीन के प्रत्येक छोर के पास एक हाइड्रोफोबिक क्षेत्र की भविष्यवाणी करता है जो कोशिका झिल्ली तक फैलने के लिए पर्याप्त बड़ा होता है। इस धारणा और इस अवलोकन के आधार पर कि CD36 कोशिकाओं की सतह पर पाया जाता है, यह माना जाता है कि CD36 की संरचना 'हेयरपिन जैसी' होती है, जिसमें C- और N- टर्मिनी पर α-हेलिक्स झिल्ली के माध्यम से बाहर निकलते हैं और एक बड़ा एक्स्ट्रासेलुलर लूप होता है (चित्र 1)। यह टोपोलॉजी CD36 के विलोपन म्यूटेंट का उपयोग करके संवर्धित कोशिकाओं में ट्रांसफेक्शन प्रयोगों द्वारा समर्थित है।

समजात SCARB2 की क्रिस्टल संरचना के आधार पर, CD36 के एक्स्ट्रासेलुलर डोमेन का एक मॉडल तैयार किया गया है।[5] SCARB2 की तरह, यह प्रस्तावित है कि CD36 में एक एंटीपैरेलल β-बैरल कोर होता है जिसमें कई छोटे α-हेलिक्स होते हैं। संरचना में एक हाइड्रोफोबिक परिवहन सुरंग होने का अनुमान है। एक्स्ट्रासेलुलर लूप में 6 सिस्टीन अवशेषों में से 4 के बीच डाइसल्फाइड लिंकेज CD36 के कुशल इंट्रासेलुलर प्रसंस्करण और प्लाज्मा झिल्ली तक परिवहन के लिए आवश्यक हैं। यह स्पष्ट नहीं है कि ये लिंकेज कोशिका सतह पर परिपक्व CD36 प्रोटीन के कार्य पर क्या भूमिका निभाते हैं।

पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन

ग्लाइकोसिलेशन के अलावा, CD36 के लिए अतिरिक्त पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन की सूचना मिली है। CD36 को 4 पामिटॉयल चेन के साथ संशोधित किया जाता है, जो दो इंट्रासेलुलर डोमेन में से प्रत्येक पर 2 होती हैं।[6] इन लिपिड संशोधनों का कार्य वर्तमान में अज्ञात है, लेकिन वे संभवतः CD36 के झिल्ली और संभवतः लिपिड राफ्ट्स के साथ जुड़ाव को बढ़ावा देते हैं, जो कुछ CD36 कार्यों के लिए महत्वपूर्ण प्रतीत होते हैं। CD36 को Y62, T92, T323 पर फॉस्फोराइलेट, K56, K469, K472 पर यूबिकिटिनेट और K52, K56, K166, K231, K394, K398, K403 पर एसिटिलेट भी किया जा सकता है।

प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन

लिगेंड की अनुपस्थिति में, झिल्ली-बद्ध CD36 मुख्य रूप से एक मोनोमेरिक अवस्था में मौजूद होता है। हालाँकि, थ्रोम्बोस्पोंडिन लिगेंड के संपर्क में आने से CD36 डाइमेराइज़ हो जाता है। यह डाइमेराइज़ेशन CD36 सिग्नल ट्रांसडक्शन में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाने का प्रस्ताव दिया गया है।[7]

आनुवंशिकी

मनुष्यों में, जीन क्रोमोसोम 7 की लंबी भुजा पर बैंड 11.2 (7q11.2[8]) पर स्थित है और 15 एक्सॉन द्वारा एन्कोड किया गया है जो 32 किलोबेस से अधिक तक फैले हुए हैं। 5' और 3' दोनों अनट्रांसलेटेड क्षेत्रों में इंट्रोन होते हैं: 5' में दो और 3' में एक। एक्सॉन 1, 2 और एक्सॉन 3 के पहले 89 न्यूक्लियोटाइड और साथ ही एक्सॉन 15 नॉन-कोडिंग हैं। एक्सॉन 3 में N-टर्मिनल साइटोप्लाज्मिक और ट्रांसमेम्ब्रेन डोमेन एन्कोड होते हैं। C-टर्मिनल साइटोप्लाज्मिक और ट्रांसमेम्ब्रेन क्षेत्र एक्सॉन 14 द्वारा एन्कोड किए जाते हैं। एक्स्ट्रासेलुलर डोमेन केंद्रीय 11 एक्सॉन द्वारा एन्कोड किया जाता है। अनट्रांसलेटेड क्षेत्रों की वैकल्पिक स्प्लिसिंग कम से कम दो mRNA प्रजातियों को जन्म देती है।

CD36 जीन की ट्रांसक्रिप्शन दीक्षा साइट को ट्रांसलेशनल स्टार्ट कोडोन से 289 न्यूक्लियोटाइड ऊपर मैप किया गया है और एक TATA बॉक्स और कई संभावित सिस नियामक क्षेत्र आगे 5' पर स्थित हैं। PEBP2/CBF कारकों के लिए एक बाइंडिंग साइट -158 और -90 के बीच पहचानी गई है और इस साइट के व्यवधान से अभिव्यक्ति कम हो जाती है। यह जीन परमाणु रिसेप्टर PPAR/RXR हेटेरोडाइमर (पेरोक्सिसोम प्रोलिफेरेटर-एक्टिवेटेड रिसेप्टर – रेटिनोइड X रिसेप्टर) का ट्रांसक्रिप्शनल नियंत्रण है और जीन अभिव्यक्ति को PPAR और RXR के लिए सिंथेटिक और प्राकृतिक लिगेंड का उपयोग करके बढ़ाया जा सकता है, जिसमें थियाज़ोलिडिनेडायोन वर्ग की मधुमेह-रोधी दवाएं और विटामिन A मेटाबोलाइट 9-cis-रेटिनोइक एसिड शामिल हैं।

ऊतक वितरण

CD36 प्लेटलेट्स, एरिथ्रोसाइट्स, मोनोसाइट्स, विभेदित एडिपोसाइट्स, कंकाल की मांसपेशियों, स्तन उपकला कोशिकाओं, प्लीहा कोशिकाओं और कुछ त्वचा माइक्रोडर्मल एंडोथेलियल कोशिकाओं पर पाया जाता है।

कार्य

प्रोटीन स्वयं क्लास B स्कैवेंजर रिसेप्टर परिवार से संबंधित है जिसमें चयनात्मक कोलेस्ट्रिल एस्टर अपटेक के लिए रिसेप्टर्स, स्कैवेंजर रिसेप्टर क्लास B टाइप I (SR-BI) और लाइसोसोमल इंटीग्रल मेम्ब्रेन प्रोटीन II (LIMP-II) शामिल हैं।

CD36 कई लिगेंड्स के साथ इंटरैक्ट करता है, जिनमें कोलेजन प्रकार I और IV, थ्रोम्बोस्पोंडिन, प्लाज्मोडियम फाल्सीपेरम से संक्रमित एरिथ्रोसाइट्स, प्लेटलेट-एग्लूटिनेटिंग प्रोटीन p37, ऑक्सीकृत लो डेंसिटी लिपोप्रोटीन और लंबी श्रृंखला वाले फैटी एसिड शामिल हैं।[9]

मैक्रोफेज (macrophages) पर CD36 एक नॉन-ऑप्सोनिक रिसेप्टर (scavenger receptor CD36/अल्फा-वी बीटा-3 कॉम्प्लेक्स) का हिस्सा बनाता है और फैगोसाइटोसिस में शामिल होता है।[10]

CD36 को हेमोस्टेसिस, थ्रोम्बोसिस, मलेरिया, सूजन (inflammation), लिपिड मेटाबॉलिज्म और एथेरोजेनेसिस में भी शामिल माना गया है।[11]

लिगैंड के जुड़ने पर प्रोटीन और लिगैंड को आंतरिक (internalized) कर लिया जाता है। यह आंतरिककरण मैक्रोपिनोसाइटोसिस से स्वतंत्र होता है और एक एक्टिन-निर्भर तंत्र द्वारा होता है जिसके लिए Src-फैमिली काइनेज, JNK और Rho-फैमिली GTPases के सक्रियण की आवश्यकता होती है।[12] मैक्रोपिनोसाइटोसिस के विपरीत, यह प्रक्रिया फॉस्फेटिडिलिनोसिटोल 3-काइनेज के इनहिबिटर या Na+/H+ विनिमय से प्रभावित नहीं होती है।

CD36 लिगैंड्स को टोल-लाइक रिसेप्टर 4 और 6 हेटेरोडाइमर के संयोजन के माध्यम से स्टेराइल इन्फ्लेमेशन (sterile inflammation) को बढ़ावा देने वाला भी दिखाया गया है।[13]

हाल ही में, CD36 को स्टोर-ऑपरेटेड कैल्शियम फ्लक्स, फॉस्फोलिपेज A2 सक्रियण, और प्रोस्टाग्लैंडीन E2 के उत्पादन से जोड़ा गया है।[14]

लॉन्ग-चेन फैटी एसिड के अपटेक और सिग्नलिंग में CD36 के कार्य को सल्फो-N-सक्सिनिमिडिल ओलिएट (SSO) द्वारा अपरिवर्तनीय रूप से बाधित किया जा सकता है, जो कई CD36 लिगैंड्स, जैसे फैटी एसिड और oxLDL द्वारा साझा किए गए एक हाइड्रोफोबिक पॉकेट के भीतर लाइसिन 164 से जुड़ता है।[15] हालिया शोध ने निष्कर्ष निकाला है कि CD36 वसा के स्वाद के ट्रांसडक्शन (ओलिओगस्टस) में शामिल है।

नैदानिक महत्व

मलेरिया

मानव मलेरिया परजीवी प्लाज्मोडियम फाल्सीपेरम के संक्रमण की विशेषता परजीवी के परिपक्व रूपों से संक्रमित एरिथ्रोसाइट्स (लाल रक्त कोशिकाओं) का सीक्वेस्ट्रेशन (sequestration) है और CD36 को माइक्रोवैस्कुलर एंडोथेलियल कोशिकाओं पर एक प्रमुख सीक्वेस्ट्रेशन रिसेप्टर के रूप में दिखाया गया है। परजीवी युक्त एरिथ्रोसाइट्स ट्रोफोज़ोइट/शिज़ोंट चरण में एंडोथेलियम से चिपक जाते हैं, जो एरिथ्रोसाइट सतह पर var जीन उत्पाद (एरिथ्रोसाइट मेम्ब्रेन प्रोटीन 1) के प्रकट होने के साथ होता है। एरिथ्रोसाइट सतह पर प्लाज्मोडियम फाल्सीपेरम एरिथ्रोसाइट मेम्ब्रेन प्रोटीन 1 (PfEMP1) का प्रकट होना एक तापमान-निर्भर घटना है, जो बढ़े हुए तापमान पर एरिथ्रोसाइट सतह पर प्रोटीन ट्रैफिकिंग में वृद्धि के कारण होती है। PfEMP1 CD36 के अलावा अन्य एंडोथेलियल रिसेप्टर्स - थ्रोम्बोस्पोंडिन (TSP) और इंटरसेलुलर एडहेसन मॉलिक्यूल 1 (ICAM-1) - से भी जुड़ सकता है - और PfEMP1 के अलावा अन्य जीन भी CD36 से जुड़ते हैं: साइटोएडहेरेंस लिंक्ड प्रोटीन (clag) और सीक्वेस्ट्रिन। CD36 पर PfEMP1 बाइंडिंग साइट एक्सोन 5 पर स्थित मानी जाती है।

प्लेटलेट्स की सतह पर CD36 को आसंजन (adherence) में शामिल दिखाया गया है, लेकिन संक्रमित एरिथ्रोसाइट्स द्वारा एंडोथेलियम से सीधा आसंजन भी होता है। प्लेटलेट्स द्वारा संक्रमित एरिथ्रोसाइट्स के ऑटोएग्रीगेशन को गंभीर मलेरिया और विशेष रूप से सेरेब्रल मलेरिया से संबंधित दिखाया गया है और एंटीप्लेटलेट एंटीबॉडी कुछ सुरक्षा प्रदान कर सकते हैं।

कई साक्ष्य बताते हैं कि CD36 में उत्परिवर्तन (mutations) मलेरिया के खिलाफ सुरक्षात्मक हैं: प्रमोटरों में, इंट्रोन के भीतर और एक्सोन 5 में उत्परिवर्तन गंभीर मलेरिया के जोखिम को कम करते हैं। जीन विविधता अध्ययन बताते हैं कि इस जीन पर सकारात्मक चयन हुआ है, संभवतः मलेरिया के चयनात्मक दबाव के कारण। असहमतिपूर्ण रिपोर्टें भी ज्ञात हैं जो बताती हैं कि CD36 गंभीर मलेरिया का एकमात्र निर्धारक नहीं है। इसके अलावा, गेमेटोसाइट (चरण I और II) को साफ करने में CD36 की भूमिका पाई गई है।

CD36 को माउस मॉडल में मलेरिया के प्रति जन्मजात प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया में भूमिका निभाते हुए दिखाया गया है।[16] वाइल्ड टाइप चूहों की तुलना में CD36 (-/-) चूहों में साइटोकाइन प्रेरण प्रतिक्रिया और परजीवी निकासी बाधित थी। पहले के चरम पैरासिटेमिया, उच्च परजीवी घनत्व और उच्च मृत्यु दर देखी गई। ऐसा माना जाता है कि CD36, प्लाज्मोडियम फाल्सीपेरम ग्लाइकोफॉस्फेटिडिलिनोसिटोल (PfGPI) प्रेरित MAPK सक्रियण और प्रो-इंफ्लेमेटरी साइटोकाइन स्राव में शामिल है। जब मैक्रोफेज को PfGPI के संपर्क में लाया गया, तो प्रोटीन ERK1/2, JNK, p38, और c-Jun फॉस्फोराइलेट हो गए। ये सभी प्रोटीन प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया में द्वितीयक संदेशवाहक के रूप में शामिल होते हैं। CD36 (-/-) चूहों में ये प्रतिक्रियाएं कम हो गई थीं। साथ ही, CD36 (-/-) मैक्रोफेज ने PfGPI के संपर्क में आने पर काफी कम TNF-अल्फा स्रावित किया। यह निर्धारित करने के लिए काम चल रहा है कि ये प्रतिक्रियाएं मलेरिया के खिलाफ सुरक्षा कैसे प्रदान करती हैं।

CD36 की कमी और एलोइम्यून थ्रोम्बोसाइटोपेनिया

CD36 को प्लेटलेट्स में ग्लाइकोप्रोटीन IV (gpIV) या ग्लाइकोप्रोटीन IIIb (gpIIIb) के रूप में भी जाना जाता है और यह नाका एंटीजन (Naka antigen) को जन्म देता है। नाका नल फेनोटाइप 0.3% कोकेशियान में पाया जाता है और यह स्पर्शोन्मुख (asymptomatic) प्रतीत होता है। नल फेनोटाइप अफ्रीकी (2.5%), जापानी और अन्य एशियाई आबादी (5-11%) में अधिक आम है।

मानव CD36 जीन में उत्परिवर्तन सबसे पहले एक ऐसे रोगी में पहचाने गए थे, जिसमें कई प्लेटलेट आधानों के बावजूद, प्लेटलेट का स्तर कम बना रहा।[17] इस स्थिति को प्लेटलेट आधान के प्रति रिफ्रैक्टोरिनेस (refractoriness) के रूप में जाना जाता है। बाद के अध्ययनों से पता चला है कि CD36 प्लेटलेट्स की सतह पर पाया जाता है। यह एंटीजन मोनोक्लोनल एंटीबॉडी (MAbs) OKM5 और OKM8 द्वारा पहचाना जाता है। यह प्लाज्मोडियम फाल्सीपेरम प्रोटीन सीक्वेस्ट्रिन द्वारा बंधा होता है।

कोडोन 90 में उत्परिवर्तन की प्रकृति के आधार पर, CD36 प्लेटलेट्स और मोनोसाइट्स दोनों पर (प्रकार 1) या केवल प्लेटलेट्स पर (प्रकार 2) अनुपस्थित हो सकता है। प्रकार 2 को दो उपप्रकारों में विभाजित किया गया है - a और b। केवल प्लेटलेट्स तक सीमित कमी को प्रकार 2a के रूप में जाना जाता है; यदि CD36 एरिथ्रोब्लास्ट्स से भी अनुपस्थित है, तो फेनोटाइप को प्रकार 2b के रूप में वर्गीकृत किया जाता है।[18] कुछ मामलों के लिए आणविक आधार ज्ञात है: केन्याई और गैम्बियन दोनों में T1264G; जापानियों में C478T (50%), AC का 539 विलोपन और A का 1159 सम्मिलन, 1438-1449 विलोपन और GAG का संयुक्त 839-841 विलोपन और AAAAC का सम्मिलन।

827 स्पष्ट रूप से स्वस्थ जापानी स्वयंसेवकों के एक अध्ययन में, क्रमशः 8 (1.0%) और 48 (5.8%) में टाइप I और II कमियां पाई गईं।[19] 1127 स्वस्थ फ्रांसीसी रक्तदाताओं (जिनमें से लगभग सभी श्वेत यूरोपीय थे) में कोई CD36 कमी नहीं पाई गई। दूसरे समूह में, 301 श्वेत परीक्षण विषयों में से केवल 1 में CD36 की कमी पाई गई। उप-सहारा अश्वेत अफ्रीकियों के 206 में से 16 और अश्वेत कैरेबियाई लोगों के 148 में से 1 व्यक्ति CD36 -ve पाए गए। जांचे गए 13 CD36 -ve व्यक्तियों में से तीन में एंटी-CD36 एंटीबॉडी थे। 250 अश्वेत अमेरिकी रक्तदाताओं के एक समूह में 6 (2.4%) नाका (Naka) एंटीजन नेगेटिव पाए गए।

CD36 की कमी पोस्ट-ट्रांसफ्यूजन पर्पुरा का एक कारण हो सकती है।[20]

रक्तचाप

गुर्दों में CD36 अभिव्यक्ति के सामान्य से नीचे के स्तर को उच्च रक्तचाप (हाई ब्लड प्रेशर) के लिए एक आनुवंशिक जोखिम कारक के रूप में माना गया है।[21]

फैटी एसिड का अवशोषण

मनुष्यों में मायोकार्डियल फैटी एसिड अवशोषण के साथ एक संबंध देखा गया है।[22] डेटा हाइपरट्रॉफिक कार्डियोमायोपैथी और CD36 के बीच एक कड़ी का सुझाव देते हैं, लेकिन इसकी पुष्टि की जानी बाकी है।

तपेदिक (Tuberculosis)

ड्रोसोफिला मॉडल में RNAi स्क्रीनिंग से पता चला है कि मैक्रोफेज फैगोसोम में माइकोबैक्टीरियम ट्यूबरकुलोसिस के फैगोसाइटोसिस के लिए CD36 परिवार के एक सदस्य की आवश्यकता होती है।[23]

टॉक्सोप्लाज्मोसिस

टॉक्सोप्लाज्मा गोंडी के अविरुलेंट (कम घातक) स्ट्रेन CD36 से जुड़ते हैं, लेकिन विरुलेंट (घातक) परजीवी CD36 को संलग्न करने में विफल रहते हैं। चूहों में, CD36 रोग सहनशीलता के लिए आवश्यक है, लेकिन प्रतिरक्षा या प्रतिरोध के विकास के लिए नहीं।[24]

मोटापा

वसा को चखने की क्षमता के साथ CD36 के संबंध ने इसे मोटापे और लिपिड स्वाद में परिवर्तन से संबंधित विभिन्न अध्ययनों के लिए एक लक्ष्य बना दिया है। लीन (दुबले) नियंत्रणों की तुलना में मोटे सैंड रैट (P. obesus) की टेस्ट बड कोशिकाओं (TBC) में CD36 mRNA अभिव्यक्ति कम पाई गई, जो CD36 और मोटापे के बीच संबंध को इंगित करता है।[25] हालांकि मोटे और नियंत्रण चूहे की कोशिकाओं के बीच CD36 प्रोटीन का वास्तविक स्तर अलग नहीं था, अब्दौल-अज़ीज़ और अन्य का अनुमान है कि मोटे चूहे की कोशिकाओं में CD36 का भौतिक वितरण भिन्न हो सकता है। कैल्शियम मध्यस्थता में परिवर्तन भी CD36 और मोटापे से जुड़े हुए हैं। मोटे चूहों से अलग की गई CD36 युक्त टेस्ट बड कोशिकाओं (विशेष रूप से, सर्कमवैलेट पैपिला की कोशिकाएं) ने नियंत्रण चूहों की तुलना में फैटी एसिड उत्तेजना के बाद कैल्शियम में काफी कम वृद्धि प्रदर्शित की: जब चूहों को मोटा बनाया जाता है तो CD36 से जुड़ा कैल्शियम विनियमन बाधित हो जाता है (लेकिन सामान्य वजन वाले चूहों में नहीं), और यह मोटे चूहों में व्यवहार परिवर्तन में योगदान देने वाला एक तंत्र हो सकता है, जैसे कि कम लिपिड स्वाद संवेदनशीलता और वसा के प्रति कम आकर्षण।

मानव CD36 की भी कुछ जांच की गई है। एक अध्ययन ने CD36 रिसेप्टर की उच्च, मध्यम और निम्न अभिव्यक्ति के आनुवंशिक आधार वाले मोटे विषयों में वसा का मौखिक पता लगाने की जांच की। उच्च CD36 अभिव्यक्ति वाले विषय, निम्न CD36 अभिव्यक्ति वाले विषयों की तुलना में कुछ वसा (ओलिक एसिड और ट्रायोलिन) के प्रति आठ गुना अधिक संवेदनशील थे।[26] मध्यम मात्रा में CD36 अभिव्यक्ति वाले विषय उच्च और निम्न समूहों के बीच के स्तर पर वसा के प्रति संवेदनशील थे। यह अध्ययन प्रदर्शित करता है कि मौखिक वसा संवेदनशीलता और CD36 रिसेप्टर अभिव्यक्ति की मात्रा के बीच एक महत्वपूर्ण संबंध है, लेकिन मोटापे के संदर्भ में लिपिड स्वाद के बारे में अधिक जानने के लिए CD36 की आगे की जांच उपयोगी हो सकती है, क्योंकि CD36 भविष्य में उपचार के लिए एक लक्ष्य हो सकता है।

कोशिकीय जीर्णता की स्थापना

जीर्ण कोशिकाओं के बोझ को कम करना, या CD36 न्यूट्रलाइजेशन के माध्यम से उनके भड़काऊ स्राव (inflammatory secretome) को कम करना, युवा और वृद्ध चूहों में पुनर्जनन (regeneration) को तेज करता है।[27]

कैंसर

CD36 एंजियोजेनेसिस (रक्त वाहिकाओं के निर्माण) के विनियमन में भूमिका निभाता है, जो कैंसर के प्रसार को नियंत्रित करने के लिए एक चिकित्सीय रणनीति हो सकती है।[28] इन विट्रो और पशु अध्ययनों के कुछ डेटा ने सुझाव दिया कि CD36 के माध्यम से फैटी एसिड का अवशोषण हेपेटोसेलुलर कार्सिनोमा, ग्लियोब्लास्टोमा, और संभावित रूप से अन्य कैंसर में कैंसर कोशिका प्रवास और प्रसार को बढ़ावा दे सकता है; लोगों में अवलोकन संबंधी अध्ययनों से सीमित डेटा था कि कम CD36 ग्लियोब्लास्टोमा में थोड़े बेहतर परिणाम के साथ सहसंबद्ध हो सकता है।

इंटरैक्शन

CD36 को FYN के साथ इंटरैक्ट करते हुए दिखाया गया है।[29]

संबंधित प्रोटीन

CD36 family
symbol CD36
pfam PF01130
interpro IPR002159

CD36 से संबंधित अन्य मानव स्कैवेंजर रिसेप्टर्स SCARB1 और SCARB2 प्रोटीन हैं।

संदर्भ

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स्रोत: अंग्रेज़ी विकिपीडिया के “CD36” लेख का अनुवाद। मूल लेख: https://en.wikipedia.org/wiki/CD36 यह अनुवाद स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।

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