పెరిఫెరల్ మెంబ్రేన్ ప్రోటీన్

From LTRC

పెరిఫెరల్ మెంబ్రేన్ ప్రోటీన్లు, లేదా ఎక్స్‌ట్రిన్సిక్ మెంబ్రేన్ ప్రోటీన్లు,[1] అనేవి తాము అనుబంధించబడిన జీవ పొరకు తాత్కాలికంగా మాత్రమే అంటుకునే మెంబ్రేన్ ప్రోటీన్లు. ఈ ప్రోటీన్లు ఇంటిగ్రల్ మెంబ్రేన్ ప్రోటీన్లకు అంటుకుంటాయి, లేదా లిపిడ్ బైలేయర్ యొక్క పరిధీయ ప్రాంతాల్లోకి చొచ్చుకుపోతాయి. ఉదాహరణకు, అనేక అయాన్ ఛానెల్‌లు మరియు ట్రాన్స్‌మెమ్బ్రేన్ రిసెప్టర్ల యొక్క నియంత్రణ ప్రోటీన్ సబ్‌యూనిట్‌లను పెరిఫెరల్ మెంబ్రేన్ ప్రోటీన్‌లుగా నిర్వచించవచ్చు. ఇంటిగ్రల్ మెంబ్రేన్ ప్రోటీన్లకు భిన్నంగా, పెరిఫెరల్ మెంబ్రేన్ ప్రోటీన్లు ప్రోటీన్ శుద్దీకరణ ప్రక్రియలో సేకరించబడిన అన్ని ప్రోటీన్లలోని నీటిలో కరిగే భాగంలో లేదా భిన్నంలో సేకరించబడతాయి. GPI యాంకర్లు కలిగిన ప్రోటీన్లు ఈ నియమానికి మినహాయింపు మరియు ఇవి ఇంటిగ్రల్ మెంబ్రేన్ ప్రోటీన్ల వంటి శుద్దీకరణ లక్షణాలను కలిగి ఉండవచ్చు.

ప్రోటీన్లు జీవ పొరలకు తిరిగి అంటుకోవడం అనేది వివిధ యంత్రాంగాల ద్వారా కణ సంకేతాలను మరియు అనేక ఇతర ముఖ్యమైన కణ సంఘటనలను నియంత్రిస్తుందని చూపబడింది.[2] ఉదాహరణకు, అనేక ఎంజైమ్‌లు మరియు జీవ పొరల మధ్య సన్నిహిత అనుబంధం వాటిని వాటి లిపిడ్ సబ్‌స్ట్రేట్లకు దగ్గరగా తీసుకురావచ్చు.[3] మెంబ్రేన్ బైండింగ్ అనేక ప్రోటీన్ నిర్మాణ డొమైన్‌లలో పునర్వ్యవస్థీకరణ, విచ్ఛిన్నం లేదా నిర్మాణాత్మక మార్పులను ప్రోత్సహిస్తుంది, దీని ఫలితంగా వాటి జీవక్రియ ఉత్తేజితమవుతుంది.[4][5] అదనంగా, అనేక ప్రోటీన్లు వాటి నివాస పొర యొక్క లోపలి లేదా బయటి ఉపరితలాలకు లేదా పొరలకు స్థానికీకరించబడతాయి.[6] ఇది తగిన ప్రోటీన్-ప్రోటీన్ పరస్పర చర్యల సంభావ్యతను పెంచడం ద్వారా మల్టీ-ప్రోటీన్ కాంప్లెక్స్‌ల అసెంబ్లీని సులభతరం చేస్తుంది.

మోనోటోపిక్ మెంబ్రేన్ ప్రోటీన్లు మరియు కణ త్వచం మధ్య వివిధ రకాల పరస్పర చర్యల రేఖాచిత్ర ప్రాతినిధ్యం: 1. పొర సమతలానికి సమాంతరంగా ఉండే యాంఫిపాథిక్ α-హెలిక్స్ ద్వారా పరస్పర చర్య (ఇన్-ప్లేన్ మెంబ్రేన్ హెలిక్స్) 2. హైడ్రోఫోబిక్ లూప్ ద్వారా పరస్పర చర్య 3. కోవాలెంట్లీ బౌండ్ మెంబ్రేన్ లిపిడ్ ద్వారా పరస్పర చర్య (లిపిడేషన్) 4. మెంబ్రేన్ లిపిడ్లతో ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్ లేదా అయానిక్ పరస్పర చర్యలు (ఉదాహరణకు కాల్షియం అయాన్ ద్వారా)

లిపిడ్ బైలేయర్‌కు బంధనం

ఫాస్ఫోలిపేస్ సి డెల్టా 1 యొక్క PH డొమైన్. లిపిడ్ బైలేయర్ యొక్క మధ్య సమతలం - నల్లని చుక్కలు. హైడ్రోకార్బన్ కోర్ ప్రాంతం యొక్క సరిహద్దు - నీలిరంగు చుక్కలు (కణాంతర వైపు). లిపిడ్ ఫాస్ఫేట్ల పొర - పసుపు చుక్కలు.

పెరిఫెరల్ మెంబ్రేన్ ప్రోటీన్లు ఇతర ప్రోటీన్లతో లేదా నేరుగా లిపిడ్ బైలేయర్‌తో పరస్పర చర్య చేయవచ్చు. తరువాతి సందర్భంలో, వాటిని యాంఫిట్రోపిక్ ప్రోటీన్లు అని పిలుస్తారు.[4] G-ప్రోటీన్లు మరియు కొన్ని ప్రోటీన్ కైనేజ్‌లు వంటి కొన్ని ప్రోటీన్లు, ట్రాన్స్‌మెమ్బ్రేన్ ప్రోటీన్లు మరియు లిపిడ్ బైలేయర్‌తో ఏకకాలంలో పరస్పర చర్య చేస్తాయి. కొన్ని పాలీపెప్టైడ్ హార్మోన్లు, యాంటీమైక్రోబయల్ పెప్టైడ్లు, మరియు న్యూరోటాక్సిన్లు తమ కణ ఉపరితల రిసెప్టర్ లక్ష్యాలను గుర్తించి వాటితో పరస్పర చర్య చేయడానికి ముందు మెంబ్రేన్ ఉపరితలం వద్ద పేరుకుపోతాయి, ఇవి కూడా పెరిఫెరల్ మెంబ్రేన్ ప్రోటీన్లు కావచ్చు.

కణ ఉపరితల పొరను ఏర్పరిచే ఫాస్ఫోలిపిడ్ బైలేయర్ రెండు హైడ్రోఫిలిక్ ప్రాంతాల మధ్య శాండ్‌విచ్ చేయబడిన ఒక హైడ్రోఫోబిక్ అంతర్గత కోర్ ప్రాంతాన్ని కలిగి ఉంటుంది, ఒకటి కణ త్వచం యొక్క లోపలి ఉపరితలం వద్ద మరియు మరొకటి బయటి ఉపరితలం వద్ద (కణ త్వచం యొక్క మరింత వివరణాత్మక నిర్మాణ వివరణ కోసం లిపిడ్ బైలేయర్ వ్యాసాన్ని చూడండి). మోడల్ ఫాస్ఫోలిపిడ్ బైలేయర్‌ల లోపలి మరియు బయటి ఉపరితలాలు లేదా ఇంటర్‌ఫేషియల్ ప్రాంతాలు సుమారు 8 నుండి 10 Å మందాన్ని కలిగి ఉన్నట్లు చూపబడింది, అయినప్పటికీ పెద్ద మొత్తంలో గ్యాంగ్లియోసైడ్లు లేదా లిపోపాలిసాకరైడ్లు ఉన్న జీవ పొరలలో ఇది వెడల్పుగా ఉండవచ్చు.[7] సాధారణ జీవ పొరల యొక్క హైడ్రోఫోబిక్ అంతర్గత కోర్ ప్రాంతం స్మాల్ యాంగిల్ ఎక్స్-రే స్కాటరింగ్ ద్వారా అంచనా వేయబడినట్లుగా సుమారు 27 నుండి 32 Å మందాన్ని కలిగి ఉండవచ్చు.[8] హైడ్రోఫోబిక్ అంతర్గత కోర్ మరియు హైడ్రోఫిలిక్ ఇంటర్‌ఫేషియల్ ప్రాంతాల మధ్య సరిహద్దు ప్రాంతం చాలా ఇరుకైనది, సుమారు 3 Å వద్ద ఉంటుంది, (దాని భాగం రసాయన సమూహాల వివరణ కోసం లిపిడ్ బైలేయర్ వ్యాసాన్ని చూడండి). హైడ్రోఫోబిక్ కోర్ ప్రాంతం నుండి బయటకు మరియు ఇంటర్‌ఫేషియల్ హైడ్రోఫిలిక్ ప్రాంతంలోకి వెళ్ళేటప్పుడు, నీటి యొక్క ప్రభావవంతమైన సాంద్రత ఈ సరిహద్దు పొర అంతటా వేగంగా మారుతుంది, సున్నా నుండి సుమారు 2 M సాంద్రత వరకు.[9][10] ఫాస్ఫోలిపిడ్ బైలేయర్‌లలోని ఫాస్ఫేట్ సమూహాలు పూర్తిగా హైడ్రేట్ చేయబడతాయి లేదా నీటితో సంతృప్తమవుతాయి మరియు హైడ్రోఫోబిక్ కోర్ ప్రాంతం యొక్క సరిహద్దుకు వెలుపల సుమారు 5 Å వద్ద ఉంటాయి.[11]

కొన్ని నీటిలో కరిగే ప్రోటీన్లు లిపిడ్ బైలేయర్‌లతో శాశ్వతంగా అనుబంధించబడతాయి మరియు ట్రాన్స్‌మెమ్బ్రేన్ ఆల్ఫా-హెలికల్ లేదా బీటా-బారెల్ ఛానెల్‌లను ఏర్పరుస్తాయి. ఇటువంటి పరివర్తనాలు కోలిసిన్ A, ఆల్ఫా-హెమోలిసిన్ మరియు ఇతరుల వంటి రంధ్రాలను ఏర్పరిచే టాక్సిన్లలో సంభవిస్తాయి. ఇవి BcL-2 వంటి ప్రోటీన్, కొన్ని యాంఫిఫిలిక్ యాంటీమైక్రోబయల్ పెప్టైడ్లు, మరియు కొన్ని అనెక్సిన్‌లలో కూడా సంభవించవచ్చు. ఈ ప్రోటీన్లు సాధారణంగా పెరిఫెరల్ అని వర్ణించబడతాయి ఎందుకంటే వాటి నిర్మాణ స్థితిలలో ఒకటి నీటిలో కరుగుతుంది లేదా పొరతో వదులుగా మాత్రమే అనుబంధించబడి ఉంటుంది.[12]

మెంబ్రేన్ బైండింగ్ యంత్రాంగాలు

బీ వెనం ఫాస్ఫోలిపేస్ A2 (1poc). లిపిడ్ బైలేయర్ యొక్క మధ్య సమతలం - నల్లని చుక్కలు. హైడ్రోకార్బన్ కోర్ ప్రాంతం యొక్క సరిహద్దు - ఎరుపు చుక్కలు (ఎక్స్‌ట్రాసెల్యులర్ వైపు). లిపిడ్ ఫాస్ఫేట్ల పొర - పసుపు చుక్కలు.

లిపిడ్ బైలేయర్‌తో ప్రోటీన్ యొక్క అనుబంధం ప్రోటీన్ యొక్క తృతీయ నిర్మాణంలో గణనీయమైన మార్పులను కలిగి ఉండవచ్చు. వీటిలో గతంలో విప్పబడిన ప్రోటీన్ నిర్మాణ ప్రాంతాల ఫోల్డింగ్ లేదా ప్రోటీన్ల యొక్క మెంబ్రేన్-అనుబంధ భాగం యొక్క ఫోల్డింగ్‌లో పునర్వ్యవస్థీకరణ లేదా రీఫోల్డింగ్ ఉండవచ్చు. ఇది ప్రోటీన్ క్వాటర్నరీ నిర్మాణాలు లేదా ఒలిగోమెరిక్ కాంప్లెక్స్‌ల ఏర్పాటు లేదా విచ్ఛిన్నం, మరియు అయాన్లు, లిగాండ్‌లు, లేదా నియంత్రణ లిపిడ్ల నిర్దిష్ట బంధనాన్ని కూడా కలిగి ఉండవచ్చు.

సాధారణ యాంఫిట్రోపిక్ ప్రోటీన్లు తమ జీవక్రియలను నిర్వహించడానికి లిపిడ్ బైలేయర్‌తో బలంగా పరస్పర చర్య చేయాలి. వీటిలో లిపిడ్లు మరియు ఇతర హైడ్రోఫోబిక్ పదార్థాల ఎంజైమాటిక్ ప్రాసెసింగ్, మెంబ్రేన్ యాంకరింగ్, మరియు వివిధ కణ పొరల మధ్య చిన్న నాన్‌పోలార్ సమ్మేళనాల బంధనం మరియు బదిలీ ఉన్నాయి. ఈ ప్రోటీన్లు బైలేయర్ మరియు ప్రోటీన్ ఉపరితలంపై బహిర్గతమైన నాన్‌పోలార్ అవశేషాల మధ్య హైడ్రోఫోబిక్ పరస్పర చర్యల ఫలితంగా,[13] నియంత్రణ లిపిడ్లతో నిర్దిష్ట నాన్-కోవాలెంట్ బంధన పరస్పర చర్యల ద్వారా, లేదా కోవాలెంట్లీ బౌండ్ లిపిడ్ యాంకర్లకు వాటి అటాచ్‌మెంట్ ద్వారా బైలేయర్‌కు యాంకర్ చేయబడవచ్చు.

అనేక పెరిఫెరల్ ప్రోటీన్ల మెంబ్రేన్ బైండింగ్ అఫినిటీలు అవి అనుబంధించబడిన పొర యొక్క నిర్దిష్ట లిపిడ్ కూర్పుపై ఆధారపడి ఉంటాయని చూపబడింది.[14]

యాంఫిట్రోపిక్ ప్రోటీన్లు హైడ్రోఫోబిక్ యాంకర్ నిర్మాణాలకు బంధించబడతాయి

నాన్-స్పెసిఫిక్ హైడ్రోఫోబిక్ అసోసియేషన్

యాంఫిట్రోపిక్ ప్రోటీన్లు వివిధ హైడ్రోఫోబిక్ యాంకర్ నిర్మాణాల ద్వారా లిపిడ్ బైలేయర్‌లతో అనుబంధించబడతాయి. ఉదాహరణకు యాంఫిఫిలిక్ α-హెలిక్స్లు, బహిర్గతమైన నాన్‌పోలార్ లూప్‌లు, పోస్ట్-ట్రాన్స్‌లేషనల్లీ ఎసైలేటెడ్ లేదా లిపిడేటెడ్ అమైనో ఆమ్ల అవశేషాలు, లేదా ఫాస్ఫాటిడైలినోసిటాల్ ఫాస్ఫేట్ల వంటి నిర్దిష్టంగా బంధించబడిన నియంత్రణ లిపిడ్ల ఎసైల్ గొలుసులు. MARCKS ప్రోటీన్ లేదా హిస్టాక్టోఫిలిన్ యొక్క పాలీబేసిక్ డొమైన్ వంటి అత్యంత కాటానిక్ పెప్టైడ్లు మరియు ప్రోటీన్లకు కూడా, వాటి సహజ హైడ్రోఫోబిక్ యాంకర్లు ఉన్నప్పుడు హైడ్రోఫోబిక్ పరస్పర చర్యలు ముఖ్యమైనవని చూపబడింది. [15]

కోవాలెంట్లీ బౌండ్ లిపిడ్ యాంకర్లు

లిపిడ్ యాంకర్డ్ ప్రోటీన్లు పామిటోయిలేషన్, మిరిస్టోయిలేషన్, లేదా ప్రెనిలేషన్ ద్వారా కణ త్వచం యొక్క సైటోప్లాస్మిక్ వైపు వివిధ ఫ్యాటీ యాసిడ్ ఎసైల్ గొలుసులకు కోవాలెంట్లీ అటాచ్ చేయబడతాయి. కణ త్వచం యొక్క ఎక్సోప్లాస్మిక్ ముఖంపై, లిపిడ్ యాంకర్డ్ ప్రోటీన్లు లిపిడ్లు గ్లైకోసైల్ ఫాస్ఫాటిడైలినోసిటాల్ (GPI) మరియు కొలెస్ట్రాల్కు కోవాలెంట్లీ అటాచ్ చేయబడతాయి.[16][17] ఎసైల్ అవశేషాలను ఉపయోగించి పొరలతో ప్రోటీన్ అనుబంధం ఒక రివర్సిబుల్ ప్రక్రియ, ఎందుకంటే పొర నుండి విడిపోయిన తర్వాత ఎసైల్ గొలుసు ప్రోటీన్ యొక్క హైడ్రోఫోబిక్ బైండింగ్ పాకెట్‌లో దాచబడుతుంది. ఈ ప్రక్రియ G-ప్రోటీన్ల బీటా-సబ్‌యూనిట్‌లలో సంభవిస్తుంది. బహుశా నిర్మాణ సౌలభ్యం కోసం ఈ అదనపు అవసరం కారణంగా, లిపిడ్ యాంకర్లు సాధారణంగా ప్రోటీన్ల తృతీయ నిర్మాణంలోని అత్యంత సౌకర్యవంతమైన విభాగాలకు బంధించబడతాయి, ఇవి ప్రోటీన్ క్రిస్టలోగ్రాఫిక్ అధ్యయనాల ద్వారా బాగా పరిష్కరించబడవు.

నిర్దిష్ట ప్రోటీన్-లిపిడ్ బంధనం

NADPH ఆక్సిడేస్ యొక్క P40phox PX డొమైన్. లిపిడ్ బైలేయర్ యొక్క మధ్య సమతలం - నల్లని చుక్కలు. హైడ్రోకార్బన్ కోర్ ప్రాంతం యొక్క సరిహద్దు - నీలిరంగు చుక్కలు (కణాంతర వైపు). లిపిడ్ ఫాస్ఫేట్ల పొర - పసుపు చుక్కలు.

కొన్ని సైటోసోలిక్ ప్రోటీన్లు ఒక నిర్దిష్ట పొరలో కనిపించే కొన్ని రకాల లిపిడ్లను గుర్తించడం ద్వారా వివిధ కణ పొరలకు రిక్రూట్ చేయబడతాయి.[18] ఒక ప్రోటీన్ నిర్దిష్ట లిపిడ్‌కు బంధనం ప్రోటీన్ లోపల సంభవించే మరియు అవి బంధించే లిపిడ్ల లిపిడ్ హెడ్ గ్రూపుల కోసం నిర్దిష్ట బైండింగ్ పాకెట్‌లను కలిగి ఉండే నిర్దిష్ట మెంబ్రేన్-టార్గెటింగ్ స్ట్రక్చరల్ డొమైన్‌ల ద్వారా జరుగుతుంది. ఇది ఒక సాధారణ బయోకెమికల్ ప్రోటీన్-లిగాండ్ పరస్పర చర్య, మరియు ప్రోటీన్ మరియు లిపిడ్ లిగాండ్ మధ్య ఇంటర్‌మోలిక్యులర్ హైడ్రోజన్ బంధాలు, వాన్ డెర్ వాల్స్ పరస్పర చర్యలు, మరియు హైడ్రోఫోబిక్ పరస్పర చర్యల ఏర్పాటు ద్వారా స్థిరీకరించబడుతుంది. ఇటువంటి కాంప్లెక్స్‌లు మధ్యవర్తిత్వ కాల్షియం అయాన్ల (Ca2+) ద్వారా ప్రోటీన్ యొక్క అస్పార్టేట్ లేదా గ్లుటామేట్ అవశేషాలు మరియు లిపిడ్ ఫాస్ఫేట్ల మధ్య అయానిక్ వంతెనల ఏర్పాటు ద్వారా కూడా స్థిరీకరించబడతాయి. అయాన్లు (Ca2+ వంటివి) లిపిడ్ బంధనానికి ముందు, ద్రావణంలో ప్రోటీన్‌కు ఇప్పటికే బంధించబడినప్పుడు ఇటువంటి అయానిక్ వంతెనలు సంభవించవచ్చు మరియు స్థిరంగా ఉంటాయి. అయానిక్ వంతెనల ఏర్పాటు ప్రోటీన్ C2 రకం డొమైన్‌లు మరియు అనెక్సిన్‌ల రెండింటి మధ్య ప్రోటీన్-లిపిడ్ పరస్పర చర్యలో కనిపిస్తుంది..

ప్రోటీన్-లిపిడ్ ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్ పరస్పర చర్యలు

ఏదైనా పాజిటివ్ ఛార్జ్ ఉన్న ప్రోటీన్ నాన్-స్పెసిఫిక్ ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్ పరస్పర చర్యల ద్వారా నెగటివ్ ఛార్జ్ ఉన్న పొరకు ఆకర్షించబడుతుంది. అయితే, అన్ని పెరిఫెరల్ పెప్టైడ్లు మరియు ప్రోటీన్లు కాటానిక్ కావు, మరియు మెంబ్రేన్ యొక్క కొన్ని వైపులా మాత్రమే నెగటివ్ ఛార్జ్ ఉంటుంది. వీటిలో ప్లాస్మా మెంబ్రేన్ల సైటోప్లాస్మిక్ వైపు, బాక్టీరియల్ అవుటర్ మెంబ్రేన్ల బయటి లీఫ్లెట్ మరియు మైటోకాన్డ్రియల్ పొరలు ఉన్నాయి. అందువల్ల, సైటోక్రోమ్ c వంటి ఎలక్ట్రాన్ క్యారియర్లు, చారిబ్డోటాక్సిన్ వంటి కాటానిక్ టాక్సిన్లు, మరియు కొన్ని PH డొమైన్‌లు, C1 డొమైన్‌లు, మరియు C2 డొమైన్‌ల వంటి నిర్దిష్ట మెంబ్రేన్-టార్గెటింగ్ డొమైన్‌ల మెంబ్రేన్ టార్గెటింగ్లో ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్ పరస్పర చర్యలు ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తాయి.

ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్ పరస్పర చర్యలు ద్రావణం యొక్క అయానిక్ బలంపై బలంగా ఆధారపడి ఉంటాయి. ఈ పరస్పర చర్యలు ఫిజియోలాజికల్ అయానిక్ బలం (0.14M NaCl) వద్ద సాపేక్షంగా బలహీనంగా ఉంటాయి: సైటోక్రోమ్ c, చారిబ్డోటాక్సిన్ లేదా హిసాక్టోఫిలిన్ వంటి చిన్న కాటానిక్ ప్రోటీన్ల కోసం ~3 నుండి 4 kcal/mol.[15][19][20]

పొరలో ప్రాదేశిక స్థానం

పొరలలో అనేక యాంఫిట్రోపిక్ ప్రోటీన్లు మరియు పెప్టైడ్ల ధోరణులు మరియు చొచ్చుకుపోయే లోతులు సైట్-డైరెక్టెడ్ స్పిన్ లేబులింగ్,[21] కెమికల్ లేబులింగ్, ప్రోటీన్ మ్యుటాంట్ల మెంబ్రేన్ బైండింగ్ అఫినిటీల కొలత,[22] ఫ్లోరోసెన్స్ స్పెక్ట్రోస్కోపీ,[23] సొల్యూషన్ లేదా సాలిడ్-స్టేట్ NMR స్పెక్ట్రోస్కోపీ,[24] ATR FTIR స్పెక్ట్రోస్కోపీ,[25] ఎక్స్-రే లేదా న్యూట్రాన్ డిఫ్రాక్షన్,[26] మరియు కంప్యూటేషనల్ పద్ధతులను ఉపయోగించి అధ్యయనం చేయబడతాయి.[27][28][29][30]

ప్రోటీన్ల యొక్క రెండు విభిన్న మెంబ్రేన్-అసోసియేషన్ మోడ్‌లు గుర్తించబడ్డాయి. సాధారణ నీటిలో కరిగే ప్రోటీన్లకు బహిర్గతమైన నాన్‌పోలార్ అవశేషాలు లేదా ఇతర హైడ్రోఫోబిక్ యాంకర్లు ఉండవు. అందువల్ల, అవి పూర్తిగా జల ద్రావణంలోనే ఉంటాయి మరియు లిపిడ్ బైలేయర్‌లోకి చొచ్చుకుపోవు, ఇది శక్తిపరంగా ఖరీదైనది. ఇటువంటి ప్రోటీన్లు పొరలతో కేవలం ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్‌గా మాత్రమే పరస్పర చర్య చేస్తాయి, ఉదాహరణకు, రైబోన్యూక్లీస్ మరియు పాలీ-లైసిన్ ఈ మోడ్‌లో పొరలతో పరస్పర చర్య చేస్తాయి. అయితే, సాధారణ యాంఫిట్రోపిక్ ప్రోటీన్లు ఇంటర్‌ఫేషియల్ ప్రాంతంలోకి చొచ్చుకుపోయి పొర యొక్క హైడ్రోకార్బన్ అంతర్భాగంలోకి చేరుకునే వివిధ హైడ్రోఫోబిక్ యాంకర్లను కలిగి ఉంటాయి. ఇటువంటి ప్రోటీన్లు లిపిడ్ బైలేయర్‌ను "వికృతం" చేస్తాయి, లిపిడ్ ఫ్లూయిడ్-జెల్ పరివర్తన ఉష్ణోగ్రతను తగ్గిస్తాయి.[31] బంధనం సాధారణంగా బలమైన ఎక్సోథెర్మిక్ ప్రతిచర్య.[32] యాంఫిఫిలిక్ α-హెలిక్స్ లతో పొరల అనుబంధం ఇలాగే సంభవిస్తుంది.[26][33] నాన్‌పోలార్ అవశేషాలు లేదా లిపిడ్ యాంకర్లు కలిగిన ఇంట్రిన్సికల్లీ అన్‌స్ట్రక్చర్డ్ లేదా అన్‌ఫోల్డెడ్ పెప్టైడ్లు కూడా పొర యొక్క ఇంటర్‌ఫేషియల్ ప్రాంతంలోకి చొచ్చుకుపోయి హైడ్రోకార్బన్ కోర్‌ను చేరుకోగలవు, ముఖ్యంగా అటువంటి పెప్టైడ్లు కాటానిక్ మరియు నెగటివ్ ఛార్జ్ ఉన్న పొరలతో పరస్పర చర్య చేసినప్పుడు.[34][35][36]

వర్గాలు

ఎంజైమ్‌లు

పెరిఫెరల్ ఎంజైమ్‌లు లిపిడ్లు (ఫాస్ఫోలిపేస్లు మరియు కొలెస్ట్రాల్ ఆక్సిడేస్లు), కణ గోడ ఒలిగోసాకరైడ్లు (గ్లైకోసైల్ ట్రాన్స్‌ఫరేస్ మరియు ట్రాన్స్‌గ్లైకోసిడేస్లు), లేదా ప్రోటీన్లు (సిగ్నల్ పెప్టిడేస్ మరియు పామిటోయిల్ ప్రోటీన్ థియోఎస్టరేస్లు) వంటి వివిధ మెంబ్రేన్ భాగాల జీవక్రియలో పాల్గొంటాయి. లిపేస్లు నీటిలో మిసెల్లు లేదా నాన్‌పోలార్ చుక్కలను ఏర్పరిచే లిపిడ్లను కూడా జీర్ణం చేయగలవు.

తరగతి విధులు శరీరధర్మశాస్త్రం నిర్మాణం
Alpha/beta hydrolase fold రసాయన బంధాల జలవిశ్లేషణను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.[37] బాక్టీరియల్, శిలీంధ్ర, జఠర మరియు క్లోమ లైపేజ్‌లు, పాల్మిటోయిల్ ప్రోటీన్ థయోఎస్టరేజ్‌లు, క్యూటినేజ్, మరియు కోలినెస్టరేజ్‌లు ఇందులో ఉంటాయి. రెండు ఆల్ఫా హెలిక్స్ పొరల మధ్య అమర్చబడిన సెంట్రల్ బీటా షీట్[38]
Phospholipase A2 (సెక్రటరీ మరియు సైటోసోలిక్) ఫాస్ఫోలిపిడ్ల sn-2 ఫ్యాటీ యాసిడ్ బంధం యొక్క జలవిశ్లేషణ.[39] లిపిడ్ జీర్ణక్రియ, పొర విచ్ఛిన్నం, మరియు లిపిడ్ సిగ్నలింగ్. ఉత్ప్రేరక అమైనో ఆమ్ల త్రయం ఉంటుంది: ఆస్పార్టిక్ యాసిడ్, సెరిన్, మరియు హిస్టిడిన్[40]
Phospholipase C PIP2 అనే ఫాస్ఫాటిడైలినోసిటాల్‌ను రెండు సెకండ్ మెసెంజర్లుగా, ఇనోసిటాల్ ట్రైఫాస్ఫేట్ మరియు డయాసిల్ గ్లిసరాల్‌గా జలవిశ్లేషణ చేస్తుంది.[41] లిపిడ్ సిగ్నలింగ్ విభజించబడిన ట్రయోస్ ఫాస్ఫేట్ ఐసోమెరేస్ (TIM) బారెల్‌తో కూడిన కోర్ నిర్మాణం, ఇది యాక్టివ్ సైట్, ఉత్ప్రేరక అవశేషాలు మరియు Ca2+ బైండింగ్ సైట్‌ను కలిగి ఉంటుంది.[42]
Cholesterol oxidases కొలెస్ట్రాల్‌ను ఆక్సీకరణం మరియు ఐసోమెరైజ్ చేసి కొలెస్ట-4-ఎన్-3-ఓన్‌గా మారుస్తుంది.[43] కణ త్వచాల నుండి కొలెస్ట్రాల్‌ను తగ్గిస్తుంది, బాక్టీరియల్ వ్యాధిజనకతలో ఉపయోగించబడుతుంది. యాక్టివ్ సైట్ పైన మూతలా పనిచేసే రెండు రెసిడ్యూ లూప్‌లు[44]
Carotenoid oxygenase కెరోటినాయిడ్లను విడగొడుతుంది.[45] కెరోటినాయిడ్లు మొక్కలు మరియు జంతువులలో హార్మోన్లు (మానవులలో విటమిన్ ఎ తో సహా), వర్ణద్రవ్యాలు, రుచులు, పూల సువాసనలు మరియు రక్షణ సమ్మేళనాలుగా పనిచేస్తాయి. కొమ్మల వంటి నిర్మాణాలను ఏర్పరిచే బహుళ ఎంజైమ్‌లతో కూడి ఉంటుంది[46]
Lipoxygenases పాలీఅన్‌శాచురేటెడ్ ఫ్యాటీ యాసిడ్ల డైఆక్సిజనేషన్‌ను ఉత్ప్రేరకపరిచే ఇనుము కలిగిన ఎంజైమ్‌లు.[47] జంతువులలో లైపోక్సిజనేజ్‌లు ల్యుకోట్రైన్‌లు అని పిలువబడే వాపు మధ్యవర్తుల సంశ్లేషణలో పాల్గొంటాయి. ఒక ప్రోటీన్‌ను తయారు చేసే వందలాది అమైనో ఆమ్లాలు రెండు డొమైన్‌లుగా అమర్చబడి ఉంటాయి: బీటా-షీట్ N టెర్మినల్ మరియు హెలికల్ C టెర్మినల్[48]
Alpha toxins ఫాస్ఫోలిపేస్ C మాదిరిగానే, కణ త్వచంలోని ఫాస్ఫోలిపిడ్లను విడగొడతాయి.[49] బాక్టీరియల్ వ్యాధిజనకత, ముఖ్యంగా Clostridium perfringens ద్వారా. ఒలిగోమెరిక్ ప్రీ-పోర్ కాంప్లెక్స్‌లతో కూడిన కరిగే మోనోమర్[50]
Sphingomyelinase C ఒక ఫాస్ఫోడైఎస్టరేస్, ఫాస్ఫోడైఎస్టర్ బంధాలను విడగొడుతుంది.[51] స్పింగోమైలిన్ వంటి లిపిడ్ల ప్రాసెసింగ్. సాపోసిన్ డొమైన్ మరియు మెటల్లోఫాస్ఫేట్ ఉత్ప్రేరక డొమైన్‌తో కూడిన కనెక్టర్ ప్రాంతాలు.[52]
Glycosyltransferases: MurG మరియు ట్రాన్స్‌గ్లైకోసిడేసెస్ యాక్టివేట్ చేయబడిన డోనర్ అణువుల నుండి చక్కెర భాగాలను నిర్దిష్ట అంగీకార అణువులకు బదిలీ చేయడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, తద్వారా గ్లైకోసిడిక్ బంధాలను ఏర్పరుస్తుంది.[53] డైసాకరైడ్లు, ఒలిగోసాకరైడ్లు మరియు పాలిసాకరైడ్ల (గ్లైకోకాంజుగేట్స్) బయోసింథసిస్, MurG బాక్టీరియల్ పెప్టిడోగ్లైకాన్ బయోసింథసిస్‌లో పాల్గొంటుంది. మూడు గ్లైసిన్ రిచ్ లూప్‌లు: ఒకటి C టెర్మినల్‌లో మరియు రెండు N టెర్మినల్‌లో.[54]
Ferrochelatase ప్రోటోపోర్ఫిరిన్ IX ను హీమ్‌గా మారుస్తుంది.[55] పోర్ఫిరిన్ జీవక్రియలో పాల్గొంటుంది, ప్రోటోపోర్ఫిరిన్లు గుడ్డు పెంకులను బలోపేతం చేయడానికి ఉపయోగపడతాయి. రెండు డొమైన్‌లుగా మడతపెట్టిన పాలీపెప్టైడ్, ప్రతి ఒక్కటి ఆల్ఫా హెలిక్స్‌ల ద్వారా చుట్టబడిన నాలుగు-స్ట్రాండెడ్ సమాంతర బీటా షీట్‌ను కలిగి ఉంటుంది[56]
Myotubularin-related protein family PtdIns3P మరియు PtdIns(3,5)P2 లను డీఫాస్ఫోరైలేట్ చేసే లిపిడ్ ఫాస్ఫటేస్.[57] కండరాల కణ విభేదనకు అవసరం. GRAM డొమైన్, SET ఇంటరాక్టింగ్ డొమైన్, మరియు PDZ బైండింగ్ డొమైన్‌ను కలిగి ఉంటుంది.[58]
Dihydroorotate dehydrogenases డైహైడ్రోరోటేట్ (DHO) ను ఒరోటేట్‌గా ఆక్సీకరణం చేస్తుంది.[59] ప్రోకారియోటిక్ మరియు యూకారియోటిక్ కణాలలో పిరిమిడిన్ న్యూక్లియోటైడ్ల బయోసింథసిస్. రెండు డొమైన్‌లతో కూడి ఉంటుంది: యాక్టివ్ సైట్‌ను కలిగి ఉన్న ఆల్ఫా/బీటా బారెల్ డొమైన్ మరియు యాక్టివ్ సైట్‌కు ఓపెనింగ్ టన్నెల్‌ను ఏర్పరిచే ఆల్ఫా-హెలికల్ డొమైన్[60]
Glycolate oxidase α-హైడ్రాక్సీకార్బాక్సిలిక్ ఆమ్లాలను సంబంధిత α-కీటోఆమ్లాలుగా ఆక్సీకరణం చేయడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.[61] ఆకుపచ్చ మొక్కలలో, ఈ ఎంజైమ్ ఫోటోరెస్పిరేషన్‌లో పాల్గొంటుంది. జంతువులలో, ఈ ఎంజైమ్ ఆక్సలేట్ ఉత్పత్తిలో పాల్గొంటుంది. ఆల్ఫా హెలిక్స్, బీటా స్ట్రాండ్స్, మరియు లూప్‌లు మరియు టర్న్‌లను కలిగి ఉన్న β8/α8 ఫోల్డ్[62]

మెమ్బ్రేన్-టార్గెటింగ్ డొమైన్‌లు ("లిపిడ్ క్లాంప్‌లు")

C1 domain of PKC-delta (1ptr) లిపిడ్ బైలేయర్ మధ్య తలం – నల్లని చుక్కలు. హైడ్రోకార్బన్ కోర్ ప్రాంతం యొక్క సరిహద్దు – నీలిరంగు చుక్కలు (సైటోప్లాస్మిక్ వైపు). లిపిడ్ ఫాస్ఫేట్ల పొర – పసుపు రంగు చుక్కలు.

మెమ్బ్రేన్-టార్గెటింగ్ డొమైన్‌లు పొరలో పొందుపరచబడిన వాటి లిపిడ్ లిగాండ్‌ల హెడ్ గ్రూపులతో ప్రత్యేకంగా అనుబంధించబడతాయి. ఈ లిపిడ్ లిగాండ్‌లు వివిధ రకాల జీవ త్వచాలలో వేర్వేరు సాంద్రతలలో ఉంటాయి (ఉదాహరణకు, PtdIns3P ఎక్కువగా ప్రారంభ ఎండోసోమ్‌ల త్వచాలలో, PtdIns(3,5)P2 ఆలస్య ఎండోసోమ్‌లలో, మరియు PtdIns4P గోల్గి ఉపకరణంలో కనిపిస్తాయి).[18] అందువల్ల, ప్రతి డొమైన్ ఒక నిర్దిష్ట త్వచాన్ని లక్ష్యంగా చేసుకుంటుంది.

నిర్మాణాత్మక డొమైన్‌లు

నిర్మాణాత్మక డొమైన్‌లు ఇతర ప్రోటీన్లను త్వచాలకు అటాచ్ చేయడంలో మధ్యవర్తిత్వం వహిస్తాయి. త్వచాలకు వాటి బంధం కాల్షియం అయాన్ల (Ca2+) ద్వారా మధ్యవర్తిత్వం వహించవచ్చు, ఇవి అనెక్సిన్లు లేదా GLA డొమైన్‌లలో వలె ఆమ్ల ప్రోటీన్ అవశేషాలు మరియు లిపిడ్ల ఫాస్ఫేట్ సమూహాల మధ్య వంతెనలను ఏర్పరుస్తాయి.

తరగతి విధులు శరీరధర్మశాస్త్రం నిర్మాణం
Annexins కాల్షియం-ఆధారిత ఇంట్రాసెల్యులర్ మెమ్బ్రేన్/ ఫాస్ఫోలిపిడ్ బైండింగ్.[63] విధులు వెసికిల్ ట్రాఫికింగ్, మెమ్బ్రేన్ ఫ్యూజన్ మరియు అయాన్ ఛానల్ ఏర్పాటును కలిగి ఉంటాయి.
Synapsin I సినాప్టిక్ వెసికిల్స్‌ను కప్పి ఉంచుతుంది మరియు అనేక సైటోస్కెలిటల్ మూలకాలకు బంధిస్తుంది.[64] న్యూరోట్రాన్స్మిటర్ విడుదలను నియంత్రించడంలో విధులు.
Synuclein తెలియని సెల్యులార్ ఫంక్షన్.[65] ప్లాస్మా త్వచం యొక్క స్థిరత్వం మరియు/లేదా టర్నోవర్‌ను నియంత్రించడంలో పాత్ర పోషిస్తుందని భావిస్తున్నారు. పార్కిన్సన్స్ వ్యాధి మరియు అల్జీమర్స్ వ్యాధి రెండింటితో సంబంధం కలిగి ఉంది.
GLA-domains of the coagulation system గామా-కార్బాక్సిగ్లుటామేట్ (GLA) డొమైన్‌లు కాల్షియం అయాన్ల యొక్క అధిక-అఫినిటీ బైండింగ్‌కు బాధ్యత వహిస్తాయి.[66] రక్త స్కందన కాస్కేడ్‌లో క్లాటింగ్ కారకాల పనితీరులో పాల్గొంటుంది.
Spectrin మరియు α-యాక్టినిన్-2 అనేక సైటోస్కెలిటల్ మరియు మైక్రోఫిలమెంట్ ప్రోటీన్లలో కనిపిస్తాయి.[67] ప్లాస్మా త్వచం సమగ్రత మరియు సైటోస్కెలిటల్ నిర్మాణాన్ని నిర్వహించడం.

చిన్న హైడ్రోఫోబిక్ అణువుల రవాణాదారులు

ఈ పెరిఫెరల్ ప్రోటీన్లు వివిధ రకాల కణ త్వచాల మధ్య లేదా త్వచాలు మరియు సైటోసోలిక్ ప్రోటీన్ కాంప్లెక్స్‌ల మధ్య నాన్-పోలార్ సమ్మేళనాల వాహకాలుగా పనిచేస్తాయి. రవాణా చేయబడిన పదార్థాలు ఫాస్ఫాటిడైలినోసిటాల్, టోకోఫెరోల్, గ్యాంగ్లియోసైడ్లు, గ్లైకోలిపిడ్లు, స్టెరాల్ ఉత్పన్నాలు, రెటినోల్, ఫ్యాటీ యాసిడ్లు, నీరు, మాక్రోమోలిక్యూల్స్, ఎర్ర రక్త కణాలు, ఫాస్ఫోలిపిడ్లు మరియు న్యూక్లియోటైడ్లు.

ఎలక్ట్రాన్ వాహకాలు

ఈ ప్రోటీన్లు ఎలక్ట్రాన్ రవాణా గొలుసులలో పాల్గొంటాయి. వీటిలో సైటోక్రోమ్ సి, కుప్రెడాక్సిన్లు, హై పొటెన్షియల్ ఐరన్ ప్రోటీన్, అడ్రినోడాక్సిన్ రిడక్టేజ్, కొన్ని ఫ్లేవోప్రోటీన్లు మరియు ఇతరులు ఉన్నాయి.

పాలీపెప్టైడ్ హార్మోన్లు, టాక్సిన్లు మరియు యాంటీమైక్రోబయల్ పెప్టైడ్లు

అనేక హార్మోన్లు, టాక్సిన్లు, ఇన్హిబిటర్లు, లేదా యాంటీమైక్రోబయల్ పెప్టైడ్లు ట్రాన్స్‌మెమ్బ్రేన్ ప్రోటీన్ కాంప్లెక్స్‌లతో ప్రత్యేకంగా సంకర్షణ చెందుతాయి. అవి తమ ప్రోటీన్ లక్ష్యాలను బంధించే ముందు, లిపిడ్ బైలేయర్ ఉపరితలం వద్ద కూడా పేరుకుపోవచ్చు. ఇటువంటి పాలీపెప్టైడ్ లిగాండ్‌లు తరచుగా ధనాత్మక ఆవేశాన్ని కలిగి ఉంటాయి మరియు అయానిక్ త్వచాలతో ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్‌గా సంకర్షణ చెందుతాయి.

కొన్ని నీటిలో కరిగే ప్రోటీన్లు మరియు పెప్టైడ్లు ట్రాన్స్‌మెమ్బ్రేన్ ఛానళ్లను కూడా ఏర్పరచగలవు. అవి సాధారణంగా ఒలిగోమెరైజేషన్, గణనీయమైన కన్ఫర్మేషనల్ మార్పులకు లోనవుతాయి మరియు త్వచాలతో శాశ్వతంగా అనుబంధించబడతాయి. అటువంటి ఒక ట్రాన్స్‌మెమ్బ్రేన్ ఛానల్, α-హెమోలైసిన్ యొక్క 3D నిర్మాణం నిర్ణయించబడింది. ఇతర సందర్భాల్లో, ప్రయోగాత్మక నిర్మాణం నీటిలో కరిగే కన్ఫర్మేషన్‌ను సూచిస్తుంది, ఇది లిపిడ్ బైలేయర్‌తో పెరిఫెరల్‌గా సంకర్షణ చెందుతుంది, అయితే ఛానల్-ఏర్పరిచే పెప్టైడ్లలో కొన్ని హైడ్రోఫోబిక్ స్వభావాన్ని కలిగి ఉంటాయి, అందువల్ల వాటిని ఆర్గానిక్ ద్రావణాలలో లేదా మైసెల్స్ సమక్షంలో NMR స్పెక్ట్రోస్కోపీ ద్వారా అధ్యయనం చేశారు.

తరగతి ప్రోటీన్లు శరీరధర్మశాస్త్రం
విషం టాక్సిన్లు బాగా తెలిసిన బయోటాక్సిన్ రకాల్లో న్యూరోటాక్సిన్లు, సైటోటాక్సిన్లు, హెమోటాక్సిన్లు మరియు నెక్రోటాక్సిన్లు ఉన్నాయి. బయోటాక్సిన్లు రెండు ప్రాథమిక విధులను కలిగి ఉంటాయి: వేట (పాము, తేలు మరియు కోన్ స్నెయిల్ టాక్సిన్లు) మరియు రక్షణ (తేనెటీగ మరియు చీమ టాక్సిన్లు).[68]
సముద్రపు ఎనిమోన్ టాక్సిన్లు సోడియం మరియు పొటాషియం ఛానళ్ల నిరోధం మరియు మెమ్బ్రేన్ పోర్ ఫార్మేషన్ అనేవి 40కి పైగా తెలిసిన సముద్రపు ఎనిమోన్ పెప్టైడ్ టాక్సిన్ల ప్రాథమిక చర్యలు. సముద్రపు ఎనిమోన్లు మాంసాహార జంతువులు మరియు వేట మరియు రక్షణలో టాక్సిన్లను ఉపయోగిస్తాయి; ఎనిమోన్ టాక్సిన్ అత్యంత విషపూరితమైన ఆర్గానోఫాస్ఫేట్ రసాయన యుద్ధ ఏజెంట్ల వలె అదే విషపూరితాన్ని కలిగి ఉంటుంది.[69]
బాక్టీరియల్ టాక్సిన్లు సూక్ష్మజీవుల టాక్సిన్లు వివిధ రకాల వ్యాధిజనక బాక్టీరియాకు ప్రాథమిక విరులెన్స్ కారకాలు. కొన్ని టాక్సిన్లు కణ త్వచాలను విచ్ఛిన్నం చేసే పోర్ ఫార్మింగ్ టాక్సిన్లు. ఇతర టాక్సిన్లు ప్రోటీన్ సంశ్లేషణను నిరోధిస్తాయి లేదా సెకండ్ మెసెంజర్ మార్గాలను సక్రియం చేస్తాయి, ఇది వివిధ సెల్యులార్ విధులను నిర్వహించడంలో కీలకమైన సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్ మార్గాలలో నాటకీయ మార్పులను కలిగిస్తుంది. అనేక బాక్టీరియల్ టాక్సిన్లు రోగనిరోధక వ్యవస్థపై నేరుగా పనిచేయగలవు, సూపర్‌యాంటిజెన్‌లుగా పనిచేస్తూ భారీ T కణాల వ్యాప్తిని కలిగిస్తాయి, ఇది రోగనిరోధక వ్యవస్థను అతిగా విస్తరింపజేస్తుంది. బోటులినమ్ టాక్సిన్ అనేది ఒక న్యూరోటాక్సిన్, ఇది న్యూరో-సెక్రటరీ వెసికిల్స్ నరాల సినాప్స్ ప్లాస్మా త్వచంతో డాకింగ్/ఫ్యూజ్ అవ్వకుండా నిరోధిస్తుంది, తద్వారా న్యూరోట్రాన్స్మిటర్ విడుదలను నిరోధిస్తుంది.[70]
శిలీంధ్ర టాక్సిన్లు ఈ పెప్టైడ్లు అసాధారణ అమైనో ఆమ్లం, α-అమినోఐసోబ్యూట్రిక్ యాసిడ్ ఉనికిని కలిగి ఉంటాయి మరియు వాటి మెమ్బ్రేన్ ఛానల్-ఏర్పరిచే కార్యకలాపాల కారణంగా యాంటీబయాటిక్ మరియు యాంటీ ఫంగల్ లక్షణాలను ప్రదర్శిస్తాయి.[71]
యాంటీమైక్రోబయల్ పెప్టైడ్లు యాంటీమైక్రోబయల్ పెప్టైడ్లు బాక్టీరియాను చంపే చర్యలు వైవిధ్యంగా ఉంటాయి మరియు త్వచాలను విచ్ఛిన్నం చేయడం, జీవక్రియలో జోక్యం చేసుకోవడం మరియు సైటోప్లాస్మిక్ భాగాలను లక్ష్యంగా చేసుకోవడం వంటివి ఉంటాయి. అనేక సాంప్రదాయ యాంటీబయాటిక్స్‌కు భిన్నంగా, ఈ పెప్టైడ్లు బాక్టీరియోస్టాటిక్ కంటే బాక్టీరియోసైడల్ గా కనిపిస్తాయి.
డిఫెన్సిన్లు డిఫెన్సిన్లు ఒక రకమైన యాంటీమైక్రోబయల్ పెప్టైడ్; మరియు ఇవి సూక్ష్మజీవుల దండయాత్రకు వ్యతిరేకంగా దాదాపు అన్ని సహజ రోగనిరోధక వ్యవస్థ రక్షణలలో ఒక ముఖ్యమైన భాగం. డిఫెన్సిన్లు విద్యుత్ ఆకర్షణ ద్వారా సూక్ష్మజీవుల కణ త్వచాలను చొచ్చుకుపోతాయి మరియు త్వచంలో ఒక రంధ్రాన్ని ఏర్పరుస్తాయి, ఇది ఎఫ్లక్స్‌ను అనుమతిస్తుంది, ఇది చివరికి సూక్ష్మజీవుల విచ్ఛిన్నానికి దారితీస్తుంది.[72]
న్యూరోనల్ పెప్టైడ్లు ఈ ప్రోటీన్లు నరాలను ఉత్తేజపరుస్తాయి, ప్రవర్తనా ప్రతిస్పందనలను రేకెత్తిస్తాయి, శక్తివంతమైన వాసోడైలేటర్లు, మరియు అనేక రకాల మృదు కండరాలలో సంకోచానికి బాధ్యత వహిస్తాయి.[73]
అపోప్టోసిస్ నియంత్రకాలు Bcl-2 కుటుంబ సభ్యులు మైటోకాన్డ్రియల్ బాహ్య త్వచ పారగమ్యతను నియంత్రిస్తారు. Bcl-2 స్వయంగా లింఫోసైట్లు మరియు న్యూరోనల్ కణాలతో సహా వివిధ కణ రకాల్లో అపోప్టోసిస్‌ను అణిచివేస్తుంది.

See also

References

  1. ↑ “extrinsic protein | biology | Britannica”. www.britannica.com. Retrieved 2022-07-04.
  2. ↑ Cafiso DS (2005). “Structure and interactions of C2 domains at membrane surfaces”. In Tamm LK (ed.). Protein-Lipid Interactions: From Membrane Domains to Cellular Networks. Chichester: John Wiley & Sons. pp. 403–22. ISBN 3-527-31151-3.
  3. ↑ Ghosh M, Tucker DE, Burchett SA, Leslie CC (November 2006). “Properties of the Group IV phospholipase A2 family”. Progress in Lipid Research. 45 (6): 487–510. doi:10.1016/j.plipres.2006.05.003. PMID 16814865.
  4. ↑ 4.0 4.1 Johnson JE, Cornell RB (2002). “Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions (review)”. Molecular Membrane Biology. 16 (3): 217–235. doi:10.1080/096876899294544. PMID 10503244.
  5. ↑ Thuduppathy GR, Craig JW, Kholodenko V, Schon A, Hill RB (June 2006). “Evidence that membrane insertion of the cytosolic domain of Bcl-xL is governed by an electrostatic mechanism”. Journal of Molecular Biology. 359 (4): 1045–1058. doi:10.1016/j.jmb.2006.03.052. PMC PMC1785297. PMID 16650855.
  6. ↑ Takida S, Wedegaertner PB (June 2004). “Exocytic pathway-independent plasma membrane targeting of heterotrimeric G proteins”. FEBS Letters. 567 (2–3): 209–213. Bibcode 2004FEBSL.567..209T. doi:10.1016/j.febslet.2004.04.062. PMID 15178324. S2CID 36940600.
  7. ↑ McIntosh, Thomas J.; Vidal, Adriana; Simon, Sidney A. (2002). “The energetics of peptide-lipid interactions: Modulation by interfacial dipoles and cholesterol”. Peptide-Lipid Interactions. Current Topics in Membranes. Vol. 52, pp. 309–338. ISBN 978-0-12-153352-6. doi:10.1016/S1063-5823(02)52013-5.
  8. ↑ Mitra K, Ubarretxena-Belandia I, Taguchi T, Warren G, Engelman DM (March 2004). “Modulation of the bilayer thickness of exocytic pathway membranes by membrane proteins rather than cholesterol”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (12): 4083–4088. Bibcode 2004PNAS..101.4083M. doi:10.1073/pnas.0307332101. PMC PMC384699. PMID 15016920.
  9. ↑ Marsh D (July 2001). “Polarity and permeation profiles in lipid membranes”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 98 (14): 7777–7782. Bibcode 2001PNAS...98.7777M. doi:10.1073/pnas.131023798. PMC PMC35418. PMID 11438731.
  10. ↑ Marsh D (December 2002). “Membrane water-penetration profiles from spin labels”. European Biophysics Journal. 31 (7): 559–562. doi:10.1007/s00249-002-0245-z. PMID 12602343. S2CID 36212541.
  11. ↑ Nagle JF, Tristram-Nagle S (November 2000). “Structure of lipid bilayers”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reviews on Biomembranes. 1469 (3): 159–195. doi:10.1016/S0304-4157(00)00016-2. PMC PMC2747654. PMID 11063882.
  12. ↑ Goñi FM (2002). “Non-permanent proteins in membranes: when proteins come as visitors (Review)”. Molecular Membrane Biology. 19 (4): 237–245. doi:10.1080/0968768021000035078. PMID 12512770. S2CID 20892603.
  13. ↑ Goforth RL, Chi AK, Greathouse DV, Providence LL, Koeppe RE, Andersen OS (May 2003). “Hydrophobic coupling of lipid bilayer energetics to channel function”. The Journal of General Physiology. 121 (5): 477–493. doi:10.1085/jgp.200308797. PMC PMC2217378. PMID 12719487.
  14. ↑ McIntosh TJ, Simon SA (2006). “Roles of bilayer material properties in function and distribution of membrane proteins”. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. 35 (1): 177–198. doi:10.1146/annurev.biophys.35.040405.102022. PMID 16689633.
  15. ↑ 15.0 15.1 Hanakam F, Gerisch G, Lotz S, Alt T, Seelig A (August 1996). “Binding of hisactophilin I and II to lipid membranes is controlled by a pH-dependent myristoyl-histidine switch”. Biochemistry. 35 (34): 11036–11044. doi:10.1021/bi960789j. PMID 8780505.
  16. ↑ Silvius JR (2003). “Lipidated peptides as tools for understanding the membrane interactions of lipid-modified proteins”. Current Topics in Membranes. Academic Press. Vol. 52, pp. 371–395. ISBN 978-0-12-643871-0.
  17. ↑ Baumann NA, Mennon AK (2002). “Lipid modifications of proteins”. In Vance DE, Vance JE (ed.). Biochemistry of Lipids, Lipoproteins and Membranes. (4th ed.). Elsevier Science. pp. 37–54. ISBN 978-0-444-51139-3.
  18. ↑ 18.0 18.1 Cho W, Stahelin RV (June 2005). “Membrane-protein interactions in cell signaling and membrane trafficking”. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. 34: 119–151. doi:10.1146/annurev.biophys.33.110502.133337. PMID 15869386.
  19. ↑ Ben-Tal N, Honig B, Miller C, McLaughlin S (October 1997). “Electrostatic binding of proteins to membranes. Theoretical predictions and experimental results with charybdotoxin and phospholipid vesicles”. Biophysical Journal. 73 (4): 1717–1727. Bibcode 1997BpJ....73.1717B. doi:10.1016/S0006-3495(97)78203-1. PMC PMC1181073. PMID 9336168.
  20. ↑ Sankaram MB, Marsh D (1993). “Protein-lipid interactions with peripheral membrane proteins”. In Watts A (ed.). Protein-lipid interactions. Elsevier. pp. 127–162. ISBN 0-444-81575-9.
  21. ↑ Malmberg NJ, Falke JJ (2005). “Use of EPR power saturation to analyze the membrane-docking geometries of peripheral proteins: applications to C2 domains”. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. 34 (1): 71–90. doi:10.1146/annurev.biophys.34.040204.144534. PMC PMC3637887. PMID 15869384.
  22. ↑ Spencer AG, Thuresson E, Otto JC, Song I, Smith T, DeWitt DL, Garavito RM, Smith WL (November 1999). “The membrane binding domains of prostaglandin endoperoxide H synthases 1 and 2. Peptide mapping and mutational analysis”. The Journal of Biological Chemistry. 274 (46): 32936–32942. doi:10.1074/jbc.274.46.32936. PMID 10551860.
  23. ↑ Lathrop B, Gadd M, Biltonen RL, Rule GS (March 2001). “Changes in Ca2+ affinity upon activation of Agkistrodon piscivorus piscivorus phospholipase A2”. Biochemistry. 40 (11): 3264–3272. doi:10.1021/bi001901n. PMID 11258945.
  24. ↑ Kutateladze T, Overduin M (March 2001). “Structural mechanism of endosome docking by the FYVE domain”. Science. 291 (5509): 1793–1796. Bibcode 2001Sci...291.1793K. doi:10.1126/science.291.5509.1793. PMID 11230696.
  25. ↑ Tatulian SA, Qin S, Pande AH, He X (September 2005). “Positioning membrane proteins by novel protein engineering and biophysical approaches”. Journal of Molecular Biology. 351 (5): 939–947. doi:10.1016/j.jmb.2005.06.080. PMID 16055150.
  26. ↑ 26.0 26.1 Hristova K, Wimley WC, Mishra VK, Anantharamiah GM, Segrest JP, White SH (July 1999). “An amphipathic alpha-helix at a membrane interface: a structural study using a novel X-ray diffraction method”. Journal of Molecular Biology. 290 (1): 99–117. doi:10.1006/jmbi.1999.2840. PMID 10388560.
  27. ↑ Murray D, Honig B (January 2002). “Electrostatic control of the membrane targeting of C2 domains”. Molecular Cell. 9 (1): 145–154. doi:10.1016/S1097-2765(01)00426-9. PMID 11804593.
  28. ↑ Efremov RG, Nolde DE, Konshina AG, Syrtcev NP, Arseniev AS (September 2004). “Peptides and proteins in membranes: what can we learn via computer simulations?”. Current Medicinal Chemistry. 11 (18): 2421–2442. doi:10.2174/0929867043364496. PMID 15379706.
  29. ↑ Lomize AL, Pogozheva ID, Lomize MA, Mosberg HI (June 2006). “Positioning of proteins in membranes: a computational approach”. Protein Science. 15 (6): 1318–1333. doi:10.1110/ps.062126106. PMC PMC2242528. PMID 16731967.
  30. ↑ Lomize A, Lomize M, Pogozheva I. “Comparison with experimental data”. Orientations of Proteins in Membranes. University of Michigan. Retrieved 2007-02-08.
  31. ↑ Papahadjopoulos D, Moscarello M, Eylar EH, Isac T (September 1975). “Effects of proteins on thermotropic phase transitions of phospholipid membranes”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 401 (3): 317–335. doi:10.1016/0005-2736(75)90233-3. PMID 52374.
  32. ↑ Seelig J (November 2004). “Thermodynamics of lipid-peptide interactions”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1666 (1–2): 40–50. doi:10.1016/j.bbamem.2004.08.004. PMID 15519307.
  33. ↑ Darkes MJ, Davies SM, Bradshaw JP (1997). “Interaction of tachykinins with phospholipid membranes: A neutron diffraction study”. Physica B. 241: 1144–1147. Bibcode 1997PhyB..241.1144D. doi:10.1016/S0921-4526(97)00811-9.
  34. ↑ Ellena JF, Moulthrop J, Wu J, Rauch M, Jaysinghne S, Castle JD, Cafiso DS (November 2004). “Membrane position of a basic aromatic peptide that sequesters phosphatidylinositol 4,5 bisphosphate determined by site-directed spin labeling and high-resolution NMR”. Biophysical Journal. 87 (5): 3221–3233. Bibcode 2004BpJ....87.3221E. doi:10.1529/biophysj.104.046748. PMC PMC1304792. PMID 15315949.
  35. ↑ Marcotte I, Dufourc EJ, Ouellet M, Auger M (July 2003). “Interaction of the neuropeptide met-enkephalin with zwitterionic and negatively charged bicelles as viewed by 31P and 2H solid-state NMR”. Biophysical Journal. 85 (1): 328–339. Bibcode 2003BpJ....85..328M. doi:10.1016/S0006-3495(03)74477-4. PMC PMC1303088. PMID 12829487.
  36. ↑ Zhang W, Crocker E, McLaughlin S, Smith SO (June 2003). “Binding of peptides with basic and aromatic residues to bilayer membranes: phenylalanine in the myristoylated alanine-rich C kinase substrate effector domain penetrates into the hydrophobic core of the bilayer”. The Journal of Biological Chemistry. 278 (24): 21459–21466. doi:10.1074/jbc.M301652200. PMID 12670959.
  37. ↑ “Pfam entry Abhydrolase 1”. Archived from the original on 2007-09-29. Retrieved 2007-01-25.
  38. ↑ Bauer, Tabea L.; Buchholz, Patrick C. F.; Pleiss, Jürgen (March 2020). “The modular structure of α/β-hydrolases”. The FEBS Journal. 287 (5): 1035–1053. doi:10.1111/febs.15071. PMID 31545554. ISSN 1742-464X.
  39. ↑ “Pfam entry: Phospholipase A2”. Archived from the original on 2007-09-29. Retrieved 2007-01-25.
  40. ↑ Casale, Jarett; Kacimi, Salah Eddine O.; Varacallo, Matthew (2023). “Biochemistry, Phospholipase A2”. StatPearls. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing. PMID 30521272. Retrieved 2023-11-29.
  41. ↑ “Pfam entry: Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain”. Archived from the original on 2007-09-29. Retrieved 2007-01-25.
  42. ↑ “Phospholipase C”. Wikipedia. 2023-08-16. Retrieved 2023-11-29.
  43. ↑ “Pfam entry: Cholesterol oxidase”. Archived from the original on 2007-09-29. Retrieved 2007-01-25.
  44. ↑ Yue, Q. Kimberley; Kass, Ignatius J.; Sampson, Nicole S.; Vrielink, Alice (1999-04-01). “Crystal Structure Determination of Cholesterol Oxidase from Streptomyces and Structural Characterization of Key Active Site Mutants”. Biochemistry. 38 (14): 4277–4286. doi:10.1021/bi982497j. PMID 10194345. ISSN 0006-2960.
  45. ↑ “Pfam entry: Retinal pigment epithelial membrane protein”. Archived from the original on 2007-09-29. Retrieved 2007-01-25.
  46. ↑ “Carotenoid oxygenase”. Wikipedia. 2023-11-29. Retrieved 2023-11-29.
  47. ↑ “Pfam entry: Lipoxygenase”. Archived from the original on 2007-09-29. Retrieved 2007-01-25.
  48. ↑ Prigge, S. T.; Boyington, J. C.; Faig, M.; Doctor, K. S.; Gaffney, B. J.; Amzel, L. M. (1997-11-01). “Structure and mechanism of lipoxygenases”. Biochimie. 79 (11): 629–636. doi:10.1016/S0300-9084(97)83495-5. PMID 9479444. ISSN 0300-9084.
  49. ↑ PDBsum entry: Alpha Toxin
  50. ↑ Bryant, Amy E.; Aldape, Michael J.; Stevens, Dennis L. (2015). “Clostridium perfringens and Other Life-Threatening Clostridial Soft Tissue Infections”. Molecular Medical Microbiology. pp. 899–907. ISBN 978-0-12-397169-2. doi:10.1016/B978-0-12-397169-2.00049-4.
  51. ↑ “Pfam entry: Type I phosphodiesterase”. Archived from the original on 2007-09-29. Retrieved 2007-01-25.
  52. ↑ Xiong, Zi-Jian; Huang, Jingjing; Poda, Gennady; Pomès, Régis; Privé, Gilbert G. (July 2016). “Structure of Human Acid Sphingomyelinase Reveals the Role of the Saposin Domain in Activating Substrate Hydrolysis”. Journal of Molecular Biology. 428 (15): 3026–3042. doi:10.1016/j.jmb.2016.06.012. PMID 27349982.
  53. ↑ “Pfam entry: Glycosyl transferases group 1”. Archived from the original on 2007-09-29. Retrieved 2007-01-25.
  54. ↑ Unligil, U. M.; Rini, J. M. (October 2000). “Glycosyltransferase structure and mechanism”. Current Opinion in Structural Biology. 10 (5): 510–517. doi:10.1016/s0959-440x(00)00124-x. PMID 11042447.
  55. ↑ “Pfam entry: Ferrochelatase”. Archived from the original on 2007-09-29. Retrieved 2007-01-25.
  56. ↑ Al-Karadaghi, Salam; Hansson, Mats; Nikonov, Stanislav; Jönsson, Bodil; Hederstedt, Lars (November 1997). “Crystal structure of ferrochelatase: the terminal enzyme in heme biosynthesis”. Structure. 5 (11): 1501–1510. doi:10.1016/s0969-2126(97)00299-2. PMID 9384565. ISSN 0969-2126.
  57. ↑ “Pfam entry:Myotubularin-related”. Archived from the original on 2007-09-26. Retrieved 2007-01-25.
  58. ↑ Rimoin, David L.; Pyeritz, Reed E.; Korf, Bruce R. (2013). Emery and Rimoin's Principles and Practice of Medical Genetics. Elsevier Science & Technology Books. ISBN 978-0-12-383834-6. Retrieved 2023-11-29.
  59. ↑ “Pfam entry:Dihydroorotate dehydrogenase”. Archived from the original on 2007-09-26. Retrieved 2007-01-25.
  60. ↑ Liu, Shenping; Neidhardt, Edie A; Grossman, Trudy H; Ocain, Tim; Clardy, Jon (January 2000). “Structures of human dihydroorotate dehydrogenase in complex with antiproliferative agents”. Structure. 8 (1): 25–33. doi:10.1016/s0969-2126(00)00077-0. PMID 10673429. ISSN 0969-2126.
  61. ↑ “Pfam entry: FMN-dependent dehydrogenase”. Archived from the original on 2007-09-29. Retrieved 2007-01-25.
  62. ↑ “Glycolate oxidase - Proteopedia, life in 3D”. proteopedia.org. Retrieved 2023-11-28.
  63. ↑ “Pfam entry: Annexin”. Archived from the original on 2007-09-29. Retrieved 2007-01-25.
  64. ↑ “Pfam entry Synapsin N”. Archived from the original on 2007-09-26. Retrieved 2007-01-25.
  65. ↑ “Pfam entry Synuclein”. Archived from the original on 2007-09-26. Retrieved 2007-01-25.
  66. ↑ “Pfam entry: Gla”. Archived from the original on 2007-09-29. Retrieved 2007-01-25.
  67. ↑ “Pfam entry Spectrin”. Archived from the original on 2007-09-26. Retrieved 2007-01-25.
  68. ↑ Animal toxins: facts and protocols. Rochat H, Martin-Eauclaire MF (ed.). Basel: Birkhũser Verlag. 2000. ISBN 3-7643-6020-8.
  69. ↑ Patocka J, Strunecka A (1999). “Sea Anemone Toxins”. The ASA Newsletter. Archived from the original on 15 June 2013.
  70. ↑ Schmitt CK, Meysick KC, O'Brien AD (1999). “Bacterial toxins: friends or foes?”. Emerging Infectious Diseases. 5 (2): 224–234. doi:10.3201/eid0502.990206. PMC PMC2640701. PMID 10221874.
  71. ↑ Chugh JK, Wallace BA (August 2001). “Peptaibols: models for ion channels”. Biochemical Society Transactions. 29 (Pt 4): 565–570. doi:10.1042/BST0290565. PMID 11498029.
  72. ↑ Oppenheim JJ, Biragyn A, Kwak LW, Yang D (November 2003). “Roles of antimicrobial peptides such as defensins in innate and adaptive immunity”. Annals of the Rheumatic Diseases. 62 (Suppl 2): ii17–ii21. doi:10.1136/ard.62.suppl_2.ii17. PMC PMC1766745. PMID 14532141.
  73. ↑ “Pfam entry Tachykinin”. Archived from the original on 2007-09-26. Retrieved 2007-01-25.

Further reading

  • Protein-Lipid Interactions: From Membrane Domains to Cellular Networks. Tamm LK (ed.). Chichester: John Wiley & Sons. 2005. ISBN 3-527-31151-3.
  • Cho W, Stahelin RV (June 2005). “Membrane-protein interactions in cell signaling and membrane trafficking”. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. 34 (1): 119–151. doi:10.1146/annurev.biophys.33.110502.133337. PMID 15869386.
  • Goñi FM (2002). “Non-permanent proteins in membranes: when proteins come as visitors (Review)”. Molecular Membrane Biology. 19 (4): 237–245. doi:10.1080/0968768021000035078. PMID 12512770.
  • Johnson JE, Cornell RB (1999). “Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions (review)”. Molecular Membrane Biology. 16 (3): 217–235. doi:10.1080/096876899294544. PMID 10503244.
  • Seaton BA, Roberts MF (1996). “Peripheral membrane proteins”. In Mertz K, Roux B (ed.). Biological Membranes. Boston, MA: Birkhauser. pp. 355–403.
  • Benga, Gheorghe (1988). “Protein-lipid interactions in biological membranes — spin label studies and physiological implications”. Molecular Aspects of Medicine. 10 (3): 201–222. doi:10.1016/0098-2997(88)90007-6. PMID 2852743.
  • Kessel, Amit; Ben-Tal, Nir (2002). “Free energy determinants of peptide association with lipid bilayers”. Peptide-Lipid Interactions. Current Topics in Membranes. Vol. 52, pp. 205–253. ISBN 978-0-12-153352-6. doi:10.1016/S1063-5823(02)52010-X.
  • Malmberg NJ, Falke JJ (2005). “Use of EPR power saturation to analyze the membrane-docking geometries of peripheral proteins: applications to C2 domains”. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. 34 (1): 71–90. doi:10.1146/annurev.biophys.34.040204.144534. PMC PMC3637887. PMID 15869384.
  • McIntosh TJ, Simon SA (2006). “Roles of bilayer material properties in function and distribution of membrane proteins”. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. 35 (1): 177–198. doi:10.1146/annurev.biophys.35.040405.102022. PMID 16689633.

External links

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Peripheral membrane protein” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Peripheral_membrane_protein ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=పెరిఫెరల్_మెంబ్రేన్_ప్రోటీన్&oldid=6189"