హీమోసయనిన్

From LTRC
హీమోసయనిన్, రాగిని కలిగి ఉన్న డొమైన్
దీని నుండి ఆక్సిజనేటెడ్ ఫంక్షనల్ యూనిట్ ఆక్టోపస్
గుర్తింపు సంఖ్యలు
చిహ్నం Hemocyanin_M
Pfam PF00372
InterPro IPR000896
PROSITE PDOC00184
SCOP2 1lla / SCOPe / SUPFAM
అందుబాటులో ఉన్న ప్రోటీన్ నిర్మాణాలు:

హీమోసయనిన్లు (వీటిని హీమోసయనిన్స్ అని కూడా పిలుస్తారు మరియు Hc అని సంక్షిప్తీకరిస్తారు) అనేవి కొన్ని అకశేరుక జంతువుల శరీరాల్లో ఆక్సిజన్‌ను రవాణా చేసే ప్రోటీన్లు. ఈ మెటల్లోప్రోటీన్లు రెండు రాగి (copper) పరమాణువులను కలిగి ఉంటాయి, ఇవి ఒకే ఒక ఆక్సిజన్ అణువును (O2) తిరిగి విడదీయగలిగేలా బంధిస్తాయి. ఆక్సిజన్ రవాణా చేసే అణువుగా వీటి వినియోగం హీమోగ్లోబిన్ తర్వాత రెండవ స్థానంలో ఉంది. కశేరుకాల ఎర్ర రక్త కణాలలో ఉండే హీమోగ్లోబిన్ వలె కాకుండా, హీమోసయనిన్లు రక్త కణాలకు పరిమితం కాకుండా, నేరుగా హీమోలింఫ్లో కలిసి ఉంటాయి. ఆక్సిజనేషన్ ప్రక్రియ రంగులో మార్పును కలిగిస్తుంది; ఆక్సిజన్ లేని Cu(I) రూపం రంగు లేకుండా ఉంటే, ఆక్సిజన్ కలిగిన నీలం రంగు Cu(II) రూపంగా మారుతుంది.[1]

జాతుల విస్తరణ

హీమోసయనిన్‌ను మొదట 1878లో లియోన్ ఫ్రెడెరిక్ ఆక్టోపస్ వల్గారిస్ (Octopus vulgaris)లో కనుగొన్నారు. మొలస్కాలలో రాగి ఉనికిని అంతకుముందే 1833లో బార్టోలోమియో బిజియో గుర్తించారు.[2] హీమోసయనిన్లు మొలస్కా మరియు ఆర్థ్రోపోడా వర్గాలలో కనిపిస్తాయి, వీటిలో సెఫలోపాడ్లు మరియు క్రస్టేషియన్లు ఉన్నాయి. అలాగే టరాంతులా యూరిపెల్మా కాలిఫోర్నికం (Eurypelma californicum),[3] ఎంపరర్ స్కార్పియన్ (తేలు),[4] మరియు సెంటీపెడ్ స్కూటిగెరా కోలియోప్టెరాటా (Scutigera coleopటెరాటా) వంటి కొన్ని భూచర ఆర్థ్రోపోడ్లు వీటిని ఉపయోగిస్తాయి. అలాగే, అనేక కీటకాలలో లార్వా నిల్వ ప్రోటీన్లు హీమోసయనిన్ల నుండి ఉద్భవించినట్లు కనిపిస్తాయి.[5]

హీమోసయనిన్ సూపర్ ఫ్యామిలీ

ఆర్థ్రోపోడ్ హీమోసయనిన్ సూపర్ ఫ్యామిలీ అనేది ఫినోలాక్సిడేస్లు, హెక్సామెరిన్లు, సూడోహీమోసయనిన్లు లేదా క్రిప్టోసయనిన్లు మరియు (డిప్టెరాన్) హెక్సామెరిన్ గ్రాహకాలతో కూడి ఉంటుంది.[6]

ఫినోలాక్సిడేస్ అనేవి రాగిని కలిగి ఉండే టైరోసినేస్‌లు. ఈ ప్రోటీన్లు ఆర్థ్రోపోడ్ క్యూటికల్ యొక్క స్క్లెరోటైజేషన్ ప్రక్రియలో, గాయాలు మానడంలో మరియు హ్యూమరల్ రోగనిరోధక రక్షణలో పాల్గొంటాయి. ఫినోలాక్సిడేస్ జైమోజెన్ల ద్వారా సంశ్లేషణ చేయబడతాయి మరియు N-టెర్మినస్ పెప్టైడ్ను విడగొట్టడం ద్వారా ఉత్తేజితం చేయబడతాయి.[7]

హెక్సామెరిన్లు కీటకాలలో సాధారణంగా కనిపించే నిల్వ ప్రోటీన్లు. ఈ ప్రోటీన్లు లార్వా యొక్క ఫ్యాట్ బాడీ ద్వారా సంశ్లేషణ చేయబడతాయి మరియు మోల్టింగ్ చక్రాలు లేదా పోషకాహార పరిస్థితులతో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి.[8]

సూడోహీమోసయనిన్ మరియు క్రిప్టోసయనిన్ జన్యు క్రమాలు క్రస్టేషియన్లలోని హీమోసయనిన్లతో దగ్గరి సంబంధం కలిగి ఉంటాయి. ఈ ప్రోటీన్లు ఇలాంటి నిర్మాణం మరియు పనితీరును కలిగి ఉంటాయి, కానీ వీటిలో రాగి బంధన స్థానాలు ఉండవు.[9]

హీమోసయనిన్ సూపర్ ఫ్యామిలీ యొక్క ఫైలోజెనీలో పరిణామ మార్పులు వివిధ జాతులలో ఈ విభిన్న ప్రోటీన్ల ఆవిర్భావంతో దగ్గరి సంబంధం కలిగి ఉన్నాయి. ఆర్థ్రోపోడ్లలో హీమోసయనిన్ పై విస్తృతమైన అధ్యయనాలు లేకపోతే ఈ సూపర్ ఫ్యామిలీలోని ప్రోటీన్లు సరిగ్గా అర్థం కావు.[10]

నిర్మాణం మరియు యంత్రాంగం

హీమోసయనిన్ యొక్క శ్వాసక్రియ పనితీరు హీమోగ్లోబిన్ మాదిరిగానే ఉన్నప్పటికీ, దాని పరమాణు నిర్మాణం మరియు యంత్రాంగంలో గణనీయమైన వ్యత్యాసాలు ఉన్నాయి. హీమోగ్లోబిన్ దాని ఇనుము పరమాణువులను పోర్ఫిరిన్ రింగులలో (హీమ్ సమూహాలు) మోసుకెళ్తుంటే, హీమోసయనిన్ యొక్క రాగి పరమాణువులు హిస్టిడిన్ అవశేషాల ద్వారా సమన్వయం చేయబడిన ప్రోస్తెటిక్ సమూహాలుగా బంధించబడతాయి. ప్రతి హీమోసయనిన్ మోనోమర్ ఆరు హిస్టిడిన్ అవశేషాల యొక్క ఇమిడజోల్ రింగులతో పరస్పర చర్యల ద్వారా రాగి(I) కాటయాన్ల జంటను పట్టుకుంటుంది.[11] హీమోసయనిన్‌ను ఆక్సిజన్ రవాణా కోసం ఉపయోగించే జాతులలో తక్కువ ఆక్సిజన్ పీడనం ఉన్న చల్లని వాతావరణంలో నివసించే క్రస్టేషియన్లు ఉన్నాయని గమనించబడింది. ఇటువంటి పరిస్థితులలో హీమోగ్లోబిన్ ఆక్సిజన్ రవాణా కంటే హీమోసయనిన్ ఆక్సిజన్ రవాణా మరింత సమర్థవంతంగా ఉంటుంది.[12] అయినప్పటికీ, వెచ్చని వాతావరణంలో నివసించే సాలెపురుగులు మరియు తేళ్లు వంటి భూచర ఆర్థ్రోపోడ్లు కూడా హీమోసయనిన్‌ను ఉపయోగిస్తాయి. ఈ అణువు 90 డిగ్రీల సెల్సియస్ వరకు ఉష్ణోగ్రతల వద్ద స్థిరంగా మరియు పూర్తిగా పనిచేస్తుంది.[13]

చాలా హీమోసయనిన్లు ఆక్సిజన్‌తో సహకార రహితంగా (non-cooperatively) బంధిస్తాయి మరియు రక్త పరిమాణానికి ఆక్సిజన్‌ను రవాణా చేయడంలో హీమోగ్లోబిన్ కంటే దాదాపు నాలుగో వంతు మాత్రమే సమర్థవంతంగా ఉంటాయి. హీమోగ్లోబిన్ ప్రోటీన్ కాంప్లెక్స్లో స్టెరిక్ కన్ఫర్మేషన్ మార్పుల కారణంగా ఆక్సిజన్‌ను సహకారంతో బంధిస్తుంది, ఇది పాక్షికంగా ఆక్సిజనేట్ అయినప్పుడు ఆక్సిజన్ పట్ల హీమోగ్లోబిన్ యొక్క అనుబంధాన్ని పెంచుతుంది. హార్స్‌షూ క్రాబ్లు మరియు కొన్ని ఇతర ఆర్థ్రోపోడ్ జాతుల హీమోసయనిన్లలో, 1.6–3.0 హిల్ కోఎఫీషియంట్లతో సహకార బంధనం గమనించబడింది. హిల్ కోఎఫీషియంట్లు జాతులు మరియు ప్రయోగశాల కొలత సెట్టింగులను బట్టి మారుతూ ఉంటాయి. పోలిక కోసం, హీమోగ్లోబిన్ సాధారణంగా 2.8–3.0 హిల్ కోఎఫీషియంట్‌ను కలిగి ఉంటుంది. ఈ సహకార బంధనం సందర్భాలలో, హీమోసయనిన్ 6 సబ్‌యూనిట్ల (హెక్సామెర్) ప్రోటీన్ సబ్-కాంప్లెక్స్‌లుగా అమర్చబడి ఉంటుంది, ప్రతి ఒక్కటి ఒక ఆక్సిజన్ బంధన స్థానాన్ని కలిగి ఉంటుంది; కాంప్లెక్స్‌లోని ఒక యూనిట్‌పై ఆక్సిజన్ బంధనం పొరుగు యూనిట్ల అనుబంధాన్ని పెంచుతుంది. ప్రతి హెక్సామెర్ కాంప్లెక్స్ డజన్ల కొద్దీ హెక్సామెర్ల పెద్ద కాంప్లెక్స్‌ను ఏర్పరచడానికి కలిసి అమర్చబడింది. ఒక అధ్యయనంలో, సహకార బంధనం హెక్సామెర్లు పెద్ద కాంప్లెక్స్‌లో కలిసి అమర్చడంపై ఆధారపడి ఉంటుందని కనుగొనబడింది, ఇది హెక్సామెర్ల మధ్య సహకార బంధనాన్ని సూచిస్తుంది. హీమోసయనిన్ ఆక్సిజన్-బంధన ప్రొఫైల్ కరిగిన ఉప్పు అయాన్ స్థాయిలు మరియు pH ద్వారా కూడా ప్రభావితమవుతుంది.[14]

హీమోసయనిన్ అనేక వ్యక్తిగత సబ్‌యూనిట్ ప్రోటీన్లతో తయారు చేయబడింది, వీటిలో ప్రతి ఒక్కటి రెండు రాగి పరమాణువులను కలిగి ఉంటుంది మరియు ఒక ఆక్సిజన్ అణువును (O2) బంధించగలదు. ప్రతి సబ్‌యూనిట్ సుమారు 75 కిలోడాల్టన్ల (kDa) బరువు ఉంటుంది. జాతులను బట్టి సబ్‌యూనిట్లు డైమర్లు లేదా హెక్సామెర్లుగా అమర్చబడవచ్చు; డైమర్ లేదా హెక్సామెర్ కాంప్లెక్స్ అదేవిధంగా 1500 kDa కంటే ఎక్కువ బరువున్న గొలుసులు లేదా క్లస్టర్లుగా అమర్చబడి ఉంటుంది. సబ్‌యూనిట్లు సాధారణంగా సజాతీయంగా (homogeneous) ఉంటాయి, లేదా రెండు వేరియంట్ సబ్‌యూనిట్ రకాలతో విజాతీయంగా (heterogeneous) ఉంటాయి. హీమోసయనిన్ పరిమాణం పెద్దదిగా ఉండటం వల్ల, హీమోగ్లోబిన్ వలె కాకుండా, ఇది సాధారణంగా రక్తంలో స్వేచ్ఛగా తేలుతూ ఉంటుంది.[15]

మొలస్కాన్ జపనీస్ ఫ్లయింగ్ స్క్విడ్ హీమోసయనిన్ యొక్క 3.8 MDa నిర్మాణం. ఇది 31 nm వ్యాసం కలిగిన సిలిండర్‌గా అమర్చబడిన ఐదు డైమర్ల హోమోడెకామెర్. ప్రతి మోనోమర్ ఎనిమిది వ్యక్తిగత సబ్‌యూనిట్ల గొలుసును కలిగి ఉంటుంది, ప్రతి ఒక్కటి Cu2O2 బంధన స్థానాన్ని కలిగి ఉంటుంది.[16] PDB: [https://www.rcsb.org/structure/4YD9 4YD9

]

హెక్సామెర్లు ఆర్థ్రోపోడ్ హీమోసయనిన్ల యొక్క లక్షణం.[17] టరాంతులా యూరిపెల్మా కాలిఫోర్నికం (Eurypelma californicum)[3] యొక్క హీమోసయనిన్ 4 హెక్సామెర్లు లేదా 24 పెప్టైడ్ గొలుసులతో తయారవుతుంది. హౌస్ సెంటీపెడ్ స్కూటిగెరా కోలియోప్టెరాటా (Scutigera coleopటెరాటా)[18] నుండి వచ్చిన హీమోసయనిన్ 6 హెక్సామెర్లు లేదా 36 గొలుసులతో తయారవుతుంది. హార్స్‌షూ క్రాబ్లు 8-హెక్సామెర్ (అంటే 48-గొలుసుల) హీమోసయనిన్‌ను కలిగి ఉంటాయి. సాధారణ హెక్సామెర్లు స్పైనీ లాబ్‌స్టర్ పనులిరస్ ఇంటరప్టస్ (Panulirus interruptus) మరియు ఐసోపాడ్ బాథినోమస్ గిగాంటియస్ (Bathynomus giganteus)లలో కనిపిస్తాయి.[17] క్రస్టేషియన్లలో పెప్టైడ్ గొలుసులు సుమారు 660 అమైనో ఆమ్లాల పొడవు ఉంటాయి, మరియు చెలిసెరేట్లులలో అవి సుమారు 625 ఉంటాయి. పెద్ద కాంప్లెక్స్‌లలో వివిధ రకాల వేరియంట్ గొలుసులు ఉంటాయి, అన్నీ దాదాపు ఒకే పొడవు ఉంటాయి; స్వచ్ఛమైన భాగాలు సాధారణంగా స్వయంగా కలిసిపోవు.

ఉత్ప్రేరక చర్య

O2 లేని హీమోసయనిన్ యాక్టివ్ సైట్ (ప్రతి Cu కేంద్రం ఒక కాటయాన్, ఛార్జీలు చూపబడలేదు).
O2 బంధించబడిన హీమోసయనిన్ యాక్టివ్ సైట్ (Cu2 కేంద్రం ఒక డైకాటయాన్, ఛార్జీ చూపబడలేదు).

హీమోసయనిన్ ఫినోల్ ఆక్సిడేస్‌లకు (ఉదా. టైరోసినేస్) సజాతీయంగా ఉంటుంది, ఎందుకంటే రెండు ప్రోటీన్లు హిస్టిడిన్ అవశేషాలను కలిగి ఉంటాయి, వీటిని "టైప్ 3" రాగి-బంధన సమన్వయ కేంద్రాలు అని పిలుస్తారు, అలాగే టైరోసినేస్ మరియు కాటెకోల్ ఆక్సిడేస్ ఎంజైమ్‌లు కూడా వీటిని కలిగి ఉంటాయి.[19] రెండు సందర్భాల్లోనూ ఎంజైమ్‌ల యొక్క నిష్క్రియ పూర్వగాములు (వీటిని జైమోజెన్లు లేదా ప్రోఎంజైమ్‌లు అని కూడా పిలుస్తారు) మొదట ఉత్తేజితం కావాలి. ప్రోఎంజైమ్ నిష్క్రియంగా ఉన్నప్పుడు యాక్టివ్ సైట్‌కు ప్రవేశ మార్గాన్ని అడ్డుకునే అమైనో ఆమ్లాన్ని తొలగించడం ద్వారా ఇది జరుగుతుంది. ప్రోఎంజైమ్‌ను ఉత్తేజితం చేయడానికి మరియు ఉత్ప్రేరక చర్యను ప్రారంభించడానికి అవసరమైన ఇతర మార్పులేవీ ప్రస్తుతం తెలియవు. కన్ఫర్మేషనల్ వ్యత్యాసాలు హీమోసయనిన్ చేయగల ఉత్ప్రేరక చర్య రకాన్ని నిర్ణయిస్తాయి.[20] హీమోసయనిన్ ఫినోల్ ఆక్సిడేస్ చర్యను కూడా ప్రదర్శిస్తుంది, కానీ యాక్టివ్ సైట్ వద్ద ఎక్కువ స్టెరిక్ బల్క్ కారణంగా నెమ్మదించిన కైనెటిక్స్‌తో ఉంటుంది. పాక్షిక డీనేచరేషన్ వాస్తవానికి యాక్టివ్ సైట్‌కు ఎక్కువ ప్రాప్యతను అందించడం ద్వారా హీమోసయనిన్ యొక్క ఫినోల్ ఆక్సిడేస్ చర్యను మెరుగుపరుస్తుంది.[1][19]

స్పెక్ట్రల్ లక్షణాలు

రెడ్ రాక్ క్రాబ్ (Cancer productus) యొక్క కరాపేస్ అడుగు భాగం. ఊదా రంగు హీమోసయనిన్ వల్ల వస్తుంది.

ఆక్సిహీమోసయనిన్ యొక్క స్పెక్ట్రోస్కోపీ అనేక ముఖ్యమైన లక్షణాలను చూపుతుంది:[21]

  1. రెసొనెన్స్ రామన్ స్పెక్ట్రోస్కోపీ O2 ఒక సమతుల్య వాతావరణంలో బంధించబడిందని చూపిస్తుంది (ν(O-O) IR-అనుమతించబడదు).
  2. ఆక్సిహెచ్‌సి (OxyHc) EPR-నిశ్శబ్దంగా ఉంటుంది, ఇది జతకాని ఎలక్ట్రాన్లు లేవని సూచిస్తుంది.
  3. రామన్ స్పెక్ట్రోస్కోపీ 755 cm−1 యొక్క ν(O-O)ని చూపుతుంది.

హీమోసయనిన్ యొక్క యాక్టివ్ సైట్ యొక్క సింథటిక్ అనలాగ్‌లను తయారు చేయడానికి చాలా కృషి జరిగింది.[21] అటువంటి ఒక మోడల్, పెరోక్సో లిగాండ్ ద్వారా సైడ్-ఆన్ వంతెన చేయబడిన రాగి కేంద్రాల జంటను కలిగి ఉంటుంది, ఇది 741 cm−1 వద్ద ν(O-O)ని మరియు 349 మరియు 551 nm వద్ద శోషణలతో UV-Vis స్పెక్ట్రమ్‌ను చూపుతుంది. ఈ రెండు కొలతలు ఆక్సిహెచ్‌సి (oxyHc) కోసం ప్రయోగాత్మక పరిశీలనలతో ఏకీభవిస్తాయి.[22] మోడల్ కాంప్లెక్స్‌లో Cu-Cu విభజన 3.56 Å, ఆక్సిహీమోసయనిన్ యొక్క విభజన సుమారు 3.6 Å (డీఆక్సిహెచ్‌సి: సుమారు 4.6 Å).[22][23][24]

క్యాన్సర్ నిరోధక ప్రభావాలు

చిలీ అబలోన్, Concholepas concholepas రక్తంలో కనిపించే హీమోసయనిన్, మ్యూరిన్ నమూనాలలో మూత్రాశయ క్యాన్సర్ (bladder cancer)పై రోగనిరోధక చికిత్స ప్రభావాలను కలిగి ఉంటుంది. మూత్రాశయ కణితి (MBT-2) కణాలను అమర్చడానికి ముందు C. concholepas హీమోసయనిన్‌తో చికిత్స పొందిన ఎలుకలు క్యాన్సర్ నిరోధక ప్రభావాలను చూపాయి: ఎక్కువ కాలం జీవించడం, కణితి పెరుగుదల మరియు సంభవం తగ్గడం, మరియు విషపూరిత ప్రభావాలు లేకపోవడం. ఇది భవిష్యత్తులో ఉపరితల మూత్రాశయ క్యాన్సర్ కోసం రోగనిరోధక చికిత్సలో సంభావ్య ఉపయోగాన్ని కలిగి ఉండవచ్చు.[25]

కీహోల్ లింపెట్ హీమోసయనిన్ (KLH) అనేది సముద్ర మొలస్క్ Megathura crenulata యొక్క సర్క్యులేటింగ్ గ్లైకోప్రోటీన్ల నుండి ఉద్భవించిన రోగనిరోధక ఉద్దీపన. KLH ఇన్ విట్రోలో అందించినప్పుడు రొమ్ము క్యాన్సర్, క్లోమగ్రంథి క్యాన్సర్ మరియు ప్రోస్టేట్ క్యాన్సర్ కణాల విస్తరణకు వ్యతిరేకంగా గణనీయమైన చికిత్సగా నిరూపించబడింది. కీహోల్ లింపెట్ హీమోసయనిన్ అపోప్టోటిక్ మరియు నాన్-అపోప్టోటిక్ కణ మరణం రెండింటి ద్వారా మానవ బారెట్ యొక్క అన్నవాహిక క్యాన్సర్ పెరుగుదలను నిరోధిస్తుంది.[26]

కేస్ స్టడీస్: హీమోసయనిన్ స్థాయిలపై పర్యావరణ ప్రభావం

తెల్ల రొయ్య Litopenaeus vannamei యొక్క రక్త మెటాబోలైట్లు మరియు హీమోసయనిన్ యొక్క సంస్కృతి పరిస్థితుల ప్రభావంపై 2003లో జరిగిన ఒక అధ్యయనంలో, హీమోసయనిన్, ముఖ్యంగా ఆక్సిహీమోసయనిన్ స్థాయిలు ఆహారం ద్వారా ప్రభావితమవుతాయని కనుగొన్నారు. ఈ అధ్యయనం వాణిజ్య ఆహారంతో ఇండోర్ చెరువులో ఉంచిన తెల్ల రొయ్యల రక్తంలోని ఆక్సిహీమోసయనిన్ స్థాయిలను, మరింత సులభంగా లభించే ప్రోటీన్ వనరు (సహజ జీవ ఆహారం) ఉన్న అవుట్‌డోర్ చెరువులో ఉంచిన తెల్ల రొయ్యలతో పోల్చింది. అవుట్‌డోర్ చెరువులలో ఉంచిన రొయ్యలలో ఆక్సిహీమోసయనిన్ మరియు రక్త గ్లూకోజ్ స్థాయిలు ఎక్కువగా ఉన్నాయి. అవుట్‌డోర్ రొయ్యలతో పోల్చినప్పుడు పీతలు, లాబ్‌స్టర్లు మరియు ఇండోర్ రొయ్యల వంటి తక్కువ కార్యాచరణ స్థాయి జాతులలో రక్త మెటాబోలైట్ స్థాయిలు తక్కువగా ఉంటాయని కూడా కనుగొనబడింది. ఈ సహసంబంధం క్రస్టేషియన్ల యొక్క పదనిర్మాణ మరియు శారీరక పరిణామాన్ని సూచిస్తుంది. ఈ రక్త ప్రోటీన్లు మరియు మెటాబోలైట్ల స్థాయిలు శక్తి అవసరాలు మరియు ఆ శక్తి వనరుల లభ్యతపై ఆధారపడి ఉన్నట్లు కనిపిస్తున్నాయి.[27]

ఇవి కూడా చూడండి

సూచనలు

  1. ↑ 1.0 1.1 Coates CJ, Nairn J (July 2014). “Diverse immune functions of hemocyanins”. Developmental and Comparative Immunology. 45 (1): 43–55. doi:10.1016/j.dci.2014.01.021. PMID 24486681.
  2. ↑ Ghiretti-Magaldi A, Ghiretti F (1992). “The pre-history of hemocyanin. The discovery of copper in the blood of molluscs”. Experientia. 48 (10): 971–972. doi:10.1007/BF01919143. S2CID 33290596. ISSN 0014-4754.
  3. ↑ 3.0 3.1 Voit R, Feldmaier-Fuchs G, Schweikardt T, Decker H, Burmester T (December 2000). “Complete sequence of the 24-mer hemocyanin of the tarantula Eurypelma californicum. Structure and intramolecular evolution of the subunits”. The Journal of Biological Chemistry. 275 (50): 39339–39344. doi:10.1074/jbc.M005442200. PMID 10961996.
  4. ↑ Jaenicke E, Pairet B, Hartmann H, Decker H (2012). “Crystallization and preliminary analysis of crystals of the 24-meric hemocyanin of the emperor scorpion (Pandinus imperator)”. PLOS ONE. 7 (3). Bibcode 2012PLoSO...732548J. doi:10.1371/journal.pone.0032548. PMC PMC3293826. PMID 22403673. article-number: e32548.
  5. ↑ Beintema JJ, Stam WT, Hazes B, Smidt MP (May 1994). “Evolution of arthropod hemocyanins and insect storage proteins (hexamerins)”. Molecular Biology and Evolution. 11 (3): 493–503. doi:10.1093/oxfordjournals.molbev.a040129. PMID 8015442.
  6. ↑ Burmester T (February 2002). “Origin and evolution of arthropod hemocyanins and related proteins”. Journal of Comparative Physiology B: Biochemical, Systemic, and Environmental Physiology. 172 (2): 95–107. doi:10.1007/s00360-001-0247-7. PMID 11916114. S2CID 26023927.
  7. ↑ Cerenius L, Söderhäll K (April 2004). “The prophenoloxidase-activating system in invertebrates”. Immunological Reviews. 198 (1): 116–126. doi:10.1111/j.0105-2896.2004.00116.x. PMID 15199959. S2CID 10614298.
  8. ↑ Terwilliger NB (1999). “Hemolymph Proteins and Molting in Crustaceans and Insects”. American Zoologist. 39 (3): 589–599. doi:10.1093/icb/39.3.589.
  9. ↑ Terwilliger NB, Dangott L, Ryan M (March 1999). “Cryptocyanin, a crustacean molting protein: evolutionary link with arthropod hemocyanins and insect hexamerins”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 96 (5): 2013–2018. Bibcode 1999PNAS...96.2013T. doi:10.1073/pnas.96.5.2013. PMC PMC26728. PMID 10051586.
  10. ↑ Burmester T (February 2001). “Molecular evolution of the arthropod hemocyanin superfamily”. Molecular Biology and Evolution. 18 (2): 184–195. doi:10.1093/oxfordjournals.molbev.a003792. PMID 11158377.
  11. ↑ Rannulu NS, Rodgers MT (March 2005). “Solvation of copper ions by imidazole: structures and sequential binding energies of Cu+(imidazole)x, x = 1-4. Competition between ion solvation and hydrogen bonding”. Physical Chemistry Chemical Physics. 7 (5): 1014–1025. Bibcode 2005PCCP....7.1014R. doi:10.1039/b418141g. PMID 19791394.
  12. ↑ Strobel A, Hu MY, Gutowska MA, Lieb B, Lucassen M, Melzner F, Pörtner HO, Mark FC (December 2012). “Influence of temperature, hypercapnia, and development on the relative expression of different hemocyanin isoforms in the common cuttlefish Sepia officinalis”. Journal of Experimental Zoology. Part A, Ecological Genetics and Physiology. 317 (8): 511–523. doi:10.1002/jez.1743. PMID 22791630.
  13. ↑ Sterner R, Vogl T, Hinz HJ, Penz F, Hoff R, Föll R, Decker H (May 1995). “Extreme thermostability of tarantula hemocyanin”. FEBS Letters. 364 (1): 9–12. doi:10.1016/0014-5793(95)00341-6. PMID 7750550.
  14. ↑ Perton FG, Beintema JJ, Decker H (May 1997). “Influence of antibody binding on oxygen binding behavior of Panulirus interruptus hemocyanin”. FEBS Letters. 408 (2): 124–126. doi:10.1016/S0014-5793(97)00269-X. PMID 9187351.
  15. ↑ Waxman L (May 1975). “The structure of arthropod and mollusc hemocyanins”. The Journal of Biological Chemistry. 250 (10): 3796–3806. doi:10.1016/S0021-9258(19)41469-5. PMID 1126935.
  16. ↑ Gai, Zuoqi; Matsuno, Asuka; Kato, Koji; Kato, Sanae; Khan, Md Rafiqul Islam; Shimizu, Takeshi; Yoshioka, Takeya; Kato, Yuki; Kishimura, Hideki; Kanno, Gaku; Miyabe, Yoshikatsu; Terada, Tohru; Tanaka, Yoshikazu; Yao, Min (2015). “Crystal Structure of the 3.8-MDa Respiratory Supermolecule Hemocyanin at 3.0 Å Resolution”. Structure. 23 (12): 2204–2212. doi:10.1016/j.str.2015.09.008. PMID 26602184.
  17. ↑ 17.0 17.1 van Holde KE, Miller KI (1995). “Hemocyanins”. In Anfinsen CB, Richards FM, Edsall JT, Eisenberg DS (ed.). Advances in Protein Chemistry. Academic Press. Vol. 47, pp. 1–81. ISBN 978-0-12-034247-1. doi:10.1016/S0065-3233(08)60545-8. PMID 8561049.
  18. ↑ Kusche K, Hembach A, Hagner-Holler S, Gebauer W, Burmester T (July 2003). “Complete subunit sequences, structure and evolution of the 6 x 6-mer hemocyanin from the common house centipede, Scutigera coleoptrata”. European Journal of Biochemistry. 270 (13): 2860–2868. doi:10.1046/j.1432-1033.2003.03664.x. PMID 12823556.
  19. ↑ 19.0 19.1 Decker H, Tuczek F (August 2000). “Tyrosinase/catecholoxidase activity of hemocyanins: structural basis and molecular mechanism”. Trends in Biochemical Sciences. 25 (8): 392–397. doi:10.1016/S0968-0004(00)01602-9. PMID 10916160.
  20. ↑ Decker H, Schweikardt T, Nillius D, Salzbrunn U, Jaenicke E, Tuczek F (August 2007). “Similar enzyme activation and catalysis in hemocyanins and tyrosinases”. Gene. 398 (1–2): 183–191. doi:10.1016/j.gene.2007.02.051. PMID 17566671.
  21. ↑ 21.0 21.1 Elwell CE, Gagnon NL, Neisen BD, Dhar D, Spaeth AD, Yee GM, Tolman WB (February 2017). “Copper-Oxygen Complexes Revisited: Structures, Spectroscopy, and Reactivity”. Chemical Reviews. 117 (3): 2059–2107. doi:10.1021/acs.chemrev.6b00636. PMC PMC5963733. PMID 28103018.
  22. ↑ 22.0 22.1 Kitajima N, Fujisawa K, Fujimoto C, Morooka Y, Hashimoto S, Kitagawa T, Toriumi K, Tatsumi K, Nakamura A (1992). “A new model for dioxygen binding in hemocyanin. Synthesis, characterization, and molecular structure of the μ-η2:η2 peroxo dinuclear copper(II) complexes, [Cu(BH(3,5-R2pz)3)]2(O2) (R = i-Pr and Ph)”. Journal of the American Chemical Society. 114 (4): 1277–91. doi:10.1021/ja00030a025.
  23. ↑ Gaykema WP, Hol WG, Vereijken JM, Soeter NM, Bak HJ, Beintema JJ (1984). “3.2 Å structure of the copper-containing, oxygen-carrying protein Panulirus interruptus haemocyanin”. Nature. 309 (5963): 23–9. Bibcode 1984Natur.309...23G. doi:10.1038/309023a0. S2CID 4260701.
  24. ↑ Kodera M, Katayama K, Tachi Y, Kano K, Hirota S, Fujinami S, Suzuki M (1999). “Crystal Structure and Reversible O2-Binding of a Room Temperature Stable μ-η2:η2-Peroxodicopper(II) Complex of a Sterically Hindered Hexapyridine Dinucleating Ligand”. Journal of the American Chemical Society. 121 (47): 11006–7. doi:10.1021/ja992295q.
  25. ↑ Atala A (2006). “This Month in Investigative Urology”. The Journal of Urology. 176 (6): 2335–6. doi:10.1016/j.juro.2006.09.002.
  26. ↑ McFadden DW, Riggs DR, Jackson BJ, Vona-Davis L (November 2003). “Keyhole limpet hemocyanin, a novel immune stimulant with promising anticancer activity in Barrett's esophageal adenocarcinoma”. American Journal of Surgery. 186 (5): 552–555. doi:10.1016/j.amjsurg.2003.08.002. PMID 14599624.
  27. ↑ Pascual C, Gaxiola G, Rosas C (2003). “Blood metabolites and hemocyanin of the white shrimp, Litopenaeus vannamei: The effect of culture conditions and a comparison with other crustacean species”. Marine Biology. 142 (4): 735–745. doi:10.1007/s00227-002-0995-2. S2CID 82961592.

మరింత పఠనం

  • Rehm P, Pick C, Borner J, Markl J, Burmester T (February 2012). “The diversity and evolution of chelicerate hemocyanins”. BMC Evolutionary Biology. 12: 19. doi:10.1186/1471-2148-12-19. PMC PMC3306762. PMID 22333134.
  • Ali SA, Abbasi A (2011). Scorpion Hemocyanin: The blue blood. Saarbrücken: VDM Verlag Dr. Müller. p. 160. ISBN 978-3-639-33725-9.

బాహ్య లింకులు

వికీమీడియా కామన్స్: Hemocyanin

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Hemocyanin” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Hemocyanin ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=హీమోసయనిన్&oldid=6025"