প্রোটিওমিক্স

From LTRC
Revision as of 11:23, 6 October 2026 by Digantasen (talk | contribs) (ইংরেজি উইকিপিডিয়ার “Proteomics” নিবন্ধের বাংলা অনুবাদ)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
একটি নমুনা বাহকে MALDI mass spectrometry নমুনার রোবোটিক প্রস্তুতি

প্রোটিওমিক্স (Proteomics) হলো প্রোটিন-এর বৃহৎ পরিসরের অধ্যয়ন।[1] প্রোটিওম হলো কোনো জীব বা সিস্টেম দ্বারা উৎপাদিত বা পরিবর্তিত প্রোটিনের সম্পূর্ণ সেট। প্রোটিওমিক্স একটি আন্তঃবিভাগীয় ক্ষেত্র যা প্রোটিনের গঠন, বিন্যাস এবং সক্রিয়তার সামগ্রিক স্তর থেকে প্রোটিওম অনুসন্ধানের কাজ করে। যদিও প্রোটিওমের পরিধি এবং জটিলতা অত্যন্ত বিশাল, সাম্প্রতিক প্রযুক্তিগত অগ্রগতি প্রোটিওম বিশ্লেষণের সংবেদনশীলতা এবং পরিধিকে উল্লেখযোগ্যভাবে প্রসারিত করেছে।[2]

প্রোটিওমিক্স বলতে সাধারণত প্রোটিন এবং প্রোটিওমের বৃহৎ পরিসরের পরীক্ষামূলক বিশ্লেষণকে বোঝায়, তবে এটি প্রায়শই বিশেষভাবে প্রোটিন বিশুদ্ধকরণ এবং মাস স্পেকট্রোমেট্রি-কে নির্দেশ করে। প্রকৃতপক্ষে, লক্ষ লক্ষ কোষের সমন্বয়ে গঠিত বৃহৎ নমুনা এবং একক কোষ—উভয় ক্ষেত্রেই প্রোটিওম বিশ্লেষণের জন্য মাস স্পেকট্রোমেট্রি সবচেয়ে শক্তিশালী পদ্ধতি।[3][4][5][6]

প্রোটিন হলো সমস্ত জীবন্ত প্রাণীর অত্যাবশ্যকীয় ম্যাক্রোমলিকিউল, যার অনেক কাজ রয়েছে, যেমন—পেশী কলার কাঠামোগত তন্তু গঠন, খাদ্যের এনজাইমেটিক হজম, অথবা ডিএনএ-এর সংশ্লেষণ ও প্রতিলিপি তৈরি। এছাড়াও, অন্যান্য ধরনের প্রোটিনের মধ্যে রয়েছে অ্যান্টিবডি, যা একটি জীবকে সংক্রমণের হাত থেকে রক্ষা করে এবং হরমোন, যা শরীরের বিভিন্ন অংশে গুরুত্বপূর্ণ সংকেত পাঠায়।

প্রোটিওমিক্স ক্রমবর্ধমান সংখ্যক প্রোটিন শনাক্তকরণে সক্ষম। এটি সময় এবং কোষ বা জীবের সম্মুখীন হওয়া স্বতন্ত্র প্রয়োজনীয়তা বা চাপের সাথে পরিবর্তিত হয়।[7]

কম্পিউটেশনাল প্রোটিওমিক্স (Computational proteomics) হলো একটি আন্তঃবিভাগীয় ক্ষেত্র এবং বায়োইনফরমেটিক্স-এর একটি বিশেষ শাখা, যা প্রোটিওম অধ্যয়নের জন্য কম্পিউটেশনাল কৌশল ব্যবহার করে। বিশেষত, কম্পিউটেশনাল প্রোটিওমিক্স পেপটাইড শনাক্তকরণ কৌশলের উপর ভিত্তি করে প্রতিষ্ঠিত[8] এবং এটি প্রোটিন (যেমন—প্রোটিন শনাক্তকরণ, পরিমাণ নির্ধারণ, প্রোটিন-প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া, গঠন...) এবং জিনোমিক্স (যেমন—জিনের প্রকাশ এবং প্রোটিনের প্রকাশ) সম্পর্কিত বিপুল পরিমাণ ভিন্নধর্মী ডেটা একত্রিত করতে সাহায্য করে। প্রোটিওমিক্স এবং কম্পিউটেশনাল প্রোটিওমিক্স উভয়ের ফলাফলই বায়োমেডিক্যাল ইঞ্জিনিয়ারিং, বায়োটেকনোলজি এবং কৃষি-খাদ্য গবেষণায় ব্যবহৃত হয়।[9]

ইতিহাস এবং ব্যুৎপত্তি

প্রোটিনের প্রথম দিকের অধ্যয়ন যা প্রোটিওমিক্স হিসেবে গণ্য হতে পারে, তা ১৯৭৪ সালে শুরু হয়। এটি ছিল ব্যাকটেরিয়াম Escherichia coli-এর প্রোটিনগুলোর দ্বিমাত্রিক জেল এবং ম্যাপিং প্রবর্তনের পর।[10]

প্রোটিওম শব্দটি প্রোটিন এবং জিনোম শব্দের একটি মিশ্রণ। এটি ১৯৯৪ সালে মার্ক উইলকিন্স কর্তৃক উদ্ভাবিত হয়, যখন তিনি ম্যাককুয়ারি বিশ্ববিদ্যালয়ে ডক্টরেট ছাত্র ছিলেন।[11] তিনি ১৯৯৫ সালে প্রথম নিবেদিত প্রোটিওমিক্স গবেষণাগার প্রতিষ্ঠা করেন।[12][13]

সমস্যার জটিলতা

জিনোমিক্স এবং ট্রান্সক্রিপ্টোমিক্স-এর পর, প্রোটিওমিক্স হলো জৈবিক সিস্টেম অধ্যয়নের পরবর্তী ধাপ। এটি জিনোমিক্সের চেয়ে বেশি জটিল, কারণ একটি জীবের জিনোম কম-বেশি স্থির থাকে, যেখানে প্রোটিওম কোষ থেকে কোষে এবং সময় থেকে সময়ে পরিবর্তিত হয়। বিভিন্ন কোষের প্রকারে স্বতন্ত্র জিন প্রকাশিত হয়, যার অর্থ হলো একটি কোষে উৎপাদিত প্রোটিনের মৌলিক সেটটিও শনাক্ত করতে হয়।[14]

অতীতে এই ঘটনাটি আরএনএ বিশ্লেষণের মাধ্যমে মূল্যায়ন করা হতো, যা প্রোটিন উপাদানের সাথে কোনো সম্পর্ক দেখাতে ব্যর্থ হয়েছিল।[15][16] বর্তমানে এটি জানা গেছে যে এমআরএনএ সবসময় প্রোটিনে রূপান্তরিত হয় না,[17] এবং নির্দিষ্ট পরিমাণ এমআরএনএ-এর জন্য উৎপাদিত প্রোটিনের পরিমাণ নির্ভর করে এটি কোন জিন থেকে প্রতিলিপি হয়েছে এবং কোষের শারীরবৃত্তীয় অবস্থার উপর। প্রোটিওমিক্স প্রোটিনের উপস্থিতি নিশ্চিত করে এবং এর পরিমাণের সরাসরি পরিমাপ প্রদান করে।[18]

পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশন

মূল নিবন্ধ: Post-translational modification শুধুমাত্র এমআরএনএ থেকে রূপান্তরই পার্থক্য সৃষ্টি করে না, বরং অনেক প্রোটিন অনুবাদের (translation) পরে বিভিন্ন ধরনের রাসায়নিক পরিবর্তনের মধ্য দিয়ে যায়। সবচেয়ে সাধারণ এবং ব্যাপকভাবে অধ্যয়ন করা পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশনের মধ্যে রয়েছে ফসফোরিলেশন এবং গ্লাইকোসিলেশন। এই পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশনগুলোর অনেকগুলোই প্রোটিনের কার্যকারিতার জন্য অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ।[19]

ফসফোরিলেশন

এরকম একটি পরিবর্তন হলো ফসফোরিলেশন, যা কোষ সংকেত প্রক্রিয়ায় অনেক এনজাইম এবং কাঠামোগত প্রোটিনের ক্ষেত্রে ঘটে। নির্দিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিডে—সবচেয়ে সাধারণ হলো সেরিন এবং থ্রিওনিন[20]—ফসফেট যুক্ত হওয়া, যা সেরিন-থ্রিওনিন কাইনেজ দ্বারা মধ্যস্থতা পায়, অথবা খুব কম ক্ষেত্রে টাইরোসিন কাইনেজ দ্বারা মধ্যস্থতা পায়, যার ফলে প্রোটিনটি অন্যান্য প্রোটিনের একটি স্বতন্ত্র সেটের সাথে আবদ্ধ বা মিথস্ক্রিয়া করার লক্ষ্যবস্তু হয়ে ওঠে যা ফসফোরিলেটেড ডোমেনকে শনাক্ত করে।[21]

যেহেতু প্রোটিন ফসফোরিলেশন সবচেয়ে বেশি অধ্যয়ন করা প্রোটিন পরিবর্তনগুলোর মধ্যে একটি, তাই অনেক "প্রোটিওমিক" প্রচেষ্টা নির্দিষ্ট পরিস্থিতিতে কোনো নির্দিষ্ট কোষ বা টিস্যুর প্রোটিনের ফসফোরিলেটেড সেট নির্ধারণের দিকে মনোনিবেশ করে।[22] এটি বিজ্ঞানীদের সেই সংকেত পথগুলো সম্পর্কে সতর্ক করে যা সেই মুহূর্তে সক্রিয় থাকতে পারে।

ইউবিকুইটিনেশন

ইউবিকুইটিন হলো একটি ছোট প্রোটিন যা ই৩ ইউবিকুইটিন লাইগেজ নামক এনজাইম দ্বারা নির্দিষ্ট প্রোটিন সাবস্ট্রেটের সাথে যুক্ত হতে পারে। কোন প্রোটিনগুলো পলি-ইউবিকুইটিনেটেড তা নির্ধারণ করা প্রোটিন পথগুলো কীভাবে নিয়ন্ত্রিত হয় তা বুঝতে সাহায্য করে।[23] তাই এটি একটি অতিরিক্ত বৈধ "প্রোটিওমিক" অধ্যয়ন। একইভাবে, একজন গবেষক যখন নির্ধারণ করেন যে প্রতিটি লাইগেজ দ্বারা কোন সাবস্ট্রেটগুলো ইউবিকুইটিনেটেড হয়, তখন নির্দিষ্ট কোষের প্রকারে কোন লাইগেজগুলো প্রকাশিত হয় তা নির্ধারণ করা সহায়ক।[24]

অতিরিক্ত পরিবর্তন

ফসফোরিলেশন এবং ইউবিকুইটিনেশন ছাড়াও, প্রোটিনগুলো (অন্যান্যগুলোর মধ্যে) মিথাইলেশন, অ্যাসিটাইলেশন, গ্লাইকোসিলেশন, অক্সিডেশন এবং নাইট্রোসাইলেশন-এর মধ্য দিয়ে যেতে পারে। কিছু প্রোটিন এই সমস্ত পরিবর্তনের মধ্য দিয়ে যায়, প্রায়শই সময়-নির্ভর সমন্বয়ে। এটি প্রোটিনের গঠন এবং কার্যকারিতা অধ্যয়নের সম্ভাব্য জটিলতাকে চিত্রিত করে।

স্বতন্ত্র সেটিংসে স্বতন্ত্র প্রোটিন তৈরি হয়

একটি কোষ বিভিন্ন সময়ে বা বিভিন্ন পরিস্থিতিতে, উদাহরণস্বরূপ বিকাশ, কোষীয় বিভেদ, কোষ চক্র, বা কার্সিনোজেনেসিস-এর সময় বিভিন্ন সেটের প্রোটিন তৈরি করতে পারে। প্রোটিওমের জটিলতা আরও বৃদ্ধি করে, যেমনটি উল্লেখ করা হয়েছে, বেশিরভাগ প্রোটিনই বিস্তৃত পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল পরিবর্তনের মধ্য দিয়ে যেতে সক্ষম।

অতএব, একটি "প্রোটিওমিক্স" অধ্যয়ন খুব দ্রুত জটিল হয়ে উঠতে পারে, এমনকি যদি অধ্যয়নের বিষয়টি সীমাবদ্ধ থাকে। আরও উচ্চাভিলাষী সেটিংসে, যেমন যখন কোনো নির্দিষ্ট ক্যান্সারের উপপ্রকারের জন্য একটি বায়োমার্কার খোঁজা হয়, তখন প্রোটিওমিক্স বিজ্ঞানী বিভ্রান্তিকর কারণগুলো কমাতে এবং পরীক্ষামূলক গোলমাল (experimental noise) হিসাব করতে একাধিক ক্যান্সার রোগীর কাছ থেকে একাধিক রক্ত সিরাম নমুনা অধ্যয়ন করার সিদ্ধান্ত নিতে পারেন।[25] সুতরাং, প্রোটিওমের গতিশীল জটিলতার হিসাব করার জন্য কখনও কখনও জটিল পরীক্ষামূলক নকশার প্রয়োজন হয়।

জিনোমিক্স এবং প্রোটিওমিক্স অধ্যয়নের সীমাবদ্ধতা

প্রোটিওমিক্স অনেক কারণে জিনোমিক্সের চেয়ে বোঝার একটি ভিন্ন স্তর প্রদান করে:

  • একটি জিনের প্রতিলিপির স্তর তার প্রোটিনে অনুবাদ স্তরের কেবল একটি মোটামুটি অনুমান দেয়।[26] প্রচুর পরিমাণে উৎপাদিত একটি এমআরএনএ দ্রুত ক্ষয় হতে পারে বা অদক্ষভাবে অনুবাদ হতে পারে, যার ফলে অল্প পরিমাণে প্রোটিন তৈরি হয়।
  • উপরে উল্লিখিত হিসাবে, অনেক প্রোটিন পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশন-এর অভিজ্ঞতা লাভ করে যা তাদের কার্যকলাপকে গভীরভাবে প্রভাবিত করে; উদাহরণস্বরূপ, কিছু প্রোটিন ফসফোরিলেটেড না হওয়া পর্যন্ত সক্রিয় হয় না। ফসফোরোপ্রোটিওমিক্স এবং গ্লাইকোপ্রোটিওমিক্স-এর মতো পদ্ধতিগুলো পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশন অধ্যয়নের জন্য ব্যবহৃত হয়।
  • অনেক ট্রান্সক্রিপ্ট অল্টারনেটিভ স্প্লাইসিং বা বিকল্প পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল পরিবর্তনের মাধ্যমে একাধিক প্রোটিনের জন্ম দেয়।
  • অনেক প্রোটিন অন্যান্য প্রোটিন বা আরএনএ অণুর সাথে কমপ্লেক্স গঠন করে এবং কেবল এই অন্যান্য অণুর উপস্থিতিতেই কাজ করে।
  • প্রোটিন ক্ষয়ের হার প্রোটিন উপাদানে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।[27]

পুনরুৎপাদনযোগ্যতা। প্রোটিওমিক্স পরীক্ষায় পুনরুৎপাদনযোগ্যতাকে প্রভাবিত করে এমন একটি প্রধান কারণ হলো মাস স্পেকট্রোমিটার পরিমাপ করতে পারে তার চেয়ে অনেক বেশি পেপটাইডের একই সাথে ইলুশন। এটি ডেটা-ডিপেন্ডেন্ট অ্যাকুইজিশন-এর কারণে পরীক্ষার মধ্যে স্টোকাস্টিক পার্থক্য সৃষ্টি করে। যদিও প্রাথমিক বৃহৎ পরিসরের শটগান প্রোটিওমিক্স বিশ্লেষণগুলো গবেষণাগারগুলোর মধ্যে যথেষ্ট পরিবর্তনশীলতা দেখিয়েছিল,[28][29] সম্ভবত গবেষণাগারগুলোর মধ্যে প্রযুক্তিগত এবং পরীক্ষামূলক পার্থক্যের কারণে, সাম্প্রতিক মাস স্পেকট্রোমেট্রি বিশ্লেষণে পুনরুৎপাদনযোগ্যতা উন্নত হয়েছে, বিশেষ করে প্রোটিন স্তরে।[30] উল্লেখযোগ্যভাবে, টার্গেটেড প্রোটিওমিক্স শটগান পদ্ধতির তুলনায় বর্ধিত পুনরুৎপাদনযোগ্যতা এবং পুনরাবৃত্তিযোগ্যতা দেখায়, যদিও ডেটা ঘনত্ব এবং কার্যকারিতার বিনিময়ে।[31]

ডেটার গুণমান। প্রোটিওমিক বিশ্লেষণ স্বয়ংক্রিয়করণের জন্য অত্যন্ত উপযুক্ত এবং বড় ডেটাসেট তৈরি করা হয়, যা সফটওয়্যার অ্যালগরিদম দ্বারা প্রক্রিয়া করা হয়। ফিল্টার প্যারামিটারগুলো ভুল হিট (false hits) সংখ্যা কমাতে ব্যবহৃত হয়, কিন্তু সেগুলো নির্মূল করা যায় না। বিজ্ঞানীরা এই সচেতনতার প্রয়োজনীয়তা প্রকাশ করেছেন যে প্রোটিওমিক্স পরীক্ষাগুলো বিশ্লেষণাত্মক রসায়নের মানদণ্ড (পর্যাপ্ত ডেটার গুণমান, স্যানিটি চেক, বৈধতা) মেনে চলা উচিত।[32][33][34][35]

প্রোটিন অধ্যয়নের পদ্ধতি

প্রোটিওমিক্সে প্রোটিন অধ্যয়নের একাধিক পদ্ধতি রয়েছে। সাধারণত, প্রোটিনগুলো অ্যান্টিবডি (ইমিউনোঅ্যাসে), ইলেক্ট্রোফোরেটিক পৃথকীকরণ বা মাস স্পেকট্রোমেট্রি ব্যবহার করে শনাক্ত করা যেতে পারে। যদি একটি জটিল জৈবিক নমুনা বিশ্লেষণ করা হয়, তবে কোয়ান্টিটেটিভ ডট ব্লট বিশ্লেষণে (QDB) একটি অত্যন্ত নির্দিষ্ট অ্যান্টিবডি ব্যবহার করতে হবে, অথবা শনাক্তকরণ ধাপের আগে জৈব রাসায়নিক পৃথকীকরণ ব্যবহার করতে হবে, কারণ নমুনার মধ্যে খুব বেশি বিশ্লেষ্য (analytes) থাকে যা সঠিক শনাক্তকরণ এবং পরিমাণ নির্ধারণের জন্য বাধা সৃষ্টি করে।

অ্যান্টিবডি দিয়ে প্রোটিন শনাক্তকরণ (ইমিউনোঅ্যাসে)

নির্দিষ্ট প্রোটিন বা তাদের পরিবর্তিত রূপের জন্য অ্যান্টিবডি বায়োকেমিস্ট্রি এবং কোষ জীববিজ্ঞান গবেষণায় ব্যবহৃত হয়েছে। এগুলো বর্তমানে আণবিক জীববিজ্ঞানীদের দ্বারা ব্যবহৃত সবচেয়ে সাধারণ সরঞ্জামগুলোর মধ্যে একটি। প্রোটিন শনাক্তকরণের জন্য অ্যান্টিবডি ব্যবহার করে বেশ কয়েকটি নির্দিষ্ট কৌশল এবং প্রোটোকল রয়েছে। এনজাইম-লিঙ্কড ইমিউনোসরবেন্ট অ্যাসে (ELISA) কয়েক দশক ধরে নমুনার প্রোটিন শনাক্ত এবং পরিমাণগতভাবে পরিমাপ করতে ব্যবহৃত হয়ে আসছে। ওয়েস্টার্ন ব্লট পৃথক প্রোটিন শনাক্তকরণ এবং পরিমাণ নির্ধারণের জন্য ব্যবহার করা যেতে পারে, যেখানে প্রাথমিক ধাপে, একটি জটিল প্রোটিন মিশ্রণ SDS-PAGE ব্যবহার করে পৃথক করা হয় এবং তারপর আগ্রহের প্রোটিনটি একটি অ্যান্টিবডি ব্যবহার করে শনাক্ত করা হয়।[36]

পরিবর্তিত প্রোটিনগুলো সেই পরিবর্তনের জন্য নির্দিষ্ট একটি অ্যান্টিবডি তৈরি করে অধ্যয়ন করা যেতে পারে। উদাহরণস্বরূপ, কিছু অ্যান্টিবডি কেবল তখনই নির্দিষ্ট প্রোটিন শনাক্ত করে যখন তারা টাইরোসিন-ফসফোরিলেটেড হয়, এগুলোকে ফসফো-নির্দিষ্ট অ্যান্টিবডি বলা হয়। এছাড়াও, অন্যান্য পরিবর্তনের জন্য নির্দিষ্ট অ্যান্টিবডি রয়েছে। এগুলো সেই প্রোটিনগুলোর সেট নির্ধারণ করতে ব্যবহৃত হতে পারে যা আগ্রহের পরিবর্তনের মধ্য দিয়ে গেছে।[37]

ইমিউনোঅ্যাসেগুলো রিকম্বিন্যান্টভাবে তৈরি ইমিউনোগ্লোবুলিন ডেরিভেটিভ বা কৃত্রিমভাবে ডিজাইন করা প্রোটিন স্ক্যাফোল্ড ব্যবহার করেও করা যেতে পারে যা উচ্চ অ্যান্টিজেন নির্দিষ্টতার জন্য নির্বাচিত হয়। এই ধরনের বাইন্ডারগুলোর মধ্যে রয়েছে একক ডোমেইন অ্যান্টিবডি ফ্র্যাগমেন্ট (ন্যানোবডি),[38] ডিজাইন করা অ্যানকিরিন রিপিট প্রোটিন (DARPins)[39] এবং অ্যাপটামার।[40]

আণবিক স্তরে রোগ শনাক্তকরণ প্রাথমিক রোগ নির্ণয় এবং চিকিৎসার উদীয়মান বিপ্লবকে চালিত করছে। এই ক্ষেত্রের একটি চ্যালেঞ্জ হলো প্রাথমিক রোগ নির্ণয়ের জন্য প্রোটিন বায়োমার্কারগুলো খুব কম পরিমাণে থাকতে পারে। প্রচলিত ইমিউনোঅ্যাসে প্রযুক্তির সাথে শনাক্তকরণের নিম্ন সীমা হলো আপার ফেমটোমোলার রেঞ্জ (10−13 M)। ডিজিটাল ইমিউনোঅ্যাসে প্রযুক্তি শনাক্তকরণের সংবেদনশীলতা তিন লগ উন্নত করেছে, অ্যাটোমোলার রেঞ্জ (10−16 M) পর্যন্ত। এই সক্ষমতা রোগ নির্ণয় এবং থেরাপিউটিক্সে নতুন অগ্রগতি উন্মোচনের সম্ভাবনা রাখে, কিন্তু এই ধরনের প্রযুক্তিগুলো ম্যানুয়াল পদ্ধতির মধ্যে সীমাবদ্ধ রাখা হয়েছে যা দক্ষ রুটিন ব্যবহারের জন্য খুব একটা উপযুক্ত নয়।[41]

অ্যান্টিবডি-মুক্ত প্রোটিন শনাক্তকরণ

যদিও আণবিক জীববিজ্ঞানে অ্যান্টিবডি দিয়ে প্রোটিন শনাক্তকরণ এখনও খুব সাধারণ, অন্যান্য পদ্ধতিও তৈরি করা হয়েছে, যা অ্যান্টিবডির উপর নির্ভর করে না। এই পদ্ধতিগুলো বিভিন্ন সুবিধা প্রদান করে, উদাহরণস্বরূপ, তারা প্রায়শই একটি প্রোটিন বা পেপটাইডের ক্রম নির্ধারণ করতে সক্ষম হয়, তাদের অ্যান্টিবডি-ভিত্তিক পদ্ধতির চেয়ে উচ্চ থ্রুপুট থাকতে পারে এবং তারা কখনও কখনও এমন প্রোটিন শনাক্ত এবং পরিমাণ নির্ধারণ করতে পারে যার জন্য কোনো অ্যান্টিবডি নেই।

শনাক্তকরণ পদ্ধতি

প্রোটিন বিশ্লেষণের অন্যতম প্রাচীন পদ্ধতি হলো এডম্যান ডিগ্রেডেশন (১৯৬৭ সালে প্রবর্তিত), যেখানে একটি একক পেপটাইড তার ক্রম সমাধান করার জন্য রাসায়নিক অবক্ষয়ের একাধিক ধাপের মধ্য দিয়ে যায়। এই প্রাথমিক পদ্ধতিগুলো বেশিরভাগই এমন প্রযুক্তি দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয়েছে যা উচ্চ থ্রুপুট প্রদান করে।

সম্প্রতি বাস্তবায়িত পদ্ধতিগুলো মাস স্পেকট্রোমেট্রি-ভিত্তিক কৌশল ব্যবহার করে, একটি উন্নয়ন যা ১৯৮০-এর দশকে তৈরি "সফট আয়োনাইজেশন" পদ্ধতিগুলোর আবিষ্কারের মাধ্যমে সম্ভব হয়েছিল, যেমন—ম্যাট্রিক্স-অ্যাসিস্টেড লেজার ডেসর্পশন/আয়োনাইজেশন (MALDI) এবং ইলেক্ট্রোস্প্রে আয়োনাইজেশন (ESI)। এই পদ্ধতিগুলো টপ-ডাউন এবং বটম-আপ প্রোটিওমিক্স ওয়ার্কফ্লোর জন্ম দিয়েছে যেখানে বিশ্লেষণের আগে প্রায়শই অতিরিক্ত পৃথকীকরণ করা হয় (নিচে দেখুন)।

পৃথকীকরণ পদ্ধতি

জটিল জৈবিক নমুনার বিশ্লেষণের জন্য, নমুনার জটিলতা হ্রাস করা প্রয়োজন। এটি ওয়ান-ডাইমেনশনাল বা টু-ডাইমেনশনাল জেল ইলেক্ট্রোফোরেসিস পৃথকীকরণের মাধ্যমে অফ-লাইনে করা যেতে পারে। সম্প্রতি, অন-লাইন পদ্ধতি তৈরি করা হয়েছে যেখানে পৃথক পেপটাইডগুলো (বটম-আপ প্রোটিওমিক্স পদ্ধতিতে) রিভার্সড-ফেজ ক্রোমাটোগ্রাফি ব্যবহার করে পৃথক করা হয় এবং তারপর, সরাসরি ইলেক্ট্রোস্প্রে আয়োনাইজেশন (ESI) ব্যবহার করে আয়োনাইজ করা হয়; পৃথকীকরণ এবং বিশ্লেষণের সরাসরি সংযোগ "অন-লাইন" বিশ্লেষণ শব্দটিকে ব্যাখ্যা করে।

হাইব্রিড প্রযুক্তি

বেশ কিছু হাইব্রিড প্রযুক্তি স্বতন্ত্র অ্যানালাইট (analytes) বিশুদ্ধকরণের জন্য অ্যান্টিবডি-ভিত্তিক পদ্ধতি ব্যবহার করে এবং পরবর্তীতে শনাক্তকরণ ও পরিমাপের জন্য ভর বর্ণালীবীক্ষণ (mass spectrometry) বিশ্লেষণ পরিচালনা করে। এই ধরনের পদ্ধতির উদাহরণ হলো ১৯৯৫ সালে র‍্যান্ডাল নেলসন কর্তৃক উদ্ভাবিত এমএসআইএ (মাস স্পেকট্রোমেট্রিক ইমিউনোঅ্যাসে)[42] এবং ২০০৪ সালে লেই অ্যান্ডারসন কর্তৃক প্রবর্তিত সিসকাপা (SISCAPA - Stable Isotope Standard Capture with Anti-Peptide Antibodies) পদ্ধতি।[43]

বর্তমান গবেষণার পদ্ধতিসমূহ

ফ্লুরোসেন্স টু-ডাইমেনশনাল ডিফারেনশিয়াল জেল ইলেকট্রোফোরেসিস (2-D DIGE)[44] পদ্ধতিটি 2-D DIGE প্রক্রিয়ার পরিবর্তন পরিমাপ করতে এবং নমুনাগুলোর মধ্যে পরিমাণগত পরিবর্তনের মাত্রা নির্ধারণের জন্য পরিসংখ্যানগতভাবে বৈধ সীমা (threshold) স্থাপনে ব্যবহৃত হতে পারে।[44]

তুলনামূলক প্রোটিওমিক বিশ্লেষণ প্রজননসহ জটিল জৈবিক ব্যবস্থায় প্রোটিনের ভূমিকা উন্মোচন করতে পারে। উদাহরণস্বরূপ, ট্রায়াজোফস (triazophos) নামক কীটনাশকের প্রয়োগ ব্রাউন প্ল্যান্টহপার (Nilaparvata lugens (Stål)) পতঙ্গের পুরুষ এক্সেসরি গ্ল্যান্ড প্রোটিনের (Acps) পরিমাণ বাড়িয়ে দেয়। এই প্রোটিনগুলো মিলনের সময় স্ত্রী পতঙ্গের দেহে স্থানান্তরিত হতে পারে, যা স্ত্রী পতঙ্গের প্রজনন ক্ষমতা (fecundity) বা জন্মহার বৃদ্ধি করে।[45] মিলনের পর স্ত্রী প্ল্যান্টহপার পুরুষদের কাছ থেকে কী ধরনের এক্সেসরি গ্ল্যান্ড প্রোটিন (Acps) এবং প্রজনন প্রোটিন গ্রহণ করে, তা শনাক্ত করতে গবেষকরা মিলনরত N. lugens স্ত্রী পতঙ্গের ওপর তুলনামূলক প্রোটিওমিক বিশ্লেষণ পরিচালনা করেন।[46] ফলাফল থেকে দেখা যায় যে, এই প্রোটিনগুলো N. lugens-এর প্রাপ্তবয়স্ক স্ত্রী ও পুরুষ পতঙ্গের প্রজনন প্রক্রিয়ায় অংশগ্রহণ করে।[46]

Arabidopsis পারক্সিজোমের প্রোটিওম বিশ্লেষণ[47] বৃহৎ পরিসরে নতুন পারক্সিজোম প্রোটিন শনাক্ত করার প্রধান নিরপেক্ষ পদ্ধতি হিসেবে প্রতিষ্ঠিত হয়েছে।[47]

মানব প্রোটিওমকে বৈশিষ্ট্যমণ্ডিত করার অনেক পদ্ধতি রয়েছে, যেখানে ২০,০০০ থেকে ২৫,০০০টি নন-রিডান্ড্যান্ট (non-redundant) প্রোটিন রয়েছে বলে ধারণা করা হয়। আরএনএ স্প্লাইসিং (RNA splicing) এবং প্রোটিওলাইসিস (proteolysis) প্রক্রিয়ার কারণে অনন্য প্রোটিন প্রজাতির সংখ্যা সম্ভবত ৫০,০০০ থেকে ৫,০০,০০০ পর্যন্ত বৃদ্ধি পেতে পারে। এছাড়া পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশন (post-translational modification) বিবেচনা করলে, অনন্য মানব প্রোটিনের মোট সংখ্যা কয়েক মিলিয়নের কোঠায় পৌঁছাতে পারে।[48][49]

এছাড়াও, প্রাণীর টিউমারের প্রোটিওম বোঝার জন্য প্রথম আশাব্যঞ্জক প্রচেষ্টার কথা সম্প্রতি প্রকাশিত হয়েছে।[50] এই পদ্ধতিটি Macrobrachium rosenbergii-এর প্রোটিন প্রোফাইলিংয়ে একটি কার্যকরী পদ্ধতি হিসেবে ব্যবহৃত হয়েছিল।[51]

উচ্চ-ক্ষমতাসম্পন্ন প্রোটিওমিক প্রযুক্তি

গত এক দশকে বেশ কিছু পদ্ধতির বিবর্তনের সাথে সাথে প্রোটিওমিক্স ক্রমাগত গতি অর্জন করেছে। এর মধ্যে কয়েকটি নতুন, আবার কিছু পদ্ধতি প্রচলিত কৌশলের ওপর ভিত্তি করে গড়ে উঠেছে। প্রোটিন নিয়ে বৃহৎ পরিসরে গবেষণার জন্য ভর বর্ণালীবীক্ষণ-ভিত্তিক পদ্ধতি, অ্যাফিনিটি প্রোটিওমিক্স এবং মাইক্রোঅ্যারে সবচেয়ে সাধারণ প্রযুক্তি।

ভর বর্ণালীবীক্ষণ এবং প্রোটিন প্রোফাইলিং

মূল নিবন্ধ: Mass spectrometry

ভর বর্ণালীবীক্ষণে ব্যবহৃত এলসিকিউ (LCQ) মাস স্পেকট্রোমিটার।

বর্তমানে প্রোটিন প্রোফাইলিং-এর জন্য দুটি ভর বর্ণালীবীক্ষণ-ভিত্তিক পদ্ধতি ব্যবহৃত হয়। অধিক প্রতিষ্ঠিত ও বিস্তৃত পদ্ধতিটিতে উচ্চ রেজোলিউশনসম্পন্ন টু-ডাইমেনশনাল ইলেকট্রোফোরেসিস ব্যবহার করে সমান্তরালভাবে বিভিন্ন নমুনা থেকে প্রোটিন পৃথক করা হয়, এরপর ভর বর্ণালীবীক্ষণের মাধ্যমে শনাক্ত করার জন্য ভিন্নভাবে প্রকাশিত (differentially expressed) প্রোটিনগুলোকে নির্বাচন ও রঞ্জিত করা হয়। ২-ডিই (2-DE)-এর অগ্রগতি এবং পরিপক্কতা সত্ত্বেও এর কিছু সীমাবদ্ধতা রয়েছে। মূল উদ্বেগের বিষয় হলো, নমুনার মধ্যে থাকা সব প্রোটিনকে আলাদা করতে না পারা, কারণ এদের প্রকাশের মাত্রা এবং বৈশিষ্ট্য ভিন্ন ভিন্ন হয়। ছিদ্রের আকার (pore size), প্রোটিনের চার্জ, আকার এবং আকৃতির সংমিশ্রণ মাইগ্রেশনের হার নির্ধারণ করে, যা অন্যান্য জটিলতার সৃষ্টি করে।[52]

দ্বিতীয় পরিমাণগত পদ্ধতিটি দুটি ভিন্ন জটিল মিশ্রণ থেকে প্রোটিনগুলোকে আলাদাভাবে লেবেল করার জন্য স্টেবল আইসোটোপ ট্যাগ (stable isotope tags) ব্যবহার করে।[53][54] এখানে, জটিল মিশ্রণের প্রোটিনগুলোকে প্রথমে আইসোটোপিকভাবে লেবেল করা হয় এবং তারপর ডাইজেস্ট করে লেবেলযুক্ত পেপটাইড তৈরি করা হয়। এরপর লেবেলযুক্ত মিশ্রণগুলোকে একত্রিত করে মাল্টিডাইমেনশনাল লিকুইড ক্রোমাটোগ্রাফির মাধ্যমে পেপটাইডগুলোকে পৃথক করা হয় এবং ট্যান্ডেম মাস স্পেকট্রোমেট্রির মাধ্যমে বিশ্লেষণ করা হয়। আইসোটোপ কোডেড অ্যাফিনিটি ট্যাগ (ICAT) বিকারকগুলো এক্ষেত্রে বহুল ব্যবহৃত আইসোটোপ ট্যাগ। এই পদ্ধতিতে প্রোটিনের সিস্টাইন অবশিষ্টাংশগুলো (cysteine residues) আইসিএটি বিকারকের সাথে সমযোজী বন্ধনে আবদ্ধ হয়, যা নন-সিস্টাইন অবশিষ্টাংশগুলোকে বাদ দিয়ে মিশ্রণের জটিলতা কমায়।

স্টেবল আইসোটোপিক ট্যাগিং ব্যবহার করে পরিমাণগত প্রোটিওমিক্স আধুনিক উন্নয়নে একটি ক্রমবর্ধমান কার্যকর হাতিয়ার। প্রথমত, নির্দিষ্ট প্রোটিনের কার্যকারিতা অনুসন্ধানের জন্য নির্দিষ্ট স্থানে বা প্রোটিনে ট্যাগ যুক্ত করতে রাসায়নিক বিক্রিয়া ব্যবহার করা হয়েছে। জটিল মিশ্রণ থেকে প্রোটিনের ভগ্নাংশ ক্যাপচার করার জন্য আইসোটোপিক লেবেলিং এবং সিলেক্টিভ কেমিস্ট্রি ব্যবহার করে ফসফোরিলেটেড পেপটাইড পৃথক করা সম্ভব হয়েছে। দ্বিতীয়ত, আইসিএটি প্রযুক্তি আংশিক বিশুদ্ধ বা বিশুদ্ধ ম্যাক্রোমলিকুলার কমপ্লেক্স, যেমন বৃহৎ আরএনএ পলিমারেজ ২ প্রি-ইনিশিয়েশন কমপ্লেক্স এবং ইস্ট ট্রান্সক্রিপশন ফ্যাক্টরের সাথে যুক্ত প্রোটিনগুলোর মধ্যে পার্থক্য করতে ব্যবহৃত হয়েছে। তৃতীয়ত, ক্রোমাটিন-সম্পর্কিত প্রোটিন শনাক্ত ও পরিমাপের জন্য আইসিএটি লেবেলিং সম্প্রতি ক্রোমাটিন আইসোলেশনের সাথে যুক্ত করা হয়েছে। পরিশেষে, আইসিএটি বিকারকগুলো কোষীয় অর্গানেল এবং নির্দিষ্ট কোষীয় ভগ্নাংশের প্রোটিওমিক প্রোফাইলিং-এর জন্য উপযোগী।[52]

আরেকটি পরিমাণগত পদ্ধতি হলো অ্যাকুরেট মাস অ্যান্ড টাইম (AMT) ট্যাগ পদ্ধতি, যা Pacific Northwest National Laboratory-তে Richard D. Smith এবং তার সহকর্মীরা উদ্ভাবন করেছেন। এই পদ্ধতিতে ট্যান্ডেম মাস স্পেকট্রোমেট্রির প্রয়োজনীয়তা এড়িয়ে এবং পেপটাইড ও প্রোটিন শনাক্তকরণের জন্য সুনির্দিষ্ট সেপারেশন টাইম তথ্য ও অত্যন্ত নির্ভুল ভর নির্ধারণের মাধ্যমে উচ্চ কার্যক্ষমতা ও সংবেদনশীলতা অর্জন করা হয়।

অ্যাফিনিটি প্রোটিওমিক্স

অ্যাফিনিটি প্রোটিওমিক্স প্রোটিন-নির্দিষ্ট শনাক্তকরণ প্রোব হিসেবে অ্যান্টিবডি বা অন্যান্য অ্যাফিনিটি বিকারক (যেমন অলিগোনিউক্লিওটাইড-ভিত্তিক অ্যাপটামার) ব্যবহার করে।[55] বর্তমানে এই পদ্ধতিটি কয়েক হাজার প্রোটিন পরীক্ষা করতে পারে, যা সাধারণত প্লাজমা, সিরাম বা সেরিব্রোস্পাইনাল ফ্লুইড (CSF)-এর মতো জৈব তরল থেকে নেওয়া হয়। এই প্রযুক্তির একটি মূল বৈশিষ্ট্য হলো যুক্তিসঙ্গত সময়ের মধ্যে (কয়েক দিন বা সপ্তাহ) শত শত বা হাজার হাজার নমুনা বিশ্লেষণ করার ক্ষমতা; ভর বর্ণালীবীক্ষণ-ভিত্তিক পদ্ধতিগুলো প্রোটিওমিক্স বিশ্লেষণের জন্য এই মাত্রার নমুনা প্রবাহের (throughput) জন্য স্কেলেবল নয়।

প্রোটিন চিপ

প্রোটিওমিক্স এবং চিকিৎসাবিজ্ঞানে মাস স্পেকট্রোমিটার ব্যবহারের পাশাপাশি প্রোটিন মাইক্রোঅ্যারের ব্যবহারও রয়েছে। প্রোটিন মাইক্রোঅ্যারের লক্ষ্য হলো জৈবিক নমুনা পরীক্ষার জন্য হাজার হাজার প্রোটিন শনাক্তকারী বৈশিষ্ট্য প্রিন্ট করা। অ্যান্টিবডি অ্যারে হলো এর একটি উদাহরণ, যেখানে মানুষের রক্তের নমুনা থেকে সংশ্লিষ্ট অ্যান্টিজেন শনাক্ত করার জন্য বিভিন্ন অ্যান্টিবডি সাজানো থাকে। আরেকটি পদ্ধতি হলো প্রোটিন-ডিএনএ, প্রোটিন-প্রোটিন এবং প্রোটিন-লিগ্যান্ড মিথস্ক্রিয়ার মতো বৈশিষ্ট্যগুলো অধ্যয়নের জন্য একাধিক প্রোটিন টাইপ সাজানো। আদর্শগতভাবে, কার্যকরী প্রোটিওমিক অ্যারেগুলোতে একটি নির্দিষ্ট জীবের সমস্ত প্রোটিন থাকা উচিত। এই ধরনের অ্যারের প্রথম সংস্করণে কাঁচের স্লাইডের ওপর ইস্ট থেকে সংগৃহীত ৫,০০০টি বিশুদ্ধ প্রোটিন রাখা হয়েছিল। প্রথম চিপটির সাফল্য সত্ত্বেও, প্রোটিন অ্যারে বাস্তবায়ন করা একটি বড় চ্যালেঞ্জ ছিল। ডিএনএ-এর তুলনায় প্রোটিনের সাথে কাজ করা অনেক বেশি কঠিন। এদের ডাইনামিক রেঞ্জ অনেক বেশি, ডিএনএ-এর চেয়ে কম স্থিতিশীল এবং কাঁচের স্লাইডে এদের গঠন বজায় রাখা কঠিন, যদিও বেশিরভাগ পরীক্ষার জন্য এগুলো অপরিহার্য। গ্লোবাল আইসিএটি প্রযুক্তির প্রোটিন চিপ প্রযুক্তির তুলনায় উল্লেখযোগ্য সুবিধা রয়েছে।[52]

রিভার্স-ফেজড প্রোটিন মাইক্রোঅ্যারে

এএইচএ (AHA) কীভাবে প্রোটিনের সাথে লেবেল যুক্ত করে এবং বায়োটিন-ফ্ল্যাগ-অ্যালকাইন ট্যাগগুলো অ্যামিনো অ্যাসিডকে চিহ্নিত করে তার প্রক্রিয়া। সিগমা অলড্রিচ থেকে হাতে আঁকা।

ক্যান্সারের মতো জটিল রোগের নির্ণয়, অধ্যয়ন এবং চিকিৎসার জন্য এটি একটি প্রতিশ্রুতিশীল এবং নতুন মাইক্রোঅ্যারে অ্যাপ্লিকেশন। এই প্রযুক্তিটি লেজার ক্যাপচার মাইক্রোডাইসেকশন (LCM)-এর সাথে মাইক্রোঅ্যারে প্রযুক্তিকে একত্রিত করে রিভার্স-ফেজ প্রোটিন মাইক্রোঅ্যারে তৈরি করে। এই ধরনের মাইক্রোঅ্যারেতে, একজন রোগীর রোগের বিভিন্ন পর্যায় ক্যাপচার করার উদ্দেশ্যে প্রোটিনের পুরো সংগ্রহকে স্থির (immobilized) করা হয়। এলসিএম-এর সাথে ব্যবহার করা হলে, রিভার্স ফেজ অ্যারেগুলো মানব টিস্যুর একটি ছোট এলাকার মধ্যে বিভিন্ন কোষের জনসংখ্যার প্রোটিওমের পরিবর্তনশীল অবস্থা পর্যবেক্ষণ করতে পারে। এটি স্বাভাবিক এবং ক্যান্সারযুক্ত উভয় কোষের টিস্যু সেকশন জুড়ে কোষীয় সিগন্যালিং অণুর অবস্থা প্রোফাইলিং করার জন্য দরকারী। এই পদ্ধতিটি স্বাভাবিক প্রোস্টেট এপিথেলিয়াম এবং ইনভেসিভ প্রোস্টেট ক্যান্সার টিস্যুর মূল উপাদানগুলোর অবস্থা পর্যবেক্ষণে কার্যকর। এলসিএম তখন এই টিস্যুগুলোকে বিচ্ছিন্ন করে এবং প্রোটিন লাইসেটগুলোকে নাইট্রোসেলুলোজ স্লাইডে অ্যারে করা হয়, যা নির্দিষ্ট অ্যান্টিবডি দিয়ে পরীক্ষা করা হয়। এই পদ্ধতিটি সব ধরনের আণবিক ঘটনা ট্র্যাক করতে পারে এবং একই রোগীর অসুস্থ ও সুস্থ টিস্যুর তুলনা করতে পারে, যা চিকিৎসা কৌশল এবং রোগ নির্ণয়ের পথ প্রশস্ত করে। এলসিএম-এর সাথে রিভার্স-ফেজ মাইক্রোঅ্যারে ব্যবহার করে পার্শ্ববর্তী কোষের জনসংখ্যার প্রোটিওমিক স্ন্যাপশট নেওয়ার ক্ষমতা টিউমার অধ্যয়নের বাইরেও অনেক প্রয়োগের সুযোগ তৈরি করে। এই পদ্ধতিটি সমস্ত টিস্যুর স্বাভাবিক শারীরবৃত্তীয় এবং প্যাথলজিক্যাল অবস্থা সম্পর্কে অন্তর্দৃষ্টি প্রদান করতে পারে এবং বিকাশজনিত প্রক্রিয়া ও অসঙ্গতিগুলো চিহ্নিত করার জন্য অমূল্য।[52]

বায়োঅর্থোগোনাল কেমিস্ট্রির মাধ্যমে প্রোটিন শনাক্তকরণ

কোষের পৃষ্ঠের লেবেলিংয়ের সাথে কিটোন এবং অ্যালডিহাইড ঘনীভবন প্রক্রিয়া। দ্বিতীয় চিত্রে লেবেলিংয়ের জন্য অ্যাজাইড গ্রুপের সাথে স্টাউডিংগার লিগেশনের মিথস্ক্রিয়া দেখানো হয়েছে।

বায়োঅর্থোগোনাল কেমিস্ট্রি-এর সাম্প্রতিক অগ্রগতি প্রোটিন বিশ্লেষণে নতুন প্রয়োগ উন্মোচন করেছে। প্রোটিনের সাথে জৈব অণুর বিক্রিয়া পর্যবেক্ষণ করার পদ্ধতিগুলো তাদের ট্যাগ করার ব্যাপক সুযোগ তৈরি করেছে। অপ্রাকৃতিক অ্যামিনো অ্যাসিড এবং বিভিন্ন ফাংশনাল গ্রুপ প্রোটিওমিক্সে নতুন ক্রমবর্ধমান প্রযুক্তি হিসেবে আবির্ভূত হয়েছে।

কোষ বা টিস্যুতে বিপাক হতে সক্ষম নির্দিষ্ট জৈব অণুগুলোকে প্রোটিন বা গ্লাইকানে প্রবেশ করানো হয়। অণুটিতে একটি অ্যাফিনিটি ট্যাগ থাকে, যা প্রোটিনকে পরিবর্তন করে শনাক্তযোগ্য করে তোলে। অ্যাজিডোহোমোঅ্যালানিন (AHA) মেট-টি-আরএনএ সিন্থেটেজের সাথে অন্তর্ভুক্তির মাধ্যমে প্রোটিনে যুক্ত হতে এই অ্যাফিনিটি ট্যাগ ব্যবহার করে। এটি এএইচএ-কে পারটারবেশন বা বিঘ্নের প্রতিক্রিয়ায় তৈরি নতুন প্রোটিন শনাক্ত করতে এবং কোষ দ্বারা নিঃসৃত প্রোটিন চিহ্নিত করতে সহায়তা করেছে।[56]

কিটোন এবং অ্যালডিহাইড ঘনীভবন ব্যবহার করে সাম্প্রতিক গবেষণাগুলো[57] দেখায় যে এগুলো ইন ভিট্রো বা কোষের পৃষ্ঠের লেবেলিংয়ের জন্য সবচেয়ে উপযুক্ত। তবে, বায়োঅর্থোগোনাল রিপোর্টার হিসেবে কিটোন এবং অ্যালডিহাইড ব্যবহারের ক্ষেত্রে ধীর গতি পরিলক্ষিত হয়েছে, যার অর্থ লেবেলিং কার্যকর হলেও এর ঘনত্ব বেশি হতে হবে।

কিছু প্রোটিন অ্যাজাইড গ্রুপ-এর প্রতি তাদের প্রতিক্রিয়াশীলতার মাধ্যমে শনাক্ত করা যায়। অপ্রাকৃতিক অ্যামিনো অ্যাসিডগুলোতে অ্যাজাইড গ্রুপ থাকতে পারে যা স্টাউডিংগার লিগেশন-এ ফসফিনের সাথে বিক্রিয়া করে। এই বিক্রিয়াটি ইতিমধ্যে জীবিত কোষ এবং প্রাণীর অন্যান্য জৈব অণু লেবেল করতে ব্যবহৃত হয়েছে।[58]

বায়োঅর্থোগোনাল ক্ষেত্রটি প্রসারিত হচ্ছে এবং প্রোটিওমিক্সের মধ্যে আরও প্রয়োগের পথ দেখাচ্ছে। এর সীমাবদ্ধতা এবং সুবিধাগুলো লক্ষ্য করা গুরুত্বপূর্ণ। দ্রুত বিক্রিয়াগুলো বায়োকনজুগেশন তৈরি করতে পারে এবং কম পরিমাণে বিক্রিয়ক ব্যবহার করেও উচ্চ ঘনত্ব তৈরি করতে পারে। বিপরীতে, অ্যালডিহাইড এবং কিটোন ঘনীভবনের মতো ধীর গতির বিক্রিয়াগুলো কার্যকর হলেও উচ্চ ঘনত্বের প্রয়োজন হয়, যা খরচ সাশ্রয়ী নয়।

ব্যবহারিক প্রয়োগ

ওষুধ আবিষ্কার

মানব জিন এবং প্রোটিন নিয়ে গবেষণার একটি বড় ফলাফল হলো রোগের চিকিৎসার জন্য সম্ভাব্য নতুন ওষুধ শনাক্তকরণ। এই প্রক্রিয়াটি নির্দিষ্ট রোগের সাথে সম্পর্কিত প্রোটিনগুলো শনাক্ত করতে জিনোম এবং প্রোটিওম তথ্যের ওপর নির্ভর করে, যা পরবর্তীতে কম্পিউটেশনাল পদ্ধতির মাধ্যমে থেরাপিউটিক লক্ষ্য হিসেবে মূল্যায়ন করা যেতে পারে। উদাহরণস্বরূপ, যখন কোনো প্রোটিন রোগের সাথে জড়িত থাকে, তখন তার ত্রিমাত্রিক গঠন সম্পর্কে জ্ঞান এমন ওষুধ ডিজাইনে সহায়তা করতে পারে যা তার কার্যকারিতায় বাধা দেয়। একটি অণু যা এনজাইমের সক্রিয় স্থানে খাপ খায় কিন্তু মুক্ত হতে পারে না, তা কার্যকরভাবে এনজাইমটিকে নিষ্ক্রিয় করতে পারে। এই নীতিটি অনেক আধুনিক ওষুধ আবিষ্কারের কৌশলের ভিত্তি, যার লক্ষ্য হলো রোগ-সম্পর্কিত প্রোটিনগুলোকে নিয়ন্ত্রণ বা বাধা দিতে সক্ষম যৌগগুলো শনাক্ত করা। যেহেতু ব্যক্তিদের মধ্যে জিনগত পার্থক্যগুলো ক্রমশ চিহ্নিত করা হচ্ছে, তাই এই পদ্ধতিগুলো স্বতন্ত্র রোগীদের জন্য কার্যকারিতা উন্নত করতে ব্যক্তিগতকৃত ওষুধ (personalized medicines) তৈরিতে সহায়তা করবে বলে আশা করা হচ্ছে।[59]

প্রোটিওমিক্সের একটি শাখা যা কেমোপ্রোটিওমিক্স নামে পরিচিত, তা ওষুধের প্রোটিন লক্ষ্যগুলো শনাক্ত এবং বৈশিষ্ট্যমণ্ডিত করার জন্য বিস্তৃত হাতিয়ার ও কৌশল প্রদান করে, যা ওষুধ আবিষ্কার ও উন্নয়নের প্রচেষ্টাকে সমর্থন করে।[60]

Cellular thermal shift assay (CETSA) এবং প্রোটিওম ইন্টিগ্রাল সলুবিলিটি অল্টারেশন (PISA)-ভিত্তিক প্রোটিওমিক্স ওষুধ আবিষ্কারে লেবেল-মুক্ত, ভর বর্ণালীবীক্ষণ-সামঞ্জস্যপূর্ণ পদ্ধতি হিসেবে ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হয়। এগুলো কোষীয় লক্ষ্যবস্তুর সাথে ওষুধের সংযোগ পরিমাপ (ওষুধ তার উদ্দিষ্ট লক্ষ্যবস্তুর সাথে আবদ্ধ হয় কিনা তা নিশ্চিত করা), ওষুধের লক্ষ্যবস্তু ডিকনভোলিউট করা (অজানা লক্ষ্যবস্তুযুক্ত যৌগের প্রোটিন লক্ষ্য শনাক্ত করা) এবং প্রোটিওম স্কেলে অফ-টার্গেট মিথস্ক্রিয়া প্রোফাইলিং করতে ব্যবহৃত হয়।[61][62][63][64] সিইটিএসএ (CETSA) অক্ষত কোষ বা টিস্যুতে প্রোটিনের তাপীয় স্থিতিশীলতায় ওষুধের কারণে সৃষ্ট পরিবর্তন পরিমাপ করে এবং প্রোটিওমিক্সের সাথে যুক্ত হলে এটি নিরপেক্ষভাবে অন-টার্গেট এবং অফ-টার্গেট শনাক্ত ও র‍্যাঙ্কিং করতে সক্ষম হয়, পাশাপাশি ফেনোটাইপিক হিট মেকানিজম-অফ-অ্যাকশন গবেষণায় সহায়তা করে।[61][62][63][64] পিসা (PISA) তাপমাত্রার গ্রেডিয়েন্ট জুড়ে প্রোটিনের দ্রবণীয়তার পরিবর্তনগুলোকে একত্রিত করে তাপীয়-শিফট নীতিগুলোকে প্রসারিত করে, যা কার্যক্ষমতা উল্লেখযোগ্যভাবে বৃদ্ধি করে এবং একাধিক যৌগ, ঘনত্ব বা সময়ের পয়েন্টের মাল্টিপ্লেক্সড বিশ্লেষণ সক্ষম করে। এই পদ্ধতিটি উচ্চ-ক্ষমতাসম্পন্ন লক্ষ্যবস্তু ডিকনভোলিউশন এবং তুলনামূলক মেকানিজম-অফ-অ্যাকশন প্রোফাইলিং সহজতর করে, যার মধ্যে কম-ইনপুট বা স্বয়ংক্রিয় ওয়ার্কফ্লোর প্রয়োগও অন্তর্ভুক্ত।[65][66][67]

ইন্টারঅ্যাকশন প্রোটিওমিক্স এবং প্রোটিন নেটওয়ার্ক

ইন্টারঅ্যাকশন প্রোটিওমিক্স হলো বাইনারি মিথস্ক্রিয়া থেকে শুরু করে প্রোটিওম বা নেটওয়ার্ক-ব্যাপী প্রোটিন মিথস্ক্রিয়ার বিশ্লেষণ। বেশিরভাগ প্রোটিন প্রোটিন-প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া-এর মাধ্যমে কাজ করে এবং ইন্টারঅ্যাকশন প্রোটিওমিক্সের একটি লক্ষ্য হলো বাইনারি প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া, প্রোটিন কমপ্লেক্স এবং ইন্টারঅ্যাক্টোম শনাক্ত করা।

প্রোটিন-প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া অনুসন্ধানের জন্য বেশ কয়েকটি পদ্ধতি উপলব্ধ। যদিও সবচেয়ে প্রচলিত পদ্ধতি হলো ইস্ট টু-হাইব্রিড বিশ্লেষণ, একটি শক্তিশালী উদীয়মান পদ্ধতি হলো অ্যাফিনিটি পিউরিফিকেশন এবং পরবর্তীতে ট্যাগ করা প্রোটিন বেইট ব্যবহার করে প্রোটিন ভর বর্ণালীবীক্ষণ। অন্যান্য পদ্ধতির মধ্যে রয়েছে সারফেস প্লাজমোন রেজোন্যান্স (SPR),[68][69] প্রোটিন মাইক্রোঅ্যারে, ডুয়াল পোলারাইজেশন ইন্টারফেরোমেট্রি, মাইক্রোস্কেল থার্মোফোরেসিস, কাইনেটিক এক্সক্লুশন অ্যাসে এবং ফেজ ডিসপ্লে ও ইন সিলিকো কম্পিউটেশনাল পদ্ধতির মতো পরীক্ষামূলক পদ্ধতি।

প্রোটিন-প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া সম্পর্কে জ্ঞান জৈবিক নেটওয়ার্ক এবং সিস্টেম বায়োলজি-এর ক্ষেত্রে বিশেষভাবে কার্যকর, উদাহরণস্বরূপ কোষ সিগন্যালিং ক্যাসকেড এবং জিন রেগুলেটরি নেটওয়ার্ক (GRN)-এ (যেখানে প্রোটিন-ডিএনএ মিথস্ক্রিয়া সম্পর্কে জ্ঞানও তথ্যবহুল)। প্রোটিন মিথস্ক্রিয়ার প্রোটিওম-ব্যাপী বিশ্লেষণ এবং এই মিথস্ক্রিয়া প্যাটার্নগুলোকে বৃহত্তর জৈবিক নেটওয়ার্কে একীভূত করা সিস্টেম-স্তরের জীববিজ্ঞান বোঝার জন্য অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ।[70][71]

এক্সপ্রেশন প্রোটিওমিক্স

এক্সপ্রেশন প্রোটিওমিক্স বৃহৎ পরিসরে প্রোটিন এক্সপ্রেশন-এর বিশ্লেষণ অন্তর্ভুক্ত করে। এটি একটি নির্দিষ্ট নমুনার প্রধান প্রোটিনগুলো এবং সম্পর্কিত নমুনাগুলোতে (যেমন অসুস্থ বনাম সুস্থ টিস্যু) ভিন্নভাবে প্রকাশিত প্রোটিনগুলো শনাক্ত করতে সাহায্য করে। যদি কোনো প্রোটিন শুধুমাত্র অসুস্থ নমুনায় পাওয়া যায়, তবে এটি একটি দরকারী ওষুধের লক্ষ্য বা ডায়াগনস্টিক মার্কার হতে পারে। একই বা অনুরূপ এক্সপ্রেশন প্রোফাইলযুক্ত প্রোটিনগুলোও কার্যকরীভাবে সম্পর্কিত হতে পারে। এক্সপ্রেশন প্রোটিওমিক্সে টুডি-পেজ (2D-PAGE) এবং ভর বর্ণালীবীক্ষণ-এর মতো প্রযুক্তি ব্যবহৃত হয়।[72]

বায়োমার্কার

মূল নিবন্ধ: Biomarker ন্যাশনাল ইনস্টিটিউটস অফ হেলথ বায়োমার্কারকে সংজ্ঞায়িত করেছে এভাবে: "এমন একটি বৈশিষ্ট্য যা বস্তুনিষ্ঠভাবে পরিমাপ করা হয় এবং স্বাভাবিক জৈবিক প্রক্রিয়া, প্যাথলজিক্যাল প্রক্রিয়া বা থেরাপিউটিক হস্তক্ষেপের প্রতি ফার্মাকোলজিক্যাল প্রতিক্রিয়ার সূচক হিসেবে মূল্যায়ন করা হয়।"[73][74]

প্রোটিওম বোঝা, প্রতিটি প্রোটিনের গঠন ও কাজ এবং প্রোটিন-প্রোটিন মিথস্ক্রিয়ার জটিলতাগুলো ভবিষ্যতে সবচেয়ে কার্যকর ডায়াগনস্টিক কৌশল এবং রোগের চিকিৎসা তৈরির জন্য অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ। উদাহরণস্বরূপ, প্রোটিওমিক্স সম্ভাব্য বায়োমার্কার (শরীরের তরলে থাকা প্রোটিন যা রোগ নির্ণয়ের জন্য মূল্যবান) শনাক্তকরণ, রোগ প্রতিরোধ ব্যবস্থার লক্ষ্যবস্তু ব্যাকটেরিয়াল অ্যান্টিজেন শনাক্তকরণ এবং সংক্রামক বা নিওপ্লাস্টিক রোগের সম্ভাব্য ইমিউনোহিস্টোকেমিস্ট্রি মার্কার শনাক্তকরণে অত্যন্ত কার্যকর।[75]

প্রোটিওমিক্সের একটি আকর্ষণীয় ব্যবহার হলো রোগ নির্ণয়ের জন্য নির্দিষ্ট প্রোটিন বায়োমার্কারের (biomarker) প্রয়োগ। বেশ কিছু কৌশল রয়েছে যা কোনো নির্দিষ্ট রোগের সময় উৎপন্ন প্রোটিন শনাক্ত করতে সাহায্য করে, যা দ্রুত রোগ নির্ণয়ে সহায়ক। এই কৌশলগুলোর মধ্যে রয়েছে western blot, immunohistochemical staining, enzyme linked immunosorbent assay (ELISA) বা mass spectrometry।[50][76] Secretomics হলো প্রোটিওমিক্সের একটি উপশাখা, যা প্রোটিওমিক পদ্ধতির মাধ্যমে নিঃসৃত প্রোটিন এবং নিঃসরণ পথ নিয়ে গবেষণা করে। এটি সম্প্রতি রোগের বায়োমার্কার আবিষ্কারের একটি গুরুত্বপূর্ণ হাতিয়ার হিসেবে আত্মপ্রকাশ করেছে।[77]

প্রোটিওজেনোমিক্স (Proteogenomics)

প্রোটিওজেনোমিক্সে, mass spectrometry-এর মতো প্রোটিওমিক প্রযুক্তিগুলো gene annotation উন্নত করতে ব্যবহৃত হয়। জিনোম এবং প্রোটিওমের সমান্তরাল বিশ্লেষণ পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশন এবং প্রোটিওলাইটিক ঘটনাগুলো আবিষ্কারে সহায়তা করে,[78] বিশেষ করে যখন একাধিক প্রজাতির তুলনা করা হয় (তুলনামূলক প্রোটিওজেনোমিক্স)।[79]

স্ট্রাকচারাল প্রোটিওমিক্স (Structural proteomics)

স্ট্রাকচারাল প্রোটিওমিক্স বৃহৎ পরিসরে প্রোটিনের গঠন বিশ্লেষণ করে। এটি প্রোটিনের গঠন তুলনা করে এবং নতুন আবিষ্কৃত জিনের কাজ শনাক্ত করতে সাহায্য করে। এই কাঠামোগত বিশ্লেষণ ওষুধগুলো প্রোটিনের কোথায় যুক্ত হয় তা বুঝতে এবং প্রোটিনগুলো একে অপরের সাথে কীভাবে মিথস্ক্রিয়া করে তা দেখাতে সাহায্য করে। এক্স-রে ক্রিস্টালোগ্রাফি এবং এনএমআর স্পেকট্রোস্কোপির (NMR spectroscopy) মতো বিভিন্ন প্রযুক্তির মাধ্যমে এই জ্ঞান অর্জন করা সম্ভব হয়।[72]

প্রোটিওমিক্সের জন্য বায়োইনফরমেটিক্স (প্রোটিওম ইনফরমেটিক্স)

প্রোটিওমিক্সের অধিকাংশ তথ্য mass spectrometry এবং মাইক্রোঅ্যারের মতো উচ্চ-ক্ষমতাসম্পন্ন প্রযুক্তির সাহায্যে সংগ্রহ করা হয়। হাতে কলমে এই তথ্য বিশ্লেষণ এবং তুলনা করতে অনেক সময় সপ্তাহ বা মাস লেগে যেতে পারে। এই কারণে, জীববিজ্ঞানী এবং রসায়নবিদরা কম্পিউটার বিজ্ঞানী ও গণিতবিদদের সাথে মিলে প্রোটিন ডেটা কম্পিউটেশনাল পদ্ধতিতে বিশ্লেষণের জন্য প্রোগ্রাম এবং ডেটা পাইপলাইন তৈরি করছেন। bioinformatics কৌশল ব্যবহার করে গবেষকরা দ্রুত বিশ্লেষণ এবং ডেটা সংরক্ষণ করতে সক্ষম হচ্ছেন। বর্তমান প্রোগ্রাম এবং ডেটাবেসের তালিকা পাওয়ার জন্য ExPASy বায়োইনফরমেটিক্স রিসোর্স পোর্টাল একটি ভালো জায়গা। বায়োইনফরমেটিক্স-ভিত্তিক প্রোটিওমিক্সের প্রয়োগের মধ্যে রয়েছে চিকিৎসা, রোগ নির্ণয়, বায়োমার্কার শনাক্তকরণ এবং আরও অনেক কিছু।

প্রোটিন শনাক্তকরণ

মাস স্পেকট্রোমেট্রি এবং মাইক্রোঅ্যারে পেপটাইড ফ্র্যাগমেন্টেশনের তথ্য প্রদান করলেও মূল নমুনায় উপস্থিত নির্দিষ্ট প্রোটিন শনাক্ত করতে পারে না। নির্দিষ্ট প্রোটিন শনাক্তকরণের অভাবের কারণে, অতীতের গবেষকদের নিজেরাই পেপটাইড খণ্ডগুলো বিশ্লেষণ করতে হতো। তবে বর্তমানে প্রোটিন শনাক্তকরণের জন্য বিভিন্ন প্রোগ্রাম পাওয়া যায়। এই প্রোগ্রামগুলো মাস স্পেকট্রোমেট্রি এবং মাইক্রোঅ্যারে থেকে প্রাপ্ত পেপটাইড সিকোয়েন্স গ্রহণ করে এবং মিল থাকা বা অনুরূপ প্রোটিন সম্পর্কে তথ্য প্রদান করে। এটি প্রোগ্রামে বাস্তবায়িত অ্যালগরিদমের মাধ্যমে করা হয়, যা UniProt[80] এবং PROSITE[81]-এর মতো পরিচিত ডেটাবেসের প্রোটিনগুলোর সাথে অ্যালাইনমেন্ট (alignment) করে নমুনায় কী কী প্রোটিন আছে তা একটি নির্দিষ্ট নিশ্চয়তার সাথে অনুমান করে।

প্রোটিনের গঠন

মূল নিবন্ধ: Protein structure prediction জৈব-আণবিক গঠন প্রোটিনের ত্রিমাত্রিক (3D) বিন্যাস তৈরি করে। প্রোটিনের গঠন বোঝা প্রোটিনের মিথস্ক্রিয়া এবং কাজ শনাক্ত করতে সাহায্য করে। আগে প্রোটিনের ত্রিমাত্রিক গঠন শুধুমাত্র X-ray crystallography এবং NMR spectroscopy ব্যবহার করে নির্ধারণ করা যেত। ২০১৭ সাল থেকে, Cryo-electron microscopy একটি শীর্ষস্থানীয় কৌশল হিসেবে ব্যবহৃত হচ্ছে, যা ক্রিস্টালাইজেশন (এক্স-রে ক্রিস্টালোগ্রাফিতে) এবং কনফরমেশনাল অস্পষ্টতার (এনএমআর-এ) মতো সমস্যাগুলো সমাধান করেছে; ২০১৫ সাল নাগাদ এর রেজোলিউশন ছিল ২.২ Å। এখন বায়োইনফরমেটিক্সের মাধ্যমে এমন কম্পিউটার প্রোগ্রাম রয়েছে যা কিছু ক্ষেত্রে প্রোটিনের গঠন অনুমান ও মডেল করতে পারে। এই প্রোগ্রামগুলো অ্যামিনো অ্যাসিডের রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য এবং পরিচিত প্রোটিনের কাঠামোগত বৈশিষ্ট্য ব্যবহার করে নমুনা প্রোটিনের ত্রিমাত্রিক মডেল তৈরি করে। এটি বিজ্ঞানীদের বৃহৎ পরিসরে প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া মডেল করতেও সাহায্য করে। এছাড়া, বায়োমেডিক্যাল ইঞ্জিনিয়াররা প্রোটিনের কাঠামোগত নমনীয়তাকে বিবেচনায় নিয়ে তুলনা ও অনুমানের পদ্ধতি তৈরি করছেন।[82]

পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশন

প্রোটিন বিশ্লেষণের জন্য উপলব্ধ অধিকাংশ প্রোগ্রাম এমন প্রোটিনের জন্য লেখা হয়নি যা post-translational modifications-এর মধ্য দিয়ে গেছে।[83] কিছু প্রোগ্রাম প্রোটিন শনাক্তকরণে সহায়তার জন্য পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশন গ্রহণ করে, কিন্তু পরবর্তী প্রোটিন বিশ্লেষণের সময় তা উপেক্ষা করে। এই মডিফিকেশনগুলো বিবেচনায় নেওয়া গুরুত্বপূর্ণ, কারণ এগুলো প্রোটিনের গঠনকে প্রভাবিত করতে পারে। ফলস্বরূপ, পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশনের কম্পিউটেশনাল বিশ্লেষণ বৈজ্ঞানিক সম্প্রদায়ের দৃষ্টি আকর্ষণ করেছে। বর্তমান পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশন প্রোগ্রামগুলো কেবল অনুমানমূলক।[84] রসায়নবিদ, জীববিজ্ঞানী এবং কম্পিউটার বিজ্ঞানীরা নতুন পাইপলাইন তৈরি ও প্রবর্তনের জন্য একসাথে কাজ করছেন, যা প্রোটিনের গঠন ও কাজের ওপর প্রভাবের জন্য পরীক্ষামূলকভাবে শনাক্তকৃত পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশনগুলো বিশ্লেষণের সুযোগ করে দেবে।

প্রোটিন বায়োমার্কার অধ্যয়নে কম্পিউটেশনাল পদ্ধতি

বায়োইনফরমেটিক্স এবং কম্পিউটেশনাল পদ্ধতির ব্যবহারের একটি উদাহরণ হলো প্রোটিন বায়োমার্কারের গবেষণা। কম্পিউটেশনাল প্রেডিক্টিভ মডেলগুলো[85] দেখিয়েছে যে গর্ভাবস্থায় ব্যাপক এবং বৈচিত্র্যময় ভ্রূণ-মাতৃ প্রোটিন আদান-প্রদান ঘটে এবং তা মায়ের রক্তে সহজেই শনাক্ত করা যায়। এই কম্পিউটেশনাল পদ্ধতিটি একটি বড় সীমাবদ্ধতা কাটিয়ে উঠেছে, যেখানে মায়ের রক্তের প্রচুর পরিমাণে থাকা প্রোটিন ভ্রূণের প্রোটিন শনাক্তকরণে বাধা সৃষ্টি করত। কম্পিউটেশনাল মডেলগুলো মায়ের সম্পূর্ণ রক্তে আগে শনাক্ত করা ভ্রূণের জিন ট্রান্সক্রিপ্ট ব্যবহার করে নবজাতকের একটি বিস্তৃত প্রোটিওমিক নেটওয়ার্ক তৈরি করতে পারে। এই কাজগুলো দেখায় যে গর্ভবতী মায়ের রক্তে শনাক্ত হওয়া ভ্রূণের প্রোটিনগুলো ভ্রূণের বিভিন্ন টিস্যু ও অঙ্গ থেকে আসে। প্রোটিওমিক নেটওয়ার্কগুলোতে অনেক বায়োমার্কার থাকে যা বিকাশের সূচক হিসেবে কাজ করে এবং স্বাভাবিক ও অস্বাভাবিক ভ্রূণ বিকাশ পর্যবেক্ষণের উপায় হিসেবে এই প্রযুক্তির ক্লিনিক্যাল প্রয়োগের সম্ভাবনা তুলে ধরে।

বায়োফ্লুইড এবং টিস্যুর তথ্য সমন্বিত করে বায়োমার্কার আবিষ্কারের জন্য একটি ইনফরমেশন-থিওরেটিক ফ্রেমওয়ার্কও প্রবর্তন করা হয়েছে।[86] এই নতুন পদ্ধতিটি নির্দিষ্ট বায়োফ্লুইড এবং টিস্যুর মধ্যে কার্যকরী সমন্বয়ের সুবিধা গ্রহণ করে, যা টিস্যু ও বায়োফ্লুইড আলাদাভাবে বিবেচনা করলে সম্ভব হতো না। টিস্যু-বায়োফ্লুইডকে তথ্যের চ্যানেল হিসেবে কল্পনা করে গুরুত্বপূর্ণ বায়োফ্লুইড প্রক্সি শনাক্ত করা যায় এবং ক্লিনিক্যাল ডায়াগনস্টিকস তৈরির জন্য তা ব্যবহার করা যায়। টিস্যু-বায়োফ্লুইড চ্যানেল জুড়ে তথ্য স্থানান্তরের মানদণ্ডের ভিত্তিতে সম্ভাব্য বায়োমার্কারগুলো অনুমান করা হয়। গুরুত্বপূর্ণ বায়োফ্লুইড-টিস্যু সম্পর্কগুলো বায়োমার্কারের ক্লিনিক্যাল যাচাইকরণকে অগ্রাধিকার দিতে ব্যবহৃত হতে পারে।[86]

উদীয়মান প্রবণতা

বেশ কিছু উদীয়মান ধারণা প্রোটিওমিক্সের বর্তমান বৈশিষ্ট্যগুলোকে উন্নত করার সম্ভাবনা রাখে। প্রোটিনের পরম পরিমাণ নির্ধারণ এবং পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশন পর্যবেক্ষণ করা—এই দুটি কাজ সুস্থ ও অসুস্থ কোষে প্রোটিনের কাজ বোঝার ক্ষেত্রে প্রভাব ফেলে। এছাড়া, প্রোটিওমিক অ্যাসের থ্রুপুট এবং সংবেদনশীলতা, যা সাধারণত প্রতিদিন বিশ্লেষিত নমুনা এবং প্রোটিওম কভারেজের গভীরতা দ্বারা পরিমাপ করা হয়, অত্যাধুনিক যন্ত্রপাতি ও পদ্ধতির উন্নয়নকে ত্বরান্বিত করেছে।[87] অনেক কোষীয় ঘটনার ক্ষেত্রে প্রোটিনের ঘনত্ব পরিবর্তিত হয় না; বরং পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশন (PTM) দ্বারা তাদের কাজ নিয়ন্ত্রিত হয়। PTM পর্যবেক্ষণের পদ্ধতি প্রোটিওমিক্সে একটি অনুন্নত ক্ষেত্র। বিশ্লেষণের জন্য প্রোটিনের একটি নির্দিষ্ট উপসেট নির্বাচন করা প্রোটিনের জটিলতাকে উল্লেখযোগ্যভাবে কমিয়ে দেয়, যা রক্ত থেকে রোগ নির্ণয়ের ক্ষেত্রে সুবিধাজনক। প্রোটিওমিক্সের আরেকটি গুরুত্বপূর্ণ দিক, যা এখনো সমাধান করা হয়নি, তা হলো প্রোটিওমিক পদ্ধতিগুলোর পরিবেশের প্রেক্ষাপটে প্রোটিন অধ্যয়নের দিকে মনোনিবেশ করা উচিত। জীবিত কোষে প্রোটিন-প্রোটিন, প্রোটিন-ডিএনএ এবং অন্যান্য মিথস্ক্রিয়া ঠিক করার জন্য রাসায়নিক ক্রস-লিঙ্কারগুলোর ক্রমবর্ধমান ব্যবহার এই সমস্যাটি আংশিকভাবে সমাধান করতে পারে। প্রাসঙ্গিক মিথস্ক্রিয়াগুলো সংরক্ষণের উপযুক্ত পদ্ধতি শনাক্ত করাই এখন চ্যালেঞ্জ। প্রোটিন অধ্যয়নের আরেকটি লক্ষ্য হলো জীবিত কোষে এবং রিয়েল-টাইমে প্রোটিন ও অন্যান্য অণুর ছবি তোলার জন্য আরও উন্নত পদ্ধতি তৈরি করা।[52]

সিস্টেমস বায়োলজি

পরিমাণগত প্রোটিওমিক্সের অগ্রগতি কোষীয় সিস্টেমের আরও গভীর বিশ্লেষণ সম্ভব করবে।[70][71] গবেষণার আরেকটি সীমান্ত হলো একক কোষের বিশ্লেষণ,[88][89] এবং একক কোষ জুড়ে প্রোটিন কোভ্যারিয়েশন,[90] যা প্রোটিন কমপ্লেক্স গঠন, ইমিউন ফাংশন,[91] সেইসাথে কোষ চক্র এবং ড্রাগ রেজিস্ট্যান্সের জন্য ক্যানসার কোষের প্রাইমিংয়ের মতো জৈবিক প্রক্রিয়াগুলোকে প্রতিফলিত করে।[92] জৈবিক সিস্টেমগুলো বিভিন্ন ধরনের পরিবর্তনের (যেমন: cell cycle, cellular differentiation, carcinogenesis, environment (biophysical) ইত্যাদি) সাপেক্ষে কাজ করে। এই পরিবর্তনগুলোর প্রতি ট্রান্সক্রিপশনাল এবং ট্রান্সলেশনাল প্রতিক্রিয়া প্রোটিওমের কার্যকরী পরিবর্তন ঘটায়, যা উদ্দীপকের প্রতি সাড়া দেওয়ার সাথে জড়িত। তাই, প্রোটিনের প্রাচুর্যে প্রোটিওম-ব্যাপী পরিবর্তন বর্ণনা ও পরিমাপ করা জৈবিক ঘটনাগুলোকে আরও সামগ্রিকভাবে বোঝার জন্য অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ। এইভাবে, প্রোটিওমিক্সকে genomics, transcriptomics, epigenomics, metabolomics এবং অন্যান্য -omics পদ্ধতির পরিপূরক হিসেবে দেখা যেতে পারে, যা জৈবিক ফেনোটাইপগুলোকে আরও ব্যাপকভাবে সংজ্ঞায়িত করার চেষ্টা করে। উদাহরণস্বরূপ, The Cancer Proteome Atlas The Cancer Genome Atlas থেকে প্রাপ্ত ট্রান্সক্রিপ্টোমিক এবং জিনোমিক ডেটার সাথে ৪,০০০-এর বেশি টিউমার নমুনায় প্রায় ২০০টি প্রোটিনের পরিমাণগত প্রোটিন এক্সপ্রেশন ডেটা প্রদান করে।[93] অন্যান্য কোষের ধরন, টিস্যুর ধরন এবং প্রজাতিতে অনুরূপ ডেটাসেট, বিশেষ করে ডিপ শটগান মাস স্পেকট্রোমেট্রি ব্যবহার করে, ক্যানসার বায়োলজি, ডেভেলপমেন্টাল এবং stem cell বায়োলজি, medicine, এবং বিবর্তনীয় জীববিজ্ঞানের মতো ক্ষেত্রে গবেষণার জন্য অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ সম্পদ হবে।

মানব প্লাজমা প্রোটিওম

মানব প্লাজমা প্রোটিওমকে বৈশিষ্ট্যমণ্ডিত করা প্রোটিওমিক্স অঙ্গনের একটি প্রধান লক্ষ্য হয়ে দাঁড়িয়েছে, তবে এটি মানব টিস্যুর সমস্ত প্রোটিওমের মধ্যে সবচেয়ে চ্যালেঞ্জিং।[94] এতে ইমিউনোগ্লোবুলিন, সাইটোকাইন, প্রোটিন হরমোন এবং সংক্রমণের ইঙ্গিতবাহী নিঃসৃত প্রোটিন ছাড়াও রেসিডেন্ট, হিমোস্ট্যাটিক প্রোটিন থাকে। শরীরের বিভিন্ন টিস্যুর মধ্য দিয়ে রক্ত সঞ্চালনের কারণে এতে টিস্যু লিকেজ প্রোটিনও থাকে। রক্ত তাই শরীরের সমস্ত টিস্যুর শারীরবৃত্তীয় অবস্থার তথ্য বহন করে এবং এর সহজলভ্যতার কারণে এটি চিকিৎসার জন্য অমূল্য। রক্ত প্লাজমার প্রোটিওমকে বৈশিষ্ট্যমণ্ডিত করা একটি কঠিন চ্যালেঞ্জ বলে মনে করা হয়।

প্লাজমা প্রোটিওমের গভীরতা সবচেয়ে বেশি প্রাচুর্যপূর্ণ প্রোটিন (অ্যালবুমিন) এবং সবচেয়ে কম প্রাচুর্যপূর্ণ প্রোটিনের (কিছু সাইটোকাইন) মধ্যে ১০১০-এর বেশি গতিশীল পরিসর (dynamic range) জুড়ে বিস্তৃত এবং এটি প্রোটিওমিক্সের অন্যতম প্রধান চ্যালেঞ্জ বলে মনে করা হয়।[95] সাময়িক এবং স্থানিক গতিশীলতা মানব প্লাজমা প্রোটিওমের গবেষণাকে আরও জটিল করে তোলে। কিছু প্রোটিনের টার্নওভার অন্যদের চেয়ে অনেক দ্রুত হয় এবং ধমনীর প্রোটিন উপাদান শিরার চেয়ে উল্লেখযোগ্যভাবে ভিন্ন হতে পারে। এই সমস্ত পার্থক্য প্রোটিওম ক্যাটালগ করার মতো সাধারণ প্রোটিওমিক কাজকেও নাগালের বাইরে বলে মনে করায়। এই সমস্যা সমাধানের জন্য অগ্রাধিকার নির্ধারণ করা প্রয়োজন। পুরো প্রোটিওমের মধ্যে প্রোটিনের সবচেয়ে অর্থবহ উপসেটটি ক্যাপচার করে একটি ডায়াগনস্টিক টুল তৈরি করা এমন একটি অগ্রাধিকার। দ্বিতীয়ত, যেহেতু ক্যানসার প্রোটিনের বর্ধিত গ্লাইকোসাইলেশনের সাথে যুক্ত, তাই প্রোটিনের এই অংশের ওপর আলোকপাতকারী পদ্ধতিগুলোও কার্যকর হবে। পুনরায় বলা যায়: মাল্টিপ্যারামিটার বিশ্লেষণ রোগগত অবস্থাকে সবচেয়ে ভালোভাবে প্রকাশ করে। প্রযুক্তির উন্নতির সাথে সাথে, রোগের প্রোফাইলগুলোকে ক্রমাগত সংশ্লিষ্ট জিন এক্সপ্রেশনের পরিবর্তনের সাথে সম্পর্কিত করা উচিত।[52] উপরে উল্লিখিত সমস্যাগুলোর কারণে প্লাজমা প্রোটিওমিক্স চ্যালেঞ্জিং রয়ে গেছে। তবে, প্রযুক্তিগত অগ্রগতি এবং ক্রমাগত উন্নয়নের ফলে প্লাজমা প্রোটিওমিক্সের পুনরুজ্জীবন ঘটছে, যা সম্প্রতি প্লাজমা প্রোটিওম প্রোফাইলিং নামক প্রযুক্তির মাধ্যমে প্রদর্শিত হয়েছে।[96] এই ধরনের প্রযুক্তির কারণে গবেষকরা ইঁদুরের প্রদাহ প্রক্রিয়া, প্লাজমা প্রোটিওমের বংশগতি এবং ওজন হ্রাসের মতো সাধারণ জীবনযাত্রার পরিবর্তনের প্রভাব প্লাজমা প্রোটিওমের ওপর কীভাবে পড়ে তা তদন্ত করতে সক্ষম হয়েছেন।[97][98][99]

জার্নালসমূহ

প্রোটিওমিক্স এবং সংশ্লিষ্ট ক্ষেত্রগুলোর জন্য অসংখ্য জার্নাল নিবেদিত রয়েছে। মনে রাখবেন যে, প্রোটিন সংক্রান্ত জার্নালগুলো সাধারণত গঠন এবং কাজের ওপর বেশি মনোনিবেশ করে, যেখানে প্রোটিওমিক্স জার্নালগুলো পুরো প্রোটিওম বা অন্তত প্রোটিনের বড় সেটের বৃহৎ পরিসরের বিশ্লেষণের ওপর বেশি গুরুত্ব দেয়। কিছু প্রাসঙ্গিক প্রোটিওমিক্স জার্নাল নিচে দেওয়া হলো (তাদের প্রকাশকদের সাথে):

আরও দেখুন

প্রোটিন ডেটাবেস

গবেষণা কেন্দ্রসমূহ

তথ্যসূত্র

  1. ↑ (June 2020). Proteomic and interactomic insights into the molecular basis of cell functional diversity. Nature Reviews Molecular Cell Biology. 21 (6) 327–340. doi:10.1038/s41580-020-0231-2.
  2. ↑ Slavov, Nikolai. (2026-05-06). "Single-Cell Proteomic Technologies: Tools in the Quest for Principles". Annual Review of Biophysics. 55 (1) 253–275. doi:10.1146/annurev-biophys-021424-011450.
  3. ↑ (April 2013). "Protein analysis by shotgun/bottom-up proteomics". Chemical Reviews. 113 (4) 2343–2394. doi:10.1021/cr3003533.
  4. ↑ (March 2023). "Sampling the proteome by emerging single-molecule and mass spectrometry methods". Nature Methods. 20 (3) 339–346. doi:10.1038/s41592-023-01802-5.
  5. ↑ (March 2023). "Initial recommendations for performing, benchmarking and reporting single-cell proteomics experiments". Nature Methods. 20 (3) 375–386. doi:10.1038/s41592-023-01785-3.
  6. ↑ (February 2021). "Single-cell protein analysis by mass spectrometry". Current Opinion in Chemical Biology. 60 1–9. doi:10.1016/j.cbpa.2020.04.018.
  7. ↑ (March 2016). "Comprehensive Proteomic Analysis of Mesenchymal Stem Cell Exosomes Reveals Modulation of Angiogenesis via Nuclear Factor-KappaB Signaling". Stem Cells. 34 (3) 601–613. doi:10.1002/stem.2298.
  8. ↑ Goh, Wilson Wen Bin; Wong, Limsoon. (18 July 2013). Computational proteomics: designing a comprehensive analytical strategy. Drug Discovery Today. 19 (3) 266–274. doi:10.1016/j.drudis.2013.07.008.
  9. ↑ Marabotti, Anna; Romano, Paolo; Facchiano, Angelo. (2021-07-23). Editorial: Computational Proteomics and Integration of Data Resources for Advanced Studies in Life Sciences. Frontiers in Genetics. 12. doi:10.3389/fgene.2021.729013.
  10. ↑ Wittmann, H. G.. (1974-01-01). Nucleic Acids and Protein Synthesis Part F. 30 497–505. Academic Press. ISBN 978-0-12-181893-7. doi:10.1016/0076-6879(74)30050-x.
  11. ↑ (July 1995). "Progress with gene-product mapping of the Mollicutes: Mycoplasma genitalium". Electrophoresis. 16 (7) 1090–1094. doi:10.1002/elps.11501601185.
  12. ↑ (December 1995). "Government backs proteome proposal". Nature. 378 (6558) 653. doi:10.1038/378653a0.
  13. ↑ APAF - The Australian Proteome Analysis Facility. www.proteome.org.au.
  14. ↑ (2021-09-27). "Proteomics: Concepts and applications in human medicine". World Journal of Biological Chemistry. 12 (5) 57–69. doi:10.4331/wjbc.v12.i5.57.
  15. ↑ (December 2008). "Investigating the correspondence between transcriptomic and proteomic expression profiles using coupled cluster models". Bioinformatics. 24 (24) 2894–2900. doi:10.1093/bioinformatics/btn553.
  16. ↑ (August 2005). "New frontiers in proteomics research: a perspective". International Journal of Pharmaceutics. 299 (1–2) 1–18. doi:10.1016/j.ijpharm.2005.04.010.
  17. ↑ (May 2003). The major world of microRNAs.
  18. ↑ (2017-06-06). 7.22B: Proteomics. Biology LibreTexts.
  19. ↑ (February 2014). "Protein post-translational modifications and regulation of pluripotency in human stem cells.". Cell Research. 24 (2) 143–60. doi:10.1038/cr.2013.151.
  20. ↑ (November 2006). "Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks". Cell. 127 (3) 635–648. doi:10.1016/j.cell.2006.09.026.
  21. ↑ (August 2017). "The crucial role of protein phosphorylation in cell signaling and its use as targeted therapy (Review)". International Journal of Molecular Medicine. 40 (2) 271–280. doi:10.3892/ijmm.2017.3036.
  22. ↑ (August 2021). "Phosphoproteomics: a valuable tool for uncovering molecular signaling in cancer cells". Expert Review of Proteomics. 18 (8) 661–674. doi:10.1080/14789450.2021.1976152.
  23. ↑ (2013). "Proteomic identification of protein ubiquitination events". Biotechnology & Genetic Engineering Reviews. 29 (1) 73–109. doi:10.1080/02648725.2013.801232.
  24. ↑ (2021-07-30). "E3 ubiquitin ligases: styles, structures and functions". Molecular Biomedicine. 2 (1) 23. doi:10.1186/s43556-021-00043-2.
  25. ↑ (August 2002). "Proteomics for cancer biomarker discovery". Clinical Chemistry. 48 (8) 1160–1169.
  26. ↑ (March 1999). "Correlation between protein and mRNA abundance in yeast". Molecular and Cellular Biology. 19 (3) 1720–1730. doi:10.1128/MCB.19.3.1720.
  27. ↑ (August 2006). "Quantification of protein half-lives in the budding yeast proteome". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 103 (35) 13004–13009. doi:10.1073/pnas.0605420103.
  28. ↑ (2003). "Evaluation of multidimensional chromatography coupled with tandem mass spectrometry (LC/LC-MS/MS) for large-scale protein analysis: the yeast proteome". Journal of Proteome Research. 2 (1) 43–50. doi:10.1021/pr025556v.
  29. ↑ (March 2001). "Large-scale analysis of the yeast proteome by multidimensional protein identification technology". Nature Biotechnology. 19 (3) 242–247. doi:10.1038/85686.
  30. ↑ (February 2010). "Repeatability and reproducibility in proteomic identifications by liquid chromatography-tandem mass spectrometry". Journal of Proteome Research. 9 (2) 761–776. doi:10.1021/pr9006365.
  31. ↑ (July 2010). "Options and considerations when selecting a quantitative proteomics strategy". Nature Biotechnology. 28 (7) 710–721. doi:10.1038/nbt.1661.
  32. ↑ (July 2020). "A Critical Review of Bottom-Up Proteomics: The Good, the Bad, and the Future of this Field". Proteomes. 8 (3) 14. doi:10.3390/proteomes8030014.
  33. ↑ (December 2015). "Proteomics Is Analytical Chemistry: Fitness-for-Purpose in the Application of Top-Down and Bottom-Up Analyses". Proteomes. 3 (4) 440–453. doi:10.3390/proteomes3040440.
  34. ↑ (February 2021). "Spectral quality overrides software score-A brief tutorial on the analysis of peptide fragmentation data for mass spectrometry laymen". Journal of Mass Spectrometry. 56 (2). doi:10.1002/jms.4616.
  35. ↑ (June 2012). "Good mass spectrometry and its place in good science". Journal of Mass Spectrometry. 47 (6) 795–809. doi:10.1002/jms.3038.
  36. ↑ (2 November 2022). ELISA vs Western Blot. Integra Biosciences.
  37. ↑ (August 2018). "Next-generation antibodies for post-translational modifications". Current Opinion in Structural Biology. 51 141–148. doi:10.1016/j.sbi.2018.04.006.
  38. ↑ (September 1997). "Selection and identification of single domain antibody fragments from camel heavy-chain antibodies". FEBS Letters. 414 (3) 521–526. doi:10.1016/S0014-5793(97)01062-4.
  39. ↑ (August 2008). "DARPins: a new generation of protein therapeutics". Drug Discovery Today. 13 (15–16) 695–701. doi:10.1016/j.drudis.2008.04.013.
  40. ↑ (September 1999). "Aptamers: an emerging class of molecules that rival antibodies in diagnostics". Clinical Chemistry. 45 (9) 1628–1650. doi:10.1093/clinchem/45.9.1628.
  41. ↑ (August 2016). "The Simoa HD-1 Analyzer: A Novel Fully Automated Digital Immunoassay Analyzer with Single-Molecule Sensitivity and Multiplexing". Journal of Laboratory Automation. 21 (4) 533–547. doi:10.1177/2211068215589580.
  42. ↑ (April 1995). "Mass spectrometric immunoassay". Analytical Chemistry. 67 (7) 1153–1158. doi:10.1021/ac00103a003.
  43. ↑ (2015). SISCAPA, Stable Isotope Standard Capture with Anti-Peptide Antibodies. Broad Institute of MIT and Harvard.
  44. ↑ 44.0 44.1 (March 2001). "Validation and development of fluorescence two-dimensional differential gel electrophoresis proteomics technology". Proteomics. 1 (3) 377–396. doi:<377::AID-PROT377>3.0.CO;2-6 10.1002/1615-9861(200103)1:3<377::AID-PROT377>3.0.CO;2-6.
  45. ↑ (November 2010). "Insecticide-induced increase in the protein content of male accessory glands and its effect on the fecundity of females in the brown planthopper, Nilaparvata lugens Stål (Hemiptera: Delphacidae)". Crop Protection. 29 (11) 1280–5. doi:10.1016/j.cropro.2010.07.009.
  46. ↑ 46.0 46.1 (October 2011). "Proteomic analysis of insecticide triazophos-induced mating-responsive proteins of Nilaparvata lugens Stål (Hemiptera: Delphacidae)". Journal of Proteome Research. 10 (10) 4597–4612. doi:10.1021/pr200414g.
  47. ↑ 47.0 47.1 (May 2011). "Toward a definition of the complete proteome of plant peroxisomes: Where experimental proteomics must be complemented by bioinformatics". Proteomics. 11 (9) 1764–1779. doi:10.1002/pmic.201000681.
  48. ↑ (April 2005). "Antibody-based proteomics for human tissue profiling". Molecular & Cellular Proteomics. 4 (4) 384–393. doi:10.1074/mcp.R500009-MCP200.
  49. ↑ (February 2004). "Modification-specific proteomics: characterization of post-translational modifications by mass spectrometry". Current Opinion in Chemical Biology. 8 (1) 33–41. doi:10.1016/j.cbpa.2003.12.009.
  50. ↑ 50.0 50.1 (December 2010). "Proteome of metastatic canine mammary carcinomas: similarities to and differences from human breast cancer". Journal of Proteome Research. 9 (12) 6380–6391. doi:10.1021/pr100671c.
  51. ↑ (September 2015). "Proteomic analysis of differentially expressed protein in hemocytes of wild giant freshwater prawn Macrobrachium rosenbergii infected with infectious hypodermal and hematopoietic necrosis virus (IHHNV)". Meta Gene. 5 55–67. doi:10.1016/j.mgene.2015.05.004.
  52. ↑ 52.0 52.1 52.2 52.3 52.4 52.5 (2004). "Systems biology, proteomics, and the future of health care: toward predictive, preventative, and personalized medicine". Journal of Proteome Research. 3 (2) 179–196. doi:10.1021/pr0499693.
  53. ↑ (2021). "Quantitative Methods in Proteomics". 2228 85–116. Springer US. ISBN 978-1-0716-1023-7. doi:10.1007/978-1-0716-1024-4_8.
  54. ↑ (2012). Quantitative Methods in Proteomics. 893 85–100. Humana Press. ISBN 978-1-0716-1024-4. doi:10.1007/978-1-61779-885-6_7.
  55. ↑ (August 2012). "Affinity proteomics: the role of specific binding reagents in human proteome analysis". Expert Review of Proteomics. 9 (4) 401–414. doi:10.1586/epr.12.34.
  56. ↑ (October 2012). "Selective enrichment of newly synthesized proteins for quantitative secretome analysis". Nature Biotechnology. 30 (10) 984–990. doi:10.1038/nbt.2356.
  57. ↑ (January 2014). "Bioorthogonal reactions for labeling proteins". ACS Chemical Biology. 9 (1) 16–20. doi:10.1021/cb4009292.
  58. ↑ (August 2018). "The Future of Bioorthogonal Chemistry". ACS Central Science. 4 (8) 952–959. doi:10.1021/acscentsci.8b00251.
  59. ↑ (March 2012). "Redefining clinical trials: the age of personalized medicine". Cell. 148 (6) 1079–1080. doi:10.1016/j.cell.2012.02.041.
  60. ↑ (January 2012). "How chemoproteomics can enable drug discovery and development". Chemistry & Biology. 19 (1) 11–22. doi:10.1016/j.chembiol.2012.01.001.
  61. ↑ 61.0 61.1 (February 2024). "Experimental and data analysis advances in thermal proteome profiling". Cell Reports Methods. 4 (2). doi:10.1016/j.crmeth.2024.100717.
  62. ↑ 62.0 62.1 (April 2023). "A Shift in Thinking: Cellular Thermal Shift Assay-Enabled Drug Discovery". ACS Medicinal Chemistry Letters. 14 (4) 369–375. doi:10.1021/acsmedchemlett.2c00545.
  63. ↑ 63.0 63.1 (January 2022). "Drug Target Identification in Tissues by Thermal Proteome Profiling". Annual Review of Pharmacology and Toxicology. 62 465–482. doi:10.1146/annurev-pharmtox-052120-013205.
  64. ↑ 64.0 64.1 (2023). "Mass Spectrometry-Based Proteomics". 2718 73–98. ISBN 978-1-0716-3456-1. doi:10.1007/978-1-0716-3457-8_5.
  65. ↑ (November 2022). "Proteome Integral Solubility Alteration (PISA) Assay in Mammalian Cells for Deep, High-Confidence, and High-Throughput Target Deconvolution". Bio-protocol. 12 (22). doi:10.21769/BioProtoc.4556.
  66. ↑ (November 2022). "System-Wide Profiling by Proteome Integral Solubility Alteration Assay of Drug Residence Times for Target Characterization". Analytical Chemistry. 94 (45) 15772–15780. doi:10.1021/acs.analchem.2c03506.
  67. ↑ (September 2025). "High-throughput proteome integral solubility alteration assay for low cell input using One-Tip". Communications Chemistry. 8 (1). doi:10.1038/s42004-025-01670-4.
  68. ↑ (2012). "Chemical Genomics and Proteomics". 800 33–53. ISBN 978-1-61779-348-6. doi:10.1007/978-1-61779-349-3_4.
  69. ↑ (June 2008). "Surface plasmon resonance mass spectrometry in proteomics". Expert Review of Proteomics. 5 (3) 425–433. doi:10.1586/14789450.5.3.425.
  70. ↑ 70.0 70.1 (7 July 2012). "Mass spectrometry-based proteomics and network biology". Annual Review of Biochemistry. 81 (1) 379–405. doi:10.1146/annurev-biochem-072909-100424.
  71. ↑ 71.0 71.1 (August 2012). "Mass spectrometry-based proteomics for systems biology". Current Opinion in Biotechnology. 23 (4) 591–597. doi:10.1016/j.copbio.2011.11.014.
  72. ↑ 72.0 72.1 What is Proteomics?. ProteoConsult.November 2013
  73. ↑ (November 2010). "What are biomarkers?". Current Opinion in HIV and AIDS. 5 (6) 463–466. doi:10.1097/COH.0b013e32833ed177.
  74. ↑ (March 2001). "Biomarkers and surrogate endpoints: preferred definitions and conceptual framework". Clinical Pharmacology and Therapeutics. 69 (3) 89–95. doi:10.1067/mcp.2001.113989.
  75. ↑ (March 2014). "Proteomics in veterinary medicine: applications and trends in disease pathogenesis and diagnostics". Veterinary Pathology. 51 (2) 351–362. doi:10.1177/0300985813502819.
  76. ↑ (May 2009). "Increased expression of BRCA2 and RAD51 in lymph node metastases of canine mammary adenocarcinomas". Veterinary Pathology. 46 (3) 416–422. doi:10.1354/vp.08-VP-0212-K-FL.
  77. ↑ (April 2007). "Approaches to the study of the cell secretome". Expert Review of Proteomics. 4 (2) 239–248. doi:10.1586/14789450.4.2.239.
  78. ↑ (September 2007). "Whole proteome analysis of post-translational modifications: applications of mass-spectrometry for proteogenomic annotation". Genome Research. 17 (9) 1362–1377. doi:10.1101/gr.6427907.
  79. ↑ (July 2008). "Comparative proteogenomics: combining mass spectrometry and comparative genomics to analyze multiple genomes". Genome Research. 18 (7) 1133–1142. doi:10.1101/gr.074344.107.
  80. ↑ UniProt. www.uniprot.org.
  81. ↑ ExPASy - PROSITE. prosite.expasy.org.
  82. ↑ (April 2014). "A local average distance descriptor for flexible protein structure comparison". BMC Bioinformatics. 15 (95). doi:10.1186/1471-2105-15-95.
  83. ↑ (July 2013). "A systematic framework for molecular dynamics simulations of protein post-translational modifications". PLOS Computational Biology. 9 (7). doi:10.1371/journal.pcbi.1003154.
  84. ↑ (July 2013). "Vienna-PTM web server: a toolkit for MD simulations of protein post-translational modifications". Nucleic Acids Research. 41 (Web Server issue) W422–W426. doi:10.1093/nar/gkt416.
  85. ↑ (December 2009). "High-throughput discovery and characterization of fetal protein trafficking in the blood of pregnant women". Proteomics. Clinical Applications. 3 (12) 1389–1396. doi:10.1002/prca.200900109.
  86. ↑ 86.0 86.1 (2008). Biocomputing 2008. Pacific Symposium on Biocomputing. 231–42. ISBN 978-981-277-608-2. doi:10.1142/9789812776136_0024.
  87. ↑ (2024-05-21). "Instrumentation at the Leading Edge of Proteomics". Analytical Chemistry. 96 (20) 7976–8010. doi:10.1021/acs.analchem.3c04497.
  88. ↑ (January 2022). "Scaling Up Single-Cell Proteomics". Molecular & Cellular Proteomics. 21 (1). doi:10.1016/j.mcpro.2021.100179.
  89. ↑ (July 2022). "Increasing the throughput of sensitive proteomics by plexDIA". Nature Biotechnology. 41 (1) 50–59. doi:10.1038/s41587-022-01389-w.
  90. ↑ (January 2022). "Learning from natural variation across the proteomes of single cells". PLOS Biology. 20 (1). doi:10.1371/journal.pbio.3001512.
  91. ↑ (2023). "Prioritized mass spectrometry increases the depth, sensitivity and data completeness of single-cell proteomics". Nature Methods. 20 (5) 714–722. doi:10.1038/s41592-023-01830-1.
  92. ↑ (December 2022). "Exploring functional protein covariation across single cells using nPOP". Genome Biology. 23 (1). doi:10.1186/s13059-022-02817-5.
  93. ↑ (November 2013). "TCPA: a resource for cancer functional proteomics data". Nature Methods. 10 (11) 1046–1047. doi:10.1038/nmeth.2650.
  94. ↑ (February 2010). "The clinical plasma proteome: a survey of clinical assays for proteins in plasma and serum". Clinical Chemistry. 56 (2) 177–185. doi:10.1373/clinchem.2009.126706.
  95. ↑ (July 2014). "Six decades searching for meaning in the proteome". Journal of Proteomics. 107 24–30. doi:10.1016/j.jprot.2014.03.005.
  96. ↑ (March 2016). "Plasma Proteome Profiling to Assess Human Health and Disease". Cell Systems. 2 (3) 185–195. doi:10.1016/j.cels.2016.02.015.
  97. ↑ (January 2016). "Large-scale inference of protein tissue origin in gram-positive sepsis plasma using quantitative targeted proteomics". Nature Communications. 7. doi:10.1038/ncomms10261.
  98. ↑ (December 2016). "Proteomics reveals the effects of sustained weight loss on the human plasma proteome". Molecular Systems Biology. 12 (12). doi:10.15252/msb.20167357.
  99. ↑ (February 2015). "Quantitative variability of 342 plasma proteins in a human twin population". Molecular Systems Biology. 11 (1). doi:10.15252/msb.20145728.

গ্রন্থপঞ্জি

30em

  • (2005). "Comparative evaluation of two two-dimensional gel electrophoresis image analysis software applications using synovial fluids from patients with joint disease". Journal of Orthopaedic Science. 10 (2) 160–166. doi:10.1007/s00776-004-0878-0.
  • (September 2005). Proteome Data Integration: Characteristics and Challenges. ISBN 978-1-904425-53-3.
  • (March 2014). "Proteomics in veterinary medicine: applications and trends in disease pathogenesis and diagnostics". Veterinary Pathology. 51 (2) 351–62. doi:10.1177/0300985813502819.
  • (2002). "Introduction to proteomics: tools for the new biology". Humana Press. ISBN 978-0-89603-992-6. 0-585-41879-9 (ইলেকট্রনিক, Netlibrary-তে?), 0-89603-991-9 hbk
  • (December 2005). "Platelet genomics and proteomics in human health and disease". The Journal of Clinical Investigation. 115 (12) 3370–3377. doi:10.1172/JCI26885.
  • (2002). Proteomics in Practice: A Laboratory Manual of Proteome Analysis. Wiley-VCH. ISBN 978-3-527-30354-0. (2D-জেল-এর ওপর আলোকপাত, বিস্তারিত তথ্যের জন্য ভালো)
  • (2004). "Principles Of Proteomics (Advanced Text Series)". BIOS Scientific Publishers. ISBN 978-1-85996-273-2. (প্রোটিওমিক্সের প্রায় সব শাখা কভার করে)
  • (2008). "Proteomics Sample Preparation". Wiley-VCH. ISBN 978-3-527-31796-7.
  • (1997). "Proteome Research: New Frontiers in Functional Genomics (Principles and Practice)". Springer. ISBN 978-3-540-62753-1.
  • (May 2006). "Biomarkers of cardiovascular disease: molecular basis and practical considerations". Circulation. 113 (19) 2335–2362. doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.104.482570.

বহিঃসংযোগ

উৎস: ইংরেজি উইকিপিডিয়ার “Proteomics” নিবন্ধের অনুবাদ। মূল নিবন্ধ: https://en.wikipedia.org/wiki/Proteomics এই অনুবাদটি স্বয়ংক্রিয়ভাবে প্রস্তুত করা হয়েছে।

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=প্রোটিওমিক্স&oldid=2783"