পিকোর্নাভাইরাস

From LTRC
Revision as of 11:20, 6 October 2026 by Digantasen (talk | contribs) (ইংরেজি উইকিপিডিয়ার “Picornavirus” নিবন্ধের বাংলা অনুবাদ)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
পোলিওভাইরাস-এর ইলেকট্রন মাইক্রোগ্রাফ
তথ্যছক
taxon Picornaviridae
subdivision_ranks গণ (Genera)
subdivision_ref [1]
subdivision পাঠ্য দেখুন

পিকোর্নাভাইরাস (Picornaviruses) হলো সম্পর্কিত এনভেলপবিহীন RNA ভাইরাস-এর একটি গোষ্ঠী, যা মাছ,[2] স্তন্যপায়ী প্রাণী এবং পাখিসহ বিভিন্ন মেরুদণ্ডী প্রাণীকে সংক্রমিত করে। এগুলো এমন এক ভাইরাস যা ৩০ ন্যানোমিটার (nm) আইকসাহেড্রাল ক্যাপসিড বিশিষ্ট ছোট, পজিটিভ-সেন্স, সিঙ্গেল-স্ট্র্যান্ডেড আরএনএ ভাইরাস-এর একটি বিশাল পরিবার গঠন করে। এই পরিবারের ভাইরাসগুলো সাধারণ সর্দি (common cold), পোলিওমাইলাইটিস, মেনিনজাইটিস, হেপাটাইটিস এবং পক্ষাঘাতসহ বিভিন্ন রোগ সৃষ্টি করতে পারে।[3][4][5][6]

পিকোর্নাভাইরাসগুলো Picornaviridae পরিবার, Picornavirales বর্গ এবং Riboviria রিয়েলমের অন্তর্ভুক্ত। এই পরিবারে ১৫৯টি প্রজাতি রয়েছে, যা ৬৮টি গণে বিভক্ত এবং এর অধিকাংশই ৫টি উপপরিবারের অন্তর্গত। উল্লেখযোগ্য উদাহরণগুলোর মধ্যে রয়েছে Enterovirus (যার মধ্যে Rhinovirus এবং Poliovirus অন্তর্ভুক্ত), Aphthovirus, Cardiovirus এবং Hepatovirus গণ।[1][7]

ব্যুৎপত্তি

"পিকোর্নাভাইরাস" নামের একটি দ্বৈত ব্যুৎপত্তি রয়েছে। প্রথমত, নামটি picorna- থেকে এসেছে, যা একটি অ্যাক্রোনিম বা আদ্যক্ষরসমষ্টি: "poliovirus (পোলিওভাইরাস), insensitivity to ether (ইথারের প্রতি অসংবেদনশীলতা), coxsackievirus (কক্সস্যাকিভাইরাস), orphan virus (অরফান ভাইরাস), rhinovirus (রাইনোভাইরাস), এবং ribonucleic acid (রাইবোনিউক্লিক অ্যাসিড)"। দ্বিতীয়ত, নামটি এসেছে pico- থেকে, যা পরিমাপের একটি অত্যন্ত ক্ষুদ্র একক (১০−১২-এর সমতুল্য) নির্দেশ করে এবং এর সাথে rna যুক্ত হয়ে এই ক্ষুদ্র RNA ভাইরাস গোষ্ঠীকে বর্ণনা করে।[8]

ইতিহাস

আবিষ্কৃত প্রথম প্রাণী ভাইরাস (১৮৯৭) ছিল খুর ও মুখ রোগ (foot-and-mouth disease) ভাইরাস (FMDV)। এটি Picornaviridae পরিবারের Aphthovirus গণের প্রোটোটাইপ সদস্য।[5] পোলিওভাইরাস ব্যবহার করে প্লাক অ্যাসে পদ্ধতিটি উদ্ভাবিত হয়েছিল; ১৯৪৯ সালে পোলিওভাইরাস ব্যবহার করেই কালচারে ভাইরাসের প্রতিলিপি তৈরির বিষয়টি প্রথম আবিষ্কৃত হয়। এটিই ছিল প্রথমবার যখন কালচার করা কোষে সংক্রামক ভাইরাস তৈরি করা সম্ভব হয়েছিল।[9] পলিপ্রোটিন সংশ্লেষণ, internal ribosome entry site এবং ক্যাপবিহীন mRNA-এর সবকিছুই পোলিওভাইরাস দ্বারা সংক্রমিত কোষ নিয়ে গবেষণার মাধ্যমে আবিষ্কৃত হয়েছিল। এছাড়া, প্রাণীর RNA ভাইরাস থেকে তৈরি প্রথম সংক্রামক DNA clone ছিল পোলিওভাইরাসের ক্লোন। রাইনোভাইরাস-এর পাশাপাশি পোলিওভাইরাসই ছিল প্রথম প্রাণী ভাইরাস যার গঠন এক্স-রে ক্রিস্টালোগ্রাফি-এর মাধ্যমে নির্ণয় করা হয়েছিল। পিকোর্নাভাইরাসের একটি গণ Mengovirus-এ RNA-dependent RNA polymerase আবিষ্কৃত হয়।[10]

ভাইরোলজি

গঠন

FMDV-এর কাঠামোগত প্রোটিন VP1, VP2, VP3 এবং VP4 জৈবিক প্রোটোমার এবং আইকসাহেড্রাল ক্যাপসিড গঠন করে।

পিকোর্নাভাইরাসগুলো এনভেলপবিহীন এবং এদের আইকসাহেড্রাল ক্যাপসিড থাকে।[4] ক্যাপসিডটি ৬০টি প্রোটোমার-এর একটি সুবিন্যস্ত আইকসাহেড্রাল কাঠামো। প্রতিটি প্রোটোমার চারটি পলিপেপটাইড নিয়ে গঠিত, যা VP (ভাইরাল প্রোটিন) ১, ২, ৩ এবং ৪ নামে পরিচিত। VP2 এবং VP4 পলিপেপটাইডগুলো VP0 নামক একটি প্রোটোমার থেকে উদ্ভূত হয়, যা বিভাজিত হয়ে বিভিন্ন ক্যাপসিড উপাদান তৈরি করে। আইকসাহেড্রাল ক্যাপসিডের ট্রায়াঙ্গুলেশন নম্বর ৩, যার অর্থ হলো আইকসাহেড্রাল কাঠামোর প্রতিটি ৬০টি ত্রিভুজ, যা ক্যাপসিড গঠন করে, সেগুলো তিনটি ছোট ত্রিভুজে বিভক্ত এবং প্রতিটি কোণায় একটি সাবইউনিট থাকে।

অনেক পিকোর্নাভাইরাসের আইকসাহেড্রনের ১২টি শীর্ষবিন্দুর চারপাশে গভীর খাঁজ থাকে। ক্যাপসিডের বাইরের পৃষ্ঠ VP1, VP2 এবং VP3-এর অঞ্চল নিয়ে গঠিত। প্রতিটি শীর্ষবিন্দুর চারপাশে একটি গিরিখাত (canyon) থাকে যা VP1 এবং VP3-এর C-টার্মিনাল দ্বারা আবৃত। ক্যাপসিডের অভ্যন্তরীণ পৃষ্ঠ VP4 এবং VP1-এর N-টার্মিনাল দ্বারা গঠিত। জে. এস্পোসিটো এবং ফ্রেডরিক এ. মারফি এক্স-রে ক্রিস্টালোগ্রাফি এবং ক্রায়ো-ইলেকট্রন মাইক্রোস্কোপি ব্যবহার করে এই গিরিখাত সদৃশ কাঠামোর প্রদর্শন করেছেন।[9]

পানিশূন্যতার ধরন ও মাত্রার ওপর নির্ভর করে, ভাইরাল কণাটির ব্যাস প্রায় ৩০–৩২ ন্যানোমিটার হয়।[7] ভাইরাল জিনোম প্রায় ২৫০০ ন্যানোমিটার দৈর্ঘ্যের, তাই এটি ক্যাপসিডের ভেতরে শক্তভাবে আবদ্ধ থাকে। এর সাথে সোডিয়াম আয়নের মতো পদার্থ থাকে যা RNA-এর ফসফেট গ্রুপের কারণে সৃষ্ট ঋণাত্মক আধানকে প্রশমিত করে।

জিনোম

এন্টারোভাইরাস এবং অ্যাফথোভাইরাস-এর জিনোম সংগঠন এবং প্রোটিন

পিকোর্নাভাইরাসগুলোকে বাল্টিমোর ভাইরাস শ্রেণিবিন্যাস পদ্ধতি অনুযায়ী গ্রুপ IV ভাইরাস হিসেবে শ্রেণিবদ্ধ করা হয়, কারণ এদের জিনোম সিঙ্গেল-স্ট্র্যান্ডেড, পজিটিভ-সেন্স RNA। এদের জিনোমের দৈর্ঘ্য ৬.৭ থেকে ১০.১ কিলোভেস (kb) পর্যন্ত হয়ে থাকে।[7] অধিকাংশ পজিটিভ-সেন্স RNA জিনোমের মতোই, শুধুমাত্র জিনগত উপাদানটিই সংক্রামক; যদিও ভাইরাল কণার ভেতরে থাকা অবস্থার তুলনায় এর সংক্রামকতা কম, তবে কোষে ট্রান্সফেক্ট করলে RNA-এর সংক্রামকতা বৃদ্ধি পেতে পারে। জিনোম RNA অস্বাভাবিক কারণ এর ৫' প্রান্তে একটি প্রোটিন থাকে যা RNA পলিমারেজ দ্বারা ট্রান্সক্রিপশন-এর জন্য প্রাইমার হিসেবে কাজ করে। এই প্রাইমারটিকে VPg জিনোম বলা হয় এবং এর দৈর্ঘ্য ২ থেকে ৩ kb। VPg-এর ৩' প্রান্তে টাইরোসিন রেসিডিউ থাকে। টাইরোসিন একটি -OH উৎস হিসেবে কাজ করে যা RNA-এর ৫' প্রান্তের সাথে সমযোজী বন্ধনে আবদ্ধ হয়।[9][11]

জিনোমটি খণ্ডিত নয় এবং পজিটিভ-সেন্স (স্তন্যপায়ী mRNA-এর মতোই ৫' থেকে ৩' অভিমুখে পঠিত)। স্তন্যপায়ী mRNA-এর বিপরীতে, পিকোর্নাভাইরাসে কোনো 5' cap থাকে না, বরং VPg নামক একটি ভাইরাল এনকোডেড প্রোটিন থাকে। তবে, স্তন্যপায়ী mRNA-এর মতোই, জিনোমের ৩' প্রান্তে একটি poly(A) tail থাকে। পিকোর্নাভাইরাস জিনোমের উভয় প্রান্তে একটি আনট্রান্সলেটেড রিজিয়ন (UTR) পাওয়া যায়। ৫' UTR সাধারণত দীর্ঘ হয়, প্রায় ৫০০–১২০০ নিউক্লিওটাইড (nt) দৈর্ঘ্যের, যেখানে ৩' UTR প্রায় ৩০–৬৫০ nt দৈর্ঘ্যের হয়। ধারণা করা হয় ৫' UTR ট্রান্সলেশনে এবং ৩' UTR নেগেটিভ-স্ট্র্যান্ড সংশ্লেষণে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে; তবে ৫' প্রান্ত ভাইরাসের সংক্রামকতায়ও ভূমিকা রাখতে পারে। জিনোমের বাকি অংশ ৫' প্রান্তে কাঠামোগত প্রোটিন এবং ৩' প্রান্তে অ-কাঠামোগত প্রোটিনগুলোকে একটি একক পলিপ্রোটিন হিসেবে এনকোড করে।

পলিপ্রোটিনটি L-1ABCD-2ABC-3ABCD হিসেবে সংগঠিত, যেখানে প্রতিটি অক্ষর একটি প্রোটিনকে নির্দেশ করে, তবে এই বিন্যাসে ভিন্নতাও থাকতে পারে।

১A, ১B, ১C এবং ১D প্রোটিনগুলো যথাক্রমে ক্যাপসিড প্রোটিন VP4, VP2, VP3 এবং VP1। ভাইরাস-কোডেড প্রোটিজগুলো বিভাজন সম্পন্ন করে, যার মধ্যে কিছু অন্তঃআণবিক। পলিপ্রোটিনটি প্রথমে P1, P2 এবং P3 তৈরির জন্য কাটা হয়। P1 বিভাজিত হওয়ার আগে N-টার্মিনালে মাইরিস্টাইলেটেড হয়, যা পরে VP0, VP3 এবং VP1 তৈরি করে—এগুলোই প্রোক্যাপসিড গঠন করবে; VP0 পরবর্তীতে বিভাজিত হয়ে VP2 এবং VP4 তৈরি করবে। অন্যান্য বিভাজনজাত পণ্যের মধ্যে রয়েছে 3B (VPg), 2C (একটি ATPase) এবং 3D (RNA পলিমারেজ)।[9][12]

প্রতিলিপি (Replication)

RNA উপাদান

Foot-and-mouth disease virus জিনোম এবং RNA কাঠামোগত উপাদানসমূহ

পিকোর্নাভাইরাসের জিনোমিক RNA-তে একাধিক RNA উপাদান থাকে এবং নেগেটিভ ও পজিটিভ-স্ট্র্যান্ড RNA সংশ্লেষণের জন্য এগুলো প্রয়োজন। প্রতিলিপির জন্য cis-acting replication element (CRE) আবশ্যক। CRE ধারণকারী স্টেম-লুপ কাঠামোটি অবস্থানের ওপর নির্ভরশীল নয়, তবে ভাইরাসের ধরনের ওপর ভিত্তি করে এর অবস্থানে পরিবর্তন দেখা যায়। এছাড়া, ভাইরাল RNA-এর ৩' প্রান্তের উপাদানগুলো পিকোর্নাভাইরাসের RNA প্রতিলিপির জন্য তাৎপর্যপূর্ণ ও কার্যকর। পিকোর্নাভাইরাসের ৩' প্রান্তে একটি poly(A) ট্র্যাক্ট থাকে, যা সংক্রামকতার জন্য প্রয়োজন। তবে ধারণা করা হয় যে, এই অঞ্চলে RNA সংশ্লেষণ ঘটে। পোলিওভাইরাসের ৩' প্রান্তের NCR নেগেটিভ-স্ট্র্যান্ড সংশ্লেষণের জন্য প্রয়োজনীয় নয়, তবে পজিটিভ-স্ট্র্যান্ড সংশ্লেষণের জন্য এটি একটি গুরুত্বপূর্ণ উপাদান। এছাড়া, ৫' প্রান্তের NCR, যাতে সেকেন্ডারি কাঠামোগত উপাদান থাকে, তা RNA প্রতিলিপি এবং পোলিওভাইরাস ট্রান্সলেশন শুরুর জন্য প্রয়োজন। ইন্টারনাল রাইবোসোম এন্ট্রি সাইটগুলো হলো এমন RNA কাঠামো যা ক্যাপ-নিরপেক্ষ ট্রান্সলেশন শুরু করতে দেয় এবং মেসেঞ্জার RNA-এর মাঝখান থেকে ট্রান্সলেশন শুরু করতে সক্ষম।[13]

জীবনচক্র

পিকোর্নাভাইরাসের জীবনচক্র

ভাইরাল কণাটি কোষের পৃষ্ঠের রিসেপ্টরের সাথে আবদ্ধ হয়। প্রতিটি পিকোর্নাভাইরাস সেরোটাইপের জন্য কোষের পৃষ্ঠের রিসেপ্টরগুলো সুনির্দিষ্ট। উদাহরণস্বরূপ, পোলিওভাইরাস রিসেপ্টর হলো গ্লাইকোপ্রোটিন CD155, যা মানুষ এবং কিছু প্রাইমেট প্রজাতির জন্য বিশেষ রিসেপ্টর। এই কারণে, ১৯৯০-এর দশকে CD155 রিসেপ্টরযুক্ত ট্রান্সজেনিক ইঁদুর তৈরির আগ পর্যন্ত অনেক গবেষণাগারে পোলিওভাইরাস তৈরি করা সম্ভব ছিল না। এই প্রাণীগুলোকে সংক্রমিত করে প্রতিলিপি এবং প্যাথোজেনেসিস গবেষণায় ব্যবহার করা যায়।[9] আবদ্ধ হওয়ার ফলে ভাইরাল ক্যাপসিড প্রোটিনে কাঠামোগত পরিবর্তন ঘটে এবং মাইরিস্টিক অ্যাসিড নির্গত হয়। এই অ্যাসিড কোষের ঝিল্লিতে একটি ছিদ্র তৈরি করে যার মাধ্যমে RNA প্রবেশ করানো হয়।[14]

যদিও প্রোটোটাইপ পোলিওভাইরাস মডেলটি আবদ্ধ হওয়া এবং আনকোটিং উভয়ই শুরু করার জন্য একটি একক রিসেপ্টর (CD155) এর ওপর নির্ভর করে, অনেক এন্টারোভাইরাস প্রবেশের জন্য একটি বহু-ধাপ বিশিষ্ট, বহু-প্রোটিন প্রক্রিয়া ব্যবহার করে। উদাহরণস্বরূপ, ইকোভাইরাস-এর বেশ কয়েকটি সেরোটাইপ (যেমন ইকোভাইরাস ৭ এবং ১১) হোস্ট কোষের পৃষ্ঠে থাকা ডিকে-এক্সিলারেটিং ফ্যাক্টর (DAF; যা CD55 নামেও পরিচিত)-এর সাথে আবদ্ধ হয়[15]। কাঠামোগত এবং জৈবরাসায়নিক বিশ্লেষণ থেকে দেখা যায় যে CD55 প্রকৃত আনকোটিং রিসেপ্টরের পরিবর্তে কেবল একটি অ্যাটাচমেন্ট ফ্যাক্টর হিসেবে কাজ করে; আবদ্ধ হওয়াটি ভাইরাল গিরিখাতের বাইরে আইকসাহেড্রাল দ্বিমুখী অক্ষের কাছে ঘটে এবং এটি নেটিভ ভিরিয়নের অস্থিতিশীলতা বা ১৩৫S "A-পার্টিকেল" গঠনে অনুঘটক হিসেবে কাজ করে না[16]। অভ্যন্তরীণকরণ এবং পরবর্তী জিনোম আনকোটিংয়ের জন্য ভাইরাসটিকে সেকেন্ডারি এক্সট্রাসেলুলার এবং ইন্ট্রাসেলুলার ফ্যাক্টরগুলোর সাথে যুক্ত হতে হয়। ১৯৯৯ সালের প্রাথমিক গবেষণায় প্রতিষ্ঠিত হয় যে, সিরাম অ্যালবুমিনের শারীরবৃত্তীয় ঘনত্ব সক্রিয়ভাবে এই পথটিকে নিয়ন্ত্রণ করে, যেখানে স্বাভাবিক, ফ্যাটি-অ্যাসিড লোডযুক্ত অ্যালবুমিন ইকোভাইরাস আনকোটিংকে বিপরীতমুখীভাবে বাধা দেয় এবং এক্সট্রাসেলুলার স্পেসে কণাটিকে রক্ষা করে; এটি ভাইরাল ট্রপিজমের একটি মূল কারণ হতে পারে[17]। এছাড়া, ভাইরাল সংক্রমণের ওপর অ্যালবুমিনের এই বাধা প্রদানকারী প্রভাবটি একটি প্রোটিন করোনা-এর প্রাথমিক উদাহরণ, যা ন্যানোবিজ্ঞানে 'ভাইরাল প্রোটিন করোনা' শব্দটি ব্যবহারের অনেক আগের ঘটনা, যেখানে এই ভাইরাসগুলোকে ন্যানো কণা হিসেবে বিবেচনা করা হয়। [1] বিপরীতভাবে, পরিবর্তিত বা ফ্যাটি-অ্যাসিড মুক্ত অ্যালবুমিন-এর সাথে মিথস্ক্রিয়া ভাইরাসটিকে প্রাইম করতে পারে, যা হাইড্রোফোবিক "পকেট ফ্যাক্টর" মুক্ত করে এবং ক্যাপসিডকে একটি মেটাস্টেবল, ফেনেস্ট্রেটেড ইন্টারমিডিয়েট অবস্থায় নিয়ে যায়, যা এন্ডোসোমাল আয়নিক পরিবেশের মুখোমুখি হলে জিনোম মুক্ত করার জন্য প্রস্তুত করে[18][19]। ২০১৯ সালে, স্বাধীন গবেষণায় নিওনেটাল Fc রিসেপ্টর (FcRn)—একটি কোষ-পৃষ্ঠের গ্লাইকোপ্রোটিন যা শারীরবৃত্তীয়ভাবে অ্যালবুমিন এবং IgG হোমিওস্ট্যাসিস নিয়ন্ত্রণ করে—তাকে প্যান-ইকোভাইরাস এবং প্রধান এন্টারোভাইরাস B প্রজাতির প্রাথমিক আনকোটিং রিসেপ্টর হিসেবে চিহ্নিত করা হয়েছে[20]। ফ্যাটি অ্যাসিড মুক্ত অ্যালবুমিন দ্বারা প্রাইম করা ভাইরাস ভাইরাল গিরিখাতের ভেতরে FcRn-এর আবদ্ধতাকে প্ররোচিত করে এবং আরও কাঠামোগত পরিবর্তন ঘটায়, যা ভাইরাল আনকোটিংকে ত্বরান্বিত করে[21]

কোষের ভেতরে প্রবেশের পর, RNA আনকোট হয় এবং (+) স্ট্র্যান্ড RNA জিনোম ভাইরাল RNA-নির্ভর RNA পলিমারেজ ব্যবহার করে গঠিত একটি ডাবল-স্ট্র্যান্ডেড RNA ইন্টারমিডিয়েটের মাধ্যমে প্রতিলিপি তৈরি করে। হোস্ট-কোষের রাইবোসোম দ্বারা ট্রান্সলেশন সাধারণত ৫' G ক্যাপ দ্বারা শুরু হয় না, বরং ইন্টারনাল রাইবোসোম এন্ট্রি সাইট দ্বারা শুরু হয়। ভাইরাসের জীবনচক্র অত্যন্ত দ্রুত, গড়ে ৮ ঘণ্টার মধ্যে প্রতিলিপির পুরো প্রক্রিয়া সম্পন্ন হয়। প্রাথমিক সংক্রমণের ৩০ মিনিট পরেই কোষের প্রোটিন সংশ্লেষণ প্রায় শূন্যে নেমে আসে—মূলত কোষের প্রোটিনের ম্যাক্রোমলিকুলার সংশ্লেষণ বন্ধ হয়ে যায়। পরবর্তী ১–২ ঘণ্টার মধ্যে নিউক্লিয়াসে ক্রোমাটিন-এর মার্জিনেশন এবং সমজাতীয়তা হ্রাস পায়, এরপর ভাইরাল প্রোটিন সংশ্লেষিত হতে শুরু করে এবং নিউক্লিয়াসের কাছাকাছি সাইটোপ্লাজমে একটি ভ্যাকুওল দেখা দেয়, যা সংক্রমণের ৩ ঘণ্টা পর ধীরে ধীরে ছড়িয়ে পড়তে শুরু করে। এই সময়ের পর, কোষের প্লাজমা ঝিল্লি প্রবেশযোগ্য হয়ে ওঠে; ৪–৬ ঘণ্টার মধ্যে ভাইরাস কণাগুলো একত্রিত হয় এবং কখনও কখনও সাইটোপ্লাজমে দেখা যায়। প্রায় ৮ ঘণ্টা পর, কোষটি কার্যকরভাবে মৃত হয়ে যায় এবং ভাইরাল কণাগুলো মুক্ত করার জন্য লাইসিস ঘটে।

একক-ধাপের গ্রোথ কার্ভ-সদৃশ পরীক্ষার পরীক্ষামূলক তথ্য পিকোর্নাভাইরাসের প্রতিলিপিকে বিস্তারিতভাবে পর্যবেক্ষণ করতে সাহায্য করেছে। প্রতিলিপির পুরো প্রক্রিয়াটি হোস্ট-কোষের সাইটোপ্লাজমের ভেতরে ঘটে এবং সংক্রমণ এমন কোষেও ঘটতে পারে যেখানে কোনো নিউক্লিয়াস নেই (enucleated) এবং যেগুলোকে অ্যাক্টিনোমাইসিন ডি দিয়ে চিকিৎসা করা হয়েছে (এই অ্যান্টিবায়োটিকটি ভাইরাল প্রতিলিপিকে বাধা দিত যদি তা নিউক্লিয়াসে ঘটত)।

ট্রান্সলেশন -১ রাইবোসোমাল ফ্রেমশিফটিং, ভাইরাল ইনিশিয়েশন এবং রাইবোসোমাল স্কিপিংয়ের মাধ্যমে ঘটে। ভাইরাসটি লাইসিস এবং ভিরোপোরিনের মাধ্যমে হোস্ট কোষ থেকে বেরিয়ে আসে। মেরুদণ্ডী প্রাণীরা এদের প্রাকৃতিক হোস্ট হিসেবে কাজ করে। সংক্রমণের পথগুলো হলো ফিকাল-ওরাল, সংস্পর্শ, গ্রহণ এবং বায়ুবাহিত কণা।[4]

ভাইরাল প্রোটিন (VPg)

পিকোর্নাভাইরাসের জিনোমের ৫' প্রান্তে সেলুলার mRNA-এর মতো ৭-মিথাইলগুয়ানোসিন ক্যাপের পরিবর্তে একটি ভাইরাল প্রোটিন (VPg) সমযোজীভাবে যুক্ত থাকে। ভাইরাস RNA পলিমারেজগুলো VPg-কে প্রাইমার হিসেবে ব্যবহার করে। VPg প্রাইমার হিসেবে পজিটিভ এবং নেগেটিভ-স্ট্র্যান্ড RNA সংশ্লেষণ উভয় ক্ষেত্রেই ব্যবহৃত হয়। পিকোর্নাভাইরাস প্রতিলিপি VPg-এর ইউরিডিলিল্যাশনের মাধ্যমে শুরু হয়। এটি একটি টাইরোসিন রেসিডিউ-এর হাইড্রক্সিল গ্রুপে ইউরিডিলিল্যাটেড হয়।[3] একটি VPg প্রাইমার মেকানিজম পিকোর্নাভাইরাস (এন্টারো-, অ্যাফথো- এবং অন্যান্য), অতিরিক্ত ভাইরাস গোষ্ঠী (পটি-, কোমো-, ক্যালিসি- এবং অন্যান্য) এবং পিকোর্নাভাইরাস-সদৃশ (করোনাভাইরাস, নটাভাইরাস ইত্যাদি) RNA ভাইরাসের সুপারগ্রুপ দ্বারা ব্যবহৃত হয়। এই মেকানিজমটি এন্টারোভাইরাস (যার মধ্যে অনেক মানব প্যাথোজেন, যেমন পোলিওভাইরাস এবং কক্সস্যাকি ভাইরাস অন্তর্ভুক্ত) এবং পশুর প্যাথোজেন ফুট-অ্যান্ড-মাউথ ডিজিজ সৃষ্টিকারী অ্যাফথোভাইরাসের জন্য সবচেয়ে ভালোভাবে অধ্যয়ন করা হয়েছে।

এই গোষ্ঠীতে, প্রাইমার-নির্ভর RNA সংশ্লেষণ পলিমারেজ কার্যকলাপ শুরু করার জন্য VPg-এর সাথে যুক্ত ২২– থেকে ২৫-অ্যামিনো অ্যাসিড দীর্ঘ একটি ভাইরাল প্রোটিন ব্যবহার করে[22]। এখানে প্রাইমারটি RNA টেমপ্লেটের ৫' প্রান্তের সাথে সমযোজীভাবে আবদ্ধ থাকে।[23] ইউরিডিলিল্যাশন VPg-এর তৃতীয় অবস্থানে থাকা একটি টাইরোসিন রেসিডিউতে ঘটে। একটি CRE, যা একটি RNA স্টেম লুপ কাঠামো, VPg-এর ইউরিডিলিল্যাশনের জন্য টেমপ্লেট হিসেবে কাজ করে, যার ফলে VPgpUpUOH সংশ্লেষণ ঘটে। CRE-RNA কাঠামোর ভেতরের মিউটেশন VPg ইউরিডিলিল্যাশনকে বাধা দেয় এবং VPg সিকোয়েন্সের ভেতরের মিউটেশন RdRp অনুঘটক কার্যকলাপকে মারাত্মকভাবে কমিয়ে দিতে পারে।[24] যদিও VPg-এর টাইরোসিন হাইড্রক্সিল নেগেটিভ-স্ট্র্যান্ড RNA সংশ্লেষণকে CRE- এবং VPgpUpUOH-নিরপেক্ষভাবে শুরু করতে পারে, তবে পজিটিভ-স্ট্র্যান্ড RNA সংশ্লেষণের জন্য CRE-নির্ভর VPgpUpUOH সংশ্লেষণ একান্ত আবশ্যক। CRE-নির্ভর VPg ইউরিডিলিল্যাশন ভাইরাল RNA প্রতিলিপির জন্য প্রয়োজনীয় UTP-এর Km কমিয়ে দেয় এবং CRE-নির্ভর VPgpUpUOH সংশ্লেষণ কার্যকর নেগেটিভ-স্ট্র্যান্ড RNA সংশ্লেষণের জন্য প্রয়োজন, বিশেষ করে যখন UTP-এর ঘনত্ব সীমিত থাকে।[25] VPgpUpUOH প্রাইমারটি প্রসারণের জন্য RNA টেমপ্লেটের ৩' প্রান্তে স্থানান্তরিত হয়, যা RdRp দ্বারা নিউক্লিওটাইড বেস যোগ করার মাধ্যমে চলতে পারে। ফুট-অ্যান্ড-মাউথ ডিজিজ ভাইরাস[26] এবং কক্সস্যাকি ভাইরাস B3[27]-এর VPg-এর আংশিক ক্রিস্টাল কাঠামো থেকে বোঝা যায় যে পিকোর্নাভাইরাসের ছোট VPg-গুলোর জন্য ভাইরাল পলিমারেজে দুটি সাইট থাকতে পারে। পোলিওভাইরাস VPg[28] এবং VPgpU[29]-এর NMR সমাধান কাঠামো দেখায় যে ইউরিডিলিল্যাশন VPg-এর কাঠামোকে স্থিতিশীল করে, যা অন্যথায় দ্রবণে বেশ নমনীয় থাকে। দ্বিতীয় সাইটটি ইউরিডিলিল্যাশনের জন্য ব্যবহৃত হতে পারে, যার পরে VPgpU RNA সংশ্লেষণ শুরু করতে পারে। ক্যালিসিভাইরাসের VPg প্রাইমারগুলো, যাদের কাঠামো কেবল উন্মোচিত হতে শুরু করেছে,[30] পিকোর্নাভাইরাসের তুলনায় অনেক বড়। ইউরিডিলিল্যাশন এবং প্রাইমিংয়ের মেকানিজম এই সব গোষ্ঠীতে বেশ আলাদা হতে পারে।

VPg ইউরিডাইলাইলেশন (VPg uridylylation) প্রক্রিয়ায় প্রিকারসর প্রোটিন বা পূর্বসূরী প্রোটিন ব্যবহৃত হতে পারে। এটি পজিটিভ বা নেগেটিভ স্ট্র্যান্ড আরএনএ (RNA)-এর ৩' প্রান্তে VPg-যুক্ত ডাইইউরিডাইলাইলেটেড প্রিকারসরের অবস্থান নির্ণয়ের একটি সম্ভাব্য কৌশল বুঝতে সাহায্য করে, যা পূর্ণদৈর্ঘ্যের আরএনএ তৈরির জন্য প্রয়োজনীয়। VPg ইউরিডাইলাইলেশনের কার্যকারিতার নির্ধারকগুলো থেকে বোঝা যায় যে, ব্যবহৃত VPg দাতার ওপর ভিত্তি করে *ইন ভিট্রো* (in vitro) অবস্থায় ইউরিডাইলাইলেটেড উৎপাদ তৈরি হওয়া এবং/অথবা তার ভেঙে যাওয়া বা মুক্ত হওয়া—এই ধাপটিই হার-নির্ধারক ধাপ (rate-limiting step) হিসেবে কাজ করে।[31] প্রিকারসর প্রোটিনগুলো VPg-CRE-এর সুনির্দিষ্টতা এবং স্থিতিশীলতার ওপরও প্রভাব ফেলে।[32] যে আরএনএ স্টেম লুপের (RNA stem loop) ওপরের অংশে VPg যুক্ত হয়, তা VPg এবং পলিমারেজ (Pol)-এর ধারণ ও নিয়োগ—উভয়ের ওপরই উল্লেখযোগ্য প্রভাব ফেলে। CRE-এর স্টেম লুপটি আংশিকভাবে খুলে যায়, যা প্রিকারসর উপাদানগুলোকে যুক্ত হতে এবং VPg ও Pol4-কে নিয়োগ করতে সাহায্য করে। CRE লুপের একটি নির্দিষ্ট কনসেনসাস সিকোয়েন্স (consensus sequence) রয়েছে যেখানে সূচনাকারী উপাদানগুলো যুক্ত হয়, কিন্তু এর ধারক স্টেমের জন্য কোনো কনসেনসাস সিকোয়েন্স নেই; এটি ইঙ্গিত দেয় যে, এক্ষেত্রে কেবল CRE-এর কাঠামোগত স্থিতিশীলতাই গুরুত্বপূর্ণ।[33]

পিকোর্নাভাইরাস VPg রাইবোনিউক্লিওপ্রোটিন কমপ্লেক্সের সংযোজন ও সংগঠন

১. দুটি 3CD (VPg কমপ্লেক্স) অণু CRE-এর সাথে যুক্ত হয়, যেখানে 3C ডোমেইনগুলো (VPg ডোমেইন) ওপরের স্টেমের সাথে এবং 3D ডোমেইনগুলো (VPg ডোমেইন) নিচের স্টেমের সাথে সংযোগ স্থাপন করে। ২. 3C ডাইমারটি স্টেম গঠনকারী একক স্ট্র্যান্ডগুলোর সাথে অধিক স্থিতিশীল মিথস্ক্রিয়া তৈরি করে আরএনএ স্টেমটিকে উন্মুক্ত করে দেয়। ৩. 3Dpol-এর থাম্ব সাবডোমেইনের পেছনের অংশের সাথে 3CD-এর এক বা উভয় 3C সাবডোমেইনের একটি পৃষ্ঠতলের ভৌত মিথস্ক্রিয়ার মাধ্যমে 3Dpol এই কমপ্লেক্সে নিয়োগ করা হয় এবং ধরে রাখা হয়।

মুভমেন্ট প্রোটিন (MP)-এর মাধ্যমে ভাইরাল জিনোমকে সুনির্দিষ্টভাবে শনাক্ত করার ক্ষেত্রেও VPg গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করতে পারে। এই মুভমেন্ট প্রোটিনগুলো হলো নন-স্ট্রাকচারাল প্রোটিন, যা অনেক উদ্ভিদ ভাইরাসের জিনোমে এনকোড করা থাকে এবং এগুলোকে এক আক্রান্ত কোষ থেকে পার্শ্ববর্তী কোষে ছড়িয়ে পড়তে সাহায্য করে।[34] ভাইরাল আরএনএ-কে এক কোষ থেকে অন্য কোষে পরিবহনের সুনির্দিষ্টতা বজায় রাখতে MP এবং VPg মিথস্ক্রিয়া করে। শক্তির চাহিদা মেটানোর জন্য MP আবার P10 নামক একটি কোষীয় এটিপিএজ (ATPase)-এর সাথেও মিথস্ক্রিয়া করে।

রোগসমূহ

পিকোর্নাভাইরাস বিভিন্ন ধরনের রোগ সৃষ্টি করে। পিকোর্নাভাইরাস পরিবারের এন্টারোভাইরাসগুলো অন্ত্রের (enteric) নালীতে সংক্রমণ ঘটায়, যা তাদের নামের মধ্যেই প্রতিফলিত হয়। রাইনোভাইরাস মূলত নাক এবং গলাকে সংক্রমিত করে। এন্টারোভাইরাসগুলো ৩৭ ডিগ্রি সেলসিয়াস তাপমাত্রায় বংশবৃদ্ধি করতে পারে, অন্যদিকে রাইনোভাইরাসগুলো ৩৩ ডিগ্রি সেলসিয়াস তাপমাত্রায় ভালো জন্মায়, কারণ নাকের তাপমাত্রা তুলনামূলক কম থাকে। এন্টারোভাইরাসগুলো অম্লীয় পরিবেশে স্থিতিশীল, তাই এগুলো পাকস্থলীর অ্যাসিডের (gastric acid) সংস্পর্শেও টিকে থাকতে পারে। বিপরীতে, রাইনোভাইরাসগুলো অ্যাসিড-লেবাইল (নিম্ন পিএইচ বা pH অবস্থায় নিষ্ক্রিয় বা ধ্বংসপ্রাপ্ত হয়), তাই রাইনোভাইরাসের সংক্রমণ কেবল নাক ও গলাতেই সীমাবদ্ধ থাকে।

শ্রেণিবিন্যাস

  • পিকোর্নাভিরিডি* (Picornaviridae) পরিবারে পাঁচটি উপপরিবার রয়েছে, যার অধীনে ৬৬টি গণ (genus) অন্তর্ভুক্ত। এছাড়া আরও দুটি গণ রয়েছে যা কোনো উপপরিবারের অন্তর্ভুক্ত নয়। এই ট্যাক্সাগুলো নিচে তালিকাভুক্ত করা হলো (-*virinae* দ্বারা উপপরিবার এবং -*virus* দ্বারা গণ বোঝানো হয়েছে)।[1]

আরও দেখুন

তথ্যসূত্র

  1. ↑ 1.0 1.1 1.2 Virus Taxonomy: 2024 Release. International Committee on Taxonomy of Viruses.
  2. ↑ (2019). "A highly divergent picornavirus infecting the Gut Epithelia of Zebrafish (Danio rerio) in research institutions worldwide". Zebrafish. 16 (3) 291–299. doi:10.1089/zeb.2018.1710.
  3. ↑ 3.0 3.1 (2016). "Molecular virology of human pathogenic viruses.". 153–64. Academic Press. ISBN 978-0-12-800838-6. doi:10.1016/b978-0-12-800838-6.00011-4.
  4. ↑ 4.0 4.1 4.2 Viral Zone. ExPASy.
  5. ↑ 5.0 5.1 (2008). Animal Viruses: Molecular Biology. Caister Academic Press. ISBN 978-1-904455-22-6.
  6. ↑ (September 2011). "Complete genome analysis of three novel picornaviruses from diverse bat species". Journal of Virology. 85 (17) 8819–28. doi:10.1128/JVI.02364-10.
  7. ↑ 7.0 7.1 7.2 Picornaviridae - Picornaviridae - Picornavirales. International Committee on Taxonomy of Viruses (ICTV).
  8. ↑ (October 2017). Picornaviridae. International Committee on Taxonomy of Viruses (ICTV).
  9. ↑ 9.0 9.1 9.2 9.3 9.4 (2007). "Virology: Principles and applications". 160–65. John Wiley & Sons. ISBN 978-0-470-02386-0.
  10. ↑ (2013). Fields Virology. Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-1-4698-3066-7.
  11. ↑ (July 1984). "Cowpea mosaic virus VPg: sequencing of radiochemically modified protein allows mapping of the gene on B RNA". The EMBO Journal. 3 (7) 1629–34. doi:10.1002/j.1460-2075.1984.tb02021.x.
  12. ↑ Acheson, Nicholas H. (2011). "Fundamentals of Molecular Virology". John Wiley & Sons, Inc.. ISBN 978-0470900598.
  13. ↑ (2011). "Mechanistic intersections between picornavirus translation and RNA replication". Advances in Virus Research. 80 1–24. ISBN 9780123859877. doi:10.1016/B978-0-12-385987-7.00001-4.
  14. ↑ Pathology, Microbiology and Immunology - School of Medicine Columbia | University of South Carolina.
  15. ↑ (1994-11-01). "Decay-accelerating factor CD55 is identified as the receptor for echovirus 7 using CELICS, a rapid immuno-focal cloning method". The EMBO Journal. 13 (21) 5070–5074. doi:10.1002/j.1460-2075.1994.tb06836.x.
  16. ↑ (2002-08-06). "Structure of decay-accelerating factor bound to echovirus 7: A virus-receptor complex". Proceedings of the National Academy of Sciences. 99 (16) 10325–10329. doi:10.1073/pnas.152161599.
  17. ↑ (February 1999). "Serum albumin inhibits echovirus 7 uncoating". The Journal of General Virology. 80 ( Pt 2) (2) 283–290. doi:10.1099/0022-1317-80-2-283.
  18. ↑ (April 2000). "Fatty acid-depleted albumin induces the formation of echovirus A particles". Journal of Virology. 74 (7) 3410–3412. doi:10.1128/jvi.74.7.3410-3412.2000.
  19. ↑ (2019-09-01). "Extracellular Albumin and Endosomal Ions Prime Enterovirus Particles for Uncoating That Can Be Prevented by Fatty Acid Saturation". Journal of Virology. 93 (17) e00599–19. doi:10.1128/JVI.00599-19.
  20. ↑ (2019-05-30). "Human Neonatal Fc Receptor Is the Cellular Uncoating Receptor for Enterovirus B". Cell. 177 (6) 1553–1565.e16. doi:10.1016/j.cell.2019.04.035.
  21. ↑ (2019). "PNAS". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 116 (9) 3758–3763. doi:10.1073/pnas.1817341116.
  22. ↑ (September 1977). "Poliovirus-specific primer-dependent RNA polymerase able to copy poly(A)". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 74 (9) 3677–80. doi:10.1073/pnas.74.9.3677.
  23. ↑ (August 1978). "Protein is linked to the 5' end of poliovirus RNA by a phosphodiester linkage to tyrosine". The Journal of Biological Chemistry. 253 (15) 5263–66. doi:10.1016/S0021-9258(17)30361-7.
  24. ↑ (October 2009). "Structure-function analysis of mutant RNA-dependent RNA polymerase complexes with VPg". Biochemistry. Biokhimiia. 74 (10) 1132–41. doi:10.1134/S0006297909100095.
  25. ↑ (October 2008). "Poliovirus cis-acting replication element-dependent VPg Uridylylation lowers the Km of the initiating nucleoside triphosphate for viral RNA replication". Journal of Virology. 82 (19) 9400–08. doi:10.1128/JVI.00427-08.
  26. ↑ (February 2006). "The structure of a protein primer-polymerase complex in the initiation of genome replication". The EMBO Journal. 25 (4) 880–88. doi:10.1038/sj.emboj.7600971.
  27. ↑ (October 2008). "The crystal structure of coxsackievirus B3 RNA-dependent RNA polymerase in complex with its protein primer VPg confirms the existence of a second VPg binding site on Picornaviridae polymerases". Journal of Virology. 82 (19) 9577–90. doi:10.1128/JVI.00631-08.
  28. ↑ (July 2006). "NMR structure of the viral peptide linked to the genome (VPg) of poliovirus". Peptides. 27 (7) 1676–84. doi:10.1016/j.peptides.2006.01.018.
  29. ↑ (August 2010). "NMR solution structure of poliovirus uridylyated peptide linked to the genome (VPgpU)". Peptides. 31 (8) 1441–48. doi:10.1016/j.peptides.2010.04.021.
  30. ↑ (May 2013). Structures of the compact helical core domains of feline calicivirus and murine norovirus VPg proteins. Journal of Virology. 87 (10) 5318–30. doi:10.1128/JVI.03151-12.
  31. ↑ (November 2008). "Picornavirus genome replication: roles of precursor proteins and rate-limiting steps in oriI-dependent VPg uridylylation". The Journal of Biological Chemistry. 283 (45) 30677–88. doi:10.1074/jbc.M806101200.
  32. ↑ (November 2007). "Human Rhinovirus Type 14 Gain-of-Function Mutants for oriI Utilization Define Residues of 3C(D) and 3Dpol That Contribute to Assembly and Stability of the Picornavirus VPg Uridylylation Complex". J. Virol.. 81 (22) 12485–95. doi:10.1128/JVI.00972-07.
  33. ↑ (August 2002). "Sequence requirements for viral RNA replication and VPg uridylylation directed by the internal cis-acting replication element (CRE) of human rhinovirus type 14". Journal of Virology. 76 (15) 7485–94. doi:10.1128/JVI.76.15.7485-7494.2002.
  34. ↑ (January 2011). "Interaction of Sesbania mosaic virus movement protein with VPg and P10: implication to specificity of genome recognition". PLOS ONE. 6 (1). doi:10.1371/journal.pone.0015609.

আরও পড়ুন

বহিঃসংযোগ

Q936600

উৎস: ইংরেজি উইকিপিডিয়ার “Picornavirus” নিবন্ধের অনুবাদ। মূল নিবন্ধ: https://en.wikipedia.org/wiki/Picornavirus এই অনুবাদটি স্বয়ংক্রিয়ভাবে প্রস্তুত করা হয়েছে।

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=পিকোর্নাভাইরাস&oldid=2778"