లాక్టేస్

From LTRC
లాక్టేజ్
E. coli lactase tetramer. PDB : 1JYN ​
గుర్తింపు సంఖ్యలు
EC no. 3.2.1.108
CAS no. 9031-11-2
డేటాబేస్‌లు
BRENDA enzyme data
ExPASy NiceZyme view
KEGG enzyme entry
MetaCyc metabolic pathway
Rhea reactions
PDB నిర్మాణాలు RCSB PDB PDBe PDBsum
జీన్ ఆంటాలజీ AmiGO / QuickGO
శోధన PMC articles PubMed articles NCBI proteins

లాక్టోజ్ తో పొరబడకండి

లాక్టేస్ (EC 3.2.1.108) అనేది అనేక జీవులచే ఉత్పత్తి చేయబడే ఒక ఎంజైమ్. ఇది పూర్తి పాలను పూర్తిగా జీర్ణం చేయడానికి చాలా అవసరం. ఇది లాక్టోజ్ అనే చక్కెరను దానిలోని భాగాలైన గెలాక్టోజ్ మరియు గ్లూకోజ్ అనే సరళ చక్కెరలుగా విడగొడుతుంది. ఇవి జంతువుల ప్రేగుల ద్వారా రక్తప్రవాహంలోకి శోషించబడతాయి. లాక్టేస్ అనేది ఒక రకమైన β-గెలాక్టోసిడేస్, ఎందుకంటే ఇది D-లాక్టోజ్‌లోని β-గ్లైకోసిడిక్ బంధాన్ని విడగొడుతుంది. ఇది ఉత్ప్రేరకపరిచే రసాయన చర్య:

Q56229948 లాక్టోజ్ 1.2 H2O Q27103248 β-D-గెలాక్టోజ్ + Q23905964 D-గ్లూకోజ్

లాక్టేస్‌ను ఎన్‌కోడ్ చేసే ఏకైక మానవ జన్యువు LCT లేదా లాక్టేస్-ఫ్లోరిజిన్ హైడ్రోలేస్ (ప్రత్యామ్నాయ చిహ్నం LPH). LCT ఒక లాక్టేస్ డొమైన్ మరియు ఒక ఫ్లోరిజిన్ హైడ్రోలేస్ డొమైన్‌ను కలిగి ఉంటుంది. ఇది క్రోమోజోమ్ 2పై ఎన్‌కోడ్ చేయబడింది.[1][2] లాక్టేస్ మానవులు మరియు ఇతర క్షీరదాల చిన్న ప్రేగు యొక్క బ్రష్ బోర్డర్లో కనిపిస్తుంది. శిశుదశ దాటిన తర్వాత కూడా క్రియాత్మక LPH ఉత్పత్తిని అనుమతించే ఉత్పరివర్తన (mutation) లేని వ్యక్తులు, పాల ఉత్పత్తులను తీసుకున్న తర్వాత లాక్టోజ్ అసహనం (lactose intolerance) లక్షణాలను అనుభవించవచ్చు.[3]

లాక్టోజ్‌ను జలవిశ్లేషణ (hydrolyze) చేయగల సూక్ష్మజీవుల β-గెలాక్టోసిడేస్‌లను (అంటే విస్తృత అర్థంలో లాక్టేస్)[note 1] ఆహార అనుబంధంగా (food supplement) కొనుగోలు చేయవచ్చు మరియు "లాక్టోజ్-రహిత" పాల ఉత్పత్తులను తయారు చేయడానికి పాలలో కలుపుతారు. ఈ ఎంజైమ్ పాల ఉత్పత్తులకు కలిపినప్పుడు నేరుగా లాక్టోజ్‌ను విడగొట్టగలదు. కొన్ని రకాలు మానవ కడుపు గుండా ప్రయాణించి, ఆహారం పెద్దప్రేగుకు చేరుకోవడానికి ముందే అందులోని లాక్టోజ్‌ను విడగొట్టగలవు.

జంతు (మానవులతో సహా) వెర్షన్లు

పైన పేర్కొన్నట్లుగా, మానవ లాక్టేస్ అనేది రెండు β-గెలాక్టోసిడేస్ డొమైన్‌లను కలిగి ఉన్న ఒక ప్రోటీన్. లాక్టేస్ డొమైన్ లాక్టేస్‌గా పనిచేస్తుంది, అయితే ఫ్లోరిజిన్ హైడ్రోలేస్ డొమైన్ ఫ్లోరిజిన్ను ఫ్లోరెటిన్ మరియు గ్లూకోజ్‌గా మార్చడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.

నిర్మాణం మరియు జీవసంశ్లేషణ

ప్రీప్రోలాక్టేస్, ప్రాథమిక అనువాద ఉత్పత్తి, 1927 అమైనో ఆమ్లాలతో కూడిన ఒకే పాలీపెప్టైడ్ ప్రాథమిక నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటుంది.[1] దీనిని ఐదు డొమైన్‌లుగా విభజించవచ్చు: (i) 19-అమైనో ఆమ్లాల క్లీవ్డ్ సిగ్నల్ సీక్వెన్స్; (ii) పరిపక్వ లాక్టేస్‌లో లేని పెద్ద ప్రోసీక్వెన్స్ డొమైన్; (iii) పరిపక్వ లాక్టేస్ విభాగం; (iv) పొరను దాటే హైడ్రోఫోబిక్ యాంకర్; మరియు (v) చిన్న హైడ్రోఫిలిక్ కార్బాక్సిల్ టెర్మినస్.[1] సిగ్నల్ సీక్వెన్స్ ఎండోప్లాస్మిక్ రెటిక్యులంలో క్లీవ్ చేయబడుతుంది, మరియు ఫలితంగా వచ్చే 215-kDa ప్రో-LPH గోల్గి ఉపకరణం (Golgi apparatus)కి పంపబడుతుంది, అక్కడ అది భారీగా గ్లైకోసైలేట్ చేయబడి, దాని పరిపక్వ రూపానికి ప్రోటియోలైటిక్‌గా ప్రాసెస్ చేయబడుతుంది.[4] ప్రోడొమైన్ ERలో ఇంట్రామోలిక్యులర్ షాపెరోన్‌గా పనిచేస్తుందని, ట్రిప్సిన్ క్లీవేజ్‌ను నిరోధిస్తుందని మరియు LPH గోల్గి ఉపకరణానికి రవాణా కావడానికి అవసరమైన 3-D నిర్మాణాన్ని పొందేలా చేస్తుందని చూపబడింది.[5]

మానవ లాక్టేస్ అనువాద ఉత్పత్తి యొక్క ప్రాసెసింగ్ మరియు స్థానికీకరణ యొక్క రేఖాచిత్రం

పరిపక్వ మానవ లాక్టేస్ ఒకే 160-kDa పాలీపెప్టైడ్ గొలుసును కలిగి ఉంటుంది, ఇది ప్రేగు ఎపిథీలియల్ కణాల బ్రష్ బోర్డర్ పొర వద్ద స్థానికీకరించబడుతుంది. ఇది N-టెర్మినస్ కణం వెలుపల మరియు C-టెర్మినస్ సైటోసోల్‌లో ఉండేలా అమర్చబడి ఉంటుంది.[1] LPH రెండు ఉత్ప్రేరక గ్లుటామిక్ యాసిడ్ సైట్‌లను కలిగి ఉంటుంది. మానవ ఎంజైమ్‌లో, లాక్టేస్ చర్య Glu-1749కి అనుసంధానించబడింది, అయితే Glu-1273 ఫ్లోరిజిన్ హైడ్రోలేస్ పనితీరు యొక్క సైట్.[6]

జన్యు వ్యక్తీకరణ మరియు నియంత్రణ

మానవులలో, లాక్టేస్ క్రోమోజోమ్ 2పై ఉన్న ఒకే జన్యు లోకస్ ద్వారా ఎన్‌కోడ్ చేయబడుతుంది.[7] ఇది క్షీరదాల చిన్న ప్రేగు ఎంటెరోసైట్ల ద్వారా మాత్రమే వ్యక్తీకరించబడుతుంది మరియు పిండ అభివృద్ధి సమయంలో పెద్దప్రేగులో చాలా తక్కువ స్థాయిలో ఉంటుంది.[7] మానవులు అధిక స్థాయి లాక్టేస్ వ్యక్తీకరణతో జన్మిస్తారు. ప్రపంచ జనాభాలో ఎక్కువ భాగంలో, పాలు మానేసిన (weaning) తర్వాత లాక్టేస్ ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ తగ్గించబడుతుంది, దీని ఫలితంగా చిన్న ప్రేగులో లాక్టేస్ వ్యక్తీకరణ తగ్గుతుంది,[7] ఇది వయోజన-రకం హైపోలాక్టేసియా లేదా లాక్టోజ్ అసహనం యొక్క సాధారణ లక్షణాలకు కారణమవుతుంది.[8] LCT జన్యువు లాక్టేస్‌ను తయారు చేయడానికి సూచనలను అందిస్తుంది. శిశువులలో లాక్టోజ్ అసహనం (పుట్టుకతో వచ్చే లాక్టేస్ లోపం) LCT జన్యువులోని ఉత్పరివర్తనాల వల్ల వస్తుంది. ఉత్పరివర్తనలు లాక్టేస్ పనితీరుకు ఆటంకం కలిగిస్తాయని, దీనివల్ల ప్రభావితమైన శిశువులు తల్లి పాలు లేదా ఫార్ములాలోని లాక్టోజ్‌ను జీర్ణం చేయడంలో తీవ్రంగా బలహీనపడతారని నమ్ముతారు.[9]

కొన్ని జనాభా విభాగాలు లాక్టేస్ పర్సిస్టెన్స్‌ను ప్రదర్శిస్తాయి, ఇది 5,000–10,000 సంవత్సరాల క్రితం సంభవించిందని భావించే ఉత్పరివర్తన ఫలితంగా ఏర్పడింది, ఇది పశువుల పెంపకం పెరుగుదలతో సమానంగా ఉంటుంది.[10] ఈ ఉత్పరివర్తన ప్రపంచ జనాభాలో దాదాపు సగం మందిని లక్షణాలు లేకుండా లాక్టోజ్‌ను జీవక్రియ చేయడానికి అనుమతించింది. అధ్యయనాలు లాక్టేస్ పర్సిస్టెన్స్ సంభవించడాన్ని LPH జన్యువు యొక్క 5'-చివరకి సుమారు 14 మరియు 22 కిలోబేస్‌ల ఎగువన ఉన్న రెండు వేర్వేరు సింగిల్-న్యూక్లియోటైడ్ పాలిమార్ఫిజంలతో అనుసంధానించాయి.[11] -13910 స్థానంలో C→T మరియు -22018 స్థానంలో G→A అనే రెండు ఉత్పరివర్తనలు స్వతంత్రంగా లాక్టేస్ పర్సిస్టెన్స్‌తో ముడిపడి ఉన్నాయి.[12]

లాక్టేస్ ప్రమోటర్ 150 బేస్ జతల పొడవు ఉంటుంది మరియు ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ ప్రారంభ స్థానానికి ఎగువన ఉంటుంది.[12] ఈ క్రమం క్షీరదాలలో అత్యంత సంరక్షించబడింది, ఇది క్లిష్టమైన సిస్-ట్రాన్స్‌క్రిప్షనల్ రెగ్యులేటర్లు సమీపంలో ఉన్నాయని సూచిస్తుంది.[12] Cdx-2, HNF-1α, మరియు GATA ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ కారకాలుగా గుర్తించబడ్డాయి.[12] హైపోలాక్టేసియా ప్రారంభంపై అధ్యయనాలు పాలిమార్ఫిజమ్స్ ఉన్నప్పటికీ, శిశువులలో లాక్టేస్ వ్యక్తీకరణలో స్వల్ప వ్యత్యాసం మాత్రమే ఉందని నిరూపించాయి, ఇది అభివృద్ధి సమయంలో ఉత్పరివర్తనలు మరింత సంబంధితంగా మారుతాయని చూపుతుంది.[13] అభివృద్ధిపరంగా నియంత్రించబడే DNA-బైండింగ్ ప్రోటీన్లు ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్‌ను తగ్గించవచ్చు లేదా mRNA ట్రాన్స్‌క్రిప్ట్‌లను అస్థిరపరచవచ్చు, దీనివల్ల పాలు మానేసిన తర్వాత LPH వ్యక్తీకరణ తగ్గుతుంది.[13]

మెకానిజం

D-లాక్టోజ్ జలవిశ్లేషణ యొక్క ఉత్ప్రేరక మెకానిజం ఉత్పత్తులలో సబ్‌స్ట్రేట్ అనోమెరిక్ కాన్ఫిగరేషన్‌ను కలిగి ఉంటుంది.[14] మెకానిజం యొక్క వివరాలు అనిశ్చితంగా ఉన్నప్పటికీ, స్టీరియోకెమికల్ నిలుపుదల డబుల్ డిస్‌ప్లేస్‌మెంట్ చర్య ద్వారా సాధించబడుతుంది. E. coli లాక్టేస్ అధ్యయనాలు, ఎంజైమ్‌పై ఉన్న గ్లుటామేట్ న్యూక్లియోఫైల్ β-గ్లైకోసిడిక్ బంధంలోని గెలాక్టోసిల్ కార్బన్ యొక్క అక్షసంబంధ వైపు నుండి దాడి చేసినప్పుడు జలవిశ్లేషణ ప్రారంభమవుతుందని ప్రతిపాదించాయి.[15] D-గ్లూకోజ్ లీవింగ్ గ్రూప్ తొలగింపు Mg-ఆధారిత యాసిడ్ ఉత్ప్రేరకంతో సులభతరం కావచ్చు.[15] నీటి ద్వారా ఈక్వటోరియల్ న్యూక్లియోఫిలిక్ దాడి జరిగినప్పుడు ఎంజైమ్ α-గెలాక్టోసిల్ మోయిటీ నుండి విముక్తి పొందుతుంది, ఇది D-గెలాక్టోజ్‌ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[14]

సబ్‌స్ట్రేట్ మార్పు అధ్యయనాలు గెలాక్టోపైరనోస్ రింగ్‌పై ఉన్న 3′-OH మరియు 2′-OH మోయిటీలు క్షీరదాల లాక్టేస్ ద్వారా గుర్తింపు మరియు జలవిశ్లేషణకు అవసరమని నిరూపించాయి.[16] 3′-హైడ్రాక్సీ సమూహం సబ్‌స్ట్రేట్‌కు ప్రారంభ బంధంలో పాల్గొంటుంది, అయితే 2′- సమూహం గుర్తింపుకు అవసరం లేదు కానీ తదుపరి దశల్లో అవసరం. 2-డియోక్సీ అనలాగ్ సమర్థవంతమైన పోటీ నిరోధకం (Ki = 10mM) అనే వాస్తవం ద్వారా ఇది నిరూపించబడింది.[16] గ్లూకోపైరనోస్ మోయిటీపై నిర్దిష్ట హైడ్రాక్సిల్ సమూహాలను తొలగించడం వల్ల ఉత్ప్రేరక చర్య తొలగించబడదు.[16]

మానవ లాక్టేస్ కోసం ఉష్ణోగ్రత ఆప్టిమం సుమారు 37 °C[17] మరియు pH ఆప్టిమం 6.[18]

లాక్టేస్ ఎంజైమ్ ద్వారా లాక్టోజ్ జలవిశ్లేషణ యొక్క ప్రతిపాదిత మెకానిజం

జంతువులేతర లాక్టేస్‌లు మరియు వాటి ఉపయోగాలు

వాణిజ్యపరంగా ఉత్పత్తి చేయబడిన లాక్టేస్ Kluyveromyces fragilis మరియు Kluyveromyces lactis వంటి ఈస్ట్ల నుండి మరియు Aspergillus niger మరియు Aspergillus oryzae వంటి బూజుల నుండి సేకరించబడుతుంది.[19]

ముందు చెప్పినట్లుగా, లాక్టేస్ అనేది కొంతమంది తమ చిన్న ప్రేగులలో ఉత్పత్తి చేయలేని ఎంజైమ్.[20] లాక్టేస్ లేకపోతే, లాక్టోజ్ అసహనం ఉన్న వ్యక్తులు లాక్టోజ్‌ను జీర్ణం కాకుండా పెద్దప్రేగుకు పంపుతారు, అక్కడ బ్యాక్టీరియా దానిని విడగొట్టి కార్బన్ డయాక్సైడ్‌ను సృష్టిస్తుంది, ఇది ఉబ్బరం మరియు వాయువుకు దారితీస్తుంది.[21] లాక్టేస్ యొక్క వాణిజ్య రూపాలు ఆహారానికి కలిపినప్పుడు లేదా మానవ జీర్ణవ్యవస్థలో ఉంచినప్పుడు లాక్టోజ్‌ను విడగొట్టగలవు.

ఆహారానికి జోడించడం

లాక్టేస్ పాల ఉత్పత్తులకు జోడించబడుతుంది, తద్వారా అందులోని లాక్టోజ్ జలవిశ్లేషణ చెందుతుంది, ఇది కొంచెం తీపిగా ఉంటుంది కానీ అందరికీ జీర్ణమవుతుంది.[22]

లాక్టోజ్-రహిత పాలు, ఐస్ క్రీం మరియు పెరుగును ఉత్పత్తి చేసే సాంకేతికతను 1985లో USDA అగ్రికల్చరల్ రీసెర్చ్ సర్వీస్ అభివృద్ధి చేసింది.[23] ఎంపిక చేసిన బూజు జాతుల నుండి వచ్చే లాక్టేస్‌ను US FDA GRASగా పరిగణిస్తుంది; ఫలితంగా, వాటిని ప్రాసెసింగ్ ఎయిడ్గా పరిమిత పరిమాణంలో ఆహారానికి జోడించడానికి అనుమతి ఉంది. ఇది లాక్టేస్ యొక్క ప్రాథమిక వాణిజ్య ఉపయోగాలలో ఒకటి.[24][25][26]

తీసుకోవడం

లాక్టేస్ సప్లిమెంట్లను లాక్టోజ్ అసహనం చికిత్సకు ఉపయోగించవచ్చు. U.S. ఫుడ్ అండ్ డ్రగ్ అడ్మినిస్ట్రేషన్ ఈ ఉత్పత్తులను స్వతంత్రంగా మూల్యాంకనం చేయలేదు, కానీ లేబుల్ ద్వారా పేర్కొన్న సామర్థ్యం సరిపోలితే అవి పనిచేస్తాయని ఏకాభిప్రాయం ఉంది. ఇవి తరచుగా లాక్టైడ్ (Lactaid) అనే వాణిజ్య పేరుతో విక్రయించబడతాయి.[26][27]

వాణిజ్య లాక్టేస్ లాక్టోజ్ అసహనం కోసం ఔషధంగా ఉపయోగించబడుతుంది. ఇది ఎంజైమ్ కాబట్టి, దాని పనితీరు కడుపులోని ఆమ్లత్వం ద్వారా నిరోధించబడవచ్చు. అయితే, ఇది యాసిడ్-ప్రూఫ్ టాబ్లెట్‌లో ప్యాక్ చేయబడుతుంది, ఇది ఎంజైమ్ కడుపు గుండా చెక్కుచెదరకుండా వెళ్ళడానికి మరియు చిన్న ప్రేగులలో ఉండటానికి అనుమతిస్తుంది. చిన్న ప్రేగులలో ఇది తీసుకున్న లాక్టోజ్ అణువులపై పనిచేస్తుంది, దీనివల్ల శరీరం జీర్ణమైన చక్కెరను గ్రహించగలదు, లేకపోతే అది తిమ్మిర్లు మరియు విరేచనాలకు కారణమవుతుంది. ఎంజైమ్ గ్రహించబడదు కాబట్టి, అది విసర్జించబడుతుంది.

బయోటెక్నాలజీ

లాక్టేస్ (సాంకేతికంగా, β-గెలాక్టోసిడేస్) Escherichia coli లేదా ఇతర బ్యాక్టీరియాలోని వివిధ ప్లాస్మిడ్ వెక్టర్ల యొక్క మల్టిపుల్ క్లోనింగ్ సైట్లలో బ్లూ వైట్ కాలనీల కోసం స్క్రీన్ చేయడానికి కూడా ఉపయోగించబడుతుంది. పైన పేర్కొన్న శిలీంధ్ర రకాల β-గెలాక్టోసిడేస్ కాకుండా, బయోటెక్నాలజీ లాక్ ఒపెరాన్లో కనిపించే E. coli lacZ β-గెలాక్టోసిడేస్‌ను కూడా ఉపయోగిస్తుంది.[28][29]

ఇవి కూడా చూడండి

గమనికలు

  1. ↑ మానవ మరియు శిలీంధ్రాల "లాక్టేస్‌లు" రెండూ లాక్టోజ్‌ను జలవిశ్లేషణ చేయగల సామర్థ్యం ఉన్న β-గెలాక్టోసిడేస్‌లే. అయితే, ఎంజైమ్ కమిషన్ శిలీంధ్ర ఎంజైమ్‌లను β-గెలాక్టోసిడేస్‌లుగా వర్గీకరిస్తుంది, ఎందుకంటే అవి లాక్టోజ్ మరియు దాని దగ్గరి అనలాగ్‌లకు మాత్రమే పరిమితం కాకుండా విస్తృతమైన చక్కెరలను జలవిశ్లేషణ చేస్తాయి.

మూలాలు

  1. ↑ 1.0 1.1 1.2 1.3 Mantei N, Villa M, Enzler T, Wacker H, Boll W, James P, Hunziker W, Semenza G (Sep 1988). “Complete primary structure of human and rabbit lactase-phlorizin hydrolase: implications for biosynthesis, membrane anchoring and evolution of the enzyme”. The EMBO Journal. 7 (9): 2705–13. doi:10.1002/j.1460-2075.1988.tb03124.x. PMC PMC457059. PMID 2460343.
  2. ↑ Harvey CB, Fox MF, Jeggo PA, Mantei N, Povey S, Swallow DM (Jul 1993). “Regional localization of the lactase-phlorizin hydrolase gene, LCT, to chromosome 2q21”. Annals of Human Genetics. 57 (Pt 3): 179–85. doi:10.1111/j.1469-1809.1993.tb01593.x. PMID 8257087. S2CID 38604778.
  3. ↑ Järvelä I, Torniainen S, Kolho KL (2009). “Molecular genetics of human lactase deficiencies”. Annals of Medicine. 41 (8): 568–75. doi:10.1080/07853890903121033. PMID 19639477. S2CID 205586720.
  4. ↑ Naim HY, Sterchi EE, Lentze MJ (Jan 1987). “Biosynthesis and maturation of lactase-phlorizin hydrolase in the human small intestinal epithelial cells”. The Biochemical Journal. 241 (2): 427–34. doi:10.1042/bj2410427. PMC PMC1147578. PMID 3109375.
  5. ↑ Naim HY, Jacob R, Naim H, Sambrook JF, Gething MJ (Oct 1994). “The pro region of human intestinal lactase-phlorizin hydrolase”. The Journal of Biological Chemistry. 269 (43): 26933–43. doi:10.1016/S0021-9258(18)47109-8. PMID 7523415.
  6. ↑ Zecca L, Mesonero JE, Stutz A, Poirée JC, Giudicelli J, Cursio R, Gloor SM, Semenza G (Sep 1998). “Intestinal lactase-phlorizin hydrolase (LPH): the two catalytic sites; the role of the pancreas in pro-LPH maturation”. FEBS Letters. 435 (2–3): 225–8. Bibcode 1998FEBSL.435..225Z. doi:10.1016/S0014-5793(98)01076-X. PMID 9762914. S2CID 33421778.
  7. ↑ 7.0 7.1 7.2 Troelsen JT, Mitchelmore C, Spodsberg N, Jensen AM, Norén O, Sjöström H (Mar 1997). “Regulation of lactase-phlorizin hydrolase gene expression by the caudal-related homoeodomain protein Cdx-2”. The Biochemical Journal. 322 (Pt. 3): 833–8. doi:10.1042/bj3220833. PMC PMC1218263. PMID 9148757.
  8. ↑ Reference, Genetics Home. “LCT gene”. Genetics Home Reference. Retrieved 3 April 2018.
  9. ↑ “Lactose intolerance: MedlinePlus Genetics”. medlineplus.gov. Retrieved 2022-03-22.
  10. ↑ Bersaglieri T, Sabeti PC, Patterson N, Vanderploeg T, Schaffner SF, Drake JA, Rhodes M, Reich DE, Hirschhorn JN (Jun 2004). “Genetic signatures of strong recent positive selection at the lactase gene”. American Journal of Human Genetics. 74 (6): 1111–20. doi:10.1086/421051. PMC PMC1182075. PMID 15114531.
  11. ↑ Kuokkanen M, Enattah NS, Oksanen A, Savilahti E, Orpana A, Järvelä I (May 2003). “Transcriptional regulation of the lactase-phlorizin hydrolase gene by polymorphisms associated with adult-type hypolactasia”. Gut. 52 (5): 647–52. doi:10.1136/gut.52.5.647. PMC PMC1773659. PMID 12692047.
  12. ↑ 12.0 12.1 12.2 12.3 Troelsen JT (May 2005). “Adult-type hypolactasia and regulation of lactase expression”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1723 (1–3): 19–32. doi:10.1016/j.bbagen.2005.02.003. PMID 15777735.
  13. ↑ 13.0 13.1 Wang Y, Harvey CB, Hollox EJ, Phillips AD, Poulter M, Clay P, Walker-Smith JA, Swallow DM (Jun 1998). “The genetically programmed down-regulation of lactase in children”. Gastroenterology. 114 (6): 1230–6. doi:10.1016/S0016-5085(98)70429-9. PMID 9609760.
  14. ↑ 14.0 14.1 Sinnott M (November 1990). “Catalytic mechanisms of enzymic glycosyl transfer”. Chem. Rev.. 90 (7): 1171–1202. doi:10.1021/cr00105a006.
  15. ↑ 15.0 15.1 Juers DH, Heightman TD, Vasella A, McCarter JD, Mackenzie L, Withers SG, Matthews BW (Dec 2001). “A structural view of the action of Escherichia coli (lacZ) β-galactosidase”. Biochemistry. 40 (49): 14781–94. doi:10.1021/bi011727i. PMID 11732897.
  16. ↑ 16.0 16.1 16.2 Fernandez P, Cañada FJ, Jiménez-Barbero J, Martín-Lomas M (Jul 1995). “Substrate specificity of small-intestinal lactase: study of the steric effects and hydrogen bonds involved in enzyme-substrate interaction”. Carbohydrate Research. 271 (1): 31–42. doi:10.1016/0008-6215(95)00034-Q. PMID 7648581.
  17. ↑ Hermida C, Corrales G, Cañada FJ, Aragón JJ, Fernández-Mayoralas A (Jul 2007). “Optimizing the enzymatic synthesis of β-D-galactopyranosyl-D-xyloses for their use in the evaluation of lactase activity in vivo”. Bioorganic & Medicinal Chemistry. 15 (14): 4836–40. doi:10.1016/j.bmc.2007.04.067. hdl:10261/81580. PMID 17512743.
  18. ↑ Skovbjerg H, Sjöström H, Norén O (Mar 1981). “Purification and characterisation of amphiphilic lactase/phlorizin hydrolase from human small intestine”. European Journal of Biochemistry. 114 (3): 653–61. doi:10.1111/j.1432-1033.1981.tb05193.x. PMID 6786877.
  19. ↑ Seyis I, Aksoz N (2004). “Production of Lactase by Trichoderma sp.”. Food Technology and Biotechnology. 42 (2): 121–124.
  20. ↑ “Lactose Intolerance”. Mayo Clinic. Retrieved 13 March 2018.
  21. ↑ “Lactose intolerance - Symptoms and causes”. Mayo Clinic. Retrieved 2020-11-08.
  22. ↑ “Asked: How do dairies make lactose-free milk?”. USA Today. 3 September 2014. Retrieved 13 March 2018.
  23. ↑ Porch, Kaitlyn (2018-04-12). “Lactose-Free Milk, Low-Fat Cheese, and More Dairy Breakthroughs”. www.federallabs.org. Retrieved 2018-10-26.
  24. ↑ DSM Food Specialties (3 April 2014). “GRAS Notification for Acid Lactase from Aspergillus oryzae Expressed in Aspergillus niger”. via U.S. Food and Drug Administration. p. 1. Archived from the original on 31 October 2017.
  25. ↑ Tarantino, LM (12 December 2003). “Agency Response Letter GRAS Notice No. GRN 000132”. U.S. Food and Drug Administration. Archived from the original on 26 March 2011.
  26. ↑ 26.0 26.1 Holsinger, Virginia H. (1992). “Innovative Products for Food Industries: The Lactaid Story”. New Crops, New Uses, New Markets: 1992 Yearbook of Agriculture. U.S. Department of Agriculture. pp. 256–258. Archived from the original on 2022-07-17. Retrieved 2022-01-11.
  27. ↑ “Lactose Intolerance”. NIDDK. June 2014. Retrieved 25 October 2016.
  28. ↑ Lau HM, Lee LS, Soh WC, Tue SW (March 2013). “Introduction”. Lactase. Universiti Teknologi Malaysia. Retrieved 16 November 2018.
  29. ↑ “pBluescript II KS(+/−), pBluescript II SK(+/−): description & restriction map”. Fermentas. Archived from the original on 19 October 2008.

బాహ్య లింకులు

వికీమీడియా కామన్స్: Lactase

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Lactase” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Lactase ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=లాక్టేస్&oldid=6087"