రెనిన్

From LTRC
REN
గుర్తింపు సంఖ్యలు
మారుపేర్లు REN, HNFJ2, renin, ADTKD4, RTD
బాహ్య IDలు OMIM: 179820; MGI: 97898; GeneCards: REN
అందుబాటులో ఉన్న నిర్మాణాలు PDB Ortholog search: PDBe RCSB List of PDB id codes 4XX4, 1BBS, 1BIL, 1BIM, 1HRN, 1RNE, 2BKS, 2BKT, 2FS4, 2G1N, 2G1O, 2G1R, 2G1S, 2G1Y, 2G20, 2G21, 2G22, 2G24, 2G26, 2G27, 2I4Q, 2IKO, 2IKU, 2IL2, 2REN, 2V0Z, 2V10, 2V11, 2V12, 2V13, 2V16, 2X0B, 3D91, 3G6Z, 3G70, 3G72, 3GW5, 3K1W, 3KM4, 3O9L, 3OAD, 3OAG, 3OOT, 3OQF, 3OQK, 3OWN, 3Q3T, 3Q4B, 3Q5H, 3SFC, 3VCM, 3VSW, 3VSX, 3VUC, 3VYD, 3VYE, 3VYF, 4AMT, 4GJ5, 4GJ6, 4GJ7, 4GJ8, 4GJ9, 4GJA, 4GJB, 4GJC, 4GJD, 4PYV, 4Q1N, 4RYC, 4RYG, 4RZ1, 4S1G, 4XX3
ఎంజైమ్ చర్య EC # BRENDA ExPASy KEGG MetaCyc 3.4.23.15 ↗ ↗ ↗ ↗
జన్యువు స్థానం ( మానవుడు ) క్రోమోజోమ్ 1 (మానవుడు) బ్యాండ్ 1q32.1 ప్రారంభం 204,154,819 bp ముగింపు 204,190,324 bp
RNA వ్యక్తీకరణ pattern Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in decidua human kidney stromal cell of endometrium left ovary testicle right ovary renal cortex metanephros metanephric glomerulus body of uterus n/a More reference expression data BioGPS n/a
జీన్ ఆంటాలజీ Molecular function insulin-like growth factor receptor binding aspartic-type endopeptidase activity endopeptidase activity peptidase activity signaling receptor binding hydrolase activity protein binding Cellular component cytoplasm membrane plasma membrane intracellular anatomical structure extracellular region extracellular space apical part of cell Biological process response to immobilization stress regulation of blood volume by renin-angiotensin male gonad development regulation of MAPK cascade kidney development renin-angiotensin regulation of aldosterone production cell maturation amyloid-beta metabolic process response to organic substance angiotensin maturation proteolysis mesonephros development regulation of blood pressure response to lipopolysaccharide protein catabolic process drinking behavior hormone-mediated signaling pathway response to cGMP response to cAMP Sources:Amigo / QuickGO
ఆర్థోలాగ్స్ Databases NCBI : entry; OMA : entry Species Human Mouse Entrez 5972 19701 Ensembl ENSG00000143839 ENSMUSG00000070645 UniProt P00797 P06281 RefSeq (mRNA) NM_000537 NM_031192 RefSeq (protein) NP_000528 NP_112469 Location (UCSC) Chr 1: 204.15 – 204.19 Mb n/a PubMed search
వికీడేటా
వీక్షించు/సవరించు మానవుడు వీక్షించు/సవరించు ఎలుక

rennin, rennetలో ఉండే క్రియాశీల ఎంజైమ్ తో పొరబడకండి

రెనిన్ (వ్యుత్పత్తి మరియు ఉచ్చారణ), దీనిని యాంజియోటెన్సినోజెనేస్ అని కూడా పిలుస్తారు, ఇది మూత్రపిండాల ద్వారా స్రవించే ఒక అస్పార్టిక్ ప్రోటీజ్ ప్రోటీన్ మరియు ఎంజైమ్. ఇది శరీరంలోని రెనిన్–యాంజియోటెన్సిన్–ఆల్డోస్టెరాన్ వ్యవస్థ (RAAS)లో పాల్గొంటుంది, ఇది బాహ్యకణ ద్రవం (రక్త ప్లాస్మా, శోషరసం, మరియు అంతరకణ ద్రవం) పరిమాణాన్ని పెంచుతుంది మరియు ధమనుల వాసోకాన్‌స్ట్రిక్షన్ (రక్తనాళాల సంకోచం)కు కారణమవుతుంది. తద్వారా, ఇది శరీరంలోని సగటు ధమనీ రక్తపోటును పెంచుతుంది.

రెనిన్ సాధారణంగా హార్మోన్గా పరిగణించబడదు, అయినప్పటికీ దీనికి ఒక గ్రాహకం ఉంది, అదే (ప్రో)రెనిన్ గ్రాహకం, దీనిని రెనిన్ గ్రాహకం మరియు ప్రోరెనిన్ గ్రాహకం అని కూడా పిలుస్తారు (క్రింద చూడండి),[1] అలాగే ఇది యాంజియోటెన్సినోజెన్ను యాంజియోటెన్సిన్ Iగా జలవిశ్లేషణ (hydrolyze) చేసే ఎంజైమ్ చర్యను కలిగి ఉంటుంది.

జీవరసాయన శాస్త్రం మరియు శరీరధర్మ శాస్త్రం

నిర్మాణం

రెనిన్ పూర్వగామి (precursor) యొక్క ప్రాథమిక నిర్మాణం 406 అమైనో ఆమ్లాలను కలిగి ఉంటుంది, ఇందులో వరుసగా 20 మరియు 46 అమైనో ఆమ్లాలను కలిగి ఉన్న ప్రీ- మరియు ప్రో-సెగ్మెంట్లు ఉంటాయి. పరిపక్వ రెనిన్ 340 అమైనో ఆమ్లాలను కలిగి ఉంటుంది మరియు 37 kDa ద్రవ్యరాశిని కలిగి ఉంటుంది.[2]

స్రావం

రెనిన్ ఎంజైమ్ మూత్రపిండాలలోని అఫెరెంట్ ఆర్టిరియోల్స్ (అభివాహి ధమనికలు) మరియు ఇలాంటి సూక్ష్మ రక్తనాళాల సమీపంలో ఉండే పెరిసైట్ల ద్వారా, జక్స్టాగ్లోమెరులర్ ఉపకరణం యొక్క ప్రత్యేక కణాలైన జక్స్టాగ్లోమెరులర్ కణాల ద్వారా మూడు ఉద్దీపనలకు ప్రతిస్పందనగా స్రవించబడుతుంది:

  1. ధమనీ రక్తపోటులో తగ్గుదల (ఇది రక్త పరిమాణంలో తగ్గుదలకు సంబంధించినది కావచ్చు), దీనిని బారోరెసెప్టర్లు (పీడన-సున్నిత కణాలు) గుర్తిస్తాయి. రక్తపోటు మరియు రెనిన్ స్రావం మధ్య ఇది అత్యంత ప్రత్యక్ష కారణ సంబంధం (మిగిలిన రెండు పద్ధతులు సుదీర్ఘ మార్గాల ద్వారా పనిచేస్తాయి).
  2. డిస్టల్ ట్యూబ్యూల్‌కు చేరే సోడియం లోడ్‌లో తగ్గుదల. ఈ లోడ్‌ను జక్స్టాగ్లోమెరులర్ ఉపకరణం యొక్క మాక్యులా డెన్సా కొలుస్తుంది.
  3. సింపథెటిక్ నాడీ వ్యవస్థ చర్య, ఇది రక్తపోటును కూడా నియంత్రిస్తుంది, ఇది β1 అడ్రినెర్జిక్ గ్రాహకాల ద్వారా పనిచేస్తుంది.

మానవ రెనిన్ కనీసం రెండు కణ మార్గాల ద్వారా స్రవించబడుతుంది: పూర్వగామి ప్రోరెనిన్ స్రావం కోసం ఒక రాజ్యాంగ మార్గం మరియు పరిపక్వ రెనిన్ స్రావం కోసం ఒక నియంత్రిత మార్గం.[3]

రెనిన్–యాంజియోటెన్సిన్ వ్యవస్థ

ప్రధాన వ్యాసం: రెనిన్–యాంజియోటెన్సిన్ వ్యవస్థ

రెనిన్–యాంజియోటెన్సిన్ వ్యవస్థ, దిగువన రెనిన్ పాత్రను చూపుతోంది[4]

రెనిన్ ఎంజైమ్ రక్తప్రవాహంలో తిరుగుతూ, కాలేయం నుండి స్రవించే యాంజియోటెన్సినోజెన్‌ను జలవిశ్లేషణ (విచ్ఛిన్నం) చేసి పెప్టైడ్ యాంజియోటెన్సిన్ Iగా మారుస్తుంది.

యాంజియోటెన్సిన్ I ఊపిరితిత్తులలో ఎండోథెలియల్-బౌండ్ యాంజియోటెన్సిన్-కన్వర్టింగ్ ఎంజైమ్ (ACE) ద్వారా మరింత విచ్ఛిన్నం చెంది యాంజియోటెన్సిన్ IIగా మారుతుంది, ఇది అత్యంత వాసోయాక్టివ్ పెప్టైడ్.[5][6] యాంజియోటెన్సిన్ II అన్ని రక్తనాళాల శక్తివంతమైన సంకోచకారి. ఇది మృదు కండరాలపై పనిచేస్తుంది, తద్వారా ఈ ధమనులు గుండెకు కలిగించే నిరోధకతను పెంచుతుంది, కాబట్టి అదే కార్డియాక్ అవుట్‌పుట్ కోసం, రక్తపోటు పెరుగుతుంది.

యాంజియోటెన్సిన్ II అడ్రినల్ గ్రంథులపై కూడా పనిచేసి ఆల్డోస్టెరాన్ను విడుదల చేస్తుంది, ఇది మూత్రపిండాలలోని డిస్టల్ ట్యూబ్యూల్ మరియు కలెక్టింగ్ డక్ట్‌లలోని ఎపిథీలియల్ కణాలను సోడియం పునఃశోషణను పెంచేలా ప్రేరేపిస్తుంది, విద్యుత్ రసాయన తటస్థతను నిర్వహించడానికి పొటాషియంతో మార్పిడి చేస్తుంది, మరియు నీటిని గ్రహించడం వల్ల రక్త పరిమాణం మరియు రక్తపోటు పెరుగుతాయి.

RAS కేంద్ర నాడీ వ్యవస్థపై కూడా పనిచేసి దాహంను ప్రేరేపించడం ద్వారా నీటి వినియోగాన్ని పెంచుతుంది, అలాగే వెనుక పిట్యూటరీ గ్రంథి నుండి వాసోప్రెసిన్ స్రావం ద్వారా మూత్ర విసర్జనను తగ్గించి రక్త పరిమాణాన్ని కాపాడుతుంది.

వయోజన మానవ ప్లాస్మాలో రెనిన్ యొక్క సాధారణ గాఢత నిటారుగా ఉన్న స్థితిలో 1.98–24.6 ng/L ఉంటుంది.[7]

పనితీరు

రెనిన్ తన ఎండోపెప్టిడేస్ చర్యను ఉపయోగించి కాలేయం ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన యాంజియోటెన్సినోజెన్‌లోని లూసిన్ మరియు వాలైన్ అవశేషాల మధ్య పెప్టైడ్ బంధాలను విచ్ఛిన్నం చేయడం ద్వారా రెనిన్–యాంజియోటెన్సిన్ వ్యవస్థను సక్రియం చేస్తుంది,[8] దీని ఫలితంగా యాంజియోటెన్సిన్ I ఏర్పడుతుంది, ఇది ప్రధానంగా ఊపిరితిత్తుల కేశనాళికలలో ACE ద్వారా యాంజియోటెన్సిన్ IIగా మార్చబడుతుంది. యాంజియోటెన్సిన్ II అప్పుడు రక్తనాళాలను సంకోచింపజేస్తుంది, ADH మరియు ఆల్డోస్టెరాన్ స్రావాన్ని పెంచుతుంది, మరియు దాహం ప్రతిచర్యను సక్రియం చేయడానికి హైపోథాలమస్ను ప్రేరేపిస్తుంది, ఇవన్నీ రక్తపోటు పెరగడానికి దారితీస్తాయి. కాబట్టి రెనిన్ యొక్క ప్రాథమిక పని చివరికి రక్తపోటును పెంచడం, ఇది మూత్రపిండాలలో పెర్ఫ్యూజన్ పీడనాన్ని పునరుద్ధరించడానికి దారితీస్తుంది.

రెనిన్ జక్స్టాగ్లోమెరులర్ మూత్రపిండ కణాల నుండి స్రవించబడుతుంది, ఇవి రక్తనాళాల గోడలలోని స్ట్రెచ్ రిసెప్టర్ల ద్వారా మూత్రపిండ పెర్ఫ్యూజన్ పీడనంలో మార్పులను గ్రహిస్తాయి. జక్స్టాగ్లోమెరులర్ కణాలు మాక్యులా డెన్సా నుండి వచ్చే సంకేతాల ద్వారా కూడా రెనిన్‌ను విడుదల చేయడానికి ప్రేరేపించబడతాయి. మాక్యులా డెన్సా డిస్టల్ ట్యూబ్యూల్కు సోడియం సరఫరాలో మార్పులను గ్రహిస్తుంది మరియు ట్యూబ్యులర్ సోడియం లోడ్ తగ్గితే, జక్స్టాగ్లోమెరులర్ కణాలలో రెనిన్ విడుదలను ప్రేరేపించడం ద్వారా స్పందిస్తుంది. మాక్యులా డెన్సా మరియు జక్స్టాగ్లోమెరులర్ కణాలు కలిసి జక్స్టాగ్లోమెరులర్ కాంప్లెక్స్‌ను ఏర్పరుస్తాయి.

రెనిన్ స్రావం సింపథెటిక్ నాడీ ఉద్దీపన ద్వారా కూడా ప్రేరేపించబడుతుంది, ప్రధానంగా β1 అడ్రినోసెప్టర్ సక్రియం ద్వారా.[9]

రెనిన్ మరియు ప్రోరెనిన్ బంధించే (ప్రో)రెనిన్ గ్రాహకం ATP6ap2 జన్యువు ద్వారా ఎన్కోడ్ చేయబడుతుంది, ఇది ATPase H(+)-ట్రాన్స్‌పోర్టింగ్ లైసోసోమల్ యాక్సెసరీ ప్రోటీన్ 2, ఇది యాంజియోటెన్సినోజెన్ నుండి యాంజియోటెన్సిన్ Iకి మార్పిడిని కరిగే రెనిన్ కంటే నాలుగు రెట్లు పెంచుతుంది, అలాగే ప్రోరెనిన్‌లో నిర్మాణ మార్పు ద్వారా ప్రోరెనిన్ యొక్క నాన్-హైడ్రోలైటిక్ సక్రియం జరుగుతుంది, ఇది యాంజియోటెన్సినోజెన్ సబ్‌స్ట్రేట్ కోసం ఉత్ప్రేరక సైట్‌ను బహిర్గతం చేస్తుంది. అదనంగా, రెనిన్ మరియు ప్రోరెనిన్ బంధం ATP6AP2 యొక్క సెరిన్ మరియు టైరోసిన్ అవశేషాల ఫాస్ఫోరైలేషన్కు దారితీస్తుంది.[10]

రెనిన్ mRNA స్థాయి HADHB, HuR మరియు CP1 లు 3' UTRలోని నియంత్రణ ప్రాంతానికి బంధించడం ద్వారా మాడ్యులేట్ చేయబడినట్లు కనిపిస్తుంది.[11]

జన్యుశాస్త్రం

రెనిన్ కోసం జన్యువు, REN, 12 kb DNAను కలిగి ఉంటుంది మరియు 8 ఇంట్రాన్‌లను కలిగి ఉంటుంది.[12] ఇది వివిధ REN ఐసోఫార్మ్లను ఎన్కోడ్ చేసే అనేక mRNAలను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.

REN జన్యువులోని ఉత్పరివర్తనాలు వారసత్వంగా రావచ్చు మరియు ఇది అరుదైన వారసత్వ మూత్రపిండ వ్యాధికి కారణం, ఇది ఇప్పటివరకు కేవలం 2 కుటుంబాలలో మాత్రమే ఉన్నట్లు కనుగొనబడింది. ఈ వ్యాధి ఆటోసోమల్ డామినెంట్, అంటే ఇది 50% వారసత్వ అవకాశంతో ఉంటుంది మరియు ఇది నెమ్మదిగా అభివృద్ధి చెందే దీర్ఘకాలిక మూత్రపిండ వ్యాధి, ఇది డయాలసిస్ లేదా మూత్రపిండ మార్పిడి అవసరానికి దారితీస్తుంది. ఈ వ్యాధి ఉన్న చాలా మంది—అందరూ కాదు—రోగులు మరియు కుటుంబాలలో జీవితంలో ప్రారంభ దశలోనే సీరం పొటాషియం పెరగడం మరియు వివరించలేని రక్తహీనత ఉంటాయి. ఈ జన్యువులో ఉత్పరివర్తనం ఉన్న రోగులలో మూత్రపిండాల పనితీరు కోల్పోయే రేటు మారుతూ ఉంటుంది, కొందరు వ్యక్తులు 40 ఏళ్ల వయస్సులోనే డయాలసిస్‌కు వెళితే, మరికొందరు 70 ఏళ్ల వరకు డయాలసిస్‌కు వెళ్లకపోవచ్చు. ఇది మూత్రపిండ వ్యాధి ఉన్నవారిలో 1% కంటే తక్కువ మందిలో ఉండే అరుదైన వారసత్వ మూత్రపిండ వ్యాధి.[13]

క్లినికల్ అప్లికేషన్లు

ప్రధాన వ్యాసం: రెనిన్ ఇన్హిబిటర్

అతిగా పనిచేసే రెనిన్-యాంజియోటెన్సిన్ వ్యవస్థ వాసోకాన్‌స్ట్రిక్షన్ మరియు సోడియం మరియు నీటి నిలుపుదలకు దారితీస్తుంది. ఈ ప్రభావాలు అధిక రక్తపోటుకు దారితీస్తాయి. అందువల్ల, రెనిన్ ఇన్హిబిటర్లు అధిక రక్తపోటు చికిత్సకు ఉపయోగించవచ్చు.[14][15] దీనిని ప్లాస్మా రెనిన్ యాక్టివిటీ (PRA) ద్వారా కొలుస్తారు.

ప్రస్తుత వైద్య విధానంలో, రెనిన్–యాంజియోటెన్సిన్–ఆల్డోస్టెరాన్ వ్యవస్థ యొక్క అతి చురుకుదనం (మరియు తత్ఫలితంగా వచ్చే అధిక రక్తపోటు) సాధారణంగా డైరెక్ట్ ఓరల్ రెనిన్ ఇన్హిబిటర్ కంటే ACE ఇన్హిబిటర్లు (రామిప్రిల్ మరియు పెరిండోప్రిల్ వంటివి) లేదా యాంజియోటెన్సిన్ II రిసెప్టర్ బ్లాకర్లు (ARBs, లోసార్టాన్, ఇర్బెసార్టాన్ లేదా కాండెసార్టాన్ వంటివి) ఉపయోగించి తగ్గించబడుతుంది. ACE ఇన్హిబిటర్లు లేదా ARBs గుండెపోటు తర్వాత ప్రామాణిక చికిత్సలో కూడా భాగంగా ఉంటాయి.

అధిక రక్తపోటు ఉన్న యువ రోగిలో మూత్రపిండ క్యాన్సర్ యొక్క డిఫరెన్షియల్ డయాగ్నోసిస్లో జక్స్టాగ్లోమెరులర్ సెల్ ట్యూమర్ (రెనినోమా), విల్మ్స్ ట్యూమర్, మరియు రీనల్ సెల్ కార్సినోమా ఉన్నాయి, ఇవన్నీ రెనిన్‌ను ఉత్పత్తి చేయవచ్చు.[16]

కొలత

మరింత సమాచారం: ప్లాస్మా రెనిన్ యాక్టివిటీ రెనిన్ సాధారణంగా ప్లాస్మా రెనిన్ యాక్టివిటీ (PRA)గా కొలుస్తారు. అధిక రక్తపోటు లేదా అల్ప రక్తపోటుతో కనిపించే కొన్ని వ్యాధుల విషయంలో PRA ప్రత్యేకంగా కొలుస్తారు. కొన్ని కణితుల్లో కూడా PRA పెరుగుతుంది.[17] PRA కొలతను ప్లాస్మా ఆల్డోస్టెరాన్ గాఢత (PAC)తో PAC/PRA నిష్పత్తిగా పోల్చవచ్చు.

ఆవిష్కరణ మరియు నామకరణం

రెనిన్ అనే పేరు = ren + -in, "మూత్రపిండం" + "సమ్మేళనం". ఇంగ్లీష్‌లో అత్యంత సాధారణ ఉచ్చారణ IPA: /ˈriːnᵻn/ (దీర్ఘ e); IPA: /ˈrɛnᵻn/ (హ్రస్వ e) కూడా సాధారణమే, కానీ IPA: /ˈriːnᵻn/ని ఉపయోగించడం వల్ల IPA: /ˈrɛnᵻn/ని రెనిన్ (rennin) కోసం కేటాయించవచ్చు. రెనిన్‌ను 1898లో స్టాక్‌హోమ్లోని కరోలిన్స్కా ఇన్స్టిట్యూట్లో శరీరధర్మ శాస్త్రం ప్రొఫెసర్ రాబర్ట్ టైగర్‌స్టెడ్ మరియు అతని విద్యార్థి పెర్ బెర్గ్‌మాన్ కనుగొన్నారు, వర్ణించారు మరియు పేరు పెట్టారు.[18][19]

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ Nguyen G (Mar 2011). “Renin, (pro)renin and receptor: an update”. Clin Sci (Lond). 120 (5): 169–178. doi:10.1042/CS20100432. PMID 21087212.
  2. ↑ Imai T, Miyazaki H, Hirose S, Hori H, Hayashi T, Kageyama R, Ohkubo H, Nakanishi S, Murakami K (Dec 1983). “Cloning and sequence analysis of cDNA for human renin precursor”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 80 (24): 7405–7409. Bibcode 1983PNAS...80.7405I. doi:10.1073/pnas.80.24.7405. PMC PMC389959. PMID 6324167.
  3. ↑ Pratt RE, Flynn JA, Hobart PM, Paul M, Dzau VJ (Mar 1988). “Different secretory pathways of renin from mouse cells transfected with the human renin gene”. The Journal of Biological Chemistry. 263 (7): 3137–3141. doi:10.1016/S0021-9258(18)69046-5. PMID 2893797.
  4. ↑ Boulpaep EL, Boron WF (2005). “Integration of Salt and Water Balance; The Adrenal Gland”. Medical physiology: a cellular and molecular approach. St. Louis, MO: Elsevier Saunders. pp. 866–867, 1059. ISBN 978-1-4160-2328-9.
  5. ↑ Fujino T, Nakagawa N, Yuhki K, Hara A, Yamada T, Takayama K, Kuriyama S, Hosoki Y, Takahata O, Taniguchi T, Fukuzawa J, Hasebe N, Kikuchi K, Narumiya S, Ushikubi F (Sep 2004). “Decreased susceptibility to renovascular hypertension in mice lacking the prostaglandin I2 receptor IP”. The Journal of Clinical Investigation. 114 (6): 805–812. doi:10.1172/JCI21382. PMC PMC516260. PMID 15372104.
  6. ↑ Brenner & Rector's The Kidney, 7th ed., Saunders, 2004, pp. 2118-2119 Full Text with MDConsult subscription ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ
  7. ↑ “Laboratory Reference Centre Manual”. Hamilton Regional Laboratory Medicine Program.
  8. ↑ Zhou MS, Schulman IH, Zeng Q (October 2012). “Link between the renin-angiotensin system and insulin resistance: implications for cardiovascular disease”. Vascular Medicine. 17 (5): 330–341. doi:10.1177/1358863X12450094. PMID 22814999.
  9. ↑ Kopp U, Aurell M, Nilsson IM, Ablad B (September 1980). “The role of beta-1-adrenoceptors in the renin release response to graded renal sympathetic nerve stimulation”. Pflügers Archiv. 387 (2): 107–113. doi:10.1007/BF00584260. PMID 6107894. S2CID 25873845.
  10. ↑ Nguyen G, Delarue F, Burcklé C, Bouzhir L, Giller T, Sraer JD (Jun 2002). “Pivotal role of the renin/prorenin receptor in angiotensin II production and cellular responses to renin”. The Journal of Clinical Investigation. 109 (11): 1417–1427. doi:10.1172/JCI14276. PMC PMC150992. PMID 12045255.
  11. ↑ Adams DJ, Beveridge DJ, van der Weyden L, Mangs H, Leedman PJ, Morris BJ (Nov 2003). “HADHB, HuR, and CP1 bind to the distal 3'-untranslated region of human renin mRNA and differentially modulate renin expression”. The Journal of Biological Chemistry. 278 (45): 44894–44903. doi:10.1074/jbc.M307782200. PMID 12933794.
  12. ↑ Hobart PM, Fogliano M, O'Connor BA, Schaefer IM, Chirgwin JM (Aug 1984). “Human renin gene: structure and sequence analysis”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 81 (16): 5026–5030. Bibcode 1984PNAS...81.5026H. doi:10.1073/pnas.81.16.5026. PMC PMC391630. PMID 6089171.
  13. ↑ Zivná M, Hůlková H, Matignon M, Hodanová K, Vylet'al P, Kalbácová M, Baresová V, Sikora J, Blazková H, Zivný J, Ivánek R, Stránecký V, Sovová J, Claes K, Lerut E, Fryns JP, Hart PS, Hart TC, Adams JN, Pawtowski A, Clemessy M, Gasc JM, Gübler MC, Antignac C, Elleder M, Kapp K, Grimbert P, Bleyer AJ, Kmoch S (2009). “Dominant renin gene mutations associated with early-onset hyperuricemia, anemia, and chronic kidney failure”. Am. J. Hum. Genet.. 85 (2): 204–213. doi:10.1016/j.ajhg.2009.07.010. PMC PMC2725269. PMID 19664745.
  14. ↑ Presentation on Direct Renin Inhibitors as Antihypertensive Drugs ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ
  15. ↑ Ram CV (Sep 2009). “Direct inhibition of renin: a physiological approach to treat hypertension and cardiovascular disease”. Future Cardiology. 5 (5): 453–465. doi:10.2217/fca.09.31. PMID 19715410.
  16. ↑ Méndez GP, Klock C, Nosé V (Feb 2011). “Juxtaglomerular cell tumor of the kidney: case report and differential diagnosis with emphasis on pathologic and cytopathologic features”. International Journal of Surgical Pathology. 19 (1): 93–98. doi:10.1177/1066896908329413. PMID 19098017. S2CID 38702564.
  17. ↑ Hamilton Regional Laboratory Medicine Program - Laboratory Reference Centre Manual. Renin Direct.
  18. ↑ Phillips MI, Schmidt-Ott KM (Dec 1999). “The Discovery of Renin 100 Years Ago”. News in Physiological Sciences. 14 (6): 271–274. doi:10.1152/physiologyonline.1999.14.6.271. PMID 11390864. S2CID 22118033.
  19. ↑ Tigerstedt R, Bergman PG (1898). “Niere und Kreislauf” [Kidney and Circulation] (in German). Skandinavisches Archiv für Physiologie. 8: 223–271. doi:10.1111/j.1748-1716.1898.tb00272.x.

మరింత సమాచారం

బాహ్య లింకులు

  • పెప్టిడేసెస్ మరియు వాటి ఇన్హిబిటర్ల కోసం MEROPS ఆన్‌లైన్ డేటాబేస్: https://archive.today/20121223104239/http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/merops.cgi?id=A01.007 A01.007 el
  • Renin U.S. నేషనల్ లైబ్రరీ ఆఫ్ మెడిసిన్ మెడికల్ సబ్జెక్ట్ హెడింగ్స్ (MeSH) లో
  • PDBe-KB లో UniProt: P00797 (Renin) కోసం PDB లో లభించే అన్ని నిర్మాణ సమాచారం యొక్క అవలోకనం

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Renin” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Renin ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=రెనిన్&oldid=6242"