Fas लिगैंड

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Fas लिगैंड (FasL, जिसे CD95L या Apo-1L के रूप में भी जाना जाता है) ट्यूमर नेक्रोसिस फैक्टर (TNF) सुपरफैमिली में एक टाइप-II ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन है। यह Fas रिसेप्टर (CD95) से जुड़कर एपोप्टोसिस (कोशिका मृत्यु) को प्रेरित करता है, और NF-κB तथा MAPK जैसे गैर-एपोप्टोटिक मार्गों को भी सक्रिय करता है। FasL झिल्ली-बद्ध (membrane-bound) और घुलनशील रूपों में मौजूद होता है, और मुख्य रूप से साइटोटॉक्सिक टी लिम्फोसाइट्स और नेचुरल किलर सेल्स द्वारा व्यक्त किया जाता है। यह प्रतिरक्षा विनियमन, प्रतिरक्षा विशेषाधिकार (immune privilege), कैंसर, ऑटोइम्यूनिटी और प्रत्यारोपण में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। FasL की अभिव्यक्ति और कार्य को प्रतिरक्षा होमियोस्टैसिस बनाए रखने के लिए सख्ती से विनियमित किया जाता है।

संरचना

Fas लिगैंड ट्यूमर नेक्रोसिस फैक्टर (TNF) सुपरफैमिली में अपनी सदस्यता के माध्यम से एक टाइप-II ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन के रूप में कार्य करता है। यह अपने आधिकारिक नामों FasL और CD95L या Apo-1L के तहत कार्य करता है। 281 अमीनो एसिड के साथ, यह प्रोटीन तीन पहचाने जाने योग्य संरचनात्मक घटकों का निर्माण करता है, जिसमें एक इंट्रासेल्युलर N-टर्मिनल डोमेन शामिल है, जिसके बाद एक ट्रांसमेम्ब्रेन डोमेन आता है जो एक एक्स्ट्रासेल्युलर C-टर्मिनल डोमेन की ओर ले जाता है। FasL की बाइंडिंग गतिविधि इसके एक्स्ट्रासेल्युलर डोमेन में निहित है जो एपोप्टोटिक संकेतों को शुरू करने के लिए Fas रिसेप्टर जुड़ाव को ट्रिगर करता है।[1]

Fas लिगैंड की संरचना का सरल चित्रण

FasL का जैविक अस्तित्व दो अलग-अलग रूपों के माध्यम से होता है जो झिल्ली-बद्ध और घुलनशील हैं। झिल्ली-बद्ध प्रोटीन तीन समान सबयूनिट्स के रूप में मौजूद होता है जो रिसेप्टर सक्रियण तंत्र और पूर्ण एपोप्टोटिक कार्यक्षमता के लिए प्राथमिक कारक दोनों के रूप में कार्य करते हैं।[2] FasL का घुलनशील रूप (sFasL) झिल्ली-बद्ध FasL के मेटालोप्रोटीनेज-मध्यस्थता वाले प्रोटियोलिटिक क्लीवेज से उत्पन्न होता है, विशेष रूप से मैट्रिक्स मेटालोप्रोटीनेज-7 (MMP-7) के माध्यम से। Fas रिसेप्टर्स के साथ जुड़ने की क्षमता के बावजूद, FasL के घुलनशील रूप में एपोप्टोसिस प्रेरण के लिए बहुत कम क्षमता होती है, जबकि शोधकर्ता मानते हैं कि यह प्रतिरक्षा प्रणाली की गतिविधियों को संशोधित करने का कार्य करता है।

एपोप्टोसिस-प्रासंगिक डोमेन जिसे TNF होमोलॉजी डोमेन (THD) के रूप में जाना जाता है, FasL को TNF परिवार के प्रोटीन लिगैंड्स के अन्य सदस्यों के समान संरचनात्मक विशेषताएं प्रदान करता है ताकि रिसेप्टर इंटरैक्शन और ट्राइमर गठन दोनों को बढ़ावा दिया जा सके। संरचनात्मक गुण लिगैंड को अपनी जैविक भूमिका और Fas-व्यक्त करने वाली कोशिकाओं की चयनात्मक हत्या को पूरा करने में सक्षम बनाते हैं।[3]

कार्य

Fas लिगैंड अपने रिसेप्टर Fas (CD95) से जुड़कर लक्षित कोशिका की एपोप्टोटिक प्रक्रियाओं को ट्रिगर करता है, जो कई कोशिका प्रकारों पर मौजूद होता है।[4] Fas रिसेप्टर लिगैंड बाइंडिंग के बाद अपनी मोनोमेरिक अवस्था से ट्राइमेरिक रूप में बदल जाता है और FADD (Fas-associated death domain) प्रोटीन को आकर्षित करता है। प्रोकेसपेस-8 की भर्ती FADD के माध्यम से तब तक होती है जब तक कि डेथ-इंड्यूसिंग सिग्नलिंग कॉम्प्लेक्स (DISC) नहीं बन जाता। DISC कॉम्प्लेक्स सक्रिय कैस्पेसेस की एक श्रृंखला को ट्रिगर करता है जो सब्सट्रेट क्लीवेज गतिविधियां करते हैं, जिसके परिणामस्वरूप एपोप्टोटिक सेलुलर ब्रेकडाउन होता है।

FasL-मध्यस्थता वाला एपोप्टोसिस मानव शरीर विज्ञान में कई महत्वपूर्ण जैविक कार्य करता है। परिधीय प्रतिरक्षा प्रणाली ठीक से कार्य करने के लिए FasL पर निर्भर करती है क्योंकि यह उन लिम्फोसाइटों को हटा देती है जो स्वयं पर हमला करते हैं।[5] प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया का संकुचन चरण FasL पर निर्भर है क्योंकि यह अणु रोगजनकों के उन्मूलन के बाद सक्रिय लिम्फोसाइटों को खत्म करने के लिए एक प्रमुख कारक के रूप में कार्य करता है। FasL वायरस-संक्रमित कोशिकाओं और परिवर्तित क्षमता वाली कोशिकाओं के उन्मूलन का कारण बनकर ऊतकों के होमियोस्टैटिक रखरखाव को सक्षम बनाता है।

FasL की एपोप्टोसिस-संबंधित भूमिका की पहचान की गई है, जबकि वैज्ञानिकों ने यह भी खोजा है कि FasL NF-κB और MAPK सिग्नलिंग मार्गों दोनों को सक्रिय करता है जो कोशिका अस्तित्व की स्थितियों का समर्थन करते हैं और सेलुलर सूजन और प्रसार का कारण बनते हैं।[6] Fas-FasL सिग्नलिंग प्रणाली पर्यावरणीय तत्वों के कारण एपोप्टोटिक और गैर-एपोप्टोटिक भूमिकाओं के रूप में कार्य करती है।

प्रतिरक्षा विशेषाधिकार (Immune privilege)

Fas लिगैंड प्रतिरक्षा विशेषाधिकार का एक प्रमुख मध्यस्थ है, जो कुछ ऊतकों में पाई जाने वाली एक इम्यूनोरेगुलेटरी प्रक्रिया है ताकि उन्हें प्रतिरक्षा-मध्यस्थता विनाश से बचाया जा सके। प्रतिरक्षा-विशेषाधिकार प्राप्त साइटें आंख, मस्तिष्क, वृषण और प्लेसेंटा हैं। ये ऊतक Fas-व्यक्त करने वाले लिम्फोसाइटों को एपोप्टोसिस द्वारा मारने के लिए स्थानीय प्रतिरक्षा उत्तेजना पर या संवैधानिक रूप से FasL व्यक्त करते हैं।[7]

उदाहरण के लिए, आंख में, कॉर्नियल एंडोथेलियम और रेटिनल पिगमेंट एपिथेलियम द्वारा FasL अभिव्यक्ति प्रत्यारोपित ऊतकों की प्रतिरक्षा सहनशीलता और प्रतिरक्षा अस्वीकृति को कम करने के लिए जिम्मेदार है।[8] इसी तरह, वृषण और प्लेसेंटा क्रमशः रोगाणु कोशिकाओं और विकासशील भ्रूण को संभावित रूप से हानिकारक प्रतिरक्षा हमले से बचाने के लिए FasL का उपयोग करते हैं।

प्रतिरक्षा विशेषाधिकार में FasL का कार्य पूरी तरह से सुरक्षात्मक नहीं है; इन ऊतकों द्वारा असामान्य या अत्यधिक FasL अभिव्यक्ति संभावित रूप से रोगजनक सूजन या ऊतक चोट का कारण बन सकती है।[9] फिर भी, FasL प्रतिरक्षा चोरी का एक महत्वपूर्ण पहलू बना हुआ है, शारीरिक रूप से और साथ ही रोगजनक रूप से, जैसे कि उन ट्यूमर में जो प्रतिरक्षा विशेषाधिकार की स्थितियों का अनुकरण करते हैं।

रिसेप्टर

  • FasR: Fas रिसेप्टर (FasR), जिसे CD95 के रूप में भी जाना जाता है, डेथ रिसेप्टर परिवार के सबसे अधिक अध्ययन किए गए सदस्यों में से एक है। FasR को एन्कोड करने वाला जीन मनुष्यों में क्रोमोसोम 10 पर और चूहों में क्रोमोसोम 19 पर स्थित है।[10] अध्ययनों ने आठ स्प्लिस वेरिएंट तक की पहचान की है, जो प्रोटीन के सात अलग-अलग आइसोफॉर्म को जन्म देते हैं। इनमें से कई आइसोफॉर्म दुर्लभ हैप्लोटाइप से जुड़े हैं, जो अक्सर रोग स्थितियों से जुड़े होते हैं। एपोप्टोसिस-प्रेरित Fas रिसेप्टर, जिसे आइसोफॉर्म 1 कहा जाता है, एक टाइप I ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन है जिसमें तीन सिस्टीन-समृद्ध स्यूडो-रिपीट, एक ट्रांसमेम्ब्रेन डोमेन और एक इंट्रासेल्युलर डेथ डोमेन होता है।
  • DcR3: डिकॉय रिसेप्टर 3 (DcR3) ट्यूमर नेक्रोसिस फैक्टर (TNF) सुपरफैमिली में हाल ही में खोजा गया एक डिकॉय रिसेप्टर है। यह FasL, LIGHT और TL1A से जुड़ता है। DcR3 एक घुलनशील रिसेप्टर है जिसमें सिग्नल ट्रांसडक्शन क्षमताओं की कमी होती है, इसलिए इसका नाम "डिकॉय" है। यह झिल्ली-बद्ध Fas लिगैंड से प्रतिस्पर्धी रूप से जुड़कर FasR-FasL इंटरैक्शन को रोकने का कार्य करता है, जिससे इसकी गतिविधि बेअसर हो जाती है।

Expression

सक्रिय साइटोटॉक्सिक टी लिम्फोसाइट्स (CTLs) और नेचुरल किलर (NK) कोशिकाएं मुख्य रूप से Fas लिगैंड को अभिव्यक्त करती हैं ताकि वे अपने प्रतिरक्षा प्रभावक कार्यों के माध्यम से लक्षित एपोप्टोसिस (कोशिका मृत्यु) विनियमन के लिए इस अणु का उपयोग कर सकें।[11] Fas लिगैंड प्रतिरक्षा विशेषाधिकार प्राप्त क्षेत्रों में स्थित होता है, जिसमें आंख, वृषण और प्लेसेंटा शामिल हैं, ताकि आक्रमणकारी प्रतिरक्षा कोशिकाओं से छुटकारा पाया जा सके और इस प्रकार प्रतिरक्षात्मक सहनशीलता (immunological tolerance) स्थापित की जा सके।

FasL अभिव्यक्ति के लिए नियामक प्रक्रियाएं ट्रांसक्रिप्शनल और पोस्ट-ट्रांसक्रिप्शनल दोनों चरणों में कार्य करती हैं। FasL की जीन अभिव्यक्ति साइटोकिन्स द्वारा नियंत्रित होती है, जिसमें इंटरल्यूकिन-2 (IL-2) और ट्यूमर नेक्रोसिस फैक्टर-अल्फा (TNF-α) के साथ-साथ इंटरफेरॉन-गामा (IFN-γ) शामिल हैं।[12] प्रतिरक्षा कोशिकाओं में FasL की अभिव्यक्ति तनाव संकेतों के संपर्क में आने के साथ-साथ टी सेल रिसेप्टर सक्रियण के साथ संयुक्त एंटीजन उत्तेजना के माध्यम से काफी बढ़ जाती है।

Regulation

Fas लिगैंड की अभिव्यक्ति और कार्य को कई स्तरों पर सख्ती से विनियमित किया जाता है ताकि सही प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया सुनिश्चित की जा सके और ऊतक क्षति से बचा जा सके।

Transcriptional and post-transcriptional control

FasL जीन अभिव्यक्ति को NFAT (सक्रिय टी कोशिकाओं का परमाणु कारक), AP-1 (एक्टिवेटर प्रोटीन 1), और NF-κB जैसे ट्रांसक्रिप्शन कारकों द्वारा नियंत्रित किया जाता है। ये ट्रांसक्रिप्शन कारक टी सेल रिसेप्टर (TCR) उत्तेजना, साइटोकाइन सिग्नलिंग और सेलुलर तनाव पर सक्रिय होते हैं।[13] पोस्ट-ट्रांसक्रिप्शनल रूप से, FasL mRNA की स्थिरता और अनुवाद को RNA-बाइंडिंग प्रोटीन और माइक्रोRNA द्वारा नियंत्रित किया जा सकता है।

Proteolytic cleavage

मेम्ब्रेन-बाउंड FasL का इसके घुलनशील रूप में विखंडन (cleavage) मेटालोप्रोटीनिस, जैसे कि मैट्रिक्स मेटालोप्रोटीनिस-7 (MMP-7) द्वारा सुगम होता है। विखंडन FasL की एपोप्टोटिक गतिविधि को कम करता है और प्रतिरक्षा प्रतिक्रियाओं को दबाने या Fas सिग्नलिंग को गैर-एपोप्टोटिक मार्गों में पुनर्निर्देशित करने का कार्य कर सकता है।[14]

Intracellular modulators

कोशिका के भीतर, कई नियामक प्रोटीन डाउनस्ट्रीम Fas सिग्नलिंग मार्ग को प्रभावित करते हैं। c-FLIP, जो DISC पर एक सुस्थापित कैस्पेज़-8 भर्ती अवरोधक है और इस प्रकार एपोप्टोसिस को रोकता है, भी मौजूद होता है।[15] FasL यूबिक्विटिनेशन और गिरावट में प्रोटीन घटक इसके कार्य को ठीक से ट्यून करने के लिए विनियमित करने में मदद करते हैं।

Signaling pathways

जब यह अपने रिसेप्टर से जुड़ता है, तो FasL शास्त्रीय बाह्य एपोप्टोटिक मार्ग को ट्रिगर करता है, लेकिन सेलुलर संदर्भ और इंट्रासेल्युलर नियामक प्रोटीन की उपलब्धता के आधार पर कई गैर-एपोप्टोटिक सिग्नल ट्रांसडक्शन कैस्केड को भी प्रेरित करता है।[16]

Apoptotic signaling

एपोप्टोटिक मार्ग Fas रिसेप्टर के ट्राइमेराइज़ेशन और एडाप्टर अणु FADD की भर्ती के साथ शुरू होता है। FADD प्रोकैस्पेज़-8 की भर्ती को प्रेरित करता है, जिसके परिणामस्वरूप डेथ-इंड्यूसिंग सिग्नलिंग कॉम्प्लेक्स (DISC) का निर्माण होता है। सक्रिय कैस्पेज़-8 बाद में डाउनस्ट्रीम इफ़ेक्टर कैस्पेज़, जैसे कि कैस्पेज़-3 को सक्रिय करता है, ताकि डीएनए विखंडन, कोशिका संकुचन और मेम्ब्रेन ब्लीबिंग के माध्यम से एपोप्टोसिस हो सके।[17]

Non-apoptotic signaling

कुछ कोशिका प्रकारों में FasL-Fas इंटरैक्शन गैर-एपोप्टोटिक मार्गों को सक्रिय करता है। ये हैं:

  • NF-κB मार्ग: प्रो-इंफ्लेमेटरी साइटोकिन्स और एंटी-एपोप्टोटिक प्रोटीन के प्रेरण को नियंत्रित करता है।[16]
  • MAPK मार्ग: कोशिका प्रसार, विभेदन और उत्तरजीविता को नियंत्रित करते हैं। Fas सिग्नलिंग का परिणाम—चाहे एपोप्टोटिक हो या गैर-एपोप्टोटिक—c-FLIP, एपोप्टोसिस के अवरोधक प्रोटीन (IAPs), और सेलुलर परिवेश (जैसे, उत्तरजीविता कारकों या प्रतिरक्षा साइटोकिन्स की उपलब्धता) सहित नियामक प्रोटीन की अभिव्यक्ति के स्तर द्वारा शासित होता है। इसकी दोहरी क्षमता Fas सिग्नलिंग को प्रतिरक्षा मॉड्यूलेशन और बीमारी में बहुमुखी और जटिल बनाती है।
एपोप्टोसिस में शामिल सिग्नल ट्रांसडक्शन मार्गों का अवलोकन

Interactions

Fas लिगैंड को निम्नलिखित के साथ इंटरैक्ट करते हुए दिखाया गया है:

Clinical significance

FasL-Fas सिग्नलिंग अक्ष प्रतिरक्षा कार्य का एक केंद्रीय नियामक है, और इसका डिसरेगुलेशन कई रोग प्रक्रियाओं के रोगजनन में शामिल रहा है। इसका नैदानिक महत्व ऑटोइम्यून बीमारियों, कैंसर इम्यूनोलॉजी और प्रत्यारोपण चिकित्सा में फैला हुआ है।

Autoimmune diseases

असामान्य Fas-FasL सिग्नलिंग को ऑटो-रिएक्टिव टी कोशिकाओं और बी कोशिकाओं के अस्तित्व से जोड़ा गया है, जिससे परिधीय प्रतिरक्षा सहनशीलता का विघटन होता है।[12] इस संबंध में सबसे अच्छी तरह से अध्ययन किए गए विकारों में से एक ऑटोइम्यून लिम्फोप्रोलिफेरेटिव सिंड्रोम (ALPS) है, जो Fas या FasL में उत्परिवर्तन के कारण होने वाला एक आनुवंशिक विकार है जो लिम्फोसाइटोसिस और ऑटोइम्यून बीमारी के उद्भव की ओर ले जाता है। इसी तरह, कम FasL कार्य को सिस्टमिक लुपस एरिथेमेटोसस (SLE) से जोड़ा गया है, जहां स्व-रिएक्टिव कोशिकाओं का बिगड़ा हुआ एपोप्टोसिस रोग के एटियलजि में भूमिका निभाता है।

Fas के सिग्नलिंग मार्ग। डैश वाली ग्रे लाइनें JNK सिग्नलिंग में कई चरणों का प्रतिनिधित्व करती हैं।

Cancer

कैंसर कोशिकाओं द्वारा FasL अभिव्यक्ति प्रतिरक्षा से बचने की एक रणनीति है।[19] कई ट्यूमर कोशिकाएं Fas-अभिव्यक्त करने वाली TILs, विशेष रूप से साइटोटॉक्सिक CD8+ टी कोशिकाओं के बीच एपोप्टोसिस को ट्रिगर करने के लिए अपनी सतह पर FasL को अभिव्यक्त करती हैं। इसे "Fas काउंटरअटैक" कहा जाता है, जिसके द्वारा ट्यूमर प्रतिरक्षा निगरानी से बचने और अपने प्रसार को जारी रखने में सक्षम होते हैं। इसके अतिरिक्त, ट्यूमर का वातावरण घुलनशील FasL का स्राव कर सकता है, जो स्थानीय इम्यूनोसप्रेशन में योगदान देता है।

Transplantation

प्रत्यारोपण वातावरण में, FasL ग्राफ्ट सहनशीलता और अस्वीकृति दोनों में भाग लेता है। हालांकि दाता ऊतकों के भीतर FasL की अभिव्यक्ति मेजबान प्रतिरक्षा कोशिकाओं में एपोप्टोसिस की सुविधा प्रदान कर सकती है और ग्राफ्ट उत्तरजीविता बनाए रख सकती है,[20] FasL की अधिकता का विपरीत प्रभाव हो सकता है जिससे सूजन और ग्राफ्ट को नुकसान हो सकता है। प्रयोगात्मक साक्ष्य ने संकेत दिया है कि FasL स्तरों का हेरफेर ग्राफ्ट सहनशीलता और अस्वीकृति के बीच संतुलन को नियंत्रित करेगा।

Evolutionary change

यूनिवर्सिटी ऑफ कैलिफोर्निया डेविस कॉम्प्रिहेंसिव कैंसर सेंटर के शोधकर्ताओं ने FasL में एक छोटा आनुवंशिक उत्परिवर्तन पहचाना है जो यह समझा सकता है कि मनुष्य ठोस ट्यूमर को प्रभावी ढंग से लक्षित करने के लिए क्यों संघर्ष करते हैं। यह उत्परिवर्तन FasL को प्लास्मिन, एक ट्यूमर-संबद्ध एंजाइम, द्वारा निष्क्रिय होने के प्रति अधिक संवेदनशील बनाता है। यह भेद्यता विशेष रूप से मनुष्यों में है और चिंपांजी जैसे गैर-मानव प्राइमेट्स में अनुपस्थित है।[21]

References

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स्रोत: अंग्रेज़ी विकिपीडिया के “Fas ligand” लेख का अनुवाद। मूल लेख: https://en.wikipedia.org/wiki/Fas_ligand यह अनुवाद स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।

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