प्रतिजन-प्रतिपिंड अन्योन्यक्रिया

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प्रतिजन-प्रतिपिंड अन्योन्यक्रिया (Antigen-antibody interaction), या प्रतिजन-प्रतिपिंड प्रतिक्रिया, श्वेत रक्त कोशिकाओं की बी कोशिकाओं द्वारा उत्पादित प्रतिपिंडों (antibodies) और प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया के दौरान प्रतिजनों (antigens) के बीच एक विशिष्ट रासायनिक अन्योन्यक्रिया है। प्रतिजन और प्रतिपिंड एक प्रक्रिया द्वारा जुड़ते हैं जिसे एग््लूटिनेशन (agglutination) कहा जाता है। यह शरीर में होने वाली वह मूलभूत प्रतिक्रिया है जिसके द्वारा शरीर जटिल बाहरी अणुओं, जैसे कि रोगजनकों और उनके रासायनिक विषाक्त पदार्थों से सुरक्षित रहता है। रक्त में, प्रतिजन-प्रतिपिंड सम्मिश्र (complex) बनाने के लिए प्रतिजन विशिष्ट रूप से और उच्च आकर्षण (affinity) के साथ प्रतिपिंडों द्वारा बंधे होते हैं। इसके बाद प्रतिरक्षा सम्मिश्र (immune complex) को कोशिकीय प्रणालियों तक पहुँचाया जाता है जहाँ इसे नष्ट या निष्क्रिय किया जा सकता है।

प्रतिजन-प्रतिपिंड प्रतिक्रिया का पहला सही विवरण 1952 में विस्कॉन्सिन विश्वविद्यालय में रिचर्ड जे. गोल्डबर्ग द्वारा दिया गया था।[1] इसे "गोल्डबर्ग का सिद्धांत" (प्रतिजन-प्रतिपिंड प्रतिक्रिया का) के रूप में जाना जाने लगा।

कई प्रकार के प्रतिपिंड और प्रतिजन होते हैं, और प्रत्येक प्रतिपिंड केवल एक विशिष्ट प्रतिजन से जुड़ने में सक्षम होता है। बंधन की विशिष्टता प्रत्येक प्रतिपिंड के विशिष्ट रासायनिक गठन के कारण होती है। प्रतिजन निर्धारक (antigenic determinant) या एपिटोप (epitope) को प्रतिपिंड के पैराटोप (paratope) द्वारा पहचाना जाता है, जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के परिवर्तनीय क्षेत्र (variable region) में स्थित होता है। परिवर्तनीय क्षेत्र में हाइपर-परिवर्तनीय क्षेत्र होते हैं जो प्रत्येक प्रतिपिंड में अद्वितीय अमीनो एसिड अनुक्रम होते हैं। प्रतिजन प्रतिपिंडों से कमजोर और गैर-सहसंयोजक अन्योन्यक्रियाओं जैसे इलेक्ट्रोस्टैटिक अन्योन्यक्रिया, हाइड्रोजन बंध, वैन डेर वाल्स बल, और हाइड्रोफोबिक अन्योन्यक्रिया के माध्यम से बंधे होते हैं।[2]

प्रतिजन-प्रतिपिंड अन्योन्यक्रिया की विशिष्टता और क्रॉस-रिएक्टिविटी के सिद्धांत नैदानिक प्रयोगशाला में नैदानिक उद्देश्यों के लिए उपयोगी हैं। एक बुनियादी अनुप्रयोग ABO रक्त समूह का निर्धारण है। इसका उपयोग HIV, रोगाणुओं और हेल्मिन्थ परजीवियों जैसे विभिन्न रोगजनकों के संक्रमण के लिए एक आणविक तकनीक के रूप में भी किया जाता है।

आणविक आधार

जब कोई व्यक्ति प्रतिजनों के संपर्क में आता है तो विकसित होने वाली प्रतिरक्षा को अनुकूली या उपार्जित प्रतिरक्षा कहा जाता है, जो जन्म के समय विकसित होने वाली प्रतिरक्षा (सहज प्रतिरक्षा) के विपरीत है। उपार्जित प्रतिरक्षा प्रतिजनों और रक्त की बी कोशिकाओं द्वारा उत्पादित प्रतिपिंड नामक प्रोटीन के समूह के बीच अन्योन्यक्रिया पर निर्भर करती है। कई प्रतिपिंड होते हैं और प्रत्येक एक विशेष प्रकार के प्रतिजन के लिए विशिष्ट होता है। इस प्रकार उपार्जित प्रतिरक्षा में प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया प्रतिजनों के प्रतिपिंड से सटीक बंधन के कारण होती है। प्रतिजन और प्रतिपिंड अणुओं का केवल बहुत छोटा क्षेत्र वास्तव में पूरक बंधन स्थलों के माध्यम से अन्योन्यक्रिया करता है, जिन्हें प्रतिजनों में एपिटोप और प्रतिपिंड में पैराटोप कहा जाता है।[3]

प्रतिपिंड संरचना

प्रतिपिंड अणु का संरचनात्मक मॉडल। गोलाकार भाग प्रतिजन बंधन स्थलों को इंगित करते हैं।

एक प्रतिपिंड में, Fab (खंड, प्रतिजन-बंधन) क्षेत्र इम्युनोग्लोबुलिन पॉलीपेप्टाइड की हल्की और भारी दोनों श्रृंखलाओं के अमीनो-टर्मिनल सिरे से बनता है। यह क्षेत्र, जिसे परिवर्तनीय (V) डोमेन कहा जाता है, अमीनो एसिड अनुक्रमों से बना होता है जो प्रत्येक प्रकार के प्रतिपिंड और प्रतिजन के प्रति उनकी बंधन आत्मीयता (binding affinity) को परिभाषित करते हैं। परिवर्तनीय हल्की श्रृंखला (VL) और परिवर्तनीय भारी श्रृंखला (VH) का संयुक्त अनुक्रम तीन हाइपर-परिवर्तनीय क्षेत्र (HV1, HV2, और HV3) बनाता है। VL में ये क्रमशः लगभग 28 से 35, 49 से 59, और 92 से 103 अवशेषों तक होते हैं। HV3 सबसे परिवर्तनीय भाग है। इस प्रकार ये क्षेत्र एक पैराटोप का हिस्सा हो सकते हैं, जो प्रतिपिंड का वह हिस्सा है जो प्रतिजन को पहचानता है और उससे जुड़ता है। हाइपर-परिवर्तनीय क्षेत्रों के बीच V क्षेत्र के बाकी हिस्सों को फ्रेमवर्क क्षेत्र कहा जाता है। प्रत्येक V डोमेन में चार फ्रेमवर्क डोमेन होते हैं, अर्थात् FR1, FR2, FR3, और FR4।[2]

हेन एग लाइसोजाइम (HEL) प्रतिजन की संरचना। (A) HEL की 3-D संरचना (CPK प्रतिनिधित्व) तीन Abs (रिबन प्रतिनिधित्व) के साथ। (B) (A) के समान तीन एपिटोप्स के अनुसार रंगीन HEL की संरचना। (C) Discotope (हल्का नीला), ellipro (बैंगनी), और seppa (गुलाबी) द्वारा अनुमानित एपिटोप्स के अनुसार रंगीन HEL की संरचना।

गुण

प्रतिजन-प्रतिपिंड अन्योन्यक्रिया का रासायनिक आधार

प्रतिपिंड प्रतिजनों को कमजोर रासायनिक अन्योन्यक्रियाओं के माध्यम से बांधते हैं, और बंधन अनिवार्य रूप से गैर-सहसंयोजक होता है। इलेक्ट्रोस्टैटिक अन्योन्यक्रिया, हाइड्रोजन बंध, वैन डेर वाल्स बल, और हाइड्रोफोबिक अन्योन्यक्रिया सभी अन्योन्यक्रिया स्थलों के आधार पर शामिल होते हैं।[4] प्रतिपिंड और प्रतिजन के बीच गैर-सहसंयोजक बंधों को इंटरफेशियल जल अणुओं द्वारा भी मध्यस्थ किया जा सकता है। ऐसे अप्रत्यक्ष बंध क्रॉस-रिएक्टिविटी की घटना में योगदान कर सकते हैं, यानी एक ही प्रतिपिंड द्वारा विभिन्न लेकिन संबंधित प्रतिजनों की पहचान।

अन्योन्यक्रिया की आत्मीयता (Affinity)

प्रतिजन और प्रतिपिंड ताले और चाबी की तरह उच्च आत्मीयता वाले बंधन के माध्यम से अन्योन्यक्रिया करते हैं।[5] बंधन के लिए एक गतिशील संतुलन मौजूद है। उदाहरण के लिए, प्रतिक्रिया एक प्रतिवर्ती है, और इसे इस प्रकार व्यक्त किया जा सकता है:

[Ab]+[Ag]↽−−⇀[AbAg]

जहाँ [Ab] प्रतिपिंड सांद्रता है और [Ag] प्रतिजन सांद्रता है, या तो मुक्त ([Ab],[Ag]) या बंधी हुई ([AbAg]) अवस्था में।

इसलिए संतुलन संघनन स्थिरांक Ka को इस प्रकार दर्शाया जा सकता है:

Ka=konkoff=[AbAg][Ab][Ag]

जहाँ kon और koff क्रमशः संघनन और पृथक्करण दर स्थिरांक हैं।

इसके विपरीत, संतुलन पृथक्करण स्थिरांक Kd होगा:

Kd=koffkon=[Ab][Ag][AbAg]

प्रतिपिंड-प्रतिजन बंधन गतिज को द्वितीय-क्रम प्रतिवर्ती प्रतिक्रिया के दर समीकरण द्वारा वर्णित किया जा सकता है। हालाँकि, ये समीकरण केवल एक एपिटोप बंधन पर लागू होते हैं, यानी एक प्रतिपिंड पर एक प्रतिजन। चूंकि प्रतिपिंड में अनिवार्य रूप से दो पैराटोप होते हैं, और कई परिस्थितियों में जटिल बंधन होता है, इसलिए बहु-बंधन संतुलन को इस प्रकार संक्षेपित किया जा सकता है:

Ka=konkoff=[AbAg][Ab][Ag]=rc(n−r)

जहाँ, संतुलन पर, c मुक्त लिगैंड की सांद्रता है, r कुल प्रतिपिंड सांद्रता के लिए बद्ध लिगैंड की सांद्रता का अनुपात है और n प्रति प्रतिपिंड अणु बंधन स्थलों की अधिकतम संख्या (प्रतिपिंड संयोजकता) है।[6]

एक प्रतिपिंड के प्रतिजन से जुड़ने की कुल शक्ति को उस प्रतिजन के लिए उसकी एविडिटी (avidity) कहा जाता है। चूंकि प्रतिपिंड द्विसंयोजक या बहुसंयोजक होते हैं, यह व्यक्तिगत प्रतिजन-प्रतिपिंड अन्योन्यक्रियाओं की शक्तियों का योग है। प्रतिपिंड पर एक एकल बंधन स्थल और उसके लक्ष्य एपिटोप के बीच एक व्यक्तिगत अन्योन्यक्रिया की शक्ति को उस अन्योन्यक्रिया की आत्मीयता (affinity) कहा जाता है।[7]

एविडिटी (avidity) और एफिनिटी (affinity) का आकलन उनके द्वारा वर्णित अंतःक्रियाओं के लिए वियोजन स्थिरांक द्वारा किया जा सकता है। वियोजन स्थिरांक जितना कम होगा, एविडिटी या एफिनिटी उतनी ही अधिक होगी, और अंतःक्रिया उतनी ही मजबूत होगी।[8]

स्वप्रतिरक्षी रोग (Autoimmune disease)

सामान्यतः एंटीबॉडी शरीर के बाहर के अणुओं और कोशिकीय गतिविधियों के परिणामस्वरूप शरीर के भीतर उत्पन्न अणुओं का पता लगा सकते हैं और उनमें अंतर कर सकते हैं। प्रतिरक्षा प्रणाली द्वारा स्वयं के अणुओं (self molecules) को अनदेखा कर दिया जाता है। हालाँकि, कुछ स्थितियों में, एंटीबॉडी स्वयं के अणुओं को एंटीजन के रूप में पहचान लेते हैं और अप्रत्याशित प्रतिरक्षा प्रतिक्रियाओं को ट्रिगर करते हैं। इसके परिणामस्वरूप शामिल एंटीजन और एंटीबॉडी के प्रकार के आधार पर विभिन्न स्वप्रतिरक्षी रोग होते हैं। ऐसी स्थितियाँ हमेशा हानिकारक और कभी-कभी घातक होती हैं। स्वप्रतिरक्षी रोग में एंटीबॉडी-एंटीजन अंतःक्रिया की सटीक प्रकृति अभी तक समझ में नहीं आई है।[9]

अनुप्रयोग

एंटीजन-एंटीबॉडी अंतःक्रिया का उपयोग रक्त अनुकूलता और विभिन्न रोगजनक संक्रमणों के सीरोलॉजिकल परीक्षण के लिए प्रयोगशाला तकनीकों में किया जाता है। सबसे बुनियादी ABO रक्त समूह निर्धारण है, जो रक्त आधान के लिए उपयोगी है।[10] परिष्कृत अनुप्रयोगों में ELISA, एंजाइम-लिंक्ड इम्यूनोस्पॉट (Elispot), immunofluorescence, और immunoelectrophoresis शामिल हैं।

अवक्षेपण अभिक्रिया (Precipitation reaction)

घुलनशील एंटीजन उपयुक्त तापमान और pH पर इलेक्ट्रोलाइट की उपस्थिति में घुलनशील एंटीबॉडी के साथ मिलकर अघुलनशील दृश्य परिसर (complex) बनाते हैं। इसे अवक्षेपण अभिक्रिया कहा जाता है। इसका उपयोग एंटीजन और एंटीबॉडी दोनों के गुणात्मक और मात्रात्मक निर्धारण के लिए किया जाता है। इसमें जाली (lattice) नामक बड़े परस्पर जुड़े हुए समुच्चय बनाने के लिए घुलनशील एंटीजन की घुलनशील एंटीबॉडी के साथ अभिक्रिया शामिल है।[11] यह दो अलग-अलग चरणों में होती है। सबसे पहले, एंटीजन और एंटीबॉडी तेजी से कुछ सेकंड के भीतर एंटीजन-एंटीबॉडी परिसर बनाते हैं और इसके बाद एक धीमी अभिक्रिया होती है जिसमें एंटीबॉडी-एंटीजन परिसर जाली बनाते हैं जो घोल से अवक्षेपित हो जाते हैं।

एक विशेष रिंग परीक्षण एंथ्रेक्स के निदान और भोजन में मिलावट के निर्धारण के लिए उपयोगी है।[12]

समूहन अभिक्रिया (Agglutination reaction)

यह एंटीजन-एंटीबॉडी अभिक्रिया पर कार्य करती है जिसमें एंटीबॉडी कणिका एंटीजन (particulate antigens) को क्रॉस-लिंक करती हैं, जिसके परिणामस्वरूप कण का दृश्य क्लंपिंग (clumping) होता है। इसके दो प्रकार हैं, अर्थात् सक्रिय और निष्क्रिय समूहन।[13] इनका उपयोग आंत्र ज्वर के निदान के लिए रक्त परीक्षणों में किया जाता है।

संदर्भ

  1. ↑ (1952). "A Theory of Antibody—Antigen Reactions. I. Theory for Reactions of Multivalent Antigen with Bivalent and Univalent Antibody". Journal of the American Chemical Society. 74 (22) 5715–5725. doi:10.1021/ja01142a045.
  2. ↑ 2.0 2.1 Janeway, Charles A Jr. (2001). Immunobiology: The Immune System in Health and Disease. Garland Science. ISBN 0-8153-3642-X.
  3. ↑ (2013). "The structural basis of antibody-antigen recognition". Frontiers in Immunology. 4 302. doi:10.3389/fimmu.2013.00302.
  4. ↑ van Oss, CJ. (1986). "Nature of the antigen-antibody interaction. Primary and secondary bonds: optimal conditions for association and dissociation". Journal of Chromatography. 376 111–9.
  5. ↑ Braden, BC. (1995). "Protein motion and lock and key complementarity in antigen-antibody reactions.". Pharmaceutica Acta Helvetiae. 69 (4) 225–30. doi:10.1016/0031-6865(94)00046-x.
  6. ↑ (2009). "Effects of antibody affinity and antigen valence on molecular forms of immune complexes". Molecular Immunology. 47 (2–3) 357–364. doi:10.1016/j.molimm.2009.09.009.
  7. ↑ (2013). "High throughput solution-based measurement of antibody-antigen affinity and epitope binning". mAbs. 5 (2) 270–278. doi:10.4161/mabs.23049.
  8. ↑ (2013). "Exploring avidity: understanding the potential gains in functional affinity and target residence time of bivalent and heterobivalent ligands". British Journal of Pharmacology. 168 (8) 1771–1785. doi:10.1111/bph.12106.
  9. ↑ (2015). "B cell epitope spreading: Mechanisms and contribution to autoimmune diseases". Immunology Letters. 163 (1) 56–68. doi:10.1016/j.imlet.2014.11.001.
  10. ↑ Immunoglobulins- antigen-antibody reactions and selected tests. Microbiology and Immunology.
  11. ↑ Alhabbab, Rowa Yousef. (2018). Basic Serological Testing. 23–30. Springer International Publishing. ISBN 978-3-319-77693-4. doi:10.1007/978-3-319-77694-1_3.
  12. ↑ (2005). "An immuno-diffusion assay to assess the protective antigen content of anthrax vaccine". Vaccine. 23 (36) 4517–4520. doi:10.1016/j.vaccine.2005.04.017.
  13. ↑ (1993). "Bubble-induced aggregation of platelets: effects of gas species, proteins, and decompression". Undersea & Hyperbaric Medicine. 20 (2) 101–119.

स्रोत: अंग्रेज़ी विकिपीडिया के “Antigen-antibody interaction” लेख का अनुवाद। मूल लेख: https://en.wikipedia.org/wiki/Antigen-antibody_interaction यह अनुवाद स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।

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