జీవ రసాయన శాస్త్రం

From LTRC

Biological Chemistry (journal)|Biological Chemistry (జర్నల్)

జీవ రసాయన శాస్త్రం (Biochemistry), లేదా జీవ రసాయన శాస్త్రం (biological chemistry) (ఇది కెమికల్ బయాలజీ నుండి భిన్నమైనది), అనేది జీవ జీవుల లోపల మరియు వాటికి సంబంధించిన రసాయన ప్రక్రియల అధ్యయనం.[1] రసాయన శాస్త్రం మరియు జీవశాస్త్రం రెండింటిలోనూ ఒక ఉప-విభాగమైన జీవ రసాయన శాస్త్రాన్ని మూడు రకాలుగా విభజించవచ్చు: నిర్మాణాత్మక జీవశాస్త్రం, ఎంజైమాలజీ, మరియు జీవక్రియ. 20వ శతాబ్దపు చివరి దశాబ్దాలలో, జీవ రసాయన శాస్త్రం ఈ మూడు విభాగాల ద్వారా జీవ ప్రక్రియలను వివరించడంలో విజయం సాధించింది. దాదాపు అన్ని జీవశాస్త్ర రంగాలు జీవ రసాయన పద్ధతులు మరియు పరిశోధనల ద్వారా వెలికితీయబడుతున్నాయి మరియు అభివృద్ధి చెందుతున్నాయి.[2]

జీవ రసాయన శాస్త్రం, జీవ అణువులు జీవ కణాల లోపల మరియు కణాల మధ్య జరిగే ప్రక్రియలకు ఎలా కారణమవుతాయో అర్థం చేసుకోవడంపై దృష్టి పెడుతుంది,[3] ఇది క్రమంగా కణజాలాలు మరియు అవయవాల నిర్మాణం మరియు పనితీరును అర్థం చేసుకోవడానికి ఎంతగానో దోహదపడుతుంది.[4] జీవ రసాయన శాస్త్రం మాలిక్యులర్ బయాలజీకి దగ్గరి సంబంధం కలిగి ఉంటుంది, ఇది జీవసంబంధమైన దృగ్విషయాల యొక్క అణు యంత్రాంగాల అధ్యయనం.[5]

జీవ రసాయన శాస్త్రంలో ఎక్కువ భాగం ప్రోటీన్లు, న్యూక్లియిక్ ఆమ్లాలు, కార్బోహైడ్రేట్లు, మరియు లిపిడ్లు వంటి జీవ మాక్రోమాలిక్యూల్స్ యొక్క నిర్మాణాలు, విధులు మరియు పరస్పర చర్యలతో వ్యవహరిస్తుంది. ఇవి కణాల నిర్మాణాన్ని అందిస్తాయి మరియు జీవనానికి సంబంధించిన అనేక విధులను నిర్వహిస్తాయి.[6] కణం యొక్క రసాయన శాస్త్రం చిన్న అణువులు మరియు అయాన్ల ప్రతిచర్యలపై కూడా ఆధారపడి ఉంటుంది. ఇవి అకర్బన (ఉదాహరణకు, నీరు మరియు లోహ అయాన్లు) లేదా కర్బన (ఉదాహరణకు, అమినో ఆమ్లాలు, ఇవి ప్రోటీన్లను సంశ్లేషణ చేయడానికి ఉపయోగపడతాయి) కావచ్చు.[7] రసాయన ప్రతిచర్యల ద్వారా తమ పర్యావరణం నుండి శక్తిని పొందేందుకు కణాలు ఉపయోగించే యంత్రాంగాలను జీవక్రియ అని పిలుస్తారు.

జీవ రసాయన శాస్త్ర పరిశోధనలు ప్రధానంగా వైద్యం, పోషణ, మరియు వ్యవసాయంలో ఉపయోగించబడతాయి. వైద్యంలో, జీవ రసాయన శాస్త్రవేత్తలు వ్యాధుల కారణాలను మరియు నివారణలను పరిశోధిస్తారు.[8] పోషణ అనేది ఆరోగ్యం మరియు శ్రేయస్సును ఎలా కాపాడుకోవాలో మరియు పోషకాహార లోపాల ప్రభావాలను అధ్యయనం చేస్తుంది.[9] వ్యవసాయంలో, జీవ రసాయన శాస్త్రవేత్తలు పంట సాగు, పంట నిల్వ మరియు తెగుళ్ల నియంత్రణను మెరుగుపరిచే లక్ష్యంతో నేల మరియు ఎరువులను పరిశోధిస్తారు. ఇటీవలి దశాబ్దాలలో, జీవ రసాయన సూత్రాలు మరియు పద్ధతులు ఇంజనీరింగ్ నుండి సమస్య-పరిష్కార విధానాలతో కలిపి, పరిశోధన, పారిశ్రామిక ప్రక్రియలు, మరియు వ్యాధుల నిర్ధారణ మరియు నియంత్రణ కోసం ఉపయోగకరమైన సాధనాలను ఉత్పత్తి చేయడానికి జీవ వ్యవస్థలను మార్చడానికి ఉపయోగించబడుతున్నాయిదీనినే బయోటెక్నాలజీ అంటారు.

చరిత్ర

ప్రధాన వ్యాసం: History of biochemistry

దీని అత్యంత సమగ్రమైన నిర్వచనంలో, జీవ రసాయన శాస్త్రాన్ని జీవుల భాగాలు మరియు కూర్పు యొక్క అధ్యయనంగా మరియు అవి కలిసి జీవంగా ఎలా మారతాయో చూసే అధ్యయనంగా చూడవచ్చు. ఈ కోణంలో, జీవ రసాయన శాస్త్ర చరిత్ర ప్రాచీన గ్రీకుల కాలం నాటిది కావచ్చు.[10] అయితే, ఒక నిర్దిష్ట శాస్త్రీయ విభాగంగా జీవ రసాయన శాస్త్రం 19వ శతాబ్దంలో లేదా అంతకు ముందు ఎప్పుడో ప్రారంభమైంది, ఇది జీవ రసాయన శాస్త్రంలోని ఏ అంశంపై దృష్టి సారిస్తున్నామనే దానిపై ఆధారపడి ఉంటుంది. కొందరు 1833లో Anselme Payen మొదటి ఎంజైమ్, diastase (ప్రస్తుతం amylase అని పిలుస్తారు)ను కనుగొనడంతో జీవ రసాయన శాస్త్రం ప్రారంభమైందని వాదించారు,[11] మరికొందరు 1897లో Eduard Buchner కణరహిత సారం (cell-free extracts)లో సంక్లిష్ట జీవ రసాయన ప్రక్రియ అయిన ఆల్కహాలిక్ కిణ్వ ప్రక్రియను ప్రదర్శించడాన్ని జీవ రసాయన శాస్త్ర జననంగా పరిగణించారు.[12][13] కొందరు దీని ప్రారంభాన్ని Justus von Liebig రాసిన 1842 నాటి ప్రభావవంతమైన రచన Animal chemistry, or, Organic chemistry in its applications to physiology and pathology అని కూడా సూచించవచ్చు, ఇది జీవక్రియ యొక్క రసాయన సిద్ధాంతాన్ని సమర్పించింది,[10] లేదా అంతకు ముందు 18వ శతాబ్దంలో Antoine Lavoisier చేసిన కిణ్వ ప్రక్రియ మరియు శ్వాసక్రియ అధ్యయనాలను కూడా సూచించవచ్చు.[14][15] జీవ రసాయన శాస్త్రంలోని సంక్లిష్టతను వెలికితీయడంలో సహాయపడిన ఈ రంగంలోని అనేక ఇతర మార్గదర్శకులు ఆధునిక జీవ రసాయన శాస్త్ర స్థాపకులుగా ప్రకటించబడ్డారు. ఎమిల్ ఫిషర్, ప్రోటీన్ల రసాయన శాస్త్రాన్ని అధ్యయనం చేశారు,[16] మరియు ఎఫ్. గౌలాండ్ హాప్కిన్స్, ఎంజైములు మరియు జీవ రసాయన శాస్త్రం యొక్క డైనమిక్ స్వభావాన్ని అధ్యయనం చేశారు, వీరు ప్రారంభ జీవ రసాయన శాస్త్రవేత్తలకు రెండు ఉదాహరణలు.[17]

"బయోకెమిస్ట్రీ" (Biochemistry) అనే పదాన్ని మొదట విన్జెన్జ్ క్లెట్జిన్స్కీ (1826–1882) 1858లో వియన్నాలో తన "Compendium der Biochemie"ని ముద్రించినప్పుడు ఉపయోగించారు; ఇది జీవశాస్త్రం మరియు రసాయన శాస్త్రం కలయిక నుండి ఉద్భవించింది. 1877లో, Felix Hoppe-Seyler ఈ పదాన్ని (జర్మన్ భాషలో biochemie) Zeitschrift für Physiologische Chemie (జర్నల్ ఆఫ్ ఫిజియోలాజికల్ కెమిస్ట్రీ) యొక్క మొదటి సంచిక ముందుమాటలో శారీరక రసాయన శాస్త్రానికి పర్యాయపదంగా ఉపయోగించారు, అక్కడ ఆయన ఈ అధ్యయన రంగానికి అంకితమైన సంస్థలను ఏర్పాటు చేయాలని వాదించారు.[18][19] అయితే, జర్మన్ రసాయన శాస్త్రవేత్త Carl Neuberg 1903లో ఈ పదాన్ని సృష్టించారని తరచుగా పేర్కొనబడింది,[20][21][22] కొందరు దీనిని Franz Hofmeisterకు ఆపాదించారు.[23]

[24] ఒకప్పుడు జీవం మరియు దాని పదార్థాలకు జీవం లేని పదార్థాలలో కనిపించే వాటి కంటే భిన్నమైన కొన్ని ముఖ్యమైన లక్షణాలు లేదా పదార్థం (దీనిని తరచుగా "జీవ సూత్రం" అని పిలుస్తారు) ఉంటుందని సాధారణంగా నమ్మేవారు, మరియు జీవులు మాత్రమే జీవ అణువులను ఉత్పత్తి చేయగలవని భావించేవారు.[25] 1828లో, Friedrich Wöhler పొటాషియం సైనైట్ మరియు అమ్మోనియం సల్ఫేట్ నుండి యూరియాను సంశ్లేషణ చేసిన తన పరిశోధనా పత్రాన్ని ప్రచురించారు; కొందరు దీనిని వైటలిజం (vitalism) యొక్క పతనం మరియు కర్బన రసాయన శాస్త్రం స్థాపనగా పరిగణించారు.[26][27] అయితే, వోహ్లర్ సంశ్లేషణ వివాదాన్ని రేకెత్తించింది, ఎందుకంటే కొందరు అతని చేతుల్లో వైటలిజం అంతమైందని అంగీకరించరు.[28] అప్పటి నుండి, జీవ రసాయన శాస్త్రం పురోగమించింది, ముఖ్యంగా 20వ శతాబ్దం మధ్యకాలం నుండి, క్రోమాటోగ్రఫీ, ఎక్స్-రే డిఫ్రాక్షన్, డ్యూయల్ పోలరైజేషన్ ఇంటర్ఫెరోమెట్రీ, NMR స్పెక్ట్రోస్కోపీ, రేడియో ఐసోటోపిక్ లేబులింగ్, ఎలక్ట్రాన్ మైక్రోస్కోపీ మరియు మాలిక్యులర్ డైనమిక్స్ సిమ్యులేషన్స్ వంటి కొత్త పద్ధతుల అభివృద్ధి జరిగింది. ఈ పద్ధతులు కణం యొక్క అనేక అణువులు మరియు జీవక్రియ మార్గాల ఆవిష్కరణ మరియు వివరణాత్మక విశ్లేషణకు అనుమతించాయి, ఉదాహరణకు గ్లైకోలిసిస్ మరియు క్రెబ్స్ సైకిల్ (సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్), మరియు అణు స్థాయిలో జీవ రసాయన శాస్త్రంపై అవగాహనకు దారితీశాయి.[29][30]

జీవ రసాయన శాస్త్రంలో మరొక ముఖ్యమైన చారిత్రక సంఘటన జన్యువు ఆవిష్కరణ మరియు కణంలో సమాచార బదిలీలో దాని పాత్ర. 1950లలో, James D. Watson, Francis Crick, Rosalind Franklin మరియు Maurice Wilkins DNA నిర్మాణంను పరిష్కరించడంలో మరియు సమాచార జన్యు బదిలీతో దాని సంబంధాన్ని సూచించడంలో కీలక పాత్ర పోషించారు.[31] 1958లో, George Beadle మరియు Edward Tatum శిలీంధ్రాలపై చేసిన పనికి నోబెల్ బహుమతిని అందుకున్నారు, ఇది ఒక జన్యువు ఒక ఎంజైమ్‌ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది అని చూపించింది.[32] 1988లో, Colin Pitchfork DNA ఆధారాలతో హత్య కేసులో దోషిగా తేలిన మొదటి వ్యక్తి, ఇది ఫోరెన్సిక్ సైన్స్ వృద్ధికి దారితీసింది.[33] ఇటీవల, Andrew Z. Fire మరియు Craig C. Mello జన్యు వ్యక్తీకరణను నిశ్శబ్దం చేయడంలో RNA ఇంటర్ఫెరెన్స్ (RNAi) పాత్రను కనుగొన్నందుకు 2006 నోబెల్ బహుమతిని అందుకున్నారు.[34]

జీవన రసాయన మూలకాలు

మరింత సమాచారం: Composition of the human body, Dietary mineral

సుమారు రెండు డజన్ల రసాయన మూలకాలు వివిధ రకాల జీవనానికి అవసరం. భూమిపై ఉన్న చాలా అరుదైన మూలకాలు జీవనానికి అవసరం లేదు (అపవాదులు సెలీనియం మరియు అయోడిన్),[35] అయితే కొన్ని సాధారణ మూలకాలు (అల్యూమినియం మరియు టైటానియం) ఉపయోగించబడవు. చాలా జీవులు మూలకాల అవసరాలను పంచుకుంటాయి, కానీ మొక్కలు మరియు జంతువుల మధ్య కొన్ని తేడాలు ఉన్నాయి. ఉదాహరణకు, సముద్రపు ఆల్గే బ్రోమిన్ను ఉపయోగిస్తాయి,[36] మరియు భూచర జంతువులు తమ కనెక్టివ్ కణజాలంలో అయానిక్ బ్రోమైడ్‌ను కలిగి ఉంటాయి,[37] కానీ ఇది భూచర మొక్కలకు అవసరం లేదు మరియు అధిక పరిమాణంలో సమస్యగా కూడా మారవచ్చు.[38] అన్ని జంతువులకు సోడియం అవసరం,[39] కానీ ఇది మొక్కలలోని ఒక చిన్న ఉపసమితికి మాత్రమే అవసరమైన మూలకం, అయినప్పటికీ చాలా ఇతర మొక్కలు దాని సమక్షంలో మెరుగ్గా పెరుగుతాయి (మరింత సమాచారం కోసం Sodium in biology చూడండి).[40] మొక్కలకు బోరాన్ మరియు సిలికాన్ అవసరం, కానీ జంతువులకు అవసరం ఉండకపోవచ్చు (లేదా చాలా తక్కువ మొత్తంలో అవసరం కావచ్చు).[41]

జీవ అణువులు కేవలం ఆరు ప్రధాన మాక్రోన్యూట్రియెంట్ల నుండి నిర్మించబడ్డాయి, వీటిని CHNOPS (కార్బన్, హైడ్రోజన్, నైట్రోజన్, ఆక్సిజన్, ఫాస్పరస్, మరియు సల్ఫర్) అని సంక్షిప్తీకరిస్తారు, మరియు ఈ ఆరు మన కణాల ద్రవ్యరాశిలో >99% ఉంటాయి.[42][43] మానవులకు అదనంగా నాలుగు కీలక అయాన్లు (మెగ్నీషియం, పొటాషియం, సోడియం, మరియు కాల్షియం) మరియు కొన్ని ఇతర మూలకాలు మరియు అయాన్లు తక్కువ మొత్తంలో అవసరం, వీటిని మైక్రోన్యూట్రియెంట్లు అని పిలుస్తారు.[44] మానవ శరీరాన్ని రూపొందించే ఆరు ప్రధాన మూలకాలతో పాటు, మానవులకు మరో 18 మూలకాలు తక్కువ మొత్తంలో అవసరం కావచ్చు (పూర్తి జాబితా కోసం Composition of the human body చూడండి).[45]

జీవ అణువులు

ప్రధాన వ్యాసం: Biomolecule జీవ రసాయన శాస్త్రంలోని నాలుగు ప్రధాన అణువుల తరగతులు (వీటిని తరచుగా జీవ అణువులు అని పిలుస్తారు) కార్బోహైడ్రేట్లు, లిపిడ్లు, ప్రోటీన్లు, మరియు న్యూక్లియిక్ ఆమ్లాలు.[46] అనేక జీవ అణువులు పాలిమర్లు: మోనోమర్లు అని పిలువబడే చిన్న పునరావృత యూనిట్ల గొలుసులు. మోనోమర్లు ఒక జీవ పాలిమర్‌ను సంశ్లేషణ చేయడానికి అనుసంధానించబడినప్పుడు, అవి డీహైడ్రేషన్ సంశ్లేషణ అనే ప్రక్రియకు లోనవుతాయి.[47] మాక్రోమాలిక్యూల్స్ ఒకే రకమైన లేదా వేర్వేరు రకాల ఇతర అణువులతో పెద్ద కాంప్లెక్స్‌లలో కలిసిపోవచ్చు, ఇది తరచుగా జీవక్రియ కోసం అవసరం.

కార్బోహైడ్రేట్లు

ప్రధాన వ్యాసం: Carbohydrate, Monosaccharide, Disaccharide, Polysaccharide

కార్బోహైడ్రేట్ల యొక్క రెండు ప్రధాన విధులు శక్తి నిల్వ మరియు నిర్మాణాన్ని అందించడం. 'చక్కెర' అనే పదం సాధారణంగా మోనో- మరియు డైశాకరైడ్లను (క్రింద నిర్వచించబడింది) సూచిస్తుంది, ఇవి మొదటి వర్గంలోకి వస్తాయి మరియు తీపి రుచిని కలిగి ఉంటాయి.[48] భూమిపై మరే ఇతర జీవ అణువు కంటే కార్బోహైడ్రేట్లు ఎక్కువగా ఉన్నాయి; ఇవి శక్తిని మరియు జన్యు సమాచారాన్ని నిల్వ చేయడానికి ఉపయోగించబడతాయి, అలాగే కణాల మధ్య పరస్పర చర్యలు మరియు కమ్యూనికేషన్లలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తాయి.[49] కార్బోహైడ్రేట్లు సాధారణంగా కార్బన్:హైడ్రోజన్:ఆక్సిజన్ నిష్పత్తిని 1:2:1 కలిగి ఉంటాయి, అంటే కార్బన్ పరమాణువులకు నీటి (H2O)కి 1:1 నిష్పత్తి, దీని నుండి "కార్బోహైడ్రేట్" అనే పదం ఉద్భవించింది.

సరళమైన రకమైన కార్బోహైడ్రేట్ మోనోశాకరైడ్, ఇది C6H12O6 రసాయన ఫార్ములాను కలిగి ఉంటుంది కానీ వాటి ఖచ్చితమైన నిర్మాణాలలో మారుతూ ఉంటుంది.[50] గ్లూకోజ్, ఫ్రక్టోజ్, మరియు గెలాక్టోజ్ అనేవి హెక్సోజులు, అంటే 6-కార్బన్ చక్కెరలు, ఇవి C6H12O6 ఫార్ములాను పంచుకుంటాయి, కానీ ఖచ్చితమైన నిర్మాణంలో మారుతూ ఉంటాయి.[51] బాగా తెలిసిన పెంటోజ్, లేదా 5-కార్బన్ చక్కెర, డియోక్సిరైబోజ్ (C5H10O4), ఇది DNA యొక్క భాగం. ఒక మోనోశాకరైడ్ అసైక్లిక్ (ఓపెన్-చైన్) రూపం మరియు సైక్లిక్ రూపం మధ్య మారవచ్చు.[51] ఇది లీనియర్ రూపం చివర ఉన్న కార్బొనిల్ గ్రూపుతో హైడ్రాక్సిల్ గ్రూపులలో ఒకటి ప్రతిచర్య జరపడం ద్వారా జరుగుతుంది, వాటిని ఆక్సిజన్ పరమాణువుతో వంతెనలా కలుపుతూ ఈ ప్రక్రియలో ఒక నీటి అణువును విడుదల చేస్తుంది.[51] సైక్లిక్ అణువు హెమియాసిటల్ లేదా హెమికీటల్ గ్రూపును కలిగి ఉంటుంది, ఇది లీనియర్ రూపం ఆల్డోజ్ లేదా కీటోజ్ అనే దానిపై ఆధారపడి ఉంటుంది, ఇవి ప్రారంభంలో కార్బొనిల్ గ్రూపు యొక్క స్థానాన్ని వివరిస్తాయి.[52]

ఈ సైక్లిక్ రూపాల్లో, రింగ్ సాధారణంగా 5 లేదా 6 పరమాణువులను కలిగి ఉంటుంది. ఈ రూపాలను వరుసగా ఫ్యూరనోజులు మరియు పైరనోజులు అని పిలుస్తారు—ఫ్యూరాన్ మరియు పైరాన్లతో పోలిక ద్వారా, ఇవి ఒకే కార్బన్-ఆక్సిజన్ రింగ్‌ను కలిగి ఉన్న సరళమైన సమ్మేళనాలు (అయినప్పటికీ ఇవి ఈ రెండు అణువుల కార్బన్-కార్బన్ ద్విబంధాలను కలిగి ఉండవు).[51] ఉదాహరణకు, ఆల్డోహెక్సోజ్ గ్లూకోజ్ కార్బన్ 1 మరియు కార్బన్ 4పై ఉన్న హైడ్రాక్సిల్ మధ్య హెమియాసిటల్ బంధాన్ని ఏర్పరచవచ్చు, ఇది 5-సభ్యుల రింగ్‌తో కూడిన అణువును ఇస్తుంది, దీనిని గ్లూకోఫ్యూరనోజ్ అంటారు. అదే ప్రతిచర్య 1 మరియు 5 కార్బన్ల మధ్య జరిగి 6-సభ్యుల రింగ్‌తో కూడిన అణువును ఏర్పరుస్తుంది, దీనిని గ్లూకోపైరనోజ్ అంటారు. అంటే పెంటోజులు/ఫ్యూరనోజులు, మరియు హెక్సోజులు/పైరనోజులు పరస్పరం మార్చుకోగలిగిన జంటలు కావు: అణువులోని కార్బన్ల సంఖ్య రింగ్‌లోని పరమాణువుల సంఖ్య కంటే భిన్నంగా ఉండవచ్చు, ఎందుకంటే అన్ని కార్బన్లు రింగ్ బ్యాక్‌బోన్‌లో ఉండవలసిన అవసరం లేదు.[51]

రెండు మోనోశాకరైడ్లను గ్లైకోసిడిక్ లేదా ఎస్టర్ బంధం ద్వారా ఒక డైశాకరైడ్గా డీహైడ్రేషన్ ప్రతిచర్య ద్వారా చేర్చవచ్చు, దీని సమయంలో ఒక నీటి అణువు విడుదలవుతుంది. డైశాకరైడ్ యొక్క గ్లైకోసిడిక్ బంధం రెండు మోనోశాకరైడ్లుగా విడిపోయే రివర్స్ ప్రతిచర్యను జలవిశ్లేషణ అంటారు.[51] అత్యంత ప్రసిద్ధ డైశాకరైడ్ సుక్రోజ్ లేదా సాధారణ చక్కెర, ఇది ఒక గ్లూకోజ్ అణువు మరియు ఒక ఫ్రక్టోజ్ అణువు కలిసి ఉంటుంది.[53] మరొక ముఖ్యమైన డైశాకరైడ్ లాక్టోజ్, ఇది పాలలో కనిపిస్తుంది, ఇది ఒక గ్లూకోజ్ అణువు మరియు ఒక గెలాక్టోజ్ అణువును కలిగి ఉంటుంది.[54] లాక్టోజ్ లాక్టేజ్ ద్వారా జలవిశ్లేషణ చేయబడుతుంది, మరియు ఈ ఎంజైమ్ లోపం లాక్టోజ్ అసహనానికి దారితీస్తుంది.

కొన్ని (సుమారు మూడు నుండి ఆరు) మోనోశాకరైడ్లు కలిసినప్పుడు, దానిని ఒలిగోశాకరైడ్ (ఒలిగో- అంటే "కొన్ని") అంటారు. ఈ అణువులు మార్కర్లుగా మరియు సిగ్నల్స్గా ఉపయోగించబడతాయి, అలాగే ఇతర ఉపయోగాలు కూడా ఉన్నాయి.[55] పెద్ద సమూహాలు కలిసినప్పుడు, దీనిని పాలిశాకరైడ్ అంటారు. అవి ఒక పొడవైన లీనియర్ గొలుసులో చేరవచ్చు, లేదా అవి శాఖలుగా ఉండవచ్చు.[51] అత్యంత సాధారణ పాలిశాకరైడ్లలో రెండు సెల్యులోజ్ మరియు గ్లైకోజెన్, రెండూ పునరావృత గ్లూకోజ్ మోనోమర్లను కలిగి ఉంటాయి. సెల్యులోజ్ మొక్కల కణ గోడల యొక్క ముఖ్యమైన నిర్మాణ భాగం మరియు గ్లైకోజెన్ జంతువులలో శక్తి నిల్వ రూపంగా ఉపయోగించబడుతుంది. మొక్కలలో శక్తి నిల్వ పాలిశాకరైడ్‌ను స్టార్చ్ అంటారు.

చక్కెరను రిడ్యూసింగ్ లేదా నాన్-రిడ్యూసింగ్ చివరలను కలిగి ఉండటం ద్వారా వర్గీకరించవచ్చు. కార్బోహైడ్రేట్ యొక్క రిడ్యూసింగ్ ఎండ్ అనేది ఓపెన్-చైన్ ఆల్డిహైడ్ (ఆల్డోజ్) లేదా కీటో రూపంతో (కీటోజ్) సమతుల్యతలో ఉండగల కార్బన్ పరమాణువు. అటువంటి కార్బన్ పరమాణువు వద్ద మోనోమర్ల కలయిక జరిగితే, పైరనోజ్ లేదా ఫ్యూరనోజ్ రూపం యొక్క ఉచిత హైడ్రాక్సీ గ్రూపు మరొక చక్కెర యొక్క OH-సైడ్-చైన్‌తో మార్పిడి చేయబడుతుంది, ఇది పూర్తి ఎసిటల్‌ను ఇస్తుంది. ఇది ఆల్డిహైడ్ లేదా కీటో రూపానికి గొలుసు తెరవకుండా నిరోధిస్తుంది మరియు మార్పు చెందిన అవశేషాన్ని నాన్-రిడ్యూసింగ్‌గా మారుస్తుంది.[51] లాక్టోజ్ దాని గ్లూకోజ్ భాగంలో రిడ్యూసింగ్ ఎండ్‌ను కలిగి ఉంటుంది, అయితే గెలాక్టోజ్ భాగం గ్లూకోజ్ యొక్క C4-OH గ్రూపుతో పూర్తి ఎసిటల్‌ను ఏర్పరుస్తుంది.[54] సుక్రోజ్ రిడ్యూసింగ్ ఎండ్‌ను కలిగి ఉండదు, ఎందుకంటే గ్లూకోజ్ (C1) యొక్క ఆల్డిహైడ్ కార్బన్ మరియు ఫ్రక్టోజ్ (C2) యొక్క కీటో కార్బన్ మధ్య పూర్తి ఎసిటల్ ఏర్పడుతుంది.

లిపిడ్లు

ప్రధాన వ్యాసం: Lipid, Glycerol, Fatty acid

[56][57]

లిపిడ్లు అనేవి జీవసంబంధమైన మూలం కలిగిన, నీటిలో కరగని లేదా నాన్-పోలార్ సమ్మేళనాలుగా నిర్వచించబడిన అణువుల వైవిధ్యమైన శ్రేణి, ఇందులో మైనాలు, ఫ్యాటీ ఆమ్లాలు, ఫ్యాటీ-ఆమ్ల ఉత్పన్నమైన ఫాస్ఫోలిపిడ్లు, స్ఫింగోలిపిడ్లు, గ్లైకోలిపిడ్లు, మరియు టెర్పెనోయిడ్లు (ఉదా., రెటినోయిడ్లు మరియు స్టెరాయిడ్లు) ఉన్నాయి. ఇది వాటిని ఇతర జీవ అణువుల సమూహాల నుండి ప్రత్యేకంగా చేస్తుంది, ఎందుకంటే అవి నిర్మాణం కంటే ఒక లక్షణం ద్వారా నిర్వచించబడతాయి.[51] ఇది వాటిని ఒక వైవిధ్యమైన సమూహంగా చేస్తుంది. కొన్ని లిపిడ్లు లీనియర్, ఓపెన్-చైన్ అలిఫాటిక్ అణువులు, మరికొన్ని రింగ్ నిర్మాణాలను కలిగి ఉంటాయి. కొన్ని ఆరోమాటిక్ (చక్రీయ [రింగ్] మరియు ప్లానర్ [ఫ్లాట్] నిర్మాణంతో) ఉంటాయి, మరికొన్ని ఉండవు. కొన్ని ఫ్లెక్సిబుల్‌గా ఉంటాయి, మరికొన్ని దృఢంగా ఉంటాయి.[58]

లిపిడ్లు నిర్మాణాత్మకంగా చాలా వైవిధ్యమైనవి. సాధారణంగా కనిపించే కొన్ని లిపిడ్లు, ట్రైగ్లిజరైడ్లు (బల్క్ లిపిడ్ల ప్రధాన సమూహం), మరియు ఫాస్ఫోలిపిడ్లు (కణ పొరలలో ప్రధాన భాగం), ఇవి గ్లిసరాల్ బ్యాక్‌బోన్‌ను ఫ్యాటీ ఆమ్లాలకు (మొదటి దానికి 3, రెండవ దానికి 2) బంధించి ఉంటాయి. ఫ్యాటీ ఆమ్లాలు శాచురేటెడ్ (కార్బన్ గొలుసులో ద్విబంధాలు లేవు) లేదా అన్‌శాచురేటెడ్ (కార్బన్ గొలుసులో ఒకటి లేదా అంతకంటే ఎక్కువ ద్విబంధాలు) కావచ్చు.[51] ఫ్యాటీ ఆమ్లాలు తరచుగా సరళమైన లిపిడ్లుగా పరిగణించబడతాయి, మరియు అతి చిన్న ఫ్యాటీ ఆమ్లాలు, షార్ట్ చైన్ ఫ్యాటీ ఆమ్లాలు (SCFAs), వాటి ఆరోగ్య ప్రయోజనాలకు ప్రసిద్ధి చెందాయి.[59] అయితే, ఈ నమూనాను అనుసరించని మరిన్ని లిపిడ్లు ఉన్నాయి, కాబట్టి అన్ని లిపిడ్లలో ఒకే పునరావృత అణువు లేనందున అవి పాలిమర్లుగా పరిగణించబడవు.[60] పర్యవసానంగా, ఫ్యాటీ ఆమ్లాలు, గ్లిసరాల్, మరియు ఇతర లిపిడ్ రకాల్లో స్ఫింగోసిన్లు వంటి భాగాలు మోనోమర్లు కావు. ఉదాహరణకు, కొలెస్ట్రాల్‌ను తీసుకోండి: ఈ "బిల్డింగ్ బ్లాక్" అణువులు ఏవీ లేని లిపిడ్, దీనికి బదులుగా కొన్ని నాన్-పోలార్ రింగులు కలిసి ఉంటాయి మరియు కొన్ని ఫంక్షనల్ గ్రూపులు బయటకు విస్తరించి ఉంటాయి.[61]

చాలా వరకు లిపిడ్‌లు ప్రధానంగా నాన్‌పోలార్‌గా ఉంటాయి, కానీ కొన్ని పోలార్ లక్షణాలను కలిగి ఉండవచ్చు. సాధారణంగా, వాటి నిర్మాణంలో ఎక్కువ భాగం నాన్‌పోలార్ లేదా hydrophobic ("నీటిని వికర్షించే") స్వభావాన్ని కలిగి ఉంటుంది, అంటే ఇవి నీరు వంటి పోలార్ ద్రావణాలతో సరిగ్గా చర్య జరపవు. ఫ్యాటీ యాసిడ్లు మరియు పొరలను ఏర్పరిచే ఫాస్ఫోలిపిడ్‌ల వంటి కొన్ని లిపిడ్‌లు, పోలార్ లేదా hydrophilic ("నీటిని ఇష్టపడే") హెడ్ గ్రూపును కలిగి ఉంటాయి, ఇవి నీరు వంటి పోలార్ ద్రావణాలతో కలిసిపోవడానికి ప్రయత్నిస్తాయి. ఇది వాటిని amphiphilic అణువులుగా (హైడ్రోఫోబిక్ మరియు హైడ్రోఫిలిక్ భాగాలను కలిగి ఉండటం) చేస్తుంది. cholesterol విషయంలో, పోలార్ గ్రూపు కేవలం ఒక –OH (హైడ్రాక్సిల్ లేదా ఆల్కహాల్) మాత్రమే.[62] ఫాస్ఫోలిపిడ్‌లు తరచుగా పెద్దవిగా మరియు మరింత వైవిధ్యమైన పోలార్ హెడ్ గ్రూపులను కలిగి ఉంటాయి.[51]

లిపిడ్‌లు మన దైనందిన ఆహారంలో అంతర్భాగం. మనం వంటకు మరియు తినడానికి ఉపయోగించే చాలా నూనెలు మరియు పాల ఉత్పత్తులు (ఉదాహరణకు వెన్న, చీజ్, నెయ్యి మొదలైనవి) కొవ్వులతో తయారవుతాయి. ఇవి లిపిడ్‌ల యొక్క విస్తృత వర్గాన్ని సూచిస్తాయి, కానీ పోషకాహారం మరియు ఆహార విజ్ఞాన శాస్త్రంలో ఇవి మనం తినే ట్రైగ్లిజరైడ్‌లను సూచిస్తాయి.[63][64] వృక్ష నూనెలు వివిధ పాలీఅన్‌శాచురేటెడ్ ఫ్యాటీ యాసిడ్ల (PUFA)లో సమృద్ధిగా ఉంటాయి, ఇవి గుండెకు రక్షణ కల్పించే ప్రభావాలను కలిగి ఉండవచ్చు, అయితే ఆరోగ్యంపై వాటి మొత్తం ప్రభావం గురించి ఆధారాలు ఇంకా అస్పష్టంగానే ఉన్నాయి.[64] లిపిడ్ కలిగిన ఆహారాలు శరీరంలో జీర్ణక్రియకు లోనవుతాయి మరియు ట్రైగ్లిజరైడ్‌ల తుది విచ్ఛిన్న ఉత్పత్తులైన ఫ్యాటీ యాసిడ్లు మరియు గ్లిజరాల్‌గా విడిపోతాయి. లిపిడ్‌లు, ముఖ్యంగా ఫాస్ఫోలిపిడ్‌లు, వివిధ ఔషధ ఉత్పత్తులలో కో-సొల్యూబిలైజర్‌లుగా (ఉదా. పేరెంటరల్ ఇన్ఫ్యూషన్లలో) లేదా డ్రగ్ క్యారియర్ భాగాలుగా (ఉదా. liposome లేదా transfersomeలో) కూడా ఉపయోగించబడతాయి.[65][66]

ప్రోటీన్లు

ప్రధాన వ్యాసం: Protein, Amino acid

ప్రోటీన్లు అనేవి అమినో యాసిడ్లు అనే మోనోమర్‌ల నుండి తయారైన పాలిమర్‌లు. ఒక అమినో యాసిడ్ అనేది ఒక ఆల్ఫా కార్బన్ అణువును కలిగి ఉంటుంది, దీనికి ఒక అమినో గ్రూపు (–NH2), ఒక కార్బాక్సిలిక్ యాసిడ్ గ్రూపు (–COOH) (శరీర ధర్మ పరిస్థితులలో ఇవి –NH3+ మరియు –COO− గా ఉంటాయి), ఒక సాధారణ హైడ్రోజన్ అణువు, మరియు "–R" అని పిలువబడే ఒక సైడ్ చైన్ అనుసంధానించబడి ఉంటాయి. ఈ "R" సైడ్ చైన్ ప్రతి అమినో యాసిడ్‌కు భిన్నంగా ఉంటుంది, వీటిలో 20 ప్రామాణిక అమినో యాసిడ్లు ఉన్నాయి. ఈ "R" గ్రూపు ప్రతి అమినో యాసిడ్‌ను ప్రత్యేకంగా మారుస్తుంది, మరియు సైడ్ చైన్‌ల లక్షణాలు ప్రోటీన్ యొక్క మొత్తం త్రిమితీయ ఆకృతిని బాగా ప్రభావితం చేస్తాయి.[51] కొన్ని అమినో యాసిడ్లు స్వతంత్రంగా లేదా మార్పు చెందిన రూపంలో విధులను కలిగి ఉంటాయి; ఉదాహరణకు, గ్లుటామేట్ ఒక ముఖ్యమైన న్యూరోట్రాన్స్‌మిటర్‌గా పనిచేస్తుంది.[67] ప్రోటీన్‌లను ఏర్పరచడానికి, అవి డీహైడ్రేషన్ సంశ్లేషణ ద్వారా చర్య జరుపుతాయి, ఇది ఒక నీటి అణువును తొలగించి, ఒక అమినో యాసిడ్ యొక్క అమినో గ్రూపులోని నైట్రోజన్ మరియు మరొక అమినో యాసిడ్ యొక్క కార్బాక్సిలిక్ యాసిడ్ గ్రూపులోని కార్బన్ మధ్య పెప్టైడ్ బంధాన్ని ఏర్పరుస్తుంది. ఫలితంగా వచ్చే అణువును డైపెప్టైడ్ అని పిలుస్తారు, మరియు తక్కువ సంఖ్యలో అమినో యాసిడ్లు (సాధారణంగా ముప్పై కంటే తక్కువ) ఉన్న గొలుసులను పెప్టైడ్‌లు లేదా పాలిపెప్టైడ్‌లు అని పిలుస్తారు. ఎక్కువ పొడవు ఉన్న గొలుసులను ప్రోటీన్లు అని పిలుస్తారు. ఉదాహరణకు, ముఖ్యమైన రక్త సీరం ప్రోటీన్ అయిన అల్బుమిన్ 585 అమినో యాసిడ్ అవశేషాలను కలిగి ఉంటుంది.[68]

ప్రోటీన్లు నిర్మాణాత్మక మరియు/లేదా క్రియాత్మక పాత్రలను కలిగి ఉండవచ్చు. ఉదాహరణకు, యాక్టిన్ మరియు మయోసిన్ ప్రోటీన్ల కదలికలు చివరికి అస్థిపంజర కండరాల సంకోచానికి కారణమవుతాయి.[69] చాలా ప్రోటీన్లకు ఉండే ఒక లక్షణం ఏమిటంటే, అవి ఒక నిర్దిష్ట అణువు లేదా అణువుల తరగతికి ప్రత్యేకంగా బంధించబడతాయి—అవి దేనితో బంధించబడతాయో దాని విషయంలో అత్యంత ఎంపికను కలిగి ఉండవచ్చు. యాంటీబాడీలు ఒక నిర్దిష్ట రకమైన అణువుకు అంటుకునే ప్రోటీన్లకు ఉదాహరణ. యాంటీబాడీలు రెండు హెవీ మరియు రెండు లైట్ చైన్‌లతో కూడి ఉంటాయి, ఇవి నిర్దిష్ట సిస్టీన్ అవశేషాల మధ్య డైసల్ఫైడ్ బంధాల ద్వారా అనుసంధానించబడి ఉంటాయి. యాంటీబాడీలు N-టెర్మినల్ డొమైన్‌లోని వ్యత్యాసాల ఆధారంగా వైవిధ్యం ద్వారా నిర్దిష్టతను కలిగి ఉంటాయి, ఇది వాటిని రోగనిరోధక యాంటిజెన్‌లకు బలంగా బంధించడానికి అనుమతిస్తుంది.[70][71] యాంటీబాడీలను ఉపయోగించే ఎలిసా (ELISA) పరీక్ష, వివిధ జీవ అణువులను గుర్తించడానికి ఆధునిక వైద్యం ఉపయోగించే అత్యంత సున్నితమైన పరీక్షలలో ఒకటి.

అయితే, బహుశా అత్యంత ముఖ్యమైన ప్రోటీన్లు ఎంజైమ్‌లు. జీవకణంలోని దాదాపు ప్రతి చర్యకు ఎంజైమ్ అవసరం, ఇది చర్య యొక్క యాక్టివేషన్ ఎనర్జీని తగ్గిస్తుంది. ఈ అణువులు సబ్‌స్ట్రేట్లు అని పిలువబడే నిర్దిష్ట రియాక్టెంట్ అణువులను గుర్తిస్తాయి; అప్పుడు అవి వాటి మధ్య చర్యను ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి. యాక్టివేషన్ ఎనర్జీని తగ్గించడం ద్వారా, ఎంజైమ్ ఆ చర్యను 1011 లేదా అంతకంటే ఎక్కువ రేటుతో వేగవంతం చేస్తుంది; సాధారణంగా స్వయంచాలకంగా పూర్తి కావడానికి 3,000 సంవత్సరాలకు పైగా పట్టే చర్య, ఎంజైమ్‌తో ఒక సెకను కంటే తక్కువ సమయంలోనే జరగవచ్చు. ఎంజైమ్ స్వయంగా ఈ ప్రక్రియలో వినియోగించబడదు మరియు కొత్త సబ్‌స్ట్రేట్‌ల సెట్‌తో అదే చర్యను ఉత్ప్రేరకపరచడానికి సిద్ధంగా ఉంటుంది. వివిధ మాడిఫైయర్‌లను ఉపయోగించడం ద్వారా, ఎంజైమ్ యొక్క చర్యను నియంత్రించవచ్చు, తద్వారా మొత్తం కణం యొక్క జీవక్రియను నియంత్రించడం సాధ్యమవుతుంది.[51]

ప్రోటీన్ల నిర్మాణం సాంప్రదాయకంగా నాలుగు స్థాయిల క్రమానుగత పద్ధతిలో వివరించబడింది. ప్రోటీన్ యొక్క ప్రైమరీ స్ట్రక్చర్ దాని అమినో యాసిడ్ల సరళ క్రమాన్ని కలిగి ఉంటుంది; ఉదాహరణకు, "అలనైన్-గ్లైసిన్-ట్రిప్టోఫాన్-సెరిన్-గ్లుటామేట్-అస్పరాజిన్-గ్లైసిన్-లైసిన్-...". సెకండరీ స్ట్రక్చర్ స్థానిక స్వరూపానికి సంబంధించినది (స్వరూపం అంటే నిర్మాణ అధ్యయనం). కొన్ని అమినో యాసిడ్ల కలయికలు α-హెలిక్స్ అని పిలువబడే కాయిల్ లాగా లేదా β-షీట్ అని పిలువబడే షీట్ లాగా చుట్టుకుంటాయి; పైన ఉన్న హీమోగ్లోబిన్ రేఖాచిత్రంలో కొన్ని α-హెలిక్స్‌లను చూడవచ్చు. టెర్షియరీ స్ట్రక్చర్ అనేది ప్రోటీన్ యొక్క మొత్తం త్రిమితీయ ఆకారం. ఈ ఆకారం అమినో యాసిడ్ల క్రమం ద్వారా నిర్ణయించబడుతుంది. నిజానికి, ఒకే ఒక్క మార్పు మొత్తం నిర్మాణాన్ని మార్చగలదు. ఉదాహరణకు, హీమోగ్లోబిన్ యొక్క బీటా చైన్‌లో 146 అమినో యాసిడ్ అవశేషాలు ఉంటాయి; 6వ స్థానంలో ఉన్న గ్లుటామేట్ అవశేషాన్ని వాలైన్ అవశేషంతో భర్తీ చేయడం వల్ల హీమోగ్లోబిన్ ప్రవర్తన ఎంతగా మారుతుందంటే, అది సికిల్-సెల్ వ్యాధికి దారితీస్తుంది.[72] చివరగా, క్వాటర్నరీ స్ట్రక్చర్ అనేది విడి పాలిపెప్టైడ్ చైన్‌లు తుది ప్రోటీన్‌ను ఏర్పరచడానికి ఒకదానితో ఒకటి ఎలా సంకర్షణ చెందుతాయో వివరిస్తుంది. ఇది హీమోగ్లోబిన్ వంటి నాలుగు సబ్‌యూనిట్‌లను కలిగి ఉన్న ప్రోటీన్‌లకు వర్తిస్తుంది, అయితే అనేక ఇతర ప్రోటీన్లు కేవలం ఒకే చైన్‌ను కలిగి ఉంటాయి.[73]

తీసుకున్న ప్రోటీన్లు సాధారణంగా చిన్న ప్రేగులలో ఒకే అమినో యాసిడ్లు లేదా డైపెప్టైడ్‌లుగా విచ్ఛిన్నమై, ఆపై శోషించబడతాయి. ఆ తర్వాత అవి కొత్త ప్రోటీన్‌లను ఏర్పరచడానికి కలుస్తాయి. గ్లైకోలిసిస్, సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్ మరియు పెంటోస్ ఫాస్ఫేట్ పాత్‌వే యొక్క మధ్యంతర ఉత్పత్తులను మొత్తం ఇరవై అమినో యాసిడ్లను ఏర్పరచడానికి ఉపయోగించవచ్చు, మరియు చాలా బ్యాక్టీరియా మరియు మొక్కలు వాటిని సంశ్లేషణ చేయడానికి అవసరమైన అన్ని ఎంజైమ్‌లను కలిగి ఉంటాయి (మరింత సమాచారం కోసం Amino acid synthesis చూడండి). అయితే, మానవులు మరియు ఇతర క్షీరదాలు వాటిలో సగం మాత్రమే సంశ్లేషణ చేయగలవు. అవి ఐసోల్యూసిన్, ల్యూసిన్, లైసిన్, మెథియోనిన్, ఫినైల్ అలనైన్, థ్రియోనిన్, ట్రిప్టోఫాన్, హిస్టిడిన్, మరియు వాలైన్లను సంశ్లేషణ చేయలేవు. వీటిని ఆహారం ద్వారా తీసుకోవాలి కాబట్టి, వీటిని అవసరమైన (ఎసెన్షియల్) అమినో యాసిడ్లు అని పిలుస్తారు.[74] క్షీరదాలు అలనైన్, అస్పరాజిన్, అస్పార్టేట్, సిస్టీన్, గ్లుటామేట్, గ్లుటామైన్, గ్లైసిన్, ప్రోలిన్, సెరిన్, మరియు టైరోసిన్ వంటి నాన్-ఎసెన్షియల్ అమినో యాసిడ్లను సంశ్లేషణ చేసే ఎంజైమ్‌లను కలిగి ఉంటాయి. అవి ఆర్జినిన్ను సంశ్లేషణ చేయగలిగినప్పటికీ, పెరుగుతున్న చిన్న జంతువులకు అవసరమైనంత మొత్తంలో ఉత్పత్తి చేయలేవు, కాబట్టి వీటిని కూడా తరచుగా ఎసెన్షియల్ అమినో యాసిడ్లుగా పరిగణిస్తారు.[75]

ఒక అమినో యాసిడ్ నుండి అమినో గ్రూపును తొలగిస్తే, అది α-కీటో యాసిడ్ అని పిలువబడే కార్బన్ అస్థిపంజరాన్ని వదిలివేస్తుంది. ట్రాన్స్‌అమినేస్ అని పిలువబడే ఎంజైమ్‌లు ఒక అమినో యాసిడ్ నుండి అమినో గ్రూపును మరొక α-కీటో యాసిడ్‌కు సులభంగా బదిలీ చేయగలవు (దీనిని అమినో యాసిడ్‌గా మారుస్తాయి). అమినో యాసిడ్ల బయోసింథసిస్‌లో ఇది చాలా ముఖ్యం, ఎందుకంటే అనేక మార్గాల కోసం, ఇతర జీవక్రియ మార్గాల నుండి మధ్యంతర పదార్థాలు α-కీటో యాసిడ్ అస్థిపంజరంగా మార్చబడతాయి, ఆపై తరచుగా ట్రాన్స్‌అమినేషన్ ద్వారా అమినో గ్రూపు జోడించబడుతుంది. ఆ తర్వాత అమినో యాసిడ్లు కలిసి ప్రోటీన్‌ను ఏర్పరుస్తాయి.[76]

ప్రోటీన్లు మొదట వాటి భాగాలైన అమినో యాసిడ్లుగా హైడ్రోలైజ్ చేయడం ద్వారా విచ్ఛిన్నమవుతాయి.[77] ఈ అమినో యాసిడ్ల తదుపరి విచ్ఛిన్నం వల్ల ఉచిత అమ్మోనియా (NH3) విడుదలవుతుంది, ఇది రక్తంలో అమ్మోనియం అయాన్ (NH4+)గా ఉంటుంది, ఇది జీవులకు విషపూరితం. కాబట్టి, దానిని విసర్జించడానికి తగిన పద్ధతి ఉండాలి. జంతువుల అవసరాలను బట్టి వివిధ జంతువులలో వివిధ వ్యూహాలు పరిణామం చెందాయి. ఏకకణ జీవులు అమ్మోనియాను పర్యావరణంలోకి విడుదల చేస్తాయి. అదేవిధంగా, ఎముక చేపలు అమ్మోనియాను నీటిలోకి విడుదల చేయగలవు, అక్కడ అది త్వరగా పలుచబడుతుంది. సాధారణంగా, క్షీరదాలు యూరియా చక్రం ద్వారా అమ్మోనియాను యూరియాగా మారుస్తాయి.[78]

రెండు ప్రోటీన్లు సంబంధితమైనవా కాదా, లేదా మరో మాటలో చెప్పాలంటే అవి హోమోలోగస్ (సజాతీయ) కాదా అని నిర్ణయించడానికి, శాస్త్రవేత్తలు సీక్వెన్స్-పోలిక పద్ధతులను ఉపయోగిస్తారు. సీక్వెన్స్ అలైన్‌మెంట్ మరియు స్ట్రక్చరల్ అలైన్‌మెంట్ వంటి పద్ధతులు సంబంధిత అణువుల మధ్య హోమోలోజీలను గుర్తించడంలో శాస్త్రవేత్తలకు సహాయపడే శక్తివంతమైన సాధనాలు.[79][80] హోమోలోజీ శాస్త్రవేత్తలకు ప్రోటీన్ల మధ్య పరిణామ సంబంధాలను అర్థం చేసుకోవడానికి మరియు వాటి నిర్మాణం మరియు తద్వారా వాటి పనితీరుపై అవగాహనను విస్తరించడానికి సహాయపడుతుంది.[81][82]

న్యూక్లియిక్ యాసిడ్లు

ప్రధాన వ్యాసం: Nucleic acid, DNA, RNA, Nucleotide

న్యూక్లియిక్ యాసిడ్లు, కణ కేంద్రకాలలో వాటి ప్రాబల్యం కారణంగా ఈ పేరు వచ్చింది, ఇది ఈ బయోపాలిమర్‌ల కుటుంబానికి సాధారణ పేరు. ఇవి సంక్లిష్టమైన, అధిక-అణుభారం కలిగిన జీవరసాయన మాక్రోమోలిక్యూల్స్, ఇవి అన్ని జీవకణాలు మరియు వైరస్‌లలో జన్యు సమాచారాన్ని ఎన్కోడ్ చేస్తాయి.[2] వాటి మోనోమర్‌లను న్యూక్లియోటైడ్‌లు అని పిలుస్తారు, మరియు ప్రతి ఒక్కటి మూడు భాగాలను కలిగి ఉంటుంది: నైట్రోజనస్ హెటెరోసైక్లిక్ బేస్ (ఒక ప్యూరిన్ లేదా ఒక పిరిమిడిన్), ఒక పెంటోస్ చక్కెర, మరియు ఒక ఫాస్ఫేట్ గ్రూపు.[83]

అత్యంత సాధారణ న్యూక్లియిక్ యాసిడ్లు డియోక్సిరైబోన్యూక్లియిక్ యాసిడ్ (DNA) మరియు రైబోన్యూక్లియిక్ యాసిడ్ (RNA). ప్రతి దానిలోని ఫాస్ఫేట్ గ్రూపు మరియు చక్కెర న్యూక్లియోటైడ్ బంధాలను ఏర్పరిచి న్యూక్లియిక్ యాసిడ్ యొక్క వెన్నెముకను ఏర్పరుస్తాయి, అయితే నైట్రోజనస్ బేస్‌ల క్రమం సమాచారాన్ని నిల్వ చేస్తుంది. అత్యంత సాధారణ నైట్రోజనస్ బేస్‌లు అడెనిన్, సైటోసిన్, గ్వానిన్, థైమిన్, మరియు యురాసిల్. న్యూక్లియిక్ యాసిడ్ యొక్క ప్రతి స్ట్రాండ్ యొక్క నైట్రోజనస్ బేస్‌లు న్యూక్లియిక్ యాసిడ్ యొక్క కాంప్లిమెంటరీ స్ట్రాండ్‌లోని నిర్దిష్ట భాగస్వామి బేస్‌తో హైడ్రోజన్ బంధాలను ఏర్పరుస్తాయి. అడెనిన్ థైమిన్ లేదా యురాసిల్‌తో బంధించబడుతుంది, మరియు సైటోసిన్ మరియు గ్వానిన్ ఒకదానితో ఒకటి బంధించబడతాయి. అడెనిన్, థైమిన్, మరియు యురాసిల్ రెండు హైడ్రోజన్ బంధాలను ఏర్పరుస్తాయి, అయితే సైటోసిన్ మరియు గ్వానిన్ మూడు బంధాలను ఏర్పరుస్తాయి.[51]

కణం యొక్క జన్యు పదార్థం కాకుండా, న్యూక్లియిక్ యాసిడ్లు తరచుగా సెకండ్ మెసెంజర్‌లుగా పాత్ర పోషిస్తాయి, అలాగే అన్ని జీవులలో కనిపించే ప్రాథమిక శక్తి-వాహక అణువు అయిన అడెనోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్ (ATP) కోసం బేస్ అణువును ఏర్పరుస్తాయి. అడెనోసిన్ కాకుండా ఇతర న్యూక్లియోటైడ్‌లు కూడా GTPలో గ్వానోసిన్ లేదా UTPలో యురాసిల్ వంటి ఇతర, తక్కువ సాధారణ శక్తి-వాహక అణువులను ఏర్పరుస్తాయి. అలాగే, అడెనిన్, సైటోసిన్, మరియు గ్వానిన్ RNA మరియు DNA రెండింటిలోనూ సంభవిస్తాయి, థైమిన్ కేవలం DNAలో మాత్రమే మరియు యురాసిల్ RNAలో మాత్రమే సంభవిస్తుంది.[51]

జీవక్రియ

శక్తి వనరుగా కార్బోహైడ్రేట్లు

ప్రధాన వ్యాసం: Carbohydrate metabolism, Carbon cycle గ్లూకోజ్ చాలా జీవులలో శక్తి వనరు. ఉదాహరణకు, పాలిసాకరైడ్‌లు ఎంజైమ్‌ల ద్వారా వాటి మోనోమర్‌లుగా విచ్ఛిన్నమవుతాయి (గ్లైకోజెన్ ఫాస్ఫోరైలేజ్ గ్లైకోజెన్, ఒక పాలిసాకరైడ్ నుండి గ్లూకోజ్ అవశేషాలను తొలగిస్తుంది). లాక్టోజ్ లేదా సుక్రోజ్ వంటి డైసాకరైడ్‌లు వాటి రెండు భాగాల మోనోసాకరైడ్‌లుగా విడగొట్టబడతాయి.[84]

గ్లైకోలిసిస్ (అనరోబిక్)

గ్లూకోజ్ ప్రధానంగా గ్లైకోలిసిస్ అని పిలువబడే పది-దశల చాలా ముఖ్యమైన జీవక్రియ మార్గం ద్వారా జీవక్రియ చేయబడుతుంది, దీని నికర ఫలితం ఒక గ్లూకోజ్ అణువును రెండు పైరువేట్ అణువులుగా విచ్ఛిన్నం చేయడం. ఇది కణాల శక్తి కరెన్సీ అయిన రెండు ATP అణువులను, అలాగే NAD+ (నికోటినామైడ్ అడెనిన్ డైన్యూక్లియోటైడ్: ఆక్సిడైజ్డ్ రూపం)ను NADH (నికోటినామైడ్ అడెనిన్ డైన్యూక్లియోటైడ్: రిడ్యూస్డ్ రూపం)గా మార్చే రెండు రిడ్యూసింగ్ ఈక్వివలెంట్‌లను ఉత్పత్తి చేస్తుంది. దీనికి ఆక్సిజన్ అవసరం లేదు; ఆక్సిజన్ అందుబాటులో లేకపోతే (లేదా కణం ఆక్సిజన్‌ను ఉపయోగించలేకపోతే), పైరువేట్‌ను లాక్టేట్ (లాక్టిక్ యాసిడ్)గా (ఉదా. మానవులలో) లేదా ఇథనాల్ మరియు కార్బన్ డయాక్సైడ్‌గా (ఉదా. ఈస్ట్లో) మార్చడం ద్వారా NAD పునరుద్ధరించబడుతుంది. గెలాక్టోజ్ మరియు ఫ్రక్టోజ్ వంటి ఇతర మోనోసాకరైడ్‌లను గ్లైకోలిటిక్ మార్గం యొక్క మధ్యంతర పదార్థాలుగా మార్చవచ్చు.[85]

ఏరోబిక్

చాలా మానవ కణాలలో వలె తగినంత ఆక్సిజన్ ఉన్న ఏరోబిక్ కణాలలో, పైరువేట్ మరింత జీవక్రియ చేయబడుతుంది. ఇది కోలుకోలేని విధంగా ఎసిటైల్-CoAగా మార్చబడుతుంది, ఒక కార్బన్ అణువును వ్యర్థ పదార్థమైన కార్బన్ డయాక్సైడ్గా విడుదల చేస్తుంది, మరొక రిడ్యూసింగ్ ఈక్వివలెంట్‌ను NADHగా ఉత్పత్తి చేస్తుంది. రెండు ఎసిటైల్-CoA అణువులు (ఒక గ్లూకోజ్ అణువు నుండి) అప్పుడు సిట్రిక్ యాసిడ్ చక్రంలోకి ప్రవేశిస్తాయి, రెండు ATP అణువులను, మరో ఆరు NADH అణువులను మరియు రెండు రిడ్యూస్డ్ (యుబి)క్వినోన్‌లను (FADH2 ద్వారా ఎంజైమ్-బౌండ్ కోఫాక్టర్‌గా) ఉత్పత్తి చేస్తాయి, మరియు మిగిలిన కార్బన్ అణువులను కార్బన్ డయాక్సైడ్‌గా విడుదల చేస్తాయి. ఉత్పత్తి చేయబడిన NADH మరియు క్వినోల్ అణువులు అప్పుడు రెస్పిరేటరీ చైన్ యొక్క ఎంజైమ్ కాంప్లెక్స్‌లలోకి ప్రవేశిస్తాయి, ఇది ఎలక్ట్రాన్‌లను చివరికి ఆక్సిజన్‌కు బదిలీ చేసే ఎలక్ట్రాన్ రవాణా వ్యవస్థ మరియు విడుదలైన శక్తిని పొరపై (యూకారియోట్లలో ఇన్నర్ మైటోకాన్డ్రియల్ మెంబ్రేన్) ప్రోటాన్ గ్రేడియంట్ రూపంలో సంరక్షిస్తుంది. తద్వారా, ఆక్సిజన్ నీరుగా తగ్గించబడుతుంది మరియు అసలు ఎలక్ట్రాన్ అంగీకారకలైన NAD+ మరియు క్వినోన్ పునరుత్పత్తి చేయబడతాయి. అందుకే మానవులు ఆక్సిజన్‌ను పీల్చుకుని కార్బన్ డయాక్సైడ్‌ను వదులుతారు. NADH మరియు క్వినోల్‌లోని అధిక-శక్తి స్థితి నుండి ఎలక్ట్రాన్‌లను బదిలీ చేయడం ద్వారా విడుదలైన శక్తి మొదట ప్రోటాన్ గ్రేడియంట్‌గా సంరక్షించబడుతుంది మరియు ATP సింథేస్ ద్వారా ATPగా మార్చబడుతుంది. ఇది అదనంగా 28 ATP అణువులను ఉత్పత్తి చేస్తుంది (8 NADH నుండి 24 + 2 క్వినోల్స్ నుండి 4), మొత్తం విచ్ఛిన్నమైన గ్లూకోజ్‌కు 32 ATP అణువులను సంరక్షిస్తుంది (గ్లైకోలిసిస్ నుండి రెండు + సిట్రేట్ చక్రం నుండి రెండు).[86] గ్లూకోజ్‌ను పూర్తిగా ఆక్సిడైజ్ చేయడానికి ఆక్సిజన్‌ను ఉపయోగించడం వల్ల ఒక జీవికి ఆక్సిజన్-రహిత జీవక్రియ కంటే ఎక్కువ శక్తి లభిస్తుందని స్పష్టమవుతోంది, మరియు భూమి వాతావరణంలో పెద్ద మొత్తంలో ఆక్సిజన్ పేరుకుపోయిన తర్వాతే సంక్లిష్ట జీవం ఉద్భవించిందని దీనిని బట్టి భావిస్తారు.

గ్లూకోనియోజెనిసిస్

ప్రధాన వ్యాసం: Gluconeogenesis కశేరుకాలలో, శక్తి అవసరాన్ని తీర్చడానికి తగినంత ఆక్సిజన్ అందనప్పుడు (ఉదాహరణకు, బరువులు ఎత్తేటప్పుడు లేదా పరుగెత్తేటప్పుడు), అస్థిపంజర కండరాలు అనరోబిక్ జీవక్రియకు మారుతాయి, గ్లూకోజ్‌ను లాక్టేట్‌గా మారుస్తాయి. కొవ్వు మరియు ప్రోటీన్ల వంటి కార్బోహైడ్రేట్ కాని మూలాల నుండి గ్లూకోజ్ తయారీ. కాలేయంలో గ్లైకోజెన్ నిల్వలు అయిపోయినప్పుడు మాత్రమే ఇది జరుగుతుంది. ఈ మార్గం పైరువేట్ నుండి గ్లూకోజ్ వరకు గ్లైకోలిసిస్ యొక్క కీలకమైన తిరోగమనం మరియు అమినో యాసిడ్లు, గ్లిజరాల్ మరియు క్రెబ్స్ చక్రం వంటి అనేక వనరులను ఉపయోగించగలదు. ఆకలి లేదా కొన్ని ఎండోక్రైన్ రుగ్మతల వల్ల బాధపడుతున్నప్పుడు పెద్ద ఎత్తున ప్రోటీన్ మరియు కొవ్వు విచ్ఛిన్నం జరుగుతుంది.[87] కాలేయం గ్లూకోనియోజెనిసిస్ అని పిలువబడే ప్రక్రియను ఉపయోగించి గ్లూకోజ్‌ను పునరుత్పత్తి చేస్తుంది. ఈ ప్రక్రియ గ్లైకోలిసిస్‌కు పూర్తిగా వ్యతిరేకం కాదు, మరియు వాస్తవానికి గ్లైకోలిసిస్ నుండి పొందిన శక్తి కంటే మూడు రెట్లు ఎక్కువ శక్తి అవసరమవుతుంది (గ్లైకోలిసిస్‌లో పొందిన రెండు ATPలతో పోలిస్తే, ఆరు ATP అణువులు ఉపయోగించబడతాయి). పైన పేర్కొన్న చర్యల మాదిరిగానే, ఉత్పత్తి చేయబడిన గ్లూకోజ్ శక్తి అవసరమైన కణజాలాలలో గ్లైకోలిసిస్‌కు లోనవుతుంది, గ్లైకోజెన్‌గా (లేదా మొక్కలలో స్టార్చ్) నిల్వ చేయబడుతుంది, లేదా ఇతర మోనోసాకరైడ్‌లుగా మార్చబడుతుంది లేదా డై- లేదా ఒలిగోసాకరైడ్‌లుగా కలుపబడుతుంది. వ్యాయామ సమయంలో గ్లైకోలిసిస్, రక్తప్రవాహం ద్వారా లాక్టేట్ కాలేయానికి చేరడం, తదుపరి గ్లూకోనియోజెనిసిస్ మరియు రక్తప్రవాహంలోకి గ్లూకోజ్ విడుదల కావడం వంటి మిశ్రమ మార్గాలను కోరి చక్రం అని పిలుస్తారు.[88]

ఇతర "అణు-స్థాయి" జీవశాస్త్రాలతో సంబంధం

section

బయోకెమిస్ట్రీ పరిశోధకులు బయోకెమిస్ట్రీకి చెందిన నిర్దిష్ట పద్ధతులను (ఉదాహరణకు, ఎంజైమ్ కైనెటిక్స్ లేదా సబ్‌సెల్యులర్ ఫ్రాక్షనేషన్) ఉపయోగిస్తారు, కానీ పెరుగుతున్న కొద్దీ వీటిని జన్యుశాస్త్రం, మాలిక్యులర్ బయాలజీ, మరియు బయోఫిజిక్స్ రంగాలలో అభివృద్ధి చేసిన పద్ధతులు మరియు ఆలోచనలతో కలుపుతున్నారు. ఈ విభాగాల మధ్య స్పష్టమైన విభజన రేఖ లేదు. బయోకెమిస్ట్రీ అణువుల జీవక్రియకు అవసరమైన రసాయన శాస్త్రాన్ని అధ్యయనం చేస్తుంది, మాలిక్యులర్ బయాలజీ ఆ అణువుల జీవక్రియను అధ్యయనం చేస్తుంది, మరియు జన్యుశాస్త్రం వాటి వంశపారంపర్యతను అధ్యయనం చేస్తుంది, ఇది వాటి జినోమ్ ద్వారా జరుగుతుంది. రంగాల మధ్య సంబంధాల యొక్క ఒక సాధ్యమైన దృక్పథాన్ని వివరించే క్రింది రేఖాచిత్రంలో ఇది చూపబడింది:

  • బయోకెమిస్ట్రీ అనేది జీవించి ఉన్న జీవులలో సంభవించే రసాయన పదార్థాలు మరియు కీలక ప్రక్రియల అధ్యయనం. బయోకెమిస్టులు జీవ-అణువుల పాత్ర, పనితీరు మరియు నిర్మాణంపై ఎక్కువగా దృష్టి పెడతారు. జీవ ప్రక్రియల వెనుక ఉన్న రసాయన శాస్త్రం మరియు జీవక్రియ చురుకైన అణువుల సంశ్లేషణ బయోకెమిస్ట్రీ యొక్క అనువర్తనాలు. బయోకెమిస్ట్రీ జీవాన్ని పరమాణు మరియు అణు స్థాయిలో అధ్యయనం చేస్తుంది.
  • జన్యుశాస్త్రం అనేది జీవులలోని జన్యుపరమైన వ్యత్యాసాల ప్రభావం యొక్క అధ్యయనం. ఇది తరచుగా సాధారణ భాగం (ఉదా. ఒక జన్యువు) లేకపోవడం ద్వారా ఊహించవచ్చు. "మ్యూటెంట్స్" అధ్యయనం – అంటే "వైల్డ్ టైప్" లేదా సాధారణ ఫినోటైప్తో పోలిస్తే ఒకటి లేదా అంతకంటే ఎక్కువ క్రియాత్మక భాగాలు లేని జీవులు. జన్యుపరమైన పరస్పర చర్యలు (ఎపిస్టాసిస్) తరచుగా ఇటువంటి "నాకౌట్" అధ్యయనాల యొక్క సాధారణ వివరణలను గందరగోళానికి గురిచేయవచ్చు.
  • మాలిక్యులర్ బయాలజీ అనేది జీవసంబంధమైన దృగ్విషయాల యొక్క అణు పునాదుల అధ్యయనం, ఇది అణు సంశ్లేషణ, మార్పు, యంత్రాంగాలు మరియు పరస్పర చర్యలపై దృష్టి పెడుతుంది. మాలిక్యులర్ బయాలజీ యొక్క సెంట్రల్ డాగ్మా, ఇక్కడ జన్యు పదార్థం RNAగా ట్రాన్స్‌క్రిప్ట్ చేయబడి, ఆపై ప్రోటీన్‌గా అనువదించబడుతుంది, ఇది అతి సరళీకృతం చేయబడినప్పటికీ, రంగాన్ని అర్థం చేసుకోవడానికి మంచి ప్రారంభ బిందువును అందిస్తుంది. RNA కోసం ఉద్భవిస్తున్న కొత్త పాత్రల దృష్ట్యా ఈ భావన సవరించబడింది.
  • కెమికల్ బయాలజీ అనేది చిన్న అణువుల ఆధారంగా కొత్త సాధనాలను అభివృద్ధి చేయడానికి ప్రయత్నిస్తుంది, ఇవి జీవ వ్యవస్థల యొక్క కనీస ఆటంకంతో వాటి పనితీరు గురించి వివరణాత్మక సమాచారాన్ని అందిస్తాయి. అంతేకాకుండా, కెమికల్ బయాలజీ జీవ అణువులు మరియు సింథటిక్ పరికరాల మధ్య సహజం కాని హైబ్రిడ్‌లను సృష్టించడానికి జీవ వ్యవస్థలను ఉపయోగిస్తుంది (ఉదాహరణకు, జీన్ థెరపీ లేదా ఔషధ అణువులను అందించగల ఖాళీ చేయబడిన వైరల్ క్యాప్సిడ్లు).

ఇది కూడా చూడండి

ప్రధాన వ్యాసం: Outline of biochemistry

జాబితాలు

ఇది కూడా చూడండి

గమనికలు


ప్రస్తావనలు

  1. ↑ Biological/Biochemistry. acs.org.
  2. ↑ 2.0 2.1 Voet (2005), p. 3.
  3. ↑ Karp (2009), p. 2.
  4. ↑ Miller (2012). p. 62.
  5. ↑ Astbury (1961), p. 1124.
  6. ↑ Eldra (2007), p. 45.
  7. ↑ Marks (2012), అధ్యాయం 14.
  8. ↑ Finkel (2009), pp. 1–4.
  9. ↑ UNICEF (2010), pp. 61, 75.
  10. ↑ 10.0 10.1 Helvoort (2000), p. 81.
  11. ↑ Hunter (2000), p. 75.
  12. ↑ Hamblin (2005), p. 26.
  13. ↑ Hunter (2000), pp. 96–98.
  14. ↑ Berg (1980), pp. 1–2.
  15. ↑ Holmes (1987), p. xv.
  16. ↑ Feldman (2001), p. 206.
  17. ↑ Rayner-Canham (2005), p. 136.
  18. ↑ Ziesak (1999), p. 169.
  19. ↑ Kleinkauf (1988), p. 116.
  20. ↑ Ben-Menahem (2009), p. 2982.
  21. ↑ Amsler (1986), p. 55.
  22. ↑ Horton (2013), p. 36.
  23. ↑ Kleinkauf (1988), p. 43.
  24. ↑ Edwards (1992), pp. 1161–1173.
  25. ↑ Fiske (1890), pp. 419–20.
  26. ↑ Wöhler, F.. (1828). "Ueber künstliche Bildung des Harnstoffs". Annalen der Physik und Chemie. 88 (2) 253–256. doi:10.1002/andp.18280880206.
  27. ↑ Kauffman (2001), pp. 121–133.
  28. ↑ Lipman, Timothy O.. (August 1964). "Wohler's preparation of urea and the fate of vitalism". Journal of Chemical Education. 41 (8) 452. doi:10.1021/ed041p452.
  29. ↑ (April 1937). "Metabolism of ketonic acids in animal tissues". The Biochemical Journal. 31 (4) 645–660. doi:10.1042/bj0310645.
  30. ↑ (December 2021). Glycolysis: How a 300yr long research journey that started with the desire to improve alcoholic beverages kept revolutionizing biochemistry. Current Opinion in Systems Biology. 28. doi:10.1016/j.coisb.2021.100380.
  31. ↑ Tropp (2012), pp. 19–20.
  32. ↑ Krebs (2012), p. 32.
  33. ↑ Butler (2009), p. 5.
  34. ↑ Chandan (2007), pp. 193–194.
  35. ↑ (2008). "Lehninger Principles of Biochemistry". Macmillan. ISBN 978-0716771081.
  36. ↑ (2011). "Bromophenols in marine algae and their bioactivities". Marine Drugs. 9 (7) 1273–1292. doi:10.3390/md9071273.
  37. ↑ (2014-06-05). "Bromine is an essential trace element for assembly of collagen IV scaffolds in tissue development and architecture". Cell. 157 (6) 1380–1392. doi:10.1016/j.cell.2014.05.009.
  38. ↑ (2024-05-05). "Bromine contamination and risk management in terrestrial and aquatic ecosystems". Journal of Hazardous Materials. 469. doi:10.1016/j.jhazmat.2024.133881.
  39. ↑ (2018). "Salt an Essential Nutrient: Advances in Understanding Salt Taste Detection Using Drosophila as a Model System". Journal of Experimental Neuroscience. 12. doi:10.1177/1179069518806894.
  40. ↑ (2003-09-01). Sodium—A Functional Plant Nutrient. Critical Reviews in Plant Sciences. 22 (5) 391–416. doi:10.1080/07352680390243495.
  41. ↑ (2024). "Analogy of silicon and boron in plant nutrition". Frontiers in Plant Science. 15. doi:10.3389/fpls.2024.1353706.
  42. ↑ CHNOPS: Elements of Life. Socratica.
  43. ↑ (2023). "The elements of life: A biocentric tour of the periodic table". Advances in Microbial Physiology. 82 1–127. doi:10.1016/bs.ampbs.2022.11.001.
  44. ↑ (2023). "The elements of life: A biocentric tour of the periodic table". Advances in Microbial Physiology. 82 1–127. doi:10.1016/bs.ampbs.2022.11.001.
  45. ↑ Nielsen (1999), pp. 283–303.
  46. ↑ Slabaugh (2007), pp. 3–6.
  47. ↑ (2018-12-01). Folding, Assembly, and Persistence: The Essential Nature and Origins of Biopolymers. Journal of Molecular Evolution. 86 (9) 598–610. doi:10.1007/s00239-018-9876-2.
  48. ↑ A Background on Carbohydrates and Sugars. IFIC.
  49. ↑ Chandel, Navdeep S.. (2021). Carbohydrate Metabolism. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 13 (1). doi:10.1101/cshperspect.a040568.
  50. ↑ (2026). Physiology, Carbohydrates. StatPearls.
  51. ↑ 51.00 51.01 51.02 51.03 51.04 51.05 51.06 51.07 51.08 51.09 51.10 51.11 51.12 51.13 51.14 (2000-01-01). Lehninger Principles of Biochemistry. 5. ISBN 978-3-662-08290-4. doi:10.1007/978-3-662-08289-8.
  52. ↑ Voet (2005), pp. 358–359.
  53. ↑ PubChem. Sucrose. pubchem.ncbi.nlm.nih.gov.
  54. ↑ 54.0 54.1 PubChem. (+)-Lactose. pubchem.ncbi.nlm.nih.gov.
  55. ↑ Varki (1999), p. 17.
  56. ↑ Stryer (2007), p. 328.
  57. ↑ Voet (2005), Ch. 12 లిపిడ్లు మరియు పొరలు.
  58. ↑ (2023). Biochemistry, Lipids. StatPearls.
  59. ↑ (October 2025). Gut microbiota-derived short-chain fatty acids and their role in human health and disease. Nature Reviews Microbiology. 23 (10) 635–651. doi:10.1038/s41579-025-01183-w.
  60. ↑ (2025-03-05). 4.4 Lipids. Biology and Chemistry for Human Biosciences.
  61. ↑ Cholesterol (C27H46O). pubchemlite.lcsb.uni.lu.
  62. ↑ PhD, Chris Masterjohn. (2008-11-09). Cholesterol's Hydroxyl Group. Harnessing the Power of Nutrients.
  63. ↑ Dietary fat and your health | HealthLink BC. www.healthlinkbc.ca.
  64. ↑ 64.0 64.1 (2024-10-28). "Perspective on the health effects of unsaturated fatty acids and commonly consumed plant oils high in unsaturated fat". The British Journal of Nutrition. 132 (8) 1039–1050. doi:10.1017/S0007114524002459.
  65. ↑ View of Lipids in pharmaceutical and cosmetic preparations. grasasyaceites.revistas.csic.es.
  66. ↑ (2025-08-28). "Lipid-Based Drug Delivery Systems: Concepts and Recent Advances in Transdermal Applications". Nanomaterials. 15 (17) 1326. doi:10.3390/nano15171326.
  67. ↑ Pal, Mia Michaela. (2021). "Glutamate: The Master Neurotransmitter and Its Implications in Chronic Stress and Mood Disorders". Frontiers in Human Neuroscience. 15. doi:10.3389/fnhum.2021.722323.
  68. ↑ Metzler (2001), p. 58.
  69. ↑ Squire, John. (2019-11-14). "Special Issue: The Actin-Myosin Interaction in Muscle: Background and Overview". International Journal of Molecular Sciences. 20 (22) 5715. doi:10.3390/ijms20225715.
  70. ↑ (2010). "How antibodies fold". Trends in Biochemical Sciences. 35 (4) 189–198. doi:10.1016/j.tibs.2009.11.005.
  71. ↑ (2001). Immunobiology. Garland Science. ISBN 978-0-8153-3642-6.
  72. ↑ (May 2019). "Sickle Cell Disease-Genetics, Pathophysiology, Clinical Presentation and Treatment". International Journal of Neonatal Screening. 5 (2) 20. doi:10.3390/ijns5020020.
  73. ↑ Fromm and Hargrove (2012), pp. 35–51.
  74. ↑ (2024-04-30). Biochemistry, Essential Amino Acids. StatPearls [Internet].
  75. ↑ (May 2009). "Arginine metabolism and nutrition in growth, health and disease". Amino Acids. 37 (1) 153–168. doi:10.1007/s00726-008-0210-y.
  76. ↑ (2026). Physiology, Metabolism. StatPearls.
  77. ↑ (2026). Biochemistry, Protein Catabolism. StatPearls.
  78. ↑ (2015). "Concepts of Biology – 1st Canadian Edition". BCcampus. ISBN 978-1-989623-99-2.
  79. ↑ Homology - Site Guide - NCBI. www.ncbi.nlm.nih.gov.
  80. ↑ Pearson, William R.. (June 2013). "An introduction to sequence similarity ("homology") searching". Current Protocols in Bioinformatics. Chapter 3 3.1.1–3.1.8. doi:10.1002/0471250953.bi0301s42.
  81. ↑ Gabaldón, Toni. (2007-02-24). "Evolution of proteins and proteomes: a phylogenetics approach". Evolutionary Bioinformatics Online. 1 51–61.
  82. ↑ (2013). "Homology-based inference sets the bar high for protein function prediction". BMC Bioinformatics. 14 Suppl 3 (Suppl 3) S7. doi:10.1186/1471-2105-14-S3-S7.
  83. ↑ Saenger (1984), p. 84.
  84. ↑ Disaccharide. Encyclopedia Britannica.
  85. ↑ Fromm and Hargrove (2012), pp. 163–180.
  86. ↑ Voet (2005), Ch. 17 Glycolysis.
  87. ↑ (17 September 2015). A Dictionary of Biology. Oxford University Press. ISBN 978-0-19-871437-8. doi:10.1093/acref/9780198714378.001.0001.
  88. ↑ Fromm and Hargrove (2012), pp. 183–194.

ఉదహరించిన సాహిత్యం

30em

మరింత పఠనం

30em

  • Fruton, Joseph S. Proteins, Enzymes, Genes: The Interplay of Chemistry and Biology. Yale University Press: New Haven, 1999. 0-300-07608-8
  • Keith Roberts, Martin Raff, Bruce Alberts, Peter Walter, Julian Lewis and Alexander Johnson, Molecular Biology of the Cell
    • 4వ ఎడిషన్, Routledge, మార్చి, 2002, హార్డ్‌కవర్, 1616 పుటలు. 0-8153-3218-1
    • 3వ ఎడిషన్, Garland, 1994, 0-8153-1620-8
    • 2వ ఎడిషన్, Garland, 1989, 0-8240-3695-6
  • Kohler, Robert. From Medical Chemistry to Biochemistry: The Making of a Biomedical Discipline. Cambridge University Press, 1982.
  • (2017). "Wikipedia as a gateway to biomedical research: The relative distribution and use of citations in the English Wikipedia". PLOS ONE. 12 (12). doi:10.1371/journal.pone.0190046.

బాహ్య లంకెలు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Biochemistry” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Biochemistry ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=జీవ_రసాయన_శాస్త్రం&oldid=3978"