అవిడిన్

From LTRC
అవిడిన్ కుటుంబం
2 బయోటిన్‌లతో కూడిన స్ట్రెప్టావిడిన్ యొక్క టెట్రామెరిక్ నిర్మాణం
గుర్తింపు సంఖ్యలు
చిహ్నం అవిడిన్
Pfam PF01382
InterPro IPR005468
PROSITE PDOC00499
CATH 1slf
SCOP2 1slf / SCOPe / SUPFAM
అందుబాటులో ఉన్న ప్రోటీన్ నిర్మాణాలు: PDB IPR005468 PF01382 ( ECOD ; PDBsum ) AlphaFold IPR005468 PF01382

అవిడిన్ అనేది పక్షులు, సరీసృపాలు మరియు ఉభయచరాల అండవాహికలలో ఉత్పత్తి చేయబడి, వాటి గుడ్డు తెల్లసొనలో నిక్షిప్తమయ్యే ఒక టెట్రామెరిక్ బయోటిన్-బంధిత ప్రోటీన్. అవిడిన్ కుటుంబానికి చెందిన డైమెరిక్ సభ్యులు కొన్ని బ్యాక్టీరియాలలో కూడా కనిపిస్తాయి.[1] కోడి గుడ్డు తెల్లసొనలో, అవిడిన్ మొత్తం ప్రోటీన్‌లో సుమారు 0.05% ఉంటుంది (ఒక గుడ్డుకు సుమారు 1800 μg). ఈ టెట్రామెరిక్ ప్రోటీన్ నాలుగు ఒకే విధమైన సబ్‌యూనిట్‌లను (హోమోటెట్రామర్) కలిగి ఉంటుంది, వీటిలో ప్రతి ఒక్కటి బయోటిన్ (విటమిన్ B7, విటమిన్ H) ను అధిక అనుబంధం మరియు విశిష్టతతో బంధించగలదు. అవిడిన్-బయోటిన్ కాంప్లెక్స్ యొక్క విఘటన స్థిరాంకం KD ≈ 10−15 M గా కొలవబడింది, ఇది తెలిసిన అత్యంత బలమైన నాన్-కోవాలెంట్ బంధాలలో ఒకటిగా నిలుస్తుంది.[2]

దాని టెట్రామెరిక్ రూపంలో, అవిడిన్ పరిమాణం 66–69 kDa ఉంటుందని అంచనా.[3] అణు భారం లో 10% కార్బోహైడ్రేట్ ద్వారా వస్తుంది, ఇది నాలుగు నుండి ఐదు మానోజ్ మరియు మూడు N-ఎసిటైల్ గ్లూకోసమైన్ అవశేషాలతో కూడి ఉంటుంది.[4] అవిడిన్ యొక్క కార్బోహైడ్రేట్ భాగాలు కనీసం మూడు ప్రత్యేకమైన ఒలిగోశాకరైడ్ నిర్మాణ రకాలను కలిగి ఉంటాయి, ఇవి నిర్మాణం మరియు కూర్పులో సమానంగా ఉంటాయి.[5]

క్రియాశీల అవిడిన్ పచ్చి గుడ్డులో కనిపిస్తుంది, కానీ వంట చేసేటప్పుడు అది వేడికి గురయ్యే స్థాయిని బట్టి, బయోటిన్‌ను బంధించడానికి అందుబాటులో ఉండే అణువుల పరిమాణం మారవచ్చు. గుడ్లలో అవిడిన్ యొక్క సహజ పనితీరు తెలియదు, అయినప్పటికీ ఇది బ్యాక్టీరియా పెరుగుదలకు సహాయపడే బయోటిన్‌ను బంధించడం ద్వారా బ్యాక్టీరియా పెరుగుదల నిరోధకంగా పనిచేయడానికి అండవాహికలో తయారవుతుందని భావించబడింది. దీనికి సాక్ష్యంగా, సమానమైన బయోటిన్ అనుబంధం మరియు చాలా సారూప్యమైన బంధన స్థానాన్ని కలిగి ఉన్న స్ట్రెప్టావిడిన్ అనే సంబంధిత ప్రోటీన్, కొన్ని Streptomyces బ్యాక్టీరియా జాతుల ద్వారా తయారు చేయబడుతుంది మరియు ఇది యాంటీబయోటిక్ మాదిరిగా పోటీ పడే బ్యాక్టీరియా పెరుగుదలను నిరోధించడానికి ఉపయోగపడుతుందని భావిస్తారు.[6]

వాణిజ్యపరంగా తయారు చేయబడిన ఉత్పత్తి నుండి అవిడిన్ యొక్క నాన్-గ్లైకోసైలేటెడ్ రూపం వేరు చేయబడింది; అయితే, నాన్-గ్లైకోసైలేటెడ్ రూపం సహజంగా సంభవిస్తుందా లేదా తయారీ ప్రక్రియ యొక్క ఉత్పత్తియా అనేది ఖచ్చితంగా తెలియదు.[7]

ఆవిష్కరణ

అవిడిన్‌ను Esmond Emerson Snell (1914–2003) కనుగొన్నారు. ఈ ఆవిష్కరణ పచ్చి గుడ్డు తెల్లసొన ఆహారంగా తీసుకునే కోడిపిల్లలలో, వాటి ఆహారంలో విటమిన్ అందుబాటులో ఉన్నప్పటికీ బయోటిన్ లోపం ఉందని గమనించడంతో ప్రారంభమైంది.[8] గుడ్డు తెల్లసొనలోని ఒక భాగం బయోటిన్‌ను వేరు చేస్తోందని నిర్ధారించబడింది,[8] దీనిని స్నెల్ ఈస్ట్ పరీక్షను ఉపయోగించి in vitro లో ధృవీకరించారు.[9] స్నెల్ తరువాత బయోటిన్ బంధానికి కారణమైన గుడ్డు తెల్లసొనలోని భాగాన్ని వేరు చేశారు, మరియు Paul György తో కలిసి, వేరు చేయబడిన గుడ్డు ప్రోటీన్ బయోటిన్ లోపానికి లేదా "ఎగ్ వైట్ ఇంజరీ"కి కారణమని నిర్ధారించారు.[10] ఆ సమయంలో ఈ ప్రోటీన్‌కు టెక్సాస్ విశ్వవిద్యాలయం పరిశోధకులు తాత్కాలికంగా అవిడాల్బుమిన్ (అక్షరాలా, ఆకలితో ఉన్న ఆల్బుమిన్) అని పేరు పెట్టారు.[10] ప్రోటీన్ పేరు తరువాత బయోటిన్ పట్ల దాని అనుబంధం ఆధారంగా "అవిడిన్" (avid + biotin) గా సవరించబడింది.[11]

అప్లికేషన్లు

1970లలో జరిగిన పరిశోధనలు అవిడిన్-బయోటిన్ వ్యవస్థను జీవశాస్త్రాలలో శక్తివంతమైన సాధనంగా స్థాపించడంలో సహాయపడ్డాయి. అవిడిన్-బయోటిన్ కాంప్లెక్స్ యొక్క బలం మరియు విశిష్టతను గుర్తించి, పరిశోధకులు కోడి అవిడిన్ మరియు స్ట్రెప్టావిడిన్‌లను అనేక పరిశోధన ప్రాజెక్టులలో ప్రోబ్స్‌గా మరియు అఫినిటీ మ్యాట్రిక్స్‌లుగా ఉపయోగించడం ప్రారంభించారు.[12][13][14][15] కొద్దికాలం తర్వాత, పరిశోధకులు బేయర్ మరియు Wilchek యాంటీబాడీలు మరియు ఇతర బయోమోలిక్యూల్స్‌ను బయోటినైలేట్ చేయడానికి కొత్త పద్ధతులు మరియు రియాజెంట్లను అభివృద్ధి చేశారు,[16][17] ఇది అవిడిన్-బయోటిన్ వ్యవస్థను అనేక బయోటెక్నాలజికల్ అప్లికేషన్లకు బదిలీ చేయడానికి అనుమతించింది. నేడు, అవిడిన్ పరిశోధన మరియు డయాగ్నోస్టిక్స్ నుండి వైద్య పరికరాలు మరియు ఫార్మాస్యూటికల్స్ వరకు వివిధ రకాల అప్లికేషన్లలో ఉపయోగించబడుతోంది.

అవిడిన్‌కు బయోటిన్ పట్ల ఉన్న అనుబంధం western blot, ELISA, ELISPOT మరియు పుల్-డౌన్ పరీక్షలతో సహా విస్తృతమైన బయోకెమికల్ పరీక్షలలో ఉపయోగించబడుతుంది. కొన్ని సందర్భాల్లో బయోటినైలేటెడ్ యాంటీబాడీల వాడకం radioimmunoassay వ్యవస్థలలో రేడియో అయోడిన్ లేబుల్ చేయబడిన యాంటీబాడీలను భర్తీ చేయడానికి అనుమతించింది, తద్వారా రేడియోధార్మికత లేని పరీక్షా వ్యవస్థను అందించింది.

ఘన మద్దతులపై స్థిరీకరించబడిన అవిడిన్, బయోటిన్-లేబుల్ చేయబడిన ప్రోటీన్ లేదా న్యూక్లియిక్ యాసిడ్ అణువులను సంగ్రహించడానికి శుద్దీకరణ మాధ్యమంగా కూడా ఉపయోగించబడుతుంది. ఉదాహరణకు, కణ ఉపరితల ప్రోటీన్లను మెమ్బ్రేన్ అభేద్యమైన బయోటిన్ రియాజెంట్‌తో ప్రత్యేకంగా లేబుల్ చేయవచ్చు, ఆపై అవిడిన్-ఆధారిత మద్దతును ఉపయోగించి ప్రత్యేకంగా సంగ్రహించవచ్చు.

సవరించిన రూపాలు

ప్రాథమికంగా ఛార్జ్ చేయబడిన గ్లైకోప్రోటీన్‌గా, అవిడిన్ కొన్ని అప్లికేషన్లలో నాన్-స్పెసిఫిక్ బంధాన్ని ప్రదర్శిస్తుంది. Neutralite avidin, సవరించిన ఆర్జినైన్‌లతో కూడిన డీగ్లైకోసైలేటెడ్ అవిడిన్, మరింత తటస్థ ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ (pI) ని ప్రదర్శిస్తుంది మరియు నాన్-స్పెసిఫిక్ బంధం సమస్యలు తలెత్తినప్పుడు స్థానిక అవిడిన్‌కు ప్రత్యామ్నాయంగా అందుబాటులో ఉంటుంది. కోడి అవిడిన్ యొక్క డీగ్లైకోసైలేటెడ్, తటస్థ రూపాలు సిగ్మా-ఆల్డ్రిచ్ (ఎక్స్‌ట్రావిడిన్), థర్మో సైంటిఫిక్ (న్యూట్రావిడిన్), ఇన్విట్రోజెన్ (న్యూట్రావిడిన్) మరియు ఇ-ప్రోటీన్స్ (న్యూట్రాలైట్) ద్వారా అందుబాటులో ఉన్నాయి.

అవిడిన్-బయోటిన్ బంధం యొక్క బలాన్ని బట్టి, అవిడిన్-బయోటిన్ కాంప్లెక్స్ యొక్క విఘటనకు ప్రోటీన్ డీనేచరేషన్‌కు కారణమయ్యే తీవ్రమైన పరిస్థితులు అవసరం. అవిడిన్-బయోటిన్ కాంప్లెక్స్ యొక్క రివర్సిబుల్ కాని స్వభావం, సంగ్రహించబడిన లిగాండ్‌ను విడుదల చేయడం అవసరమైన అఫినిటీ క్రోమాటోగ్రఫీ అప్లికేషన్లలో అవిడిన్ యొక్క అప్లికేషన్‌ను పరిమితం చేయవచ్చు. పరిశోధకులు బంధన స్థాన టైరోసిన్ యొక్క నైట్రేషన్ లేదా అయోడినేషన్ ద్వారా రివర్సిబుల్ బంధన లక్షణాలతో కూడిన అవిడిన్‌ను సృష్టించారు.[18] సవరించిన అవిడిన్ pH 4 వద్ద బలమైన బయోటిన్ బంధన లక్షణాలను ప్రదర్శిస్తుంది మరియు pH 10 లేదా అంతకంటే ఎక్కువ వద్ద బయోటిన్‌ను విడుదల చేస్తుంది.[18] బయోటిన్ పట్ల తగ్గిన అనుబంధం కలిగిన అవిడిన్ యొక్క మోనోమెరిక్ రూపం కూడా అనేక వాణిజ్యపరంగా లభించే అఫినిటీ రెసిన్‌లలో ఉపయోగించబడుతుంది. మోనోమెరిక్ అవిడిన్ స్థిరీకరించబడిన స్థానిక అవిడిన్‌ను యూరియా లేదా గ్వానిడిన్ HCl (6–8 M) తో చికిత్స చేయడం ద్వారా సృష్టించబడుతుంది, ఇది తక్కువ విఘటన KD ≈ 10−7M ని ఇస్తుంది.[19] ఇది తక్కువ సాంద్రత కలిగిన బయోటిన్ లేదా తక్కువ pH పరిస్థితులను ఉపయోగించి, తేలికపాటి, డీనేచర్ చేయని పరిస్థితులలో అవిడిన్ మ్యాట్రిక్స్ నుండి ఎల్యూషన్‌ను అనుమతిస్తుంది. క్రాస్‌లింకింగ్ లేకుండా ఒకే అధిక అనుబంధ బయోటిన్ బంధన స్థానం కోసం, అవిడిన్ యొక్క దూరపు బంధువు అయిన స్ట్రెప్టావిడిన్ యొక్క మోనోవాలెంట్ వెర్షన్‌ను ఉపయోగించవచ్చు.[20]

బయోటిన్ బంధాన్ని నిరోధించడం

అవిడిన్ యొక్క ఉష్ణ స్థిరత్వం మరియు బయోటిన్ బంధన చర్య పరిశోధకులకు ఆచరణాత్మక మరియు సైద్ధాంతిక ఆసక్తిని కలిగిస్తాయి, ఎందుకంటే అవిడిన్ స్థిరత్వం అసాధారణంగా ఎక్కువగా ఉంటుంది మరియు అవిడిన్ మానవ ఆహారంలో ఒక యాంటీన్యూట్రియెంట్.[21] Biochemical and Biophysical Research Communications లో ప్రచురించబడిన 1966 అధ్యయనం అవిడిన్ నిర్మాణం 70 °C కంటే తక్కువ ఉష్ణోగ్రతల వద్ద స్థిరంగా ఉంటుందని కనుగొంది. 70 °C పైన, అవిడిన్ నిర్మాణం వేగంగా దెబ్బతింటుంది మరియు 85 °C వద్ద, నిర్మాణం మరియు బయోటిన్‌ను బంధించే సామర్థ్యం గణనీయంగా కోల్పోవడం కనిపిస్తుంది.[22] Journal of Food Science కోసం 1991 నాటి పరీక్ష వండిన గుడ్డు తెల్లసొనలో గణనీయమైన అవిడిన్ చర్యను గుర్తించింది: "వేయించిన, ఉడికించిన (2 నిమి) గుడ్డు తెల్లసొనలో మిగిలి ఉన్న సగటు అవిడిన్ చర్య పచ్చి గుడ్డు తెల్లసొనలో ఉన్న చర్యలో 33, 71 మరియు 40%." గుడ్డు తెల్లసొనలోని అన్ని చల్లని ప్రాంతాలను తగినంతగా వేడి చేయడానికి వంట సమయాలు సరిపోవని పరీక్ష ఊహించింది. అవిడిన్ యొక్క బయోటిన్ బంధన సామర్థ్యాన్ని పూర్తిగా నిష్క్రియం చేయడానికి 4 నిమిషాల కంటే ఎక్కువ సమయం ఉడకబెట్టడం అవసరం.[23]

1992 నాటి ఒక అధ్యయనం అవిడిన్ యొక్క బయోటిన్ బంధన చర్య యొక్క ఉష్ణ నిష్క్రియం D121 °C = 25 నిమిషాలు మరియు z = 33 °C ద్వారా వివరించబడిందని కనుగొంది. ఈ అధ్యయనం "ఉష్ణ డీనేచరేషన్ పై అవిడిన్ యొక్క బంధన స్థానం నాశనం చేయబడుతుంది" అనే ముందస్తు ఊహలతో విభేదించింది.[21]

అవిడిన్ యొక్క బయోటిన్-బంధన లక్షణాలు సిరల థ్రాంబోసిస్ చికిత్సలో ఉపయోగించే దీర్ఘకాలిక తక్కువ మాలిక్యులర్ వెయిట్ హెపారిన్, idrabiotaparinux అభివృద్ధి సమయంలో ఉపయోగించబడ్డాయి. idraparinux యొక్క దీర్ఘకాలిక స్వభావం కారణంగా, రక్తస్రావం సమస్యల క్లినికల్ నిర్వహణ గురించి ఆందోళనలు వ్యక్తమయ్యాయి. ఇడ్రాపరినక్స్ అణువుకు బయోటిన్ భాగాన్ని జోడించడం ద్వారా, ఇడ్రాబియోటాపరినక్స్ ఏర్పడింది; రక్తస్రావం జరిగినప్పుడు దాని యాంటీకోగ్యులెంట్ చర్యను అవిడిన్ యొక్క ఇంట్రావీనస్ ఇన్ఫ్యూషన్ ద్వారా తిప్పికొట్టవచ్చు.[24]

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

[14]

[13]

[16]

[5]

[24]

[21]

[23]

[8]

[10]

[2]

[4]

[15]

[1]

[6]

[7]

[12]

[20]

[19]

[3]

[11]

[18]

[22]

[9]

[17]

  1. ↑ 1.0 1.1 (August 2007). "Rhizavidin from Rhizobium etli: the first natural dimer in the avidin protein family". The Biochemical Journal. 405 (3) 397–405. doi:10.1042/BJ20070076.
  2. ↑ 2.0 2.1 (December 1963). "Avidin. 1. The Use of (14-C)Biotin for Kinetic Studies and for Assay". The Biochemical Journal. 89 (3) 585–91. doi:10.1042/bj0890585.
  3. ↑ 3.0 3.1 (1984). "Avidin, a high affinity biotin-binding protein, as a tool and subject of biological research". Medical Biology. 62 (1) 5–26.
  4. ↑ 4.0 4.1 (1975). Avidin. Advances in Protein Chemistry. 29 85–133. ISBN 978-0-12-034229-7. doi:10.1016/S0065-3233(08)60411-8.
  5. ↑ 5.0 5.1 (October 1982). "Compositional and structural heterogeneity of avidin glycopeptides". Biochemistry. 21 (21) 5334–41. doi:10.1021/bi00264a033.
  6. ↑ 6.0 6.1 (April 1989). "Crystal structure of core streptavidin determined from multiwavelength anomalous diffraction of synchrotron radiation". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 86 (7) 2190–4. doi:10.1073/pnas.86.7.2190.
  7. ↑ 7.0 7.1 (November 1987). "Biotin binding to avidin. Oligosaccharide side chain not required for ligand association". The Biochemical Journal. 248 (1) 167–71. doi:10.1042/bj2480167.
  8. ↑ 8.0 8.1 8.2 (September 1940). "Egg-White Injury in Chicks and ITS Relationship to a Deficiency of Vitamin H (Biotin)". Science. 92 (2384) 224–5. doi:10.1126/science.92.2384.224.
  9. ↑ 9.0 9.1 (1940). "A Quantitative Test for Biotin and Observations Regarding its Occurrence and Properties". Journal of the American Chemical Society. 62 175–8. doi:10.1021/ja01858a052.
  10. ↑ 10.0 10.1 10.2 (May 1941). "Egg-White Injury as the Result of Nonabsorption or Inactivation of Biotin". Science. 93 (2420) 477–8. doi:10.1126/science.93.2420.477.
  11. ↑ 11.0 11.1 (2004). The Discovery of Avidin by Esmond E. Snell. The Journal of Biological Chemistry. 279 (41) e5–e6. doi:10.1016/S0021-9258(20)77095-X.
  12. ↑ 12.0 12.1 (October 1976). "An approach to the targeted attachment of peptides and proteins to solid supports". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 73 (10) 3516–8. doi:10.1073/pnas.73.10.3516.
  13. ↑ 13.0 13.1 (August 1976). "Preparation of ferritin-avidin conjugates by reductive alkylation for use in electron microscopic cytochemistry". The Journal of Histochemistry and Cytochemistry. 24 (8) 933–9. doi:10.1177/24.8.182877.
  14. ↑ 14.0 14.1 (September 1976). "An electron microscope study of the relative positions of the 4S and ribosomal RNA genes in HeLa cells mitochondrial DNA". Cell. 9 (1) 81–90. doi:10.1016/0092-8674(76)90054-4.
  15. ↑ 15.0 15.1 (June 1977). "Use of the avidin-biotin complex for the localization of actin and myosin with fluorescence microscopy". The Journal of Cell Biology. 73 (3) 783–8. doi:10.1083/jcb.73.3.783.
  16. ↑ 16.0 16.1 (September 1985). "3-(N-Maleimido-propionyl)biocytin: a versatile thiol-specific biotinylating reagent". Analytical Biochemistry. 149 (2) 529–36. doi:10.1016/0003-2697(85)90609-8.
  17. ↑ 17.0 17.1 (July 1986). "p-Diazobenzoyl biocytin--a new biotinylating reagent for the labeling of tyrosines and histidines in proteins". Biochemical and Biophysical Research Communications. 138 (2) 872–9. doi:10.1016/S0006-291X(86)80577-0.
  18. ↑ 18.0 18.1 18.2 (May 1996). "Reversibility of biotin-binding by selective modification of tyrosine in avidin". The Biochemical Journal. 316 (1) 193–9. doi:10.1042/bj3160193.
  19. ↑ 19.0 19.1 (1990). "Monovalent avidin affinity columns". 184 194–200. ISBN 978-0-12-182085-5. doi:10.1016/0076-6879(90)84274-K.
  20. ↑ 20.0 20.1 (April 2006). "A monovalent streptavidin with a single femtomolar biotin binding site". Nature Methods. 3 (4) 267–73. doi:10.1038/nmeth861.
  21. ↑ 21.0 21.1 21.2 (1992). "Kinetics of thermal inactivation of avidin". Food Research International. 25 (2) 89–92. doi:10.1016/0963-9969(92)90148-X.
  22. ↑ 22.0 22.1 (1966). "Optical rotatory dispersion studies of the heat denaturation of avidin and the avidin-biotin complex". Biochemical and Biophysical Research Communications. 25 (5) 524–8. doi:10.1016/0006-291X(66)90623-1.
  23. ↑ 23.0 23.1 (1991). "Residual Avid in Activity in Cooked Egg White Assayed with Improved Sensitivity". Journal of Food Science. 56 (3) 707–9. doi:10.1111/j.1365-2621.1991.tb05361.x.
  24. ↑ 24.0 24.1 (January 2012). "Enoxaparin followed by once-weekly idrabiotaparinux versus enoxaparin plus warfarin for patients with acute symptomatic pulmonary embolism: a randomised, double-blind, double-dummy, non-inferiority trial". Lancet. 379 (9811) 123–9. doi:10.1016/S0140-6736(11)61505-5.

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Avidin” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Avidin ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=అవిడిన్&oldid=3970"