హిస్టోన్ మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్

From LTRC
హిస్టోన్-లైసిన్ N-మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్
గుర్తింపు సంఖ్యలు
EC సంఖ్య 2.1.1.43
CAS సంఖ్య 9055-08-7
డేటాబేస్‌లు
BRENDA enzyme data
ExPASy NiceZyme view
KEGG enzyme entry
MetaCyc metabolic pathway
Rhea reactions
PDB నిర్మాణాలు RCSB PDB PDBe PDBsum
జీన్ ఆంటాలజీ AmiGO / QuickGO
శోధన PMC articles PubMed articles NCBI proteins

హిస్టోన్ మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌లు (HMT) అనేవి హిస్టోన్-మార్పు చేసే ఎంజైమ్‌లు (ఉదాహరణకు, హిస్టోన్-లైసిన్ N-మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌లు మరియు హిస్టోన్-ఆర్జినైన్ N-మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌లు). ఇవి హిస్టోన్ ప్రోటీన్ల యొక్క లైసిన్ మరియు ఆర్జినైన్ అవశేషాలకు ఒకటి, రెండు లేదా మూడు మిథైల్ సమూహాల బదిలీని ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి (catalyze). మిథైల్ సమూహాల అనుబంధం ప్రధానంగా హిస్టోన్లు H3 మరియు H4 పై ఉన్న నిర్దిష్ట లైసిన్ లేదా ఆర్జినైన్ అవశేషాల వద్ద జరుగుతుంది.[1] హిస్టోన్ మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌లలో రెండు ప్రధాన రకాలు ఉన్నాయి: లైసిన్-నిర్దిష్టమైనవి (ఇవి SET (Su(var)3-9, Enhancer of Zeste, Trithorax) డొమైన్ కలిగి ఉండవచ్చు లేదా SET డొమైన్ లేనివి కావచ్చు) మరియు ఆర్జినైన్-నిర్దిష్టమైనవి.[2][3][4] హిస్టోన్ మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌ల రెండింటిలోనూ, S-అడెనోసిల్ మిథియోనిన్ (SAM) ఒక కోఫాక్టర్ మరియు మిథైల్ దాత సమూహంగా పనిచేస్తుంది.[1][5][6][7]
యూకారియోట్ల యొక్క జెనోమిక్ DNA హిస్టోన్లతో కలిసి క్రోమాటిన్ను ఏర్పరుస్తుంది.[8] క్రోమాటిన్ సంకోచం యొక్క స్థాయి హిస్టోన్ మిథైలేషన్ మరియు హిస్టోన్ల యొక్క ఇతర పోస్ట్-ట్రాన్స్‌లేషనల్ మార్పులపై ఎక్కువగా ఆధారపడి ఉంటుంది.[9] హిస్టోన్ మిథైలేషన్ అనేది క్రోమాటిన్ యొక్క ప్రధాన ఎపిజెనెటిక్ మార్పు[9], ఇది జన్యు వ్యక్తీకరణ, జెనోమిక్ స్థిరత్వం, మూలకణ పరిపక్వత, కణ వంశ అభివృద్ధి, జన్యు ముద్రణ (genetic imprinting), DNA మిథైలేషన్ మరియు కణ విభజన (mitosis)లను నిర్ణయిస్తుంది.[2]

మానవ ఎంజైమ్ హిస్టోన్ లైసిన్ N-మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్, H3 లైసిన్-4 నిర్దిష్టమైనది, ముందు వైపు నుండి వీక్షణ.
మానవ ఎంజైమ్ హిస్టోన్ లైసిన్ N-మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్, H3 లైసిన్-4 నిర్దిష్టమైనది, వెనుక వైపు నుండి వీక్షణ. క్రియాశీల కేంద్రాలు స్పష్టంగా కనిపిస్తున్నాయి.

రకాలు

లైసిన్-నిర్దిష్ట హిస్టోన్ మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌ల తరగతిని SET డొమైన్ కలిగినవి మరియు SET డొమైన్ లేనివిగా విభజించారు. వాటి పేర్లు సూచించినట్లుగా, ఇవి ప్రోటీన్ డొమైన్ రకమైన SET డొమైన్ ఉనికిలో భిన్నంగా ఉంటాయి.

హిస్టోన్ మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్ చర్య కలిగిన ప్రోటీన్లను ఎన్కోడ్ చేసే మానవ జన్యువులలో ఇవి ఉన్నాయి:

SET డొమైన్ కలిగిన లైసిన్-నిర్దిష్టమైనవి

నిర్మాణం

మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్ చర్యలో పాల్గొనే నిర్మాణాలు SET డొమైన్ (సుమారు 130 అమైనో ఆమ్లాలతో కూడి ఉంటుంది), ప్రీ-SET మరియు పోస్ట్-SET డొమైన్లు. ప్రీ-SET మరియు పోస్ట్-SET డొమైన్లు SET డొమైన్‌కు ఇరువైపులా ఉంటాయి. ప్రీ-SET ప్రాంతంలో సిస్టీన్ అవశేషాలు ఉంటాయి, ఇవి త్రిభుజాకార జింక్ క్లస్టర్‌లను ఏర్పరుస్తాయి, జింక్ పరమాణువులను గట్టిగా బంధించి నిర్మాణాన్ని స్థిరీకరిస్తాయి. SET డొమైన్ స్వయంగా β-స్ట్రాండ్లతో కూడిన ఉత్ప్రేరక కేంద్రం (catalytic core)ను కలిగి ఉంటుంది, ఇవి β-షీట్ల యొక్క అనేక ప్రాంతాలను ఏర్పరుస్తాయి. తరచుగా, ప్రీ-SET డొమైన్‌లో కనిపించే β-స్ట్రాండ్లు SET డొమైన్ యొక్క β-స్ట్రాండ్లతో β-షీట్లను ఏర్పరుస్తాయి, ఇది SET డొమైన్ నిర్మాణంలో స్వల్ప మార్పులకు దారితీస్తుంది. ఈ చిన్న మార్పులు మిథైలేషన్ కోసం లక్ష్య అవశేషాల సైట్ నిర్దిష్టతను మారుస్తాయి మరియు SET డొమైన్ మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌లు అనేక విభిన్న అవశేషాలను లక్ష్యంగా చేసుకోవడానికి అనుమతిస్తాయి. ప్రీ-SET డొమైన్ మరియు ఉత్ప్రేరక కేంద్రం మధ్య ఈ పరస్పర చర్య ఎంజైమ్ పనితీరుకు కీలకం.[1]

ఉత్ప్రేరక యంత్రాంగం

ప్రతిచర్య కొనసాగడానికి, S-అడెనోసిల్ మిథియోనిన్ (SAM) మరియు సబ్‌స్ట్రేట్ హిస్టోన్ తోక యొక్క లైసిన్ అవశేషం మొదట బంధించబడాలి మరియు SET డొమైన్ యొక్క ఉత్ప్రేరక పాకెట్‌లో సరిగ్గా అమర్చబడాలి. తరువాత, సమీపంలోని టైరోసిన్ అవశేషం లైసిన్ అవశేషం యొక్క ε-అమైనో సమూహాన్ని డీప్రోటోనేట్ చేస్తుంది.[10] లైసిన్ గొలుసు అప్పుడు SAM అణువు యొక్క సల్ఫర్ పరమాణువుపై ఉన్న మిథైల్ సమూహంపై న్యూక్లియోఫిలిక్ దాడిని చేస్తుంది, మిథైల్ సమూహాన్ని లైసిన్ సైడ్ చైన్‌కు బదిలీ చేస్తుంది.

హిస్టోన్ లైసిన్ N-మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్ యొక్క క్రియాశీల కేంద్రం. లైసిన్ అవశేషం (పసుపు రంగులో) మరియు S-అడెనోసిల్ మిథియోనిన్ (SAM) (నీలం రంగులో) స్పష్టంగా కనిపిస్తున్నాయి.

SET డొమైన్ లేని లైసిన్-నిర్దిష్టమైనవి

SET డొమైన్‌కు బదులుగా, SET డొమైన్ లేని హిస్టోన్ మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్ Dot1 ఎంజైమ్‌ను ఉపయోగిస్తుంది. హిస్టోన్ యొక్క లైసిన్ తోక ప్రాంతాన్ని లక్ష్యంగా చేసుకునే SET డొమైన్ వలె కాకుండా, Dot1 హిస్టోన్ యొక్క గ్లోబ్యులర్ కోర్‌లో ఉన్న లైసిన్ అవశేషాన్ని మిథైలేట్ చేస్తుంది, మరియు అలా చేసే ఏకైక ఎంజైమ్ ఇదే.[1] ఇటీవలి అధ్యయనాలలో ఆర్కియాలో Dot1 యొక్క సంభావ్య హోమోలాగ్ కనుగొనబడింది, ఇది ఆర్కియల్ హిస్టోన్-వంటి ప్రోటీన్‌ను మిథైలేట్ చేసే సామర్థ్యాన్ని చూపుతుంది.

నిర్మాణం

Dot1 యొక్క N-టెర్మినల్ క్రియాశీల కేంద్రాన్ని కలిగి ఉంటుంది. SAM కోసం బంధన సైట్‌గా పనిచేసే ఒక లూప్ Dot1 ఉత్ప్రేరక డొమైన్ యొక్క N-టెర్మినల్ మరియు C-టెర్మినల్ డొమైన్‌లను కలుపుతుంది. C-టెర్మినల్ Dot1 యొక్క సబ్‌స్ట్రేట్ నిర్దిష్టత మరియు బంధనానికి ముఖ్యమైనది, ఎందుకంటే ఈ ప్రాంతం ధనాత్మక చార్జ్‌ను కలిగి ఉంటుంది, ఇది DNA యొక్క రుణాత్మక చార్జ్ కలిగిన వెన్నెముకతో అనుకూలమైన పరస్పర చర్యను అనుమతిస్తుంది.[11] నిర్మాణపరమైన పరిమితుల కారణంగా, Dot1 హిస్టోన్ H3ని మాత్రమే మిథైలేట్ చేయగలదు.

ఆర్జినైన్-నిర్దిష్టమైనవి

మూడు రకాల ప్రోటీన్ ఆర్జినైన్ మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌లు (PRMTs) మరియు హిస్టోన్ తోకలపై ఆర్జినైన్ అవశేషాల వద్ద జరగగల మూడు రకాల మిథైలేషన్లు ఉన్నాయి. మొదటి రకం PRMTలు (PRMT1, PRMT3, CARM1⧸PRMT4, మరియు Rmt1⧸Hmt1) మోనోమిథైలార్జినైన్ మరియు అసిమెట్రిక్ డైమిథైలార్జినైన్ (Rme2a)లను ఉత్పత్తి చేస్తాయి.[12][13][14] రెండవ రకం (JBP1⧸PRMT5) మోనోమిథైల్ లేదా సిమెట్రిక్ డైమిథైలార్జినైన్ (Rme2s)ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[5] మూడవ రకం (PRMT7) కేవలం మోనోమిథైలేటెడ్ ఆర్జినైన్‌ను మాత్రమే ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[15] PRMTల మిథైలేషన్ నమూనాలలో వ్యత్యాసాలు ఆర్జినైన్ బంధన పాకెట్‌లోని పరిమితుల నుండి ఉత్పన్నమవుతాయి.[5]

నిర్మాణం

PRMTల ఉత్ప్రేరక డొమైన్ ఒక SAM బంధన డొమైన్ మరియు సబ్‌స్ట్రేట్ బంధన డొమైన్ (మొత్తం సుమారు 310 అమైనో ఆమ్లాలు)తో కూడి ఉంటుంది.[5][6][7] ప్రతి PRMT ఒక ప్రత్యేకమైన N-టెర్మినల్ ప్రాంతాన్ని మరియు ఉత్ప్రేరక కేంద్రాన్ని కలిగి ఉంటుంది. ఆర్జినైన్ అవశేషం మరియు SAM బంధన పాకెట్‌లో సరిగ్గా అమర్చబడాలి. SAM పాకెట్ లోపల ఫినైల్ అలనైన్ యొక్క అడెనిన్ రింగ్ మరియు ఫినైల్ రింగ్ మధ్య హైడ్రోఫోబిక్ పరస్పర చర్య ద్వారా భద్రపరచబడుతుంది.[7]

ఉత్ప్రేరక యంత్రాంగం

సమీపంలోని లూప్‌పై ఉన్న గ్లుటామేట్ లక్ష్య ఆర్జినైన్ అవశేషంపై ఉన్న నైట్రోజన్‌లతో పరస్పర చర్య చేస్తుంది. ఈ పరస్పర చర్య ధనాత్మక చార్జ్‌ను పునఃపంపిణీ చేస్తుంది మరియు ఒక నైట్రోజన్ సమూహం యొక్క డీప్రోటోనేషన్‌కు దారితీస్తుంది,[16] ఇది అప్పుడు SAM యొక్క మిథైల్ సమూహంపై న్యూక్లియోఫిలిక్ దాడిని చేయగలదు. రెండు రకాల PRMTల మధ్య వ్యత్యాసాలు తదుపరి మిథైలేషన్ దశను నిర్ణయిస్తాయి: ఒకటి ఒక నైట్రోజన్ యొక్క డైమిథైలేషన్‌ను ఉత్ప్రేరకపరచడం లేదా రెండింటి యొక్క సిమెట్రిక్ మిథైలేషన్‌ను అనుమతించడం.[5] అయితే, రెండు సందర్భాల్లోనూ నైట్రోజన్ నుండి తొలగించబడిన ప్రోటాన్ హిస్టిడిన్-ఆస్పార్టేట్ ప్రోటాన్ రిలే వ్యవస్థ ద్వారా చెల్లాచెదురై చుట్టుపక్కల మాతృకలోకి విడుదలవుతుంది.[17]

జన్యు నియంత్రణలో పాత్ర

హిస్టోన్ మిథైలేషన్ ఎపిజెనెటిక్ జన్యు నియంత్రణలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది. మిథైలేటెడ్ హిస్టోన్లు ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్‌ను అణచివేయవచ్చు లేదా ఉత్తేజపరచవచ్చు, ఇది మిథైలేషన్ జరిగిన స్థానాన్ని బట్టి మారుతుందని వివిధ ప్రయోగాత్మక ఫలితాలు సూచిస్తున్నాయి. ఉదాహరణకు, హిస్టోన్ H3పై లైసిన్ 9 మిథైలేషన్ (H3K9me3) జన్యువుల ప్రమోటర్ ప్రాంతంలో జరగడం వల్ల ఆ జన్యువుల అధిక వ్యక్తీకరణ నిరోధించబడుతుంది మరియు తద్వారా కణ చక్ర పరివర్తన మరియు/లేదా విస్తరణ ఆలస్యమవుతుంది.[18] దీనికి విరుద్ధంగా, హిస్టోన్ అవశేషాలు H3K4, H3K36, మరియు H3K79 మిథైలేషన్ ట్రాన్స్‌క్రిప్షనల్లీ యాక్టివ్ యూక్రోమాటిన్‌తో సంబంధం కలిగి ఉంటుంది.[2]

మిథైలేషన్ యొక్క స్థానం మరియు సమరూపతను బట్టి, మిథైలేటెడ్ ఆర్జినైన్‌లు ఉత్తేజపరిచేవి (హిస్టోన్ H4R3me2a, H3R2me2s, H3R17me2a, H3R26me2a) లేదా అణచివేసేవి (H3R2me2a, H3R8me2a, H3R8me2s, H4R3me2s) హిస్టోన్ గుర్తులుగా పరిగణించబడతాయి.[15] సాధారణంగా, జన్యు వ్యక్తీకరణపై హిస్టోన్ మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్ ప్రభావం అది ఏ హిస్టోన్ అవశేషాన్ని మిథైలేట్ చేస్తుంది అనే దానిపై బలంగా ఆధారపడి ఉంటుంది. హిస్టోన్#క్రోమాటిన్ నియంత్రణ చూడండి.

వ్యాధి సంబంధం

మిథైలేషన్‌ను నియంత్రించే ఎంజైమ్‌ల అసాధారణ వ్యక్తీకరణ లేదా చర్య కొన్ని రకాల మానవ క్యాన్సర్లలో గమనించబడింది, ఇది హిస్టోన్ మిథైలేషన్ మరియు కణాల మాలిగ్నెంట్ పరివర్తన లేదా కణితుల ఏర్పాటు మధ్య సంబంధాలను సూచిస్తుంది.[18] ఇటీవలి సంవత్సరాలలో, క్యాన్సర్ అభివృద్ధిలో హిస్టోన్ ప్రోటీన్ల ఎపిజెనెటిక్ మార్పు, ముఖ్యంగా హిస్టోన్ H3 మిథైలేషన్, అభివృద్ధి చెందుతున్న పరిశోధనా రంగంగా మారింది. జన్యుపరమైన అసాధారణతలతో పాటు, జెనోమిక్ అసాధారణతలు లేకుండా జన్యు వ్యక్తీకరణ మార్చబడే ఎపిజెనెటిక్ మార్పుల ద్వారా క్యాన్సర్ ప్రారంభమవుతుందని ఇప్పుడు సాధారణంగా అంగీకరించబడింది. ఈ ఎపిజెనెటిక్ మార్పులలో DNA మరియు హిస్టోన్ ప్రోటీన్లు రెండింటిలోనూ మిథైలేషన్ల నష్టం లేదా లాభం ఉంటాయి.[18]

క్యాన్సర్లు కేవలం హిస్టోన్ మిథైలేషన్ లేదా దాని సిగ్నలింగ్ మార్గాల అసాధారణతల వల్ల మాత్రమే అభివృద్ధి చెందుతాయని సూచించే బలమైన ఆధారాలు ఇంకా లేవు, అయితే అవి ఒక దోహదకారి కారకం కావచ్చు. ఉదాహరణకు, హిస్టోన్ 3పై లైసిన్ 9 మిథైలేషన్ (H3K9me3) యొక్క డౌన్-రెగ్యులేషన్ అనేక రకాల మానవ క్యాన్సర్లలో (కోలొరెక్టల్ క్యాన్సర్, అండాశయ క్యాన్సర్ మరియు ఊపిరితిత్తుల క్యాన్సర్ వంటివి) గమనించబడింది, ఇవి H3K9 మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌ల లోపం లేదా H3K9 డీమిథైలేస్‌ల పెరిగిన చర్య లేదా వ్యక్తీకరణ నుండి ఉత్పన్నమవుతాయి.[18][19][20]

DNA మరమ్మత్తు

హిస్టోన్ లైసిన్ మిథైలేషన్ DNA డబుల్-స్ట్రాండ్ బ్రేక్‌లను మరమ్మత్తు చేయడానికి మార్గాన్ని ఎంచుకోవడంలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది.[21] ఉదాహరణకు, హోమోలోగస్ రీకాంబినేషన్ మరమ్మత్తు కోసం ట్రై-మిథైలేటెడ్ H3K36 అవసరం, అయితే డైమిథైలేటెడ్ H4K20 నాన్-హోమోలోగస్ ఎండ్ జాయినింగ్ మార్గం ద్వారా మరమ్మత్తు కోసం 53BP1 ప్రోటీన్‌ను నియమించగలదు.

తదుపరి పరిశోధన

హిస్టోన్ మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌లను క్యాన్సర్ల నిర్ధారణ మరియు రోగ నిరూపణ కోసం బయోమార్కర్లుగా ఉపయోగించవచ్చు. అదనంగా, కణాల మాలిగ్నెంట్ పరివర్తన, కణజాలం యొక్క కార్సినోజెనిసిస్ మరియు ట్యూమరోజెనిసిస్‌లో హిస్టోన్ మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌ల పనితీరు మరియు నియంత్రణ గురించి ఇంకా అనేక ప్రశ్నలు మిగిలి ఉన్నాయి.[18]

ఇవి కూడా చూడండి

సూచనలు

  1. ↑ 1.0 1.1 1.2 1.3 Wood, Adam; Shilatifard, Ali (2004). “Posttranslational Modifications of Histones by Methylation”. In Conaway JW, Conaway RC (ed.). Proteins in eukaryotic transcription. Advances in Protein Chemistry. Amsterdam: Elsevier Academic Press. Vol. 67, pp. 201–222. ISBN 0-12-034267-7. doi:10.1016/S0065-3233(04)67008-2. PMID 14969729.
  2. ↑ 2.0 2.1 2.2 Sawan, Carla; Herceg, Zdenko (2010). “Histone Modifications and Cancer”. In Ushijima T, Herceg Z (ed.). Epigenetics and Cancer, Part A, Volume 70. Advances in Genetics. Boston: Academic Press. Vol. 70, pp. 57–85. ISBN 978-0-12-380866-0. doi:10.1016/B978-0-12-380866-0.60003-4. PMID 20920745.
  3. ↑ Feng Q, Wang H, Ng HH, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Struhl K, Zhang Y (June 2002). “Methylation of H3-lysine 79 is mediated by a new family of HMTases without a SET domain”. Curr. Biol.. 12 (12): 1052–8. Bibcode 2002CBio...12.1052F. doi:10.1016/S0960-9822(02)00901-6. PMID 12123582. S2CID 17263035.
  4. ↑ Ng HH, Feng Q, Wang H, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Zhang Y, Struhl K (June 2002). “Lysine methylation within the globular domain of histone H3 by Dot1 is important for telomeric silencing and Sir protein association”. Genes Dev.. 16 (12): 1518–27. doi:10.1101/gad.1001502. PMC PMC186335. PMID 12080090.
  5. ↑ 5.0 5.1 5.2 5.3 5.4 Branscombe TL, Frankel A, Lee JH, Cook JR, Yang Z, Pestka S, Clarke S (August 2001). “PRMT5 (Janus kinase-binding protein 1) catalyzes the formation of symmetric dimethylarginine residues in proteins”. J. Biol. Chem.. 276 (35): 32971–6. doi:10.1074/jbc.M105412200. PMID 11413150.
  6. ↑ 6.0 6.1 Weiss VH, McBride AE, Soriano MA, Filman DJ, Silver PA, Hogle JM (December 2000). “The structure and oligomerization of the yeast arginine methyltransferase, Hmt1”. Nat. Struct. Biol.. 7 (12): 1165–71. doi:10.1038/82028. PMID 11101900. S2CID 11575783.
  7. ↑ 7.0 7.1 7.2 Zhang X, Zhou L, Cheng X (July 2000). “Crystal structure of the conserved core of protein arginine methyltransferase PRMT3”. EMBO J.. 19 (14): 3509–19. doi:10.1093/emboj/19.14.3509. PMC PMC313989. PMID 10899106.
  8. ↑ “Chromatin Network”. Archived from the original on September 19, 2000. Retrieved 1 March 2012.
  9. ↑ 9.0 9.1 Kouzarides T (February 2007). “Chromatin modifications and their function”. Cell. 128 (4): 693–705. doi:10.1016/j.cell.2007.02.005. PMID 17320507.
  10. ↑ Trievel RC, Beach BM, Dirk LM, Houtz RL, Hurley JH (October 2002). “Structure and catalytic mechanism of a SET domain protein methyltransferase”. Cell. 111 (1): 91–103. doi:10.1016/S0092-8674(02)01000-0. PMID 12372303.
  11. ↑ Min J, Feng Q, Li Z, Zhang Y, Xu RM (March 2003). “Structure of the catalytic domain of human DOT1L, a non-SET domain nucleosomal histone methyltransferase”. Cell. 112 (5): 711–23. doi:10.1016/S0092-8674(03)00114-4. PMID 12628190.
  12. ↑ Chen D, Ma H, Hong H, Koh SS, Huang SM, Schurter BT, Aswad DW, Stallcup MR (June 1999). “Regulation of transcription by a protein methyltransferase”. Science. 284 (5423): 2174–7. doi:10.1126/science.284.5423.2174. PMID 10381882.
  13. ↑ Gary JD, Lin WJ, Yang MC, Herschman HR, Clarke S (May 1996). “The predominant protein-arginine methyltransferase from Saccharomyces cerevisiae”. J. Biol. Chem.. 271 (21): 12585–94. doi:10.1074/jbc.271.21.12585. PMID 8647869.
  14. ↑ McBride AE, Weiss VH, Kim HK, Hogle JM, Silver PA (February 2000). “Analysis of the yeast arginine methyltransferase Hmt1p/Rmt1p and its in vivo function. Cofactor binding and substrate interactions”. J. Biol. Chem.. 275 (5): 3128–36. doi:10.1074/jbc.275.5.3128. PMID 10652296.
  15. ↑ 15.0 15.1 Blanc, Roméo S.; Richard, Stéphane (2017). “Arginine Methylation: The Coming of Age”. Molecular Cell. 65 (1): 8–24. doi:10.1016/j.molcel.2016.11.003. PMID 28061334.
  16. ↑ McBride AE, Silver PA (July 2001). “State of the arg: protein methylation at arginine comes of age”. Cell. 106 (1): 5–8. doi:10.1016/S0092-8674(01)00423-8. PMID 11461695.
  17. ↑ Fersht AR, Sperling J (February 1973). “The charge relay system in chymotrypsin and chymotrypsinogen”. J. Mol. Biol.. 74 (2): 137–49. doi:10.1016/0022-2836(73)90103-4. PMID 4689953.
  18. ↑ 18.0 18.1 18.2 18.3 18.4 Chen F, Kan H, Castranova V (2010). “Methylation of Lysine 9 of Histone H3: Role of Heterochromatin Modulation and Tumorigenesis”. In Tollefsbol TO (ed.). Handbook of Epigenetics: The New Molecular and Medical Genetics. Boston: Academic Press. pp. 149–157. ISBN 978-0-12-375709-8. doi:10.1016/B978-0-12-375709-8.00010-1.
  19. ↑ Espino PS, Drobic B, Dunn KL, Davie JR (April 2005). “Histone modifications as a platform for cancer therapy”. J. Cell. Biochem.. 94 (6): 1088–102. doi:10.1002/jcb.20387. PMID 15723344.
  20. ↑ Hamamoto R, Furukawa Y, Morita M, Iimura Y, Silva FP, Li M, Yagyu R, Nakamura Y (August 2004). “SMYD3 encodes a histone methyltransferase involved in the proliferation of cancer cells”. Nat. Cell Biol.. 6 (8): 731–40. doi:10.1038/ncb1151. PMID 15235609. S2CID 13456531.
  21. ↑ Wei S, Li C, Yin Z, Wen J, Meng H, Xue L, Wang J (2018). “Histone methylation in DNA repair and clinical practice: new findings during the past 5-years”. J Cancer. 9 (12): 2072–2081. doi:10.7150/jca.23427. PMC PMC6010677. PMID 29937925.

మరింత పఠనం

  • Trievel RC (2004). “Structure and function of histone methyltransferases”. Crit. Rev. Eukaryot. Gene Expr.. 14 (3): 147–69. doi:10.1615/CritRevEukaryotGeneExpr.v14.i3.10. PMID 15248813.
  • Conde F, Refolio E, Cordón-Preciado V, Cortés-Ledesma F, Aragón L, Aguilera A, San-Segundo PA (June 2009). “The Dot1 histone methyltransferase and the Rad9 checkpoint adaptor contribute to cohesin-dependent double-strand break repair by sister chromatid recombination in Saccharomyces cerevisiae”. Genetics. 182 (2): 437–46. doi:10.1534/genetics.109.101899. PMC PMC2691753. PMID 19332880.

బయటి లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Histone methyltransferase” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Histone_methyltransferase ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=హిస్టోన్_మిథైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్&oldid=6036"